RESUMO BIOQUIMICA 2

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BIOQUÍMICA ESTRUTURAL. 
 
QUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS. 
 SÃO AS UNIDADES BÁSICAS PARA FORMAÇÃO 
DE PROTEÍNAS; 
 O PRIMEIRO AMINOÁCIDO A SER DESCOBERTO 
FOI A ASPARIDINA, ATRAVÉS DO ASPARGO – 
1806; 
 O ÚLTIMO AMINOÁCIDO DESCOBERTO FOI 
TREONINA EM 1938; 
 EXISTEM 20 TIPOS DIFERENTES DE 
AMINOÁCIDOS; 
 DISPOSTOS EM 2 GRANDES GRUPOS, OS 
ESSENCIAIS E OS NÃO ESSENCIAIS6. FÓRMULA 
ESTRUTURAL COMUM: 
 
 
FENILCETONÚRIA: 
 É UMA DOENÇA GENÉTICA NA QUAL OCORRE A 
FALTA OU DIMINUIÇÃO DA ATIVIDADE DA 
ENZIMA FENILALANINA HIDROXILASE, QUE 
CATALISA ATRANSFORMAÇÃO DE 
FENILALANINA EM TIROSINA; 
 A FENILALANINA ESTÁ PRESENTE EM ALGUNS 
ALIMENTOS, COMO LEITE, QUEIJOS, CARNES, 
OVOS E LEGUMINOSAS, COMO: FEIJÃO, 
LENTILHA E GRÃO-DE-BICO; 
 A FENILALANINA SE ACUMULA NO CORPO, 
PRINCIPALMENTE NO CÉREBRO, NA FORMA DE 
ÁCIDO FENIL PIRÚVICO, LEVANDO À REDUÇÃO 
DA CAPACIDADE INTELECTUAL E A DISTÚRBIOS 
DO COMPORTAMENTO; 
 O TRATAMENTO É FEITO POR MEIO DA ADOÇÃO 
DE UMA DIETA COM RESTRIÇÃODE 
FENILALANINA; 
 PARA SABER SE UMA CRIANÇA É PORTADORA 
DE FENILCETONÚRIA, DEVE SER REALIZADO O 
TESTE DO PEZINHO - FENILCETONÚRIA, 
HIPOTIROIDISMO, ANEMIAFALCIFORME, 
FIBROSE CÍSTICA, ENTRE OUTRAS DOENÇAS. 
 
TRIPTOFANO: 
 O TRIPTOFANO É UM IMPORTANTE 
AMINOÁCIDO QUE PARTICIPA DA 
CONSTRUÇÃO DA SEROTONINA (5-
HIDROXITRIPTAMINA OU 5-HT) NOS 
NEURÔNIOS - É UM IMPORTANTE 
NEUROTRANSMISSOR RELACIONADO COM OS 
PROCESSOS BIOQUÍMICOS DO SONO E DO 
HUMOR, E ATÉ MESMO COM A INIBIÇÃO DA IRA, 
AGRESSÃO, TEMPERATURA CORPORAL, 
HUMOR, SONO, VÔMITO E APETITE; 
 A INIBIÇÃO DA PRODUÇÃO DE SEROTONINA OU 
SUA DIMINUIÇÃO SE RELACIONA COM EFEITOS 
NO HUMOR E NO ESTADO MENTAL HUMANO, 
OU SEJA, ESTÁ DIRETAMENTE LIGADA AOS 
SINTOMAS DE DEPRESSÃO, DIFICULDADE EM 
MEMORIZAR INFORMAÇÕES, CANSAÇO, 
ANGÚSTIA, ANSIEDADE, MEDO, 
AGRESSIVIDADE E IRRITAÇÃO EXCESSIVA; 
 ALIMENTOS COMO BANANA, LEITE, 
CHOCOLATE, ATUM E VERDURAS ESCURAS 
 
 BIOQUÍMICA ESTRUTURAL. 
 
