Estrutura e propriedades dos aminoácidos

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Estrutura e propriedades dos aminoácidos, peptídeos e 
proteínas: 
 
Aminoácidos 
 Existem 20 tipos de aminoácidos, cada um deles com uma cadeia lateral diferente que está ligada ao 
carbono ; 
 Os mesmos 20 aminoácidos ocorrem em todas as proteínas, quer seja em bactérias, plantas ou animais. 
 Versatilidade química dos 20 aminoácidos comuns  função das proteínas; 
 
 
 
 AMINOÁCIDOS COM CADEIA LATERAL APOLAR: 
o Valina 
o Leucina 
o Triptofano 
o Prolina 
o Isoleucina 
o Metionina 
o Fenilalanina 
o Alanina 
 
 AMINOÁCIDOS COM CADEIA LATERAL POLAR NÃO CARREGADA: 
o Treonina 
o Glicina 
o Asparagina 
o Glutamina 
o Cisteina 
o Serina 
o Tirosina 
 
 
Macete: VALquiria LEU TRInta 
PROcessos ISOLada. METade 
sobre FENdas e ALAvancas 
Macete: TREs GLIcoses ASPiravam 
GLUtem enquanto CIStos SERios 
TIRavam o pó. 
 
Cadeias laterais = parte da 
molécula dos aminoácidos 
que não está envolvida na 
ligação peptídica e que 
confere a cada 
aminoácido suas 
características próprias 
 
 AMINOÁCIDOS COM CADEIA LATERAL COM GRUPO POSITIVO (BÁSICO): 
o Arginina 
o Lisina 
o Histidina 
 
 
 
 AMINOÁCIDOS COM CADEIA LATERAL COM GRUPO NEGATIVO (ÁCIDO): 
o Ácido glutâmico 
o Ácido aspártico 
 
 
 
 ESTRUTURA BÁSICA DO AMINOÁCIDO: 
 
 
 
 LIGAÇÃO PEPTÍDICA: 
 
 
 CENTRO QUIRAL: consiste num átomo que se encontra ligado a quatro átomos ou grupos atómicos 
diferentes 
 
Macete: LIS gosta de HISToria ARGentina 
 OBS: As cadeias laterais estão totalmente protonadas em 
pH neutro, e, portanto, positivamente carregadas 
 
 ácido carboxílico na cadeia lateral 
 Se: 
o R = H -> Glicina 
o R ≠ H -> Cα = assimétrico -> isomeria óptica 
 Entre gp carboxila e 
gp amina; 
 Reação de 
CONDENSAÇÃO; 
 LIBERAÇÃO DE H2O 
(desidratação) 
 
 
 5 GRUPOS DE AMINOÁCIDOS: 
o APOLARES ALIFÁTICOS 
 Glicina 
 Alanina 
 Prolina 
 Valina 
 Leucina 
 Isoleucina 
 Metionina 
o AROMÁTICOS 
 Fenilalanina 
 Tirosina 
 Triptofano 
o POLARES NÃO CARREGADOS 
 Serina 
 Treonina 
 Cisteina 
 Glutamina 
 Aspargina 
o POLARES CARREGADOS POSITIVAMENTE 
 Lisina 
 Histidina 
 Arginina 
o POLARES CARREGADOS NEGATIVAMENTE 
 Aspartato 
 Glutamato 
 
 
 
 
 
 
Proteínas e peptídeos: 
 As proteínas são constituídas por aminoácidos (= unidade básica), unidos por ligações covalentes; 
 A ligação covalente entre dois aminoácidos adjacentes é denominada de ligação peptídica. 
 A cadeia de aminoácidos é denominada polipeptídeo; 
 Os polipeptídeos possuem um grupo amina (NH2 ) em uma das extremidades da cadeia (seu N-terminal) 
e um grupo carboxila (COOH) na outra extremidade (seu C-terminal). Leitura: N-terminal C-terminal 
(esquerda direita) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Os AA podem ser fabricados pelo 
próprio organismo ou obtidos pela 
alimentação; 
 
 AA NÃO ESSENCIAIS: 
o Naturais -> produzidos pelo 
organismo; 
o Organismo produz 12 dos 20 AA 
essenciais, sendo os demais 
obtidos pela alimentação; 
o OBS: vegetais produzem os 20 AA 
 
 AA ESSENCIAIS: 
o São obrigatórios para a fabricação 
de proteínas; 
o Animais não são capazes de 
produzi-los; 
o Retirados de alimentos -> carne, 
ovos, leite, queijo, etc. 
 
