A Quimica dos Aminoacidos e peptideos - Copia

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Universidade Federal de Sergipe 
Centro de Ciências Biológicas e da Saúde 
Departamento de Fisiologia 
 
 
 
 
 
 
 
 
Apostila 
 
 
 
 
 
 
A química dos aminoácidos e peptídeos 
 
 
 
 
 
Professor: Paulo de Tarso Gonçalves Leopoldo 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
São Cristóvão, 
 2 
I - Tema Central: Aminoácidos e Peptídeos. 
 
II - Duração: 4 horas/aulas 
 
III - Estratégia: Aula Expositiva 
 
IV - Meta: 
Introduzir o estudo do conhecimento das estruturas e das propriedades químicas dos 
aminoácidos e peptídeos. 
 
V Objetivos específicos 
 
Ao final desta aula você será capaz de: 
1. Reconhecer algumas das funções biológicas dos aminoácidos; 
2. Descrever a estrutura química dos aminoácidos; 
3. Representar os aminoácidos com abreviaturas de uma e de três letras; 
4. Reconhecer a natureza dipolar dos aminoácidos; 
5. Descrever a propriedade anfotérica dos aminoácidos; 
6. Classificar os aminoácidos segundo a polaridade de suas cadeias laterais; 
7. Classificar aminoácidos de acordo com as suas necessidades nutricionais; 
8. Diferenciar aminoácidos derivados ou especiais de aminoácidos padrões; 
9. Descrever a estereoquímica dos aminoácidos; 
10. Descrever a formação da ligação peptídica; 
11. Descrever a formação de peptídeos; 
12. Reconhecer alguns peptídeos de ocorrência biológica 
VI - Conteúdo Programático: 
 
1. Introdução. 
2. Estrutura geral e nomenclatura dos aminoácidos. 
3. Os aminoácidos são moléculas dipolares. 
4. Classificação dos aminoácidos. 
4.1 Baseada na polaridade da cadeia lateral. 
4.2 Baseada nas suas necessidades na alimentação. 
5. Aminoácidos especiais. 
6. Estereoquímica dos aminoácidos 
7. Peptídeos 
 7.1 Peptídeos de importância biológica 
 
VII Pré-requisito: 
 
 Para acompanhar esta aula você deverá estudar ou rever conceitos de química abordados nas aulas 
Introdução à Bioquímica e a Química da Água. 
 3 
Capítulo 3 
 
A química dos aminoácidos e peptídeos 
 
1. Introdução 
 
Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por um grupo amino (-NH2), uma carboxila 
(COOH), um átomo de hidrogênio (H) e uma cadeia lateral (grupo R) ligados ao carbono alfa. São os 
blocos constitutivos de peptídeos e proteínas e apresentam diversas funções biológicas (figura 1) tais 
como: 
São as unidades estruturais das proteínas e peptídeos; 
São componentes estruturais dos glicerofosfolipídios, uma das classes de lipídios das 
membranas biológicas, como o aminoácido serina, grupo polar da fosfatidilserina; 
Precursores na síntese de moléculas. Alguns aminoácidos são precursores na síntese de 
moléculas complexas contendo nitrogênio. Exemplos incluem as bases nitrogenadas 
componentes dos nucleotídeos e ácidos nucléicos, o heme (grupo orgânico contendo ferro) e 
clorofila (pigmento de importância crítica na fotossíntese). 
Fonte de grupos metila (-CH3) em reações de metilação. S-Adenosilmetionina, um derivado 
da metionina, transfere grupos metilas em reações de metilação. 
São componentes de coenzimas. O aminoácido -alanina que é encontrada na coenzima A. 
Intermediários metabólicos. Vários aminoácidos atuam como intermediários metabólicos como 
arginina, citrulina e ornitina componentes do ciclo da uréia. A síntese da uréia, uma molécula 
formada no fígado, é o principal mecanismo de excreção do excesso de nitrogênio proveniente 
do catabolismo dos aminoácidos. 
Neurotransmissores. Alguns aminoácidos ou seus derivados atuam como mensageiros químicos 
entre as células. Por exemplo, glicina, glutamato, arginina, ácido γ-aminobutírico (GABA, um 
derivado do glutamato) e triptofano são neurotransmissores, substâncias liberadas de uma célula 
nervosa e que influenciam outras células vizinhas (nervosas ou musculares). O gaba é sintetizado 
a partir da descarboxilação do glutamato, por ação da enzima glutamato descarboxilase. Consiste 
no principal neurotransmissor inibitório do Sistema Nervoso Central, mediando as ações 
inibidoras dos interneurônios locais no cérebro, podendo mediar a inibição pré-sináptica dentro 
da medula espinhal. Também atua dentro do córtex cerebral e entre o núcleo caudado e a 
substância negra. 
Precursores de hormônios. A tiroxina (um derivado da tirosina produzida pela glândula 
tireóide) e o ácido indolacético (um derivado do triptofano e encontrado nas plantas) são 
exemplos de hormônios. 
 
 
Figura 1. Algumas funções biológicas dos aminoácidos. 
 
2. A estrutura geral dos aminoácidos 
 
Todos os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas são -aminoácidos. Eles são formados por 
um grupo amino (NH2), um grupo carboxila (COOH), um átomo de hidrogênio (H) e uma cadeia lateral 
(radical ou grupo R), ligados a um átomo de carbono denominado carbono α. Os aminoácidos diferem 
entre si apenas na natureza do grupo químico das suas cadeias laterais (figuras 2a e 2b). Os aminoácidos 
em pH 7,0 são encontrados na forma ionizada, isto é, o grupo carboxila com carga negativa e o grupo 
amino com carga positiva. Essa forma apresenta tanto um grupo ácido (
+
NH3), como um grupo básico 
(COO
-
), sendo denominada íon dipolar, zwitterion ou íon híbrido (figura 2b). Formas que apresentam 
grupos ácidos e básicos nas suas estruturas são denominadas anfólitos. 
 4 
 
Figura 2: a) Estrutura geral dos aminoácidos. Esta estrutura é comum a todos os -aminoácidos das 
proteínas, exceto a prolina, um aminoácido cíclico. O grupo R, ou cadeia lateral ligada ao carbono  é 
diferente em cada um dos aminoácidos b) zwitterion ou íon híbrido, forma ionizada do aminoácido em 
pH 7,0 ou ambiente aquoso. 
 