 
 
ISOMERIA ÓPTICA 
 O CARBONO ALFA (QUIRAL) PERMITE UM GIRO 
MOLECULAR; 
 HÁ FORMAÇÃO DE ISÔMEROS - COM BASE NO 
NH3+: 
L – LEVOGIRO (ESQUERDA); 
D – DEXTROGIRO (DIREITA); 
 CADA ISÔMERO PODE TER FINALIDADES E 
FUNCIONABILIDADE DIFERENTES; 
 OS L-AMINOÁCIDOS SÃO OS QUE MAIS 
PREDOMINAM 
 OS RESÍDUOS DE D-AMINOÁCIDOS 
FORAMENCONTRADOS APENAS EM ALGUNS 
PEPTÍDEOS, GERALMENTE PEQUENOS, 
INCLUINDO ALGUNS PEPTÍDEOS DE PAREDES 
CELULARES BACTERIANAS E CERTOS 
ANTIBIÓTICOS PEPTÍDICOS. 
APENAS A GLICINA NÃO SOFRE O GIRO, POIS O 
RADICAL DELE É H+ TENDO OS LIGANTES IGUAIS. 
 
DESTINO DA CADEIA CARBÔNICA 
A DEGRADAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS VAI CONDUZIR À 
FORMAÇÃO DE IMPORTANTES INTERMEDIÁRIOS 
METABÓLICOS QUE PODEM SER CONVERTIDOS EM 
GLICOSE OU OXIDADOS PELO CICLO DE KREBS. 
AS CONVERSÕES METABÓLICAS QUE AFETAM O 
ESQUELETO CARBONADO DOS AMINOÁCIDOS VÃO 
TRANSFORMA-LOS EM: PIRUVATO, ACETIL-COA 
(ACETOACETIL-COA), OXALOACETATO, FUMARATO, 
SUCCINIL-COA OU -CETOGLUTARATO. 
CONFORME OS COMPOSTOS QUE FORMAM QUANDO 
SÃO DEGRADADOS, OS AMINOÁCIDOS SÃO 
CLASSIFICADOS EM DOIS GRUPOS: 
CETOGÊNICO: FORMAM COMPOSTOS CETÔNICOS. - 
LIPÍDEOS 
GLICOGÉNICO: FORMAM ÁCIDO PIRÚVICO OU 
INTERMEDIÁRIOS DO CICLO DE KREBS. 
 
 
SEPARACÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 APOLARES 
 POLARES 
 BÁSICOS 
 ÁCIDOS 
APRESENTAM VARIAÇÕES DE ESTRUTURA, TAMANHO E 
CARGA ELÉTRICA – INFLUENCIA NA SOLUBILIDADE; 
EM PH FISIOLÓGICO (7,35 – 7,45) - HÁ IONIZAÇÃO; 
SÃO SUBSTÂNCIAS ANFÓTERAS - PODEM SER ÁCIDOS 
OU BÁSICOS; 
DEVIDO A UM CARBONO QUIRAL APRESENTA 
ISÔMEROS; 
 
GRUPOS R APOLARES: 
 GLICINA 
 ALANINA 
 PROLINA 
 VALINA 
 LEUCINA E ISOLEUCINA 
 METIONINA 
 
 BIOQUÍMICA ESTRUTURAL. 
 
AA SEM CARGA NO GRUPO R – FICAM NO MEIO 
OS AA ALANINA, VALINA, LEUCINA E ISOLEUCINA 
TENDEM A SE AGRUPAR NO INTERIOR DE PROTEÍNAS, 
ESTABILIZANDO A ESTRUTURA PROTEICA POR MEIO DE 
INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS. 
A GLICINA TEM A ESTRUTURA MAIS SIMPLES. SUA 
CADEIA LATERAL MUITO PEQUENA NÃO CONTRIBUI 
REALMENTE PARA INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS. 
A METIONINA, TEM UM GRUPO TIOÉTER LIGEIRAMENTE 
POLAR EM SUA CADEIA LATERAL. 
 
GRUPOS R AROMÁTICOS: 
 FENILALANINA 
 TIROSINA 
 TRIPTOFANO 
FENILALANINA, TIROSINA E TRIPTOFANO, COM SUAS 
CADEIAS LATERAIS AROMÁTICAS, SÃO RELATIVAMENTE 
APOLARES (HIDROFÓBICOS); 
TODOS PODEM PARTICIPAR EM INTERAÇÕES 
HIDROFÓBICAS; 
O GRUPO HIDROXILA DA TIROSINA PODE FORMAR 
LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO E É UM IMPORTANTE 
GRUPO FUNCIONAL EM ALGUMAS ENZIMAS. 
 
