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Aminoácidos - Aula 2

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Júlia Corrêa - 2025.2
1º Período - Bioquímica
Aminoácidos
É uma molécula orgânica formada por átomos de carbono,hidrogênio, oxigênio e
nitrogênio unidos entre si de maneira característica.
Alguns aminoácidos podem ainda conter enxofre. São divididos em quatro par-
tes :
- Grupo amina (NH2)
- Grupo carboxílico (COOH)
- Hidrogênio
- Carbono alfa (todas partes se ligam a ele)
- Radical característico de cada aminoácido.
1. Fórmula geral de um alfa aminoácido:
- A cadeia lateral R diferencia os aminoácidos entre si.
- Os grupos amino e carboxila estão no carbono alfa.
- O carbono alfa é assimétrico, ou seja, possui quatro ligantes diferentes (carbo-
no quiral).
- A ligação peptídica ocorre entre o grupo alfa-carboxila de um aminoácido e o
grupo alfa-amino de outro aminoácido.
- Até 50 aminoácidos = peptídeo
- Mais de 50 aminoácidos = proteína (outros livros consideram a partir de 100
aas)
2. Aminoácidos essenciais e não essenciais
Aminoácido essencial é aquele que o organismo considerado não é capaz de sin-
tetizar mas é requerido para o seu funcionamento. É necessário consumir eles
por meio da alimentação, através de uma dieta rica em proteínas.
* O organismo humano é capaz de sintetizar cerca de 20 aminoácidos comuns
Os aminoácidos não essenciais são também necessários para o bom funciona-
mento do organismo, entretanto eles podem ser sintetizados pelo organismo.( o
organismo mesmo produz).
2.1 Essenciais
- Arginina* - leucina - fenilalanina - valina
- histidina - lisina - treonina *somente necessário nas
- isoleucina - metionina - triptofano fases de crescimento.
Júlia Corrêa - 2025.2
1º Período - Bioquímica
 2.2 Não essenciais
- alanina - glutamina
- asparagina - glicina
- ácido aspártatico - prolina
- cisteína # - serina
- ácido glutâmico - tirosina+
+ produzida só a partir do aminoácido essencial fenilalanina.
# produzida só a partir do aminoácido essencial metionina.
 3. Grupos de aminoácidos
 3.1. Grupo 1: aminoácidos hidrófobos apolares
contém apenas hidrogênio e carbono
A glicina é o mais simples
Prolina tem cadeia lateral cíclica mas difere dos outros 20, pois sua cadeia late-
ral liga-se ao carbono alfa e ao N.
Phe - nil + alanina = hidrófobo
Triptofano - anel de indol + metileno
Valina, isoleucina, leucina - BCAA - cadeia ramificada - compoem 35% da massa
muscular.
Júlia Corrêa - 2025.2
1º Período - Bioquímica
 3.2. Grupo 2: aminoácidos polares com cadeias laterais de átomos eletronegati-
vos
Embora sejam aminoácidos totalmente neutros, são polares, pois seu grupamen-
to R se apropria de elétrons. Os elétrons daa ligação O-H são atraídos pelo oxi-
gênio, tornando o H+. Estes grupamentos OH os fazem hidrófilos.]
São encontrados em sítios ativos de enzimas.
3.3. Grupo 3: aminoácidos polares carregados positivamente em pH fisiológico
Júlia Corrêa - 2025.2
1º Período - Bioquímica
Lys e Arg têm cadeias longas e com carga + em pH neutro.
A arginina tem um grupamento guanidina.
Possuem duplo comportamento
O anel imidazólico é base de medicamentos antifúngicos.
- miconazol
- clotrimazol
- butoconazol
3.4. Grupo 4 - aminoácidos polares carregados negativamente com cadeias áci-
das
São carregados negativamente
Tem cadeias longas laterais ácidas.
4. Aminoácidos isolados que não formam peptídeos mas são importantes
Alanina
- Constitui parte da vitamina panteteína e coenzima A.
Taurina
- Ao se combinar com ácidos biliares forma a bile.
Ácido gama aminobutírico (gaba)
- neurotransmissor inibitório derivado do glutamato
- Perigo a mistura com alcool e benzodiazepinicos.
5. Aminoácidos que são alfa, mas não formam proteínas
3,5,3 triiodotironina (T3) - junto com o T4 serão precursores dos hormônios ti-
reoidianos.