Os vinte aminoácidos mais comumente encontrados em proteínas são denominados 
aminoácidos primários ou padrões. Esses aminoácidos são produzidos a partir de uma informação 
genética contida na molécula do DNA (o DNA será assunto abordado na aula Estruturas e funções dos 
nucleotídeos). Os carbonos adicionais das cadeias laterais dos aminoácidos são designados pelas letras 
gregas , , ,  etc., e são assim nomeados a partir do carbono  (figura 3). O carbono do grupo 
carboxila (COOH) de um aminoácido é o carbono 1 (C-1), o carbono  é o carbono 2 (C-2), o carbono β 
é o C-3, o carbono  o C-4, e assim sucessivamente. Em alguns casos, tais como nos aminoácidos com 
grupos R heterocíclicos, o sistema que utiliza letras gregas é ambíguo e, por esse motivo, utiliza-se a 
convenção numérica. 
 
Figura 3. Numeração orgânica dos carbonos dos aminioácidos que utilizam tantos numerais 
quanto letras gregas. O carbono α de todos os aminoácidos é o carbono 2. 
Fonte: Nelson e Cox, 2002. 
 
2.1 A natureza dipolar dos aminoácidos 
A natureza cristalina dos aminoácidos é demonstrada por seus altos pontos de fusão e de 
ebulição. Essas propriedades não são observadas entre as moléculas orgânicas. As moléculas orgânicas 
não formam estruturas cristalinas nem apresentam altos pontos de fusão ou de ebulição. Como exemplo 
disso podemos relacionar as propriedades físicas de duas moléculas orgânicas a alanina, um aminoácido 
cristalino, e o ácido propiônico, um ácido orgânico volátil. Apesar de apresentarem valores aproximados 
de peso molecular (alanina 89 e o ácido propiônico 74), os seus pontos de fusão são de 314◦C para a 
alanina e de -20,8 ◦C para o ácido propiônico (Figura 4). A origem dessas diferenças e as propriedades 
únicas de aminoácidos são explicadas pela natureza iônica e dipolar dessas moléculas. 
 
Figura 4. Diferenças entre os pesos moleculares (PM) e os pontos de fusão (pf) do aminoácido 
alanina e do ácido propiônico. 
 
Os aminoácidos são mantidos unidos em uma estrutura cristalina por interações iônicas e essas 
forças relativamente fortes contribuem para suas elevadas temperaturas de fusão e de ebulição. Grupos 
químicos eletricamente carregados também são responsáveis pela condutividade elétrica em soluçõesaquosas (os aminoácidos são eletrólitos), sua solubilidade em água relativamente alta e o momento 
dipolar associado grande material cristalino. Consequentemente os aminoácidos são representados 
melhores como moléculas carregadas que se cristalizam a partir de soluções contendo íons dipolares. 
b)a)
C HH3
+
N
COO
-
R
C HH2N
COOH
R
 5 
Esses íons dipolares são chamados Zwitterion (figuras 2b e 4). Um zwitterion pode agir tanto como um 
ácido (doador de prótons) ou como uma base (receptor de prótons). As substâncias que exibem esta dupla 
natureza são ditas anfóteras ou anfólitos. Um -aminoácido simples monocarboxílico (apresentando 
apena um grupo carboxila – COOH) como a alanina, é na realidade um ácido diprótico, quando está 
totalmente protonado - apresenta dois grupos protonados, o grupo -COOH e o grupo -NH3 
+ , 
que podem 
se ionizar para liberar prótons (figura 5). 
 
Figura 5. Ionização de um aminoácido diprótico 
 
3. Nomenclatura dos aminoácidos 
 
Os aminoácidos são denominados com nomes comuns de acordo com três critérios, a saber: 1) 
a fonte a partir da qual eles foram, pela primeira vez, obtidos na forma pura, como a tirosina, (tyros, do 
grego, que significa queijo) nomeada assim por ter sido obtida do queijo. A asparagina, por que foi obtida 
do aspargo; 2) uma característica química do aminoácido, como por exemplo a fenilalanina, denominada 
assim por apresentar um grupo fenil ligado ao aminoácido alanina e 3) uma propriedade do aminoácido, 
como por exemplo a glicina, que recebe esse nome, por ter o sabor doce, lembrando os glicídios 
(açúcares). 
A maioria dos aminoácidos tem seus nomes terminados com o sufixo “ina”, como: prolina, 
glicina, alanina asparagina, etc. Outros têm nomes terminados em “ano”, como o triptofano e em “ico”, 
como o ácido aspártico e o ácido glutâmico. O ácido aspártico e o ácido glutâmico em suas formas 
ionizadas, apresentam carga líqüida negativa, são nomeados aspartato e glutamato, respectivamente, uma 
vez que a terminação “ato” é usada para designar os ácidos carregados negativamente. 
A tabela 1 lista os 20 aminoácidos padrões, acompanhados das abreviaturas de uma e de três 
letras. Essas abreviaturas são utilizadas para descrever de forma prática a seqüência de aminoácidos de 
proteínas. A regra seguida na abreviatura de três letras da maioria dos aminoácidos consiste em escrever 
as três primeiras letras iniciais do seu nome em inglês. A abreviatura de uma letra é usada em textos 
científicos quando se quer comparar as seqüências de aminoácidos de diversas proteínas. Essa abreviatura 
é feita, para a maior parte dos aminoácidos, usando a primeira letra do nome do aminoácido 
correspondente. Alguns têm símbolos que não têm nenhuma relação com os seus nomes, como por 
exemplo, o triptofano e a lisina, que são representados por W e K, respectivamente. Como já existem dois 
aminoácidos representados pelas letras L, leucina e T, treonina, convencionou-se representar a lisina com 
a letra K e o triptofano com a letra W. 
 