GRUPOS R POLARES, NÃO CARREGADOS: 
 SERINA 
 TREONINA 
 CISTEÍNA 
 ASPARAGINA 
 GLUTAMINA 
SÃO MAIS SOLÚVEIS EM ÁGUA, OU MAIS HIDROFÍLICOS, 
PORQUE ELES CONTÊM GRUPOS FUNCIONAIS QUE 
FORMAM LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO COM A ÁGUA; 
A CISTEÍNA É PRONTAMENTE OXIDADA PARA FORMAR 
UM AMINOÁCIDO DIMÉRICO LIGADO DE MODO 
COVALENTE CHAMADO CISTINA, E SÃO LIGADAS POR 
UMA LIGAÇÃO DISSULFETO – ENXOFRE; 
AS LIGAÇÕES DISSULFETO DESEMPENHAM UM PAPEL 
ESPECIAL NAS ESTRUTURAS DE MUITAS PROTEÍNAS 
PELA FORMAÇÃO DE LIGAÇÕES COVALENTES. 
GRUPOS R CARREGADOS POSITIVAMENTE 
(BÁSICOS): 
 LISINA 
 ARGININA 
 HISTIDINA 
OS AMINOÁCIDOS NOS QUAIS OS GRUPOS R TÊM UMA 
CARGA POSITIVA E SE COMPORTAM COMO BASES; 
A LISINA APRESENTA UM SEGUNDO GRUPO AMINO NA 
SUA CADEIA ALIFÁTICA; 
SEU RESÍDUOS FACILITAM MUITAS REAÇÕES 
CATALISADAS POR ENZIMAS, FUNCIONANDO COMO 
ACEPTORES DE PRÓTONS, OU SEJA, COMO BASES. 
 
GRUPOS R CARREGADOS NEGATIVAMENTE 
(ÁCIDOS): 
 ASPARTATO 
 GLUTAMATO 
OS DOIS AMINOÁCIDOS QUE APRESENTAM GRUPOS R 
COM CARGA NEGATIVA SÃO O ASPARTATO E O 
GLUTAMATO, CADA UM DOS QUAIS TEM UM SEGUNDO 
GRUPO CARBOXILA; 
SEU RESÍDUOS FACILITAM MUITAS REAÇÕES 
CATALISADAS POR ENZIMAS, FUNCIONANDO COMO 
DOADORES DE PRÓTONS, OU SEJA, COMO ÁCIDOS. 
 
AMINOÁCIDOS INCOMUNS TAMBÉM TÊM 
FUNÇÕES IMPORTANTES: 
 4-HIDROXIPROLINA 
 5-HIDROXILISINA 
 6-N-METIL-LISINA 
 Y-CARBOXIGLUTAMATO 
 DESMOSINA 
CERCA DE 300 AMINOÁCIDOS ADICIONAIS FORAM 
ENCONTRADOS NAS CÉLULAS. ELES TÊM VÁRIAS 
FUNÇÕES, MAS NÃO SÃO TODOS CONSTITUINTES DE 
PROTEÍNAS; 
A 4-HIDROXIPROLINA, UM DERIVADO DA PROLINA, FAZ 
PARTE DA PAREDE CELULAR DE CÉLULAS VEGETAIS E 
NO COLÁGENO; 
 
 BIOQUÍMICA ESTRUTURAL. 
 
A 5-HIDROXILISINA É DERIVADA DA LISINA E É 
ENCONTRADA NOCOLÁGENO. 
A 6-N-METIL-LISINA É UM CONSTITUINTE DA MIOSINA – 
CONTRAÇÃO MUSCULAR; 
Γ-CARBOXIGLUTAMATO, ENCONTRADO NA 
PROTROMBINA E EM PROTEÍNAS QUE SE LIGAM AO 
CA+2; 
A DESMOSINA, DERIVADA DE QUATRO RESÍDUOS 
LISINA, ENCONTRADA NA PROTEÍNA FIBROSA 
ELASTINA. 
 