3,5,3’,5’ tetraiodotironina (T4) - junto com o T3 serão precursores dos hormô-
nios tireoidianos.
3-monoiodotirosina e 3,5-diiodotirosina - também precursores dos hormônios ti-
reoidianos.
Júlia Corrêa - 2025.2
1º Período - Bioquímica
DOPA - precursor da melanina e do neurotransmissor dopamina.
Citrulina - importante para o metabolismo da uréia
Homocisteína - intermediário da síntese de metionina
6. Aplicações práticas do estudo dos aminoácidos
6.1. Kwashiorkor - desnutrição proteica
Déficit de proteínas na dieta, principalmente com dieta restrita de leite mas com
consumo de glicídios, acarretando:
Diminuição dos valores de albumina plasmática, de apoliproteínas (fazem a dis-
tribuição de lipídeos corporais).
 Diminuição também de vitamina E, alterações no funcionamento linfático, levan-
do a suscetibilidade à infecções e edemas pela lesão hepática e alteração da
permeabilidade capilar.
sintomas comuns
- Alterações na cor da pele e cabelo;
- Cansaço;
- Diarreia;
- Perda de massa muscular;
- Deficiências no crescimento ou ganho de peso;
- Inchaço dos tornozelos, pés e barriga;
- Alterações do sistema imunológico;
- Irritabilidade;
- Erupção cutânea;
- Magreza extrema;
- Choque.
Tratamento: administração de uma maior quantidade de proteína e mais calori-
as de uma forma nutricionalmente equilibrada.
Júlia Corrêa - 2025.2
1º Período - Bioquímica
6.2. Hipertrofia
Muscular
- Atletas de força devem comer de 1,4 a 1,7g/kg/dia de aas, sendo no máximo
3g/kg/dia (valores acima disso podem lesar os rins, levar a artereoesclerose ou
desidratação.)
- Treinamento em jejum limita ganhos de massa e se forem adicionados aminoá-
cidos a taxa de síntese aumenta bastante.
Hipertrofia muscular e suplementos
- Certas correntes sugerem suplementação de arginina, ornitina, leucina e ou-
tros aminoácidos ramificados.
- Estudos afirmam que a Leucina no organismo se coverte em um metabólito, o
HMB, o que aumenta a força, a massa corporal magra e melhora a recuperação
de exercícios pesados.
Hipertrofia muscular e hormônios
- GH : ativado pelo sono e por exercício físico de alta intensidade
- testosterona: tem efeito anabólico durante a adolescencia, mas o abuso por at-
letas pode estimular crescimento muscular em associação com treinamento.
- PERIGO: doença cardiovascular grave em jovem, câncer de fígado e esterilida-
de.
- O uso de esteroides anabolizantes pode alterar também os níveis de hormônio
da tireoide.
Nutrição parenteral precoce
A NP precoce ou enteral com uma quantidade mais elevada de AAS e lipídios po-
de trazer benefícios a curto e longo prazo, como recuperação do peso de nasci-
Júlia Corrêa - 2025.2
1º Período - Bioquímica
mento na primeira semana, maior taxa diária de ganho de peso e talvez meelhor
crescimento e desenvolvimento a longo prazo.
Indicações:
- Em RN com peso menor que 1,5 kg ou 30 semanas : NP antes de 24h em con-
junto com colostroterapia e alimentação enteral mínima.
- RN com peso maior ou igual a 1,5 kg ou 30 semanas: NP em conjunto com au-
mentos progressivos da alimentação enteral , desde que haja estabilidade clíni-
ca.
Necessidades nutricionais
- Glicose
- AAs
- Eletrólitos
- Vitaminas
- Oligoelementos
Proteínas
- Em RN as reservas de glicose em forma de glicogênio são baixas e a perda
proteica é grande e imediata apos nascimento.
- Deve-se oferecer aas essenciais ( a mistura deve conter cisteína e tirosina, es-
senciais para a síntese proteica)
- Glutamina é importante para a mucosa intestinal e sistema imune entérico
- Geralmente, 2g/kg/dia são suficientes para evitar catabolismo neonatal imedia-
to.
Administração parenteral: AAs
- Objetivo: poupar proteínas endógena, síntese proteica, diminuir proteólise e
catabolismo.
- Geralmente inicia-se nas 1 a 24 hrs de vida no RN.
- Contribui para que haja menos infecções, recuperação mais precoce do peso,
aumento do índice de desenvolvimento mental.

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