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Júlia Corrêa - 2025.2 1º Período - Bioquímica Aminoácidos É uma molécula orgânica formada por átomos de carbono,hidrogênio, oxigênio e nitrogênio unidos entre si de maneira característica. Alguns aminoácidos podem ainda conter enxofre. São divididos em quatro par- tes : - Grupo amina (NH2) - Grupo carboxílico (COOH) - Hidrogênio - Carbono alfa (todas partes se ligam a ele) - Radical característico de cada aminoácido. 1. Fórmula geral de um alfa aminoácido: - A cadeia lateral R diferencia os aminoácidos entre si. - Os grupos amino e carboxila estão no carbono alfa. - O carbono alfa é assimétrico, ou seja, possui quatro ligantes diferentes (carbo- no quiral). - A ligação peptídica ocorre entre o grupo alfa-carboxila de um aminoácido e o grupo alfa-amino de outro aminoácido. - Até 50 aminoácidos = peptídeo - Mais de 50 aminoácidos = proteína (outros livros consideram a partir de 100 aas) 2. Aminoácidos essenciais e não essenciais Aminoácido essencial é aquele que o organismo considerado não é capaz de sin- tetizar mas é requerido para o seu funcionamento. É necessário consumir eles por meio da alimentação, através de uma dieta rica em proteínas. * O organismo humano é capaz de sintetizar cerca de 20 aminoácidos comuns Os aminoácidos não essenciais são também necessários para o bom funciona- mento do organismo, entretanto eles podem ser sintetizados pelo organismo.( o organismo mesmo produz). 2.1 Essenciais - Arginina* - leucina - fenilalanina - valina - histidina - lisina - treonina *somente necessário nas - isoleucina - metionina - triptofano fases de crescimento. Júlia Corrêa - 2025.2 1º Período - Bioquímica 2.2 Não essenciais - alanina - glutamina - asparagina - glicina - ácido aspártatico - prolina - cisteína # - serina - ácido glutâmico - tirosina+ + produzida só a partir do aminoácido essencial fenilalanina. # produzida só a partir do aminoácido essencial metionina. 3. Grupos de aminoácidos 3.1. Grupo 1: aminoácidos hidrófobos apolares contém apenas hidrogênio e carbono A glicina é o mais simples Prolina tem cadeia lateral cíclica mas difere dos outros 20, pois sua cadeia late- ral liga-se ao carbono alfa e ao N. Phe - nil + alanina = hidrófobo Triptofano - anel de indol + metileno Valina, isoleucina, leucina - BCAA - cadeia ramificada - compoem 35% da massa muscular. Júlia Corrêa - 2025.2 1º Período - Bioquímica 3.2. Grupo 2: aminoácidos polares com cadeias laterais de átomos eletronegati- vos Embora sejam aminoácidos totalmente neutros, são polares, pois seu grupamen- to R se apropria de elétrons. Os elétrons daa ligação O-H são atraídos pelo oxi- gênio, tornando o H+. Estes grupamentos OH os fazem hidrófilos.] São encontrados em sítios ativos de enzimas. 3.3. Grupo 3: aminoácidos polares carregados positivamente em pH fisiológico Júlia Corrêa - 2025.2 1º Período - Bioquímica Lys e Arg têm cadeias longas e com carga + em pH neutro. A arginina tem um grupamento guanidina. Possuem duplo comportamento O anel imidazólico é base de medicamentos antifúngicos. - miconazol - clotrimazol - butoconazol 3.4. Grupo 4 - aminoácidos polares carregados negativamente com cadeias áci- das São carregados negativamente Tem cadeias longas laterais ácidas. 4. Aminoácidos isolados que não formam peptídeos mas são importantes Alanina - Constitui parte da vitamina panteteína e coenzima A. Taurina - Ao se combinar com ácidos biliares forma a bile. Ácido gama aminobutírico (gaba) - neurotransmissor inibitório derivado do glutamato - Perigo a mistura com alcool e benzodiazepinicos. 5. Aminoácidos que são alfa, mas não formam proteínas 3,5,3 triiodotironina (T3) - junto com o T4 serão precursores dos hormônios ti- reoidianos. 3,5,3’,5’ tetraiodotironina (T4) - junto com o T3 serão precursores dos hormô- nios tireoidianos. 