 Tabela 1: Nome e Abreviatura dos Aminoácidos 
Aminoácido Abreviatura de três letras Abreviatura de uma letra 
Alanina Ala A 
Arginina Arg R 
Asparagina Asn N 
Ácido aspártico Asp D 
Ácido glutâmico Glu E 
Cisteína Cys C 
Glicina Gly G 
Glutamina Gln Q 
Histidina His H 
Isoleucina Ile I 
Leucina Leu L 
Lisina Lys K 
Metionina Met M 
Fenilalanina Phe F 
Prolina Pro P 
Serina Ser S 
Tirosina Tyr Y 
Treonina Thr T 
Triptofano Trp W 
Valina Val V 
 6 
 
4. Classificação dos aminoácidos quanto à polaridade da cadeia lateral (R) 
 
Os aminoácidos são classificados de acordo com a polaridade da sua cadeia lateral em apolares 
(ou hidrofóbicos), polar neutro (ou hidrofílico), polar com carga negativa (ou ácidos) e polar com carga 
positiva (ou básicos). A polaridade é a capacidade de um grupo químico se solubilizar em água por 
interagir com ela por pontes de hidrogênio ou por formação de uma camada de solvatação ou hidratação. 
Como os aminoácidos apolares só apresentam hidrocarboneto em sua cadeia lateral, não são solúveis em 
água. Os aminoácidos polares, por apresentar grupos OH, SH, NH e C=O, são solúveis em água. Os 
aminoácidos polares solubilizam-se na água, através da formação de pontes de hidrogênio Os 
aminoácidos básicos apresentam carga líquida positiva no pH 7,0, enquanto os aminoácidos ácidos 
apresentam carga líquida negativa no pH 7,0, permitindo a esses aminoácidos formarem uma camada de 
hidratação, quando adicionados à água, portanto, hidrofílicos. 
4.1 Aminoácidos apolares ou hidrofóbicos. Os grupos R nesta classe de aminoácidos são 
apolares ou hidrofóbicos (figura 6). São formados em sua maioria por grupos hidrocarbonetos ou átomos 
com valores de eletronegatividade próximos do carbono e hidrogênio. As volumosas cadeias laterais de 
alanina, valina, leucina e isoleucina, com suas formas características, são importantes na estabilização 
da estrutura das proteínas pela promoção de interações hidrofóbicas em seu interior, como também em 
alguns casos causam impedimento estérico, ou seja, impedimento esse devido à proximidade desses 
grupos químicos grandes numa cadeia polipeptídica. Valina, leucina e isoleucina são aminoácidos de 
cadeia lateral ramificada. 
 
 
 
Figura 6. Aminoácidos apolares ou hidrofóbicos apresentam em sua cadeia lateral (R) hidrocarbonetos ou 
átomos com baixo valor de eletronegatividade. 
 
4.2 Aminoácidos polares ou polares neutros. Os grupos R destes aminoácidos são 
hidrofílicos, ou solúveis em água. Isso se deve aos grupos funcionais de suas cadeias laterais que formam 
pontes de hidrogênio com a água. Esta classe de aminoácidos inclui serina, treonina, cisteína, 
asparagina, tirosina, glutamina e glicina. A polaridade da serina e da treonina é devido aos seus 
respectivos grupos hidroxila; a da cisteína ao seu grupo sulfidrila e a polaridade da asparagina e da 
glutamina aos seus grupos amida. A prolina possui uma estrutura cíclica distintiva e é apenas 
moderadamente polar. O grupo amino secundário (imino) dos resíduos de Pro é mantido numa 
configuração rígida que leva a uma redução na flexibilidade estrutural de regiões polipeptídicas contendo 
prolina. Asparagina e glutamina são amidas de dois outros aminoácidos também encontrados em 
proteínas, aspartato e glutamato, respectivamente, aos quais são facilmente hidrolisadas por ácidos ou 
bases (Figura 7). A glicina é o aminoácido de estrutura mais simples. Embora seja formalmente apolar, 
sua cadeia lateral pequena (apresenta um átomo de hidrogênio) não contribui efetivamente para a 
existência de interações hidrofóbicas (Figura 7). 
 7 
 
 
Figura 7. Aminoácidos polares. Os aminoácidos polares apresentam em sua cadeia lateral grupos 
químicos que interagem com a água por pontes de hidrogênio. 
 