 
 
 FORÇAS DE INTERAÇÃO: 
 
 
 
 
 
 
 
 Ligações não covalentes – enovelamento das proteínas: 
o Cada proteína tem uma sequência de aminoácidos característica  Diferentes tipos de proteínas 
= cada uma com sua sequência própria de aminoácidos; 
o Cada modo de enovelamento da cadeia é mantido por vários tipos de ligações não-covalentes 
fracas, formadas tanto pelos átomos presentes no esqueleto polipeptídico, como por átomos das 
cadeias laterais dos aminoácidos; 
 
 Ligações não covalentes: 
o Individualmente muito fracas  podem somar-se para criar uma atração forte entre duas 
moléculas no momento em que estas moléculas encaixarem-se perfeitamente uma à outra, de 
modo que, entre elas, pode haver a formação de muitas ligações não-covalentes; 
 A intensidade da ligação depende do número de ligações não-covalentes. 
 É possível haver interações com qualquer grau de intensidade. 
 Possibilitam as proteínas funcionarem como enzimas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Compartilhar par de e- = covalente; 
 Doar par de e- = iônica 
A estabilidade da forma enovelada de cada molécula proteica dependerá, portanto, da 
somatória de muitas ligações não covalentes 
 
 PONTES DE HIDROGÊNIO: tipo de interação 
intermolecular que se dá entre átomos de 
hidrogênio de uma molécula com átomos de 
elementos altamente eletronegativos de forma 
que o hidrogênio sirva como um elo entre os 
átomos com os quais interage (H-FON). 
 
 FORÇA DE VAN DER WAALS: Num dado 
instante, os elétrons de uma molécula apolar, 
que estão em constante movimento, passam a 
ter mais elétrons de um lado do que de outro, 
ficando esta, assim, momentaneamente 
polarizada. Desse modo, por indução elétrica, 
ela irá polarizar uma molécula vizinha, ou seja, 
vai criar um dipolo induzido 
 
o A distâncias muito curtas, qualquer 
dupla de átomos apresenta uma 
interação fraca devido às suas cargas 
elétricas flutuantes. 
 
 INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS: A estrutura 
tridimensional da água, força os grupos 
hidrofóbicos a ficarem juntos de modo a 
minimizar o efeito que eles têm em perturbar a 
rede de moléculas de água mantida por pontes 
de hidrogênio. 
o A expulsão da solução aquosa gera a 
interação hidrofóbica. 
 
 LIGAÇÃO IÔNICA: Elétrons são doados de um 
átomo a outro = ligação iônica 
 
 
 
 
 
 
Como uma proteína se dobra em uma forma compacta? 
 As cadeias laterais dos aa polares tendem a se agrupar na parte externa da proteína, lugar 
onde podem interagir com a água. Já as cadeias laterais de aa apolares se concentram no 
interior para formar um centro hidrofóbico empacotado de átomos que se “escondem” da 
água. 
o Cadeias laterais de: 
 AA polares  agrupam na parte externa  interação hidrofílica; 
 AA apolares concentrados no interior  centro hidrofóbico; 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 As proteínas assumem uma conformação de energia mínima: 
o A estrutura enovelada final ou conformação é determinada energeticamente, com energia livre 
mínima. 
o Uma proteína pode ser desenovelada, ou desnaturada, por tratamento com certos solventes, 
que perturbam as ligações não-covalentes que mantêm o estado enovelado da cadeia 
 
 
 
 
 
 
 A proteína é convertida a uma cadeia polipeptídica flexível que perdeu a sua forma natural (proteína 
desnaturada): 
o Quando o agente desnaturante é removido, a proteína muitas vezes volta espontaneamente à 
sua forma original, ou renatura, assumindo sua conformação original. 
o Este fato indica que toda informação necessária para determinar a estrutura tridimensional de 
uma proteína está contida em sua sequência de aminoácidos. 
 
