Prova II - Bioquimica Metabolica

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Bioquímica Metabólica – 2014/2
Prova II –CTE, Fosforilação Oxidativa, Gligogenólise- Valor: 25%
Nome:       Mat:      
	
	Prof. Bruno Xavier
bmxavier@ufsj.edu.br
CAP Bloco 2 Sala 206
1. (2.0) Por que a oxidação completa do NADH gera mais ATPs que a do FADH2? Explique sob o ponto de vista dos diferentes passos enzimáticos que compõe a CTE e também do ponto de vista energético.
	Depois que o NADH doa elétrons para o complexo I, ocorre a liberação de 10H+. A cada 4H+ que passam pela da ATPsintase ocorre a produção de 1ATP. Portanto 10 dividido por 4 é igual a 2,5, logo um NADH produz 2,5 ATP.Já o FADH2, após doar os elétrons para o complexo II, resulta na liberação de 6H+. Portanto 6 dividido por 4 é igual a 1,5 ATP.Para 1 mol de NADH oxidado, a quantidade de H+ ejetada permite sintetizar 3 moles de ATP e para 1 mol de FADH2 oxidado, a quantidade de H+ ejetada permite sintetizar 2 moles de ATP.
Os elétrons saem dos cofatores NADH e FADH2 que passam pela CTE até chegar no O2.Simultaneamente ocorre a saída de prótons. Como a membrana interna é permeavelmente seletiva, ela não libera a passagem de prótons, com isso ocorre uma formação de um gradiente eletroquímico (força próton-motriz).
O complexo I fornece 4H+ coenzima reduzida, complexo II não contribuí, o complexo III ( ciclo Q)fornece 4 H+, e o complexo IV contribuí com mais 2 protons.Portanto cada NADH contribuí com 10H+ e o FADH2 com 6H+. 
2. (3.0)? Explique o mecanismo que permite ao Complexo III bombear 4 H+ através da membrana para cada par de elétrons transportados durante a CTE.
	Ubiquinona para citocromo C- Coenzima Q reduzida foi usada para reduzir o citocromo C,e se oxidou e paralelamente mais 4H+ foram para o espaço intermembrana, saindo da matriz.
Os prótons são bombeados no Ciclo Q da matriz para o espaço intermembrana. O ciclo Q é o principal responsável pelo gradiente de prótons.Esse bombear de protons ocorre da seguinte forma:Quando uma coenzima Q reduzida chega no Complexo III, ela transfere 1 de seus elétrons para a proteína FeS que vai para citocromo c1 que vai para o citocromo c, ao perder 1 elétron, perde 1 H+ que entra no espaço intermembrana formando a CoQ. na forma radicalar, e o outro elétron vai para o citocromo b, nisso perdeu outro próton que tambm vai para o espaço intermembrana, e assim temos a CoQ na forma reduzida, esse eletron do cit.b volta para a CoQ só que nessa volta ela ganha outro H+ e volta a ficar na forma radicalar, esse próton usado para fazer a redução parcial da CoQ veio da matriz mitocondrial, depois ocorre tudo de novo com outra CoQ que chega na forma reduzida no complexo III,só que o novo eletron que volta para a CoQ volta para a CoQ que estava na forma radicalar, formando a CoQ na sua forma totalmente reduzida. 
3. (3.0) Explique o processo de controle da fosforilação oxidativa.
	O controle da fosforilação oxidativa permite que as células produzam apenas a quantidade de ATP que é necessária para manter as suas atividades.As mitocôndrias só podem oxidar NADH e FADH quando tem uma concentração suficiente de ADP e Pi.Quando o todo ADP se tornou ATP diminui o consumo de oxigênio.
A reação da citocromo c oxidase é irreversível, este é o ponto de controle da fosforilação oxidativa.Se a concentração de NADH+/NAD++ estiver alta (Mantida elevada pela combinação da glicólise(V.G.) e ciclo de Krebs) ou a concetração de ATP+/ADP+Pi+ estiver baixa a fosforilação oxidativa aumenta, portanto quanto maior o numero de cofatores reduzidos ou menor o número de ATP mais ativa estará a CTE e consequentemente mais ATP vai sintetizar. 
Caso as relações NADH/NAD e ATP/ADP + Pi sejam mantidas altas pela associação da V.G. com o CK, elas podem sofrer regulações alostéricas, essas regulações interferem nestas relações e consequentemente na síntese de ATP. 
4. (2.0) Por que a quantidade de energia produzida pela degradação do glicogênio é inversamente proporcional ao nível de ramificações que a molécula possui?
	Quanto mais ramificado o glicogênio, maior será o gasto de energia para quebrar as ramificaçoes, logo o saldo ernegetico final será menor.
5. (3.0) Qual é a função da glicogenina durante a gliconeogêse?
	A glicogenina tem a função de iniciar a cadeia e catalizar a motantagem da nova molecula de glicogênio. Ela é usada como primer (proteína iniciadora). A glicose ativada se liga a glicogenina, prosseguindo com a reação. A Glicogenina possuí uma Tirosina na posição 194, a UDP-G se liga na OH da tirosina, se ligando à Glicogenina, e serve de base para adição de mais UDP-Glicose, mais umas 6, depois a Glicogenina pode desligar. 