4.3 Aminoácidos polares básicos (com carga líquida positiva) no pH 7,0. Os aminoácidos 
cujos grupos R apresentam carga positiva líquida em pH 7,0 são denominados aminoácidos básicos. 
Dessa classe fazem parte lisina, arginina e histidina. 
Lisina. É um aminoácido essencial e tem como caaracterítica que o diferencie dos outros 
aminoácidos básicos um segundo grupo amino protonado na posição  (ou carbono 6) da sua cadeia 
alifática. 
Arginina tem um grupo carregado positivamente (o grupo guanidino). A arginina, um 
aminoácido semi essencial. É também um precursor de óxido nítrico, em que seu grupo guanidino sofre 
reação química em presença da óxido nítrico sintase 2 (NOS 2), produzindo o óxido nítrico, que dentre 
suas inumeráveis funções, atua como vasodilatador, relaxante muscular, agente antimicrobiano, entre 
outras. 
Histidina contém um grupo imidazol, sendo o único aminoácido primário que possui uma 
cadeia lateral com um pKa próximo da neutralidade. Em muitas reações catalisadas por enzimas, um 
resíduo de histidina facilita a reação ao servir como um doador ou aceptor de prótons (figura8). 
Destacamos ainda que as histonas são nucleoproteínas, ricas em aminoácidos básicos arginina 
e lisina. As histonas não contem histina. A importância desses aminoácidos nas histonas é que suas cargas 
positivas permitem a ligação de histonas com os grupos fosfatos do DNA, carregados negativamente. As 
histonas são proteínas fundamentais no empacotamento do DNA. 
4.4 Aminoácidos polares ácidos (com carga líquida negativa) no pH 7,0. Os aminoácidos 
ácidos aspartato e glutamato apresentam grupos R com carga líquida negativa em pH 7,0; cada um 
deles possui na cadeia lateral um segundo grupo carboxila (COOH) ionizado (COO
-
) em pH 7,0 (figura 
8). 
 
Figura 8. Aminoácidos ácidos e básicos. Os aminoácidos ácidos glutamato e aspartato apresentam carga 
líquida negativa no pH 7,0, enquanto os aminoácidos básicos arginina, histidina e lisina apresentam carga 
 8 
líquida positiva. Fonte: Nelson e Cox, 2002. 
 
5. Aminoácidos aromáticos 
 
Os aminoácidos que apresentam em sua cadeia lateral um grupo fenil são denominados 
aminoácidos aromáticos, que são tirosina, triptofano e fenilalanina (figura 9). Os aminoácidos 
fenilalanina e triptofano com suas cadeias laterais aromáticas são apolares (hidrofóbicos), enquanto a 
tirosina é polar (hidrofílico). O grupo hidroxila da tirosina pode formar pontes de hidrogênio e por isso 
atua como um grupo funcional importante na atividade de algumas enzimas. O triptofano é 
significativamente mais polar do que a fenilalanina devido ao seu nitrogênio do anel indol. 
Os aminoácidos triptofano e tirosina promovem a absorção de luz na região ultravioleta (200 a 
300nm) do espectro. Este fato é o responsável pela forte e característica absorbância da luz pelas 
proteínas no comprimento de onda de 280nm e é uma propriedade muito explorada pelos pesquisadores 
tanto na caracterização quanto na quantificação de proteínas em líquidos. 
 
 
Figura 9. Os aminoácidos aromáticos fenilalanina, tirosina e triptofano apresentam em sua cadeia 
lateral o grupo funcional fenil ou anel aromático. Fonte: Nelson e Cox, 2002. 
 
6. Classificação dos aminoácidos quanto as suas necessidades nutricionais 
 
De acordo com as necessidades nutricionais os aminoácidos são classificados em essenciais e 
não essenciais (tabela 2). 
6.1 Aminoácidos essenciais. Esses aminoácidos não são sintetizados pelas células de uma 
organismo e por isso devem ser obtidos da alimentação. Cerca de dez dos aminoácidos padrões são 
reunidos neste grupo (tabela 2), indicando que os mamíferos requerem cerca de metade dos aminoácidos 
em sua dieta para o crescimento e manutenção do balanço de nitrogênio normal. 
Os aminoácidos não essenciais não precisam de ser fornecidas na dieta, uma vez que eles 
podem ser sintetizados em quantidades adequadas pelas células de um organismo. São também em 
número de 10, como são destacados na tabela 2. 
 
Tabela 2: Aminoácidos essenciais e não-essenciais 
 
Aminoácidos essenciais Aminoácidos não essenciais 
Triptofano Glutamato 
Valina Glutamina 
Treonina Prolina 
Fenilalanina Aspartato 
Isoleucina Asparagina 
Metionina Alanina 
Histidina Glicina 
Arginina Serina 
Lisina Tirosina 
Leucina Cisteína 
 
7. Aminoácidos derivados ou especiais 
 
 9 
Os aminoácidos derivados ou especiais são formados a partir de um dos 20 aminoácidos padrões 
ou primários e são encontrados em certas proteínas. Esses aminoácidos resultam de modificações 
químicas sofridas por um dos aminoácidos primários após a síntese da cadeia polipeptídica. Como esses 
aminoácidos derivados não apresentam um códon para que ocorra sua síntese nos ribossomos, essas 
modificações químicas são denominadas mudanças pós-tradução. 
7.1 Cistina. A cistina é um aminoácido derivado encontrado em muitas proteínas da matriz 
extracelular ou que estejam voltadas para esse compartimento aquoso, como por exemplo, algumas 
proteínas das membranas biológicas. A cistina é formada a partir da oxidação de duas moléculas de 
cisteína (figura 10). 
 
Figura 10. Formação de cistina a partir da oxidação de duas moléculas de cisteína. Duas cisteínas são 
oxidadas no grupo sulfidrila (SH) formando uma ligação covalente denominada ligação dissulfeto (S-S) 
Fonte: Nelson e Cox, 2002. 
 
O aminoácido -carboxiglutâmico, cuja função é ligar o cálcio, é encontrado na proteína da 
coagulação sangüínea, a protrombina. O aminoácido 4-hidroxiprolina, derivado da prolina, e a 5-
hidroxilisina, derivado da lisina, são encontrados no colágeno, proteína fibrosa, que desempenha uma 
função estrutural. 6-N-metilisina é encontrado na miosina, proteína da contração muscular (figura 11). 
Desmosina e isodesmosina são aminoácidos derivados formados a partir da reação de quatro 
moléculas de lisina. A elastina, uma proteína de propriedade elástica, é rica em desmosina e isodemosina. 
Esses aminoácidos têm importância fundamental na atividade biológica dessa proteína, pois são eles que 
conferem a ela elasticidade, uma vez que esses aminoácidos interligam cadeias polipeptídicas (figura 11). 
 