 
 
Solventes  perturbação das ligações Não-covalentes que mantém o estado enovelado da cadeia 
A -hélice e a folha  são padrões estruturais comuns 
 Padrão -hélice: encontrado na queratina (pele, cabelo, unha e chifre) 
 Padrão folha : descoberto na fibroína (seda) 
 Estes padrões estruturais são particularmente comuns porque resultam de pontes de 
hidrogênio formadas entre os grupos N-H e C=O do esqueleto peptídico,sem envolver as 
cadeias laterais dos aminoácidos. 
 Uma única proteína pode conter os dois padrões estruturais 
 
 
Padrão estrutural -  hélice 
 Uma -hélice forma-se quando uma única cadeia polipeptídica enrola-se sobre si mesma de 
modo a formar um cilindro rígido. 
 Uma ponte de hidrogênio forma-se a cada quatro ligações peptídicas, ligando o C=O de uma 
ligação com o N-H de uma outra, formando uma hélice regular. 
 Alguns pares de -hélice podem enrolar-se uma sobre a outra para formar uma estrutura 
particularmente estável, chamada de hélices retorcidas ou super-hélicesPadrão estrutural folha  
 Ambos os tipos de folha produzem uma estrutura bastante rígida, mantida por pontes de 
hidrogênio que interligam as ligações peptídicas de regiões vizinhas de uma mesma cadeia 
polipeptídica ou de diferentes cadeias peptídicas; 
 
 
 
 
 
 
 NÍVEIS DA ESTRUTURA PROTEICA: 
 
1. ESTRUTURA PRIMÁRIA: sequência linear de aminoácidos com ligações peptídicas (rígida 
e planar) entre si  sem função biologicamente ativa + sem capacidade de rotacionar; 
Dobramento 
2. ESTRTUTURA SECUNDÁRIA: arranjo espacial da cadeia polipeptídica  curvatura vai 
sendo formada pela formação de ligações entre os componentes conforme se aproximam 
na sua disposição espacial 
a. Alfa-hélice  requisitos: 
i. presença de AA com mesma carga (repulsão de cargas)  ex: Glu e Asp 
adjacentes = carga – em pH 7 
ii. presença de uma sequência de AA com grupos laterais volumosos 
(impedimento elétrico) 
iii. presença de resíduos de prolina e glicina  prolina induz torção; glicina 
promove maior flexibilidade de conformação 
b. Beta-preguiada  conformação que organiza as cadeias peptídicas em folhas 
Enovelamento da cadeia peptídica 
 
3. ESTRUTURA TERCIÁRIA: estrutura tridimensional, funcional e ativa, que se forma pela 
curvatura da estrutura secundária sobre si enovelamento das estruturas secundárias 
montagem das cadeias peptídicas 
4. ESTRUTURA QUATERNÁRIA: união de 4 moléculas de estrutura terciária 
 
 
 
 
 
 OBSERVAÇÕES: 
 A estrutura tridimensional é determinada pela sequência de AA  a proteína nascente é 
sempre primária/linear (produto da transcrição do RNAm)  O processamento das 
proteínas ocorre no complexo de Golgi  enovelamento  conformação ativa/terciária; 
 A função da PTN depende da sua estrutura; 
 Uma PTN isolada tem estrutura única ou quase única (específica); 
 As interações NÃO-COVALENTES são as forças mais importantes que estabilizam a estrutura 
das proteínas; 
 
 Padrões estruturais comuns: 
 Conformação = arranjo espacial dos átomos de uma proteína; 
 Conhecimento prévio das PTN terciárias formadas com base na sequência de AA da estrutura 
primária; 
 Os resíduos hidrofóbicos ficam no interior da PTN, distantes da água  o número de pontes 
de H fora da PTN é maximizado; 
 
 
PROTEÍNAS FIBROSAS: 
 Formam feixes que conferem flexibilidade, resistência mecânica e suporte às estruturas; 
 Desempenham papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos; 
 Proteínas com cadeias polipeptídicas arranjadas em feixes, constituindo um único tipo de 
estrutura secundária; 
 Insolúveis em água  aa hidrofóbicos na parte externa e interna da PTN; 
 EX: alfa-queratina, colágeno, fibroína da seda 
 
ESTRUTURA CARACTERÍSTICAS EXEMPLO 
Alfa-hélice: 
Unidas por pontes de 
DISSULFETO CRUZADAS 
Estruturas proteicas insolúveis, 
resistentes, com dureza e 
flexibilidade variáveis 
Alfa-queratina – cabelo, penas 
e unhas 
Conformação Beta Filamentos flexíveis, moles Fibroína da seda 
Hélice tripla do colágeno Alta força de tensão, sem 
estiramento 
Colágeno de tendões, da matriz 
dos ossos 
 
PROTEÍNAS GLOBULARES: 
 Diversos tipos de estrutura secundária na mesma molécula (≠ das fibrosas, que apresentam só 
um tipo); 
 Enzimas, ptns de transporte, alguns hormônios peptídicos e imunoglobulinas; 
 Estruturas muito mais compactas que as estruturas alfa e beta