6. (3.0) Explique a função e o mecanismo de regulação da enzima Glicogênio Sintase Quinase 3.
	A enzima que fosforila a glicogênio sintase é a proteína quinase A ou a glicogênio sintase quinase 3. A glicogenio sintase-quinase 3 adiciona grupos fosforil a tres residuos proximo a extremidade carboxilixa da glicogenio sintase, inativando-a fortemente. Ela poderá fosforilar a glicogenio sintase somente depois que outra proteina sintase (caseina-quinase II) tenha fosforilado a glicogenio sintase.
Primeiro essa enzima se associa com a glicogenio sintase por interação entre tres residuos carregados positivamente e um residuo fosfoserina na posicao 4+ no substrato. Essa associaçao alinha o sitio ativo da enzima com o residuo na posicao 0, que ela fosforila. Isso cria um novo sitio de preparação, e a enzima se desloca ao longo da proteina para fosforilar outro residuo na posicao -4 e em seguida na posição -8.    
7. (3.0) Liste as enzimas do Ciclo de Calvin e as vias metabólicas centrais das quais participam.
	São 11 no total, estas catalizam 13 reações diferentes. Elas são :
1-ribulose 1,5 bifosfato carboxilase/oxigenase (Rubisco)
2-Fosfoglicero quinase-> participa da 7ª reação da Via Glicolítica
3-Gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase-> participa da 6ª reação da Via Glicolítica
4-triose fosfato isomerase->Via das pentoses
5- aldolase 3 frutose-1,6-bifosfatase-> participa da 4ª da Via Glicolitica
6- Fosfoglicose isomerase-> participa da sintese do glicogênio 
7- Fosfoglicomutase-> participa da sintese do glicogênio 
8-transcetolase-> participa da Via das pentoses-fosfato
9-ribose-5-fosfato isomerase-> Via das pentoses
10-ribulose-5-fosfato epimerase->via das pentoses( fase não oxidativa)
11-ribulose-5-fosfato quinase-> Via das pentoses
8. (3.0) O que é, e quando ocorre, a fotossíntese anoxigênica?
	Quando os dois fotossistemas funcionam aclopados os elétrons da água são utilizados somente para a redução do NADP+.O fotossistema PSI pode funcionar independente, de forma que os elétrons emitidos por ele retorna a ele em um processo cíclico.Apos a redução da ferrodoxina ou NADP+ os elétrons de P700, são transferidos para as plastoquinonas, que são oxidadas pelo citrocromo b6f,com translocação de H+ para o lúmem do tilacoide, os eletrons, via plastocianina são devolvidos a PSI, completando o ciclo. Nesta transferência de elétrons não há produção de NADPH ou liberação de O2, mas sim a sintese de de ATP pelo bombeamento de prótons através do citocromo b6f. Portanto fotossintese anoxigênica utiliza a energia luminosa para a síntese de ATP, pela fotofosforilação cíclica, sem a produção de O2. 
9. (3.0). Explique o processo de regulação da fixação de carbono por meio da tiorredoxina, incluindo seus todos os seus componentes.
	A tiorredoxina ativa enzimas por redução de pontes dissulfeto.Uma enzima que tem uma ponte de dissulfeto(é ativada somente quando um agente redutor a reduz), a tiorredoxina atua na enzima, ativando-a. Na ausência da tiorredoxina existe uma oxidação espontânea, que inativa a enzima. Algumas enzimas só estarão ativadas na presença da tiorredoxina reduzida. Um exemplo dessas enzimas é a Sedoeptulose-1,7-bifosfatase. A tiorredoxina reduzida ativa a enzima reduzindo-a, com isso a tiorredoxina oxida. A regeneração da tiorredoxina é feita pela ferrodoxina (cte), que reduz a tiorredoxina.A tiorredoxina é ativada indiretamente pela luz assim como a rubisco.
Asenzimas ribulose-5-fosfato-cinase, frutose-1,6-bifosfatase, sedoeptulose-1,7-bifosfatase e gliceraldeido-3-fosfatase-desidrogenase do ciclo de Calvin são ativadas pela luz que provoca a redução de suas pontes de dissulfeto .No escuro se essas enzimas possuem essa ponte de dissulfeto, ela esta inativada.Na presença de luz, os elétrons fluem do fotossistema I a ferrodoxina, esses elétrons passam pela tiorredoxina, essa reação é catalisada pela enzima ferredoxina-tiorredoxina-redutase.A tiorredoxina reduzida doa eletrons para a redução das pontes dissulfeto das enzimas ativadas pela luz, assim ocorre mudanças conformacionais, que aumenta as atividades enzimáticas. 
10. Referências.
	1. NELSON, David L; COX, Michael m. Lehninger princípios de bioquímica. [Lehninger principles of biochemistry]. 4.ed. São Paulo: Sarvier, 2007. 1202 p
2. Slides das aula de bioquimica metabólica do professor Bruno Xavier
3. Comentários da aula de bioquimica metabolica do professor Bruno Xavier
4. PRATT, Charlotte; CORNELY, Kathleen. Bioquímica essencial. 4.ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2006. 716 p.