Figura 11. Estruturas químicas dos aminoácidos derivados ou especiais. 
Fonte: Nelson e Cox, 2002. 
 
7.1 Aminoácidos não protéicos ou metabólitos. Cerca de 300 aminoácidos adicionais foram 
encontrados nas células apresentando uma gama ampla de funções biológica. Esses aminoácidos não 
entram na formação da estrutura protéica. A ornitina e a citrulina (Figura 12) merecem uma nota 
especial, porque são intermediárias importantes na biossíntese da arginina e no ciclo da uréia, sendo, 
portanto metabólitos, substâncias que atuam numa via metabólica. 
 
 
 10 
 
 
Figura 12. Estruturas dos aminoácidos metabólicos (metabólitos) ornitina e citrulina, envolvidos na 
síntese de arginina e no ciclo da uréia. Fonte: Nelson e Cox, 2002. 
8. Estereoquímica dos aminoácidos 
 
8.1 Moléculas assimétricas e isômeros ópticos 
 
O conhecimento da estrutura tridimensional de uma molécula, ou seja, da sua forma, é de 
importância fundamental uma vez que a função biológica que essa molécula apresenta dependerá do 
arranjo tridimensional dos seus átomos. A estereoquímica é a parte da Química que estuda o arranjo 
espacial dos átomos nas moléculas. Para compreendermos a estereoquímica dos aminoácidos, iniciaremos 
esse tópico conceituando alguns termos como: carbono assimétrico ou carbono quiral, carbono simétrico 
ou carbono aquiral. Carbono assimétrico ou carbono quiral é o carbono que faz ligação com quatro 
grupos químicos diferentes. O carbono simétrico ou carbono aquiral faz ligação com pelo menos dois 
grupos químicos idênticos. A maioria dos aminoácidos apresentacarbono assimétrico, sendo a glicina a 
única exceção. Como a cadeia lateral da glicina é um átomo de hidrogênio, esse aminoácido apresenta um 
carbono simétrico (figura 13). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 13. Estruturas dos aminoácidos glicina e alanina. 
 
8.2 Conceito de enantiômeros ou isômeros ópticos 
 
As moléculas que apresentam em suas estruturas carbono quiral podem apresentar 
enantiômeros ou isômeros ópticos. Os enantiômeros são imagens especulares (ou do espelho) que não 
se sobrepõem (Figura 14). Os enantiômeros têm em comum as mesmas propriedades químicas e quase 
todas as propriedades físicas, distinguindo-se entre si apenas pela maneira como desviam a luz plano 
polarizada num equipamento denominado polarímetro (equipamento que serve para medir esse desvio). A 
luz plano polarizada é o feixe de luz no qual todos os raios dela vibram paralelos a um mesmo plano. O 
isômero óptico que desvia a luz para a direita é dextrorrotatório e o que a desvia para a esquerda é 
levorrotatório 
 
 
Figura 14 - Isômeros ópticos. Os isômeros ópticos são imagens especulares não superpostas. 
Glicina Alanina
C
COOH
HH2N
CH3
C
COOH
HH2N
H
(molécula simétrica) (molécula assimétrica)11 
Fonte: Nelson e Cox, 2002. 
 
8.3 Distinção entre os termos Configuração e Configuração Absoluta de Moléculas 
Assimétricas 
 
O termo configuração relaciona-se ao arranjo espacial dos átomos em uma molécula 
assimétrica. Em termos práticos, a configuração é a estrutura tridimensional (a forma) de moléculas 
assimétricas. Emprega-se o termo configuração absoluta de uma molécula para se referir a sua estrutura 
tridimensional quando comparada à configuração dos isômeros D e L- do gliceraldeído, que são usados 
como padrões na determinação de configuração de qualquer molécula orgânica. Para se determinar a 
configuração absoluta dos aminoácidos, é necessário desenhar a sua estrutura utilizando a projeção em 
perspectiva (Figura 15). 
Na projeção em perspectiva, os triângulos tracejados indicam os átomos que estão para trás do 
plano dessa folha e os triângulos pretos representam os átomos projetados acima do plano dessa folha 
(Figura 15). O grupo carboxila (COOH) é posicionado na parte superior da molécula, na mesma posição 
do grupo aldeído (CHO) do gliceraldeído. O grupo amino (NH2) e o átomo de hidrogênio (H) localizam-
se no plano horizontal da molécula e a cadeia lateral na parte inferior. Se o grupo amino (NH2) estiver 
para o lado direito, coincidindo com a mesma posição da hidroxila (OH) no D-gliceraldeído, diz-se que a 
configuração do aminoácido é D; se o grupo amino (NH2) estiver para a esquerda, coincidindo com a 
mesma posição da hidroxila (OH) no L-gliceraldeído, a configuração será L (Figura 15). A maioria dos 
aminoácidos encontrados em proteínas apresenta configuração absoluta L, excetuando-se a glicina que 
não tem carbono assimétrico. 
 
 
Figura 15. Determinação da configuração absoluta dos aminoácidos em relação ao D e L gliceraldeído. 
Nessas fórmulas em perspectiva, os carbonos são alinhados verticalmente, com o átomo quiral no centro. 
Os carbonos nessas moléculas são numerados iniciando-se pelo grupo aldeído (do gliceraldeído) ou a 
carboxila de uma extremidade (do aminoácido alanina) de 1 a 3 de cima para baixo, conforme mostrado. 
Quando apresentado desta forma, o grupo R do aminoácido (neste caso, o grupo metila da alanina) está 
sempre abaixo do carbono . Os L-aminoácidos apresentam o -aminogrupo à esquerda e os D-
aminoácidos à direita. 
 
