2 - RESUMO DA AULA - 02 - BIOQUÍMICA (AMINOÁCIDOS)

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Aula 2: Bioquímica dos aminoácidos 
1.Examinar a química das moléculas orgânicas e a importância delas para a manutenção da vida; 
 
2.Descrever a estrutura química e as principais funções dos aminoácidos; 
 
3.Analisar o fluxo da informação genética e como ocorre a ligação peptídica entre os aminoácidos para a 
formação dos peptídeos e proteínas. 
 
OBJETIVO (01) - Examinar a química das moléculas orgânicas e a importância delas para a 
manutenção da vida; 
 MOLÉCULAS ORGÂNICAS: Química da vida 
- A química das moléculas orgânicas, são encontradas basicamente apenas nos organismos vivos. 
- Nossas células possuem em média 70% de água, e o restante é 27% de macromoléculas e 3% de sais minerais 
e pequenas moléculas. 
- A química orgânica gira em torno do átomo de carbono, em que esses átomos de carbono podem formar 
ligações simples, duplas ou triplas com átomos de carbono do próprio elemento ou ainda com átomos de 
outros elementos como, por exemplo, oxigênio, nitrogênio e hidrogênio. Desse modo, podemos ter uma 
diversidade enorme de moléculas em tamanho, forma e composição. 
 
CONCEITO DE MACROMOLÉCULA: São biomoléculas muito grandes com elevado peso molecular e, quase 
sempre, de estrutura química e espacial muito complexas. 
CONCEITO DE MONÔMERO: São moléculas menores e mais simples, que se unem para formar as moléculas 
maiores que são as macromoléculas. 
MACROMOLÉCULAS-------FORMADA POLOS→ MONÔMEROS 
Proteínas---------------------FORMADA PELOS-→Aminoácidos 
Carboidratos----------------FORMADO PELOS-→Monossacarídeos 
Lipídeos----------------------FORMADO PELOS--→Ácidos Graxos 
Ácidos Nucleicos-----------FORMADO PELOS-→Nucleotídeos 
 
OBJETIVO (02) - Descrever a estrutura química e as principais funções dos aminoácidos; 
 
 AMINOÁCIDOS (MONÔMERO DA PROTEÍNA) 
CONCEITO DE AMINOÁCIDO: São as unidades fundamentais das proteínas, ou seus monômeros. Isso 
significa que os aminoácidos se ligam pela ligação denominada peptítica para formar as milhares de 
diferentes proteínas existentes no nosso organismo, os aminoácidos formado por carbono, oxigênio, 
hidrogênio e nitrogênio, alguns aminoácidos possuem enxofre na sua composição, como é o caso da 
metionina e a cisteína. 
 IMAGEM DE UM AMINOÁCIDO QUE POSSUI VÁRIAS LIGAÇÕES GERANDO UMA ESTRUTURA PROTEICA 
 
 
 DADOS DOS AMINOÁCIDOS: 
- Somente vinte diferentes aminoácidos são encontrados nas proteínas. 
- A nomenclatura dos aminoácidos pode ser em 
1 - Abreviaturas de três letras, por exemplo Alanina – Ala; 
2 - ou uma letra, por exemplo Alanina – A; 
OBS: As abreviaturas de uma letra iniciam com a mesma letra do respectivo aminoácido. Quando os nomes 
de vários aminoácidos se iniciam com a mesma letra, utilizam-se os nomes fonéticos (ocasionalmente em 
inglês) de certos aminoácidos. 
- No organismo podem ser encontrados na forma livre ou polimerizados, formando as proteínas. Podem ser 
degradados, originando moléculas intermediárias da síntese de glicose e lipídeos, gerando energia. 
 
 FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
• Podem ser utilizados como fonte de energia (ATP); 
• Podem funcionar como tampões de pH intracelular; 
• Podem servir de matéria-prima para a produção de proteínas; 
• Alguns atuam como neurotransmissores, por exemplo, glicina é um neurotransmissor inibitório, e o 
aspartato e glutamato são neurotransmissores excitatórios; 
• Alguns são biotransformados em neurotransmissores, como por exemplo a tirosina é precursora dos 
neurotransmissores adrenalina, noradrenalina e dopamina, e o triptofano é precursor do neurotransmissor 
serotonina; 
• Alguns são biotransformados em hormônios, por exemplo, a tirosina nos hormônios da tireoide T3 e T4; 
 
 
 ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS 
- Todos os vinte aminoácidos comuns encontrados nas proteínas são alfa aminoácidos. 
- Eles possuem um grupo amino (básico NH) e um grupo carboxila (ácido - COOH), ligados a um mesmo 
carbono, esse carbono quiral é conhecido como carbono alfa; 
- Caráter anfótero: Os aminoácidos possuem um grupo amino de caráter básico e um grupo carboxila de 
caráter ácido, eles são considerados moléculas anfóteras ou de duplo caráter. 
- No mesmo átomo de carbono, temos ainda, um átomo de hidrogênio ligado e um grupo R (ou cadeia 
lateral) que diferencia um aminoácido do outro; 
 
VEJA NA IMAGEM ABAIXO A ILUSTRAÇÃO DAS ESTRUTURAS BÁSICAS (NH), ÁCIDO (COOH), H e o grupo R: 
OBS: PODE SER REPRESENTADO PELAS DUAS FORMAS, E TANTO FAZ A POSIÇÃO DAS LIGAÇÕES COM O 
CARBONO NA REPRESENTAÇÃO. 
 
 
- Outra característica dos aminoácidos, é que o carbono alfa(CENTRAL) é um centro quiral. Isso quer dizer 
que ele é um carbono assimétrico, ou seja, está ligado a quatro grupos químicos diferentes, COM EXCEÇÃO 
DO AMINOÁCIDO GLICINA QUE ESTÁ LIGADO À DOIS H, NÃO SENDO ASSIM CONSIDERADO UM CARBONO 
QUIRAL. 
 
VEJA NA IMAGEM ABAIXO O AMINOÁCIDO GLICINA TENDO DOIS HIDROGÊNIOS LIGADOS À UM MESMO (C): 
 GLICINA NÃO TEM CARBONO QUIRAL! 
 
 
- Todo carbono com centro quiral possui isomeria óptica (os isômeros ópticos possuem a mesma fórmula 
molecular, mas são diferenciados por sua atividade óptica). 
 
 
VEJA O EXEMPLO SOBRE A ISOMERIA ÓPTICA 
→ Considere a molécula de ácido lático mostrada na imagem abaixo. 
 
 
 
 DIFERENÇA ENTRE 
 ASSIMÉTRIA X SIMÉTRIA 
Assimetria: desenho com os dois 
lados totalmente diferentes, 
que se cortar por vários ângulos 
não vai ter partes iguais. 
Simetria: é um desenho que os 
dois lados são igual, ou seja, que 
se cortar no meio fica igual. 
EXPLICAÇÃO DA IMAGEM→ Visto que essa molécula não é simétrica, ela pode dar origem a dois tipos de 
ácidos láticos: Quando submetemos essas duas moléculas de ácido lático na imagem a um feixe de luz 
polarizada, notaremos que uma das moléculas de ácido lático desviará o feixe de luz polarizada para a 
direita, sendo denominada de dextrogiro (ácido d-lático); e a outra molécula de ácido lático desvia para a 
esquerda, denominada de levogiro (ácido ℓ-lático). 
 
 
COMO VERIFICAR SE UMA MOLÉCULA REALIZA ATIVIDADE ÓPTICA: 
- Observar se a molécula possui algum carbono assimétrico (ou quiral), isto é, que possui 4 ligantes 
diferentes; 
- Note que isso ocorre na estrutura do ácido lático, sendo que esse tipo de carbono é chamado de quiral, 
que origina-se de uma palavra em grego que significa “mão’. Assim, os estereoisômeros ópticos são a 
imagem especular um do outro, sendo chamados devido a isso de enantiômeros. 
 
 PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS 
A CLASSIFICAÇÃO DA POLARIDADE DOS AMINOÁCIDOS É DADA POR: 
1- Aminoácidos com cadeias laterais não polares (HIDROFÓBICAS) 
2- Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas 
3- Aminoácidos com cadeias laterais não carregadas 
4- Aminoácidos com cadeias laterais carregadas positivamente (HIDROFÍLICAS) 
5- Aminoácidos com cadeias laterais carregadas negativamente (HIDROFÍLICAS) 
 
 ESSENCIALIDADE DOS AMINOÁCIDOS 
- AMINOÁCIDOS CONSIDERADOS ESSENCIAIS: Não podem ser sintetizados(FORMADOS) em quantidades 
suficientes pelo nosso organismo e, por isso, precisam ser ingeridos em nossa dieta. Caso não haja ingestão 
adequada de proteínas e de todos os aminoácidos essenciais, a síntese de proteínas no organismo fica 
comprometida. É importante destacar que nosso organismo não armazena aminoácidos na forma livre. 
- AMINOÁCIDOS CONSIDERADOS NÃO ESSENCIAIS: São aqueles que o nosso organismo consegueproduzir, 
mais concretamente, que o nosso fígado sintetiza. 
TIPOS DE AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS: Fenilalanina, Valina e Triptofano| 
Treorina, Lisina, Leucina e Isoleucina e Metionina. 
 
TIPOS DE AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS: 
Glicina, Alanina, Serina, Cisteína, Tirosina e Arginina| 
Ácido aspártico, Ácido glutâmico, Histidina e Asparagina | 
Glutamina e Prolina Metionina. 
 
OBJETIVO (03) - Analisar o fluxo da informação genética e como ocorre a ligação peptídica 
entre os aminoácidos para a formação dos peptídeos e proteínas; 
 
 O FLUXO DA INFORMAÇÃO GENÉTICA 
- O fluxo da informação genética segue o seguinte sentido: DNA → RNA→ PROTEÍNAS; 
- O DNA, onde está contida a informação genética, é transcrito em moléculas de RNA. 
- No processo de transcrição, uma molécula de DNA serve como molde para a criação de uma molécula de 
RNA; 
- É nessa molécula de RNA que é encontrado o código usado para organizar a sequência de aminoácidos e 
formar as proteínas no processo de tradução. Esse processo consiste na união de aminoácidos, obedecendo 
à ordem de códons apresentados em um RNA mensageiro; 
 
 
 
 
 COMO OCORRE A LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
- Os aminoácidos se ligam por ligações covalentes (fortes), que são chamadas ligações peptídicas; 
- Esse tipo de ligação ocorre sempre por meio da reação entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo 
carboxila do outro, denominado ligação amídica, onde ocorre a remoção da molécula da água 
(desidratação), onde um aminoácido perde a hidroxila – OH, e o outro aminoácido perde um hidrogênio; 
 
VEJA NA IMAGEM COMO É SIMPLES A LIGAÇÃO PEPTÍDICA ENTRE DOIS AMINOÁCIDOS PELOS GRUPOS 
(COOH e NH2): 
 
- A reação entre dois aminoácidos é chamada de reação de condensação e forma um dipeptídeo de 2 
aminoácidos com uma ligação peptídica entre eles; 
- Se três aminoácidos forem ligados em cadeia, formarão duas ligações peptídicas entre eles, formando um 
tripeptídeo, e assim por diante; 
- Até dez aminoácidos dizemos que é um oligopeptídeo; 
- Entre 10 e 50 aminoácidos é um polipeptídeo e acima disso, uma proteína; 
- A unidade peptídica é rígida e plana e não há liberdade de rotação em torno da ligação entre o átomo de 
carbono da carbonila e o átomo de nitrogênio da unidade peptídica, pois essa ligação tem um caráter parcial 
de uma ligação dupla; 
- Já as ligações simples que ocorrem entre o Cα (Carbono – Alfa), e o carbono da carbonila e o Cα e o N 
peptídico possuem um grande grau de liberdade de rotação. 
- Uma cadeia polipeptídica é constituída de uma parte repetida regularmente, chamada de cadeia principal 
ou espinha dorsal, e de uma parte variável, compreendendo as distintas cadeias laterais ou grupos R dos 
aminoácidos da sequência; 
- Por convenção, a extremidade esquerda que representa o início da cadeia do peptídeo ou proteína é 
chamado de aminoterminal e a extremidade da direita é chamada de carboxiterminal;