Matriz extracelular

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O espaço entre uma célula e outra não é 
despovoado, nele habitam uma série de 
moléculas secretados pelas células para o meio 
extracelular, organizando-se em forma de uma 
rede altamente dinâmica e de rigidez variável, 
sendo formado por uma vasta gama de 
macromoléculas como proteínas e 
polissacarídeos. Possui certa diversidade em sua 
forma, que se adapta a necessidade dos tecidos. 
A matriz está vinculada a inúmeros processos 
como a apoptose, crescimento e diferenciação 
celular. Dentre suas funções, podemos listar: 
 Substrato de adesão; 
 Regulação do fator de crescimento; 
 Transdução de sinais; 
 Propriedades biomecânicas. 
Na maioria dos tecidos conjuntivos a matriz é 
secretada por fibroblastos, por exocitose, e eles 
se organizam posteriormente nesse complexo. As 
principais classes de macromoléculas que 
compõe a matriz são os glicosaminoglicanos 
(GAGs), colágeno, elastina e a lamina. 
 
 
Os glicosaminoglicanos (GAGs) são 
polissacarídeos sulfatados compostos por 
unidades dissacarídicas repetitivas. São 
comumente sintetizados em associação a um 
core proteico, recebendo o nome então de 
proteoglicanos. Sua estrutura confere resistência 
às forças de compressão nos tecidos e 
articulações, promovendo a organização da 
matriz, podem atuar também regulando o 
tráfego de moléculas como uma espécie de filtro. 
As moléculas de proteoglicanos no tecido 
conectivo formam uma substância básica, 
semelhante a um gel, altamente hidratada, na 
qual as outras macromoléculas estão embebidas. 
O gel permite a rápida difusão de nutrientes, 
metabólitos, hormônios entre sangue e os tecidos. 
 
O colágeno é sintetizado no retículo 
endoplasmático e secretado pelo complexo de 
Golgi na forma de sua molécula precursora – pró 
colágeno – após ser clivado, organiza-se em 
fibras escalonadas, característica típica do 
colágeno. Sua associação se dá numa estrutura 
longa e rígida, formada por uma fita tripla 
helicoidal, em que três cadeias polipeptídicas α se 
entrelaçam formando uma super hélice. Os 
colágenos são extremamente ricos em prolinas e 
glicinas, a última sendo responsável pela 
possibilidade de sua “retorção” e o único 
aminoácido pequeno o suficiente para ficar 
dentro da cadeia. Essa proteína fibrosa possui um 
papel importante em inúmeras situações como: 
resistência a força tensora, arranjo da estrutura e 
também participa das sinalizações. 
 
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A elastina, sendo secretada primeiramente na 
sua forma precursora, tropoeslastina, é a 
principal proteína estrutural das fibras elásticas, 
tendões e ligamentos. É bastante estável e 
altamente hidrofóbica, ou seja, é insolúvel em 
água graças a extensivas ligações cruzadas entre 
resíduos de lisina. A estrutura da elastina é 
composta por resíduos de aminoácidos como 
glicina, alanina, valina e prolina (em grande 
quantidade), que são aminoácidos pequenos e 
apolares. A elastina é muito resistente, e é capaz 
de suportar grandes trações, por isso está 
diretamente envolvida nas funções contráteis e 
de retorno após um movimento transitório. Esta 
resistência é obtida pelo arranjo desordenado 
dos polipeptídios, que formam uma cadeia 
polipeptídica frouxa e não estruturada possuindo 
ligações covalentes cruzadas, e isso é 
fundamental para a elastina exercer a sua 
função. 
 
 
A fibronectina, juntamente com a lamina, 
integrina e selectina, faz parte do grupo de 
glicoproteínas de adesão, e se apresenta na 
forma de dímero. Cada unidade sua é dobrada 
em vários domínios funcionais, o que possibilita 
sua interação com diversas estruturas. Há 
fibronectinas solúveis em alguns fluídos, na 
matriz apresentam-se na forma de fibrilas que 
dependem da interação dos receptores proteicos 
da membrana celular, as integrinas. Isso se dá 
porque as integrinas formam uma ligação com a 
fibronectina presente no meio extracelular, com o 
citoesqueleto de actina do interior da célula. A 
fibronectina apresenta sequência de 
aminoácidos RGD (arginina, glicina e aspartato), 
sendo, portanto, específica para adesão à 
superfície celular, ajudando as células a aderirem 
à matriz. Pode estabelecer ligações com outras 
moléculas e células, tais como: colágeno, fibrina, 
heparina, bactérias, fibroblastos. Por suas 
funções adesivas, desempenha vários papéis no 
reparo de feridas, incluindo promoção da 
agregação plaquetária, deposição de matriz e 
contração da ferida. 
 
 
 
A lamina é a organizadora primária da lâmina 
basal, é uma glicoproteína extensa composta por 
três cadeias longas (α, β, ¥) e com vários 
domínios de ligação para diferentes moléculas. 
Dentre esses domínios incluem-se os que servem 
de ligação ao perlecan, ao nidogênio e as 
proteínas da superfície celular (integrinas e 
distroglicana). Ela está presente desde o 
desenvolvimento embrionário, mas depois 
começa a ser substituída pelo colágeno do tipo IV. 
 
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A lâmina basal é o suporte para todo epitélio, sua 
composição varia de tecido para tecido, sendo 
composta geralmente por colágeno tipo IV, 
perlecan, nidogênio e lamina. Também chamada 
de membrana basal, circunda vasos, células 
musculares individuais, adiposas, entre outras. A 
lâmina basal está na interface entre o epitélio e o 
tecido conjuntivo, podendo estar presente na 
composição de diversas estruturas conhecidas. 
Essa estrutura é extremamente importante, 
sendo sua deleção ou malformação, o estopim 
para inúmeras doenças, pois possui diversas 
funções como: 
 Suporte mecânico; 
 Filtração (glomérulos renais); 
 Determinar a polaridade das células; 
 Via de migração celular; 
 Guia de regeneração dos tecidos; 
 Separação dos tipos de tecido; 
 Serve de barreira à invasão de células 
cancerígenas em migração. 
Por mais que a matriz seja uma estrutura 
extremamente importante, em certos momentos 
é necessária sua degradação. Essa necessidade 
advém muitas vezes do processo de reparação 
dos tecidos, da divisão de alguns tipos celulares, 
formação de glândulas, migração de leucócitos, 
etc. A matriz é degrada por enzimas, proteases, 
que tem sua atividade controlada por inibidores 
e dividem-se em metaloproteases, serina-
aspartic e cisteína-proteases, e as heparanas que 
degradam os Gags.