3-monoiodotirosina e 3,5-diiodotirosina - também precursores dos hormônios ti- reoidianos. Júlia Corrêa - 2025.2 1º Período - Bioquímica DOPA - precursor da melanina e do neurotransmissor dopamina. Citrulina - importante para o metabolismo da uréia Homocisteína - intermediário da síntese de metionina 6. Aplicações práticas do estudo dos aminoácidos 6.1. Kwashiorkor - desnutrição proteica Déficit de proteínas na dieta, principalmente com dieta restrita de leite mas com consumo de glicídios, acarretando: Diminuição dos valores de albumina plasmática, de apoliproteínas (fazem a dis- tribuição de lipídeos corporais). Diminuição também de vitamina E, alterações no funcionamento linfático, levan- do a suscetibilidade à infecções e edemas pela lesão hepática e alteração da permeabilidade capilar. sintomas comuns - Alterações na cor da pele e cabelo; - Cansaço; - Diarreia; - Perda de massa muscular; - Deficiências no crescimento ou ganho de peso; - Inchaço dos tornozelos, pés e barriga; - Alterações do sistema imunológico; - Irritabilidade; - Erupção cutânea; - Magreza extrema; - Choque. Tratamento: administração de uma maior quantidade de proteína e mais calori- as de uma forma nutricionalmente equilibrada. Júlia Corrêa - 2025.2 1º Período - Bioquímica 6.2. Hipertrofia Muscular - Atletas de força devem comer de 1,4 a 1,7g/kg/dia de aas, sendo no máximo 3g/kg/dia (valores acima disso podem lesar os rins, levar a artereoesclerose ou desidratação.) - Treinamento em jejum limita ganhos de massa e se forem adicionados aminoá- cidos a taxa de síntese aumenta bastante. Hipertrofia muscular e suplementos - Certas correntes sugerem suplementação de arginina, ornitina, leucina e ou- tros aminoácidos ramificados. - Estudos afirmam que a Leucina no organismo se coverte em um metabólito, o HMB, o que aumenta a força, a massa corporal magra e melhora a recuperação de exercícios pesados. Hipertrofia muscular e hormônios - GH : ativado pelo sono e por exercício físico de alta intensidade - testosterona: tem efeito anabólico durante a adolescencia, mas o abuso por at- letas pode estimular crescimento muscular em associação com treinamento. - PERIGO: doença cardiovascular grave em jovem, câncer de fígado e esterilida- de. - O uso de esteroides anabolizantes pode alterar também os níveis de hormônio da tireoide. Nutrição parenteral precoce A NP precoce ou enteral com uma quantidade mais elevada de AAS e lipídios po- de trazer benefícios a curto e longo prazo, como recuperação do peso de nasci- Júlia Corrêa - 2025.2 1º Período - Bioquímica mento na primeira semana, maior taxa diária de ganho de peso e talvez meelhor crescimento e desenvolvimento a longo prazo. Indicações: - Em RN com peso menor que 1,5 kg ou 30 semanas : NP antes de 24h em con- junto com colostroterapia e alimentação enteral mínima. - RN com peso maior ou igual a 1,5 kg ou 30 semanas: NP em conjunto com au- mentos progressivos da alimentação enteral , desde que haja estabilidade clíni- ca. Necessidades nutricionais - Glicose - AAs - Eletrólitos - Vitaminas - Oligoelementos Proteínas - Em RN as reservas de glicose em forma de glicogênio são baixas e a perda proteica é grande e imediata apos nascimento. - Deve-se oferecer aas essenciais ( a mistura deve conter cisteína e tirosina, es- senciais para a síntese proteica) - Glutamina é importante para a mucosa intestinal e sistema imune entérico - Geralmente, 2g/kg/dia são suficientes para evitar catabolismo neonatal imedia- to. Administração parenteral: AAs - Objetivo: poupar proteínas endógena, síntese proteica, diminuir proteólise e catabolismo. - Geralmente inicia-se nas 1 a 24 hrs de vida no RN. - Contribui para que haja menos infecções, recuperação mais precoce do peso, aumento do índice de desenvolvimento mental.
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