8.4 Distinção entre Configuração Absoluta e o desvio da luz plano polarizada 
 
Convém destacar que as letras maiúsculas D e L que antecedem os nomes dos aminoácidos não 
se referem ao desvio da luz plano polarizada, mas, à configuração absoluta dessas moléculas. Portanto, 
deve ser evitado o freqüente equívoco de fazer associação entre essas letras e o desvio da luz plano 
polarizada. Para se referir ao desvio da luz plano polarizada são utilizados os símbolos (+), para 
dextrorrotatório e (-) para levorrotatório, escritos após as letras D e L, seguido do nome do aminoácido. 
Por exemplo, aminoácido L (-) serina, apresenta configuração absoluta L e é levorrotatório, enquanto L 
(+) serina, apresenta configuração absoluta L e é dextrorrotatório. 
 
8.5 Motivos que explicam a assimetria dos aminoácidos 
 
A configuração das moléculas enquanto estruturas assimétricas é explicada por duas razões 
principais: 
1. A enorme diversidade de formas percebidas na natureza somente poderia ser possível com 
moléculas assimétricas. Se as biomoléculas fossem simétricas, teríamos um mundo pobre em formas, 
previsível e monótono, enfim, sem a riqueza da diversidade observada na biosfera. 
C
CHO
OHH C
CHO
HHO C
COOH
HH2NC
COOH
CH3
H
CH2OH
NH2
CH2OH CH3
D-Gliceraldeído D-alanina L-Gliceraldeído L-alanina
 12 
2. As moléculas que entram na composição da matéria viva, na sua grande maioria, não estão 
isoladas no ambiente celular. Elas interagem entre si e essa interação ocorre com o encaixe de uma 
molécula com uma outra através da complementaridade de suas formas. A forma da molécula é 
determinada por sua estrutura assimétrica e tal configuração é que possibilita a relação de 
complementaridade que existe entre elas. 
A maioria dos aminoácidos encontrados em proteínas apresenta configuração absoluta L (com 
exceção da glicina), e isto, pode ser, em parte, explicado pela propriedade estereospecífica das enzimas, 
denominada estereoespecificidade. A estereoespecificidade é uma propriedade cognitiva, que permite 
às moléculas reconhecer outras moléculas de acordo com as suas formas. Assim, uma proteína como uma 
enzima pode distinguir entre duas moléculas bastante semelhantes como os D- e L- aminoácidos. 
As enzimas são as unidades funcionais do metabolismo, catalisando reações de síntese ou de 
quebra de moléculas na célula. Então, como a estrutura do sítio ativo das enzimas é formada por 
aminoácidos assimétricos, ela tem uma informação que faz com que sintetizem apenas os aminoácidos 
com configuração L. Outra explicação para a configuração absoluta dos aminoácidos ser da série L, é que, 
se a formação das estruturas protéicas ocorresse com misturas de D e L aminoácidos, haveria uma ruptura 
da sua estrutura regular. Um dos princípios gerais observados na organização das biomoléculas é de que 
as suas subunidades apresentam a mesma orientação espacial e de serem complexas e organizadas, 
portanto, desordem no plano molecular não é compatível com a vida. 
Os aminoácidos com configuração absoluta D não são encontrados em proteínas, mas são 
comuns em certos peptídeos bacterianos, tomando parte da parede celular. Os D-aminoácidos são 
produzidos a partir de modificação enzimática sofrida pelos L-aminoácidos. Os D-aminoácidos na parede 
celular bacteriana conferem a essa estrutura uma resistência aumentada à ação das enzimas hidrolíticas, 
porque esses aminoácidos não são substratos das peptidases, enzimas que clivam peptídeos. 
 
9. Peptídeos 
 
9.1 Formação dos peptídeos 
 
Os peptídeos são cadeias pequenas de aminoácidos, que podem ser formados pela reação dos 
aminoácidos, ou pela hidrólise de proteínas. O grupo carboxila (-COOH) de um aminoácido reage com o 
grupo amino (-NH2) de outro aminoácido, produzindo uma ligação covalente denominada ligação 
peptídica (figura 16). Uma unidade de aminoácido na cadeia polipeptídica é denominado resíduo devido 
à perda de uma hidroxila pelo grupo carboxila de um aminoácido e a eliminação de um átomo de 
hidrogênio pelo grupo amino. 
 
Figura 16. Formação de um peptídeo. O grupo carboxila (COOH) de um aminoácido reage com um grupo 
amino (NH2) de outro aminoácido, com eliminação de H2O, produzindo uma ligação covalente 
denominada ligação peptídica. Fonte: Nelson e Cox, 2002. 
 
9.2 A geometria da ligação peptídica 
 
Linus Pauling e Robert Corey trabalhando com di e tripeptídeos, através da técnica de difração 
de raios X descreveram a configuração da ligação peptídica fazendo as seguintes conclusões: 
 O comprimento da ligação covalente C-N da ligação peptídica é de cerca de 0,132 nm, 
comprimento esse intermediário entre o da ligação simples (0,140nm) e dupla 
(0,124nm). 
 Os grupos químicos em torno da ligação peptídica (C-C-N-C) são coplanares; 
 A disposição do oxigênio ligado ao carbono (C=O) é trans em relação ao hidrogênio 
bem como os C1 e o C2 (figura 17); 
 13 
 A ligação peptídica é rígida, ou seja, não há rotação entre os átomos de C-N. Esse 
caráter parcial de dupla ligação da ligação peptídica impõe uma restrição à rotação em 
torno da ligação C-N. 
 