AMINOÁCIDOS PODEM AGIR COMO 
ÁCIDOS E BASES 
 OS GRUPOS AMINO E CARBOXILA EM 
CONJUNTO COM OS GRUPOS IONIZÁVEIS R DE 
ALGUNSAMINOÁCIDOS, FUNCIONAM COMO 
ÁCIDOS E BASES FRACOS; 
 UM SIMPLES AMINOÁCIDO MONOAMINO, 
MONOCARBOXÍLICO, COMO A ALANINA, É UM 
ÁCIDO DIPRÓTICOQUANDO COMPLETAMENTE 
PROTONADO. 
 
 QUANDO UM AMINOÁCIDO SEM UM GRUPO R 
IONIZÁVEL É DISSOLVIDO EM ÁGUA EM PH 
NEUTRO (7,0), ELE PERMANECE NA SOLUÇÃO 
COMO UM ÍON BIPOLAR, OU ZWITTERÍON, QUE 
PODE AGIR COMO ÁCIDO OU BASE; 
 SUBSTÂNCIAS COM ESSA NATUREZA DUPLA 
(ÁCIDO-BASE) SÃO ANFOTÉRICAS. 
 
QUANDO REAGE COM UMA BASE – DOA H+ (VINDO DO 
COOH) 
QUANDO REAGE COM UM ÁCIDO – RECEBE H+ 
(RECEBIDO PELO NH2) 
 
 
 
CURVA DE TITULAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 DEPENDENDO DO PH, O GRUPAMENTO AMINO 
COM CARGA POSITIVA (FORMA CATIÔNICA) OU 
O GRUPAMENTO ÁCIDOCARBOXÍLICO COM 
CARGA NEGATIVA (FORMA ANIÔNICA), PODEM 
PREDOMINAR; 
 A FORMA CATIÔNICA PREDOMINARÁ EM PH 
BAIXO, ENQUANTO A FORMA ANIÔNICA 
PREDOMINARÁ EM PH ALTO, UMA VEZ QUE 
ABAIXO OU ACIMA DO PI HAVERÁ DEFICIÊNCIA 
OU EXCESSO DE H+ NA SOLUÇÃO; 
 O PK1 CORRESPONDE A UM PONTO MÉDIO 
DENTRO DE UM LIMITEDE PH ONDE OCORRE 
TAMPONAMENTO DO SISTEMA, POIS [COOH]= 
[COO-]; 
 O PK2 CORRESPONDE A UM PONTO MÉDIO 
DENTRO DE UM LIMITE DE PH ONDE OCORRE 
TAMPONAMENTO DO SISTEMA, POIS [NH3+] 
=[NH2]. 
 PORÉM, EM DETERMINADO PH (PH 
ISOELÉTRICO OU PONTO ISOELÉTRICO), 
HAVERÁ SOMENTE UMA FORMA DIPOLAR (OU 
SEJA, POSITIVA E NEGATIVA AO MESMO 
TEMPO), ONDE SERÁ OBSERVADA UMA 
NEUTRALIDADE ELÉTRICANA MOLÉCULA. 
 O VALOR DO PI VARIA DE ACORDO COM O 
AMINOÁCIDO E CORRESPONDE A UM VALOR 
QUE SERVE COMO IDENTIFICADOR E 
CLASSIFICADOR DOS AMINOÁCIDOS DE 
ACORDO COM A VARIAÇÃO DO PH. 
 OS VALORES DE PK1 E PK2 CORRESPONDEM 
AOS VALORES DE PH ONDE O AMINOÁCIDO 
FUNCIONA COMO UM TAMPÃO DURANTE UMA 
CURVA DE TITULAÇÃO. 
 
 BIOQUÍMICA ESTRUTURAL. 
 
 
 
CURVA DE TITULAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
- GRUPO R IONIZÁVEL: 
 TODOS OS AMINOÁCIDOS COM UM ÚNICO 
GRUPO AMINO, UM ÚNICO GRUPO CARBOXILA 
E UM GRUPO R NÃO IONIZÁVEL TÊM CURVAS DE 
TITULAÇÃO SEMELHANTES À DA GLICINA; 
 OS AMINOÁCIDOS COM UM GRUPO R 
IONIZÁVEL TÊM CURVAS DE TITULAÇÃO MAIS 
COMPLEXAS, COM TRÊS ESTÁGIOS 
CORRESPONDENDO ÀS TRÊS ETAPAS 
POSSÍVEIS DE IONIZAÇÃO.