Baixe o app para aproveitar ainda mais
Prévia do material em texto
Mariana Marques – T29 Proteínas São macromoléculas formadas pela união de aminoácidos. Formação proteica: para que ocorra, são necessárias repetições e troca de posições Grupo prostético: parte não proteica Ligações peptídicas: estabilização da molécula (manter conformidade), podem ser quebradas Formação de um peptídeo se dá por uma reação de polimerização por desidratação Funções específicas determinadas por sua estrutura: Estrutural: suporte e sustentação (ex: queratina) Dinâmica: enzimas catalisam realizações químicas e realizam transporte (ex: hemoglobina) Defesa: combate a infecções bacterianas e virais (ex: imunoglobinas) OBS: cada proteína é única devido à troca de posições de seus aminoácidos Estrutura primária Linear: apenas ligações de aminoácidos entre si (ligações peptídicas) Estrutura básica (molde) Aminoácidos ligados uns aos outros por ligação peptídica Estrutura secundaria Bidimensional Ligações de Hidrogênio (hidrogênio do grupo – NH e o oxigênio do grupo C ═ O) Dependente da estrutura primária Conformidade nativa: forma assumida pela estrutura, fazendo com que ela exerça uma função específica. Alfa hélice: Enrolamento de aminoácidos em torno de um eixo principal (3,6 aminoácidos por volta) Não há interações dos radicais Rotação normalmente no sentido horário Folhas beta/ folha pregueada: se sobrepõe uma a outra (zig-zag) Divide-se em antiparalela (ligação de hidrogênio linear) e paralela (ligação de hidrogênio não linear) Estrutura terciária Tridimensional Dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma Há ligações entre os radicais Ligações fracas predominam (ex: pontes dissulfeto, LH, ligações iônicas) A cadeia lateral apolar (hidrofóbica) se aglomera na parte interna A cadeia lateral polar (hidrofílica) se aglomera na parte externa Mariana Marques – T29 Estrutura quaternária Duas ou mais cadeias polipeptídicas agrupadas Estruturas complexas Ex: hemoglobina (ligação de um grupo heme) Conformidade nativa perde sua função Formação de grupos prostéticos interligados pelo ferro Estrutura nativa é a estrutura com menor energia livre possível e que possua função biológica. Classificação Fibrosa: Insolúvel em água Função específica única (suporte) Alfa- hélice Exemplos: alfa- queratina- proteção, colágeno- tendões, ossos, realiza três torções Globular: solúvel em água Mais compacta e com funções mais específicas Alfa- hélice e folha pregueada Exemplos: insulina, glucagon, anticorpos, mioglobina- terciária, possui um grupo heme, armazena oxigênio no músculo) Transmembrânica: Radical apolar interage com fosfolipídios Cadeia lateral polar forma ligações de hidrogênio.
Compartilhar