Figura 17. Configuração trans da ligação peptídica. O carbono da ligação peptídica é representado pela esfera preta 
no centro da figura ligado ao oxigênio (esfera rosa), o nitrogênio pela esfera azul e o hidrogênio pela esfera cinza. 
Esse caráter parcial de dupla ligação apresentado pela ligação peptídica, conferindo rigidez, 
planaridade e um caráter polar ao esqueleto covalente se deve às formas de ressonância dessa ligação 
(figura 18).Figura 18 - Formas de ressonâncias da ligação peptídica 
 
9.3 Nomenclatura de peptídeos 
 
A extremidade de uma cadeia polipeptídica que contém o grupo amino corresponde ao primeiro 
resíduo de aminoácido e a que contém o grupo carboxila corresponde ao último resíduo de aminoácido. 
Os resíduos de aminoácidos na cadeia polipeptídica são nomeados por substituição do sufixo ina por il, 
como serina, que passa a ser denominada seril e glicina de glicil. Aminoácidos como tirosina, são 
nomeados apenas por substituição da letra a por il, portanto, tirosinil. O último aminoácido de uma cadeia 
polipeptídica é nomeado sem qualquer alteração no seu nome. O peptídeo 
SerGlyAlaValPheMetAla formado por sete resíduos de aminoácidos (serina, glicina, valina, 
fenilalanina, metionina e alanina) é nomeado serilglicilalanilvalilfenilalanilmetionilalanina. 
Os peptídeos que apresentam até dez resíduos de aminoácidos, são nomeados utilizando os 
prefixos di, tri, tetra, penta, hexa, hepta, octa, nona e deca ao nome peptídeo. O peptídeo formado por dois 
aminoácidos é um dipeptídeo, por três, tripeptídeo, por quatro, tetrapeptídeo, por cinco, pentapeptídeo, 
etc. Para os peptídeos que apresentam mais de dez resíduos de aminoácidos utilizamos os termos 
oligopeptídeos ou polipeptídeos. 
 
9.4 Diferenças entre oligopeptídeo, polipeptídeo e proteína 
 
Os oligopeptídeos são cadeias pequenas de aminoácidos. Esse termo se aplica a peptídeos com 
um número máximo de 20 resíduos de aminoácidos. Polipeptídio é um termo empregado par se referir a 
peptídeos com mais de 20 resíduos de aminoácidos. Esse termo é empregado também como sinônimo de 
proteína ou de uma cadeia de proteína. Alguns autores divergem na diferenciação de peptídeos de 
proteínas. Segundo Lehninger, um polímero de aminoácidos é considerado uma proteína quando 
apresentar uma cadeia com 100 unidades de aminoácidos. Para Devlin uma proteína deve conter uma 
cadeia com um número mínimo de 70 aminoácidos e para Donald Voet, a partir de 40 aminoácidos. 
 
9.5 Peptídeos de ocorrência biológicas 
 
9.5.1 A glutationa. A glutationa (GSH) é um tripeptídio que atua como agente redutor ou agente 
antioxidante. É formado pelos aminoácidos glutamato, glicina e cisteína. O glutamato liga-se à cisteína 
através de uma ligação peptídica incomum entre o grupo carboxila (COOH) da cadeia lateral (R) do 
glutamato e o grupo α-amino (NH2) da cisteína (figuras 18a e 18b). O papel da GSH como agente 
redutor é extremamente importante, particularmente no ambiente altamente oxidante do eritrócito. O 
grupo sulfidrila (SH) do GSH pode ser utilizado para reduzir os peróxidos formados durante o transporte 
C
O
N
H
C
O
-
N
+
 14 
de oxigênio. A forma oxidada resultante da GSH é composto por duas moléculas de GSH ligadas entre si 
por ligação dissulfeto, abreviada GSSG (figura 18b). A enzima glutationa redutase utiliza NADPH como 
cofator para reduzir GSSG de volta a duas moles de GSH. Assim, a via das pentoses fosfato é 
extremamente importante para os eritrócitos produzirem NADPH, necessário pela glutationa redutase. 
Nos eritrócitos o GSH mantém o estado ferroso (Fe
2+
) do grupo heme da hemoglobina, forma essa 
essencial para o transporte de oxigênio. A forma férrica da hemoglobina (Fe
3+
), também conhecida como 
metemoglobina, não transporta oxigênio. 
 
Figura 10. Estrutura do tripeptídeo glutationa em que se observa a ligação peptídica incomum entre a 
COOH do grupo R do glutamato com o grupo alfa amino da cisteína, tanto na sua forma reduzida (a), 
quanto na sua forma oxidada (b). São necessária duas moléculas de GSH para formar uma de GSSG. 
 
9.5.2 Vasopressina. A vasopressina ou hormônio antidiurético(ADH), produzido pela hipófise 
anterior, é formada por uma sequência de nove aminoácidos e por isso é classificada como um 
nonapeptídeo. Uma ligação dissulfeto entre as moléculas de cisteína na posição 1 e 6, conferem à 
molécula de ADH uma estrutura cíclica. É secretado em casos de desidratação e queda da pressão arterial; 
fazendo com que os rins conservem a água no corpo, concentrando e reduzindo o volume da urina. É 
chamado vasopressina porque aumenta a pressão sanguínea ao induzir uma vasoconstricção moderada 
sobre as arteríolas do corpo. O ADH atua no néfron, favorecendo a abertura dos canais de água 
(aquaporina) nas células do túbulo de conexão e túbulo coletor. 
 
A tabela 3 traz exemplos de alguns peptídeos com importantes atividades biológicas como os 
dipeptídeos carnosina e anserina que atuam como tampões. Os tampões são misturas de ácidos e bases 
fracos que atuam no tamponamento do pH, ou seja, atuam evitando variações no valor de pH tanto para 
valores ácidos como básicos. Esses dipeptídeos atuam tamponando o pH de células musculares. 
 
Tabela 3: Peptídeos de ocorrência biológica 
 
Número de 
unidades de 
aminoácidos 
Exemplos 
 
Funções 
2 
2 
Carnosina Tamponamento do pH em células musculares 
Anserina Tamponamento do pH em células musculares 
2 
 
3 
Fator liberador de 
tireotrofina 
Hormônio hipotalâmico estimula a liberação de tireotrofina, 
hormônio da hipófise anterior 
Glutationa Agente antioxidante 
9 
 
 
 
9 
Ocitocina 
(Nonapeptídeo 
cíclico) 
 
Hormônio da hipófise anterior, estimula as contrações uterinas 
Bradicinina Produzido no plasma ou estômago, é um potente vasodilatador 
10 
 
10 
Gramicidina S 
(Peptídeo cíclico ) 
Antibiótico eficaz contra algumas bactérias Gram negativas e 
Gram positivas, assim como alguns fungos. 
Amanitina Veneno de fungo 
29 Glucagon Secretado pelas células  do pâncreas, tendo a função de elevar 
os níveis de glicose no sangue 
39 Corticotrofina Hormônio da hipófise anterior, estimula o córtex adrenal 
 15 
 
O aspartame é um dipeptídeo formado por fenilalanina e aspartato. O aspartame é um adoçante 
de baixa caloria, obtido por processos industrializados, é bastante utilizado em dietas de emagrecimento. 
Metionina-encefalina e a leucina-encefalina pertencem a classe dos peptídeos opiáceos, 
encontrados predominantemente nas células do tecido nervoso. Os pentapeptídeos leucina-encefalina e 
metionina-encefalina diferem entre si somente pelos resíduos de aminoácidos dos C−terminais. São 
pentapeptídeos que atenuam a dor e produzem sensações agradáveis. A substância P e a bradicinina são 
nonapeptídeos liberados em processos inflamatórios estimulando a percepção de dor, dessa forma 
apresentando efeitos opostos aos peptídeos opiáceos (figura 19). 
 
 
a) TyrGlyGlyPheMet b) TyrGlyGlyPheLeu 
 
Figura 19. Estruturas dos pentapeptídeos metionina-encefalina (a) e leucina-encefalina (b), ambos 
peptídeos opiáceos que diferem apenas no aminoácido que está ligado a COOH terminal, que na 
metionina encefalina é metionina e na leucina encefalina é leucina. 
 
10. Resumo 
 
Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por um grupo carboxila, um grupo amino, 
um átomo de hidrogênio e um radical ou cadeia lateral. São as unidades estruturais das proteínas e 
peptídeos. Os 20 aminoácidos comumente encontrados na estrutura de proteínas são denominados 
aminoácidos padrões ou primários. A maioria dos aminoácidos tem seus nomes terminados com o sufixo 
“ina”, como: prolina, glicina, alanina asparagina, etc. Outros têm nomes terminados em “ano”, como o 
triptofano e em “ico”, como o ácido aspártico e o ácido glutâmico. A maioria dos aminoácidos 
encontrados em proteínas apresenta configuração absoluta L, excetuando-se a glicina que não tem 
carbono assimétrico. Os aminoácidos são classificados de acordo com a polaridade da sua cadeia lateral 
em apolar (hidrofóbico), polar neutro (hidrofílico), polar com carga negativa (ácido) e polar com carga 
positiva (básico). A cadeia lateral dos aminoácidos apolares é formada por hidrocarbonetos ou átomos 
com valores de eletronegatividade próximos do carbono e hidrogêniocomo alanina, valina, leucina, 
fenilalanina, prolina, triptofano, metionina e isoleucina. Os aminoácidos polares ou polares neutros 
apresentam grupos R solúveis em água como serina, treonina, cisteína, asparagina, tirosina, glutamina e 
glicina. Os aminoácidos básicos apresentam grupos R com carga positiva líquida em pH 7,0 como lisina, 
arginina e histidina e os ácidos têm grupos R com carga líquida negativa como aspartato e glutamato. Os 
aminoácidos essenciais não são produzidos nas células e devem ser obtidos da alimentação. Os 
aminoácidos não essenciais são produzidos pelas células. Os aminoácidos derivados ou especiais são 
formados a partir de modificações químicas sofridas por um dos 20 aminoácidos primários após a síntese 
da cadeia polipeptídica. Os peptídeos são cadeias pequenas de aminoácidos, que podem ser formados pela 
reação dos aminoácidos ou pela hidrólise de proteínas. O grupo carboxila de um aminoácido reage com o 
grupo amino de outro aminoácido, produzindo uma ligação covalente denominada ligação peptídica. Os 
peptídeos que apresentam até dez resíduos de aminoácidos, são nomeados empregando os prefixos di, tri, 
tetra, penta, hexa, hepta, octa, nona e deca ao nome peptídeo. Para os peptídeos que apresentam mais 
de dez resíduos de aminoácidos, utilizam-se os termos oligopeptídeos ou polipeptídios. 
 
 16 
 
12. Referências bibliográficas: 
 
BERG, J.M.; TYMOCZKO, J.L.; STRYER, L. Bioquímica. 6° ed. Rio de Janeiro: Guanabara 
Koogan, 2008. 
 
BERG, J. M, TYMOCZKO, J. L., STRYER, L. Bioquímica. 5
a
 edição, Rio de Janeiro, 
Guanabara-Koogan, 2004. 
 
NELSON, D.L, COX, M. M. Lehninger Princípios de Bioquímica. 5a. Edição, São Paulo, 
Sarvier, 2010. 
 
NELSON, D.L, COX, M. M. Lehninger Princípios de Bioquímica. 4a. Edição, São Paulo, 
Sarvier, 2006.