Bioquímica veterinária @MedVetFla

Prévia do material em texto

Metabolismo geral 
Aminoácidos 
Síntese proteica 
Enzimas 
Bioquímica da fotossíntese 
Bioquímica do rúmen 
Ciclo do nitrogênio e ureia 
Nucleotídeos e ácidos nucleicos 
Bioquímica da lactação 
Biossíntese de ácidos graxos 
Via glicolítica 
Ciclo do ácido cítrico 
 
 
 
 
 
Eu sou Flaviane Teles estudante de Medicina Veterinária assim como você, sei que 
bioquímica não é nada fácil e produzi esse material para me ajudar financeiramente e 
ajudar os coleguinhas de estudo. 
Essa apostila é de propriedade intelectual privada, não divulgue ou partilhe sem 
autorização. 
Faça bom uso! Estude! Que tudo vai dá certo! 
Para mais conteúdo como esse siga @MedvetFla no Instagram e no passei direto. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Processo geral por meio do qual os 
sistemas vivos adquirem e usam energia 
livre para realizarem suas funções. 
 Degradação, processo no 
qual nutrientes e os constituintes celulares 
são degradados para o aproveitamento de 
seus componentes e/ou para geração de 
energia. 
 Biossíntese, processo no 
qual as biomoléculas são sintetizadas a 
partir de componentes mais simples. 
Esses processos são frequentemente 
acoplados pela síntese de compostos 
intermediários de alta energia como o ATP. 
Animais heterotróficos aeróbios 
obrigatórios, nutrição depende do 
consumo balanceado dos 
macronutrientes: 
 Aminoácidos 
 Monossacarídeos 
 Acidos graxos 
 Glicerol. 
 Moléculas orgânicas que o animal 
não consegue sintetizar são 
absorvidas na dieta. 
 Hidrossolúveis e lipossolúveis 
 Minerais essenciais e participam de 
processos metabólicos de diversas 
maneiras. 
Uma serie de reações 
enzimáticas conectadas e que produzem 
produtos específicos.
 Reagentes, intermediários e 
produto. 
Os principais nutrientes são degradados 
exergonicamente em produtos mais 
simples. 
A energia liberada no processo é 
conservada pela síntese de ATP a partir de 
ADP+P ou pela redução da coenzima 
NADP+. 
ATP e NADPH são as principais fontes de 
energia para reações Biosintética. 
Enzimas catalisam as reações das vias 
metabólicas que ocorrem em lugares 
específicos da célula. 
 o produto de uma 
via inibe uma das etapas anteriores. 
 
 Nucleotídeo. 
 Principal molécula energética da 
célula; 
 Grande potencial para transferência 
do grupo fosfato; 
 Grande quantidade de energia livre 
liberada; 
 Origem da energia dos compostos de 
alta energia, ligações cuja hidrolise é 
acompanhada de valores /\G 
altamente negativos. 
 ocorre em função da 
energia livre da reação exergônica, a 
endergônica. 
 Alta energia, produção de 
ATP independente. 
 NAD+ e FAD+ são 
transportadores de elétrons. 
 Redutor 
 Oxidante 
.................................................................................... 
Molécula base de construção de proteínas, 
unidos por ligação covalente. 
20 tipos envolvidos na síntese proteica. 
São monômeros que constituem as 
proteínas formados por um grupo 
carboxila - ácido e um grupo amino – 
básico.
 
Exceto a glicina o carbono alfa está ligado 
há 4 grupos diferentes: 
 Um grupo carboxila 
 Um grupo amino 
 Um grupo radical 
 Um átomo de hidrogênio. 
 Centro quiral, arranjo 
tetraédrico que permite que os 4 diferentes 
ocupem 2 arranjos espaciais. 
Os aminoácidos tem 2 esteroisômeros, são 
imagens especulares não sobreponíveis 
uma a outra. Cada uma é um Enatiômero. 
 Possuem um 
centro quiral, giram o plano da luz 
polarizada. 
São ligadas apenas a configuração 
absoluta não as propriedades ópticas. 
 Rotação da luz 
polarizada à esquerda. 
 Rotação da luz 
polarizada à direita. 
Quase todos os compostos biológicos com 
centro quiral ocorrem naturalmente em 
apenas uma forma esteróisomérica D ou L. 
Resíduos em moléculas proteicas são 
exclusivamente esteroisômeros L. 
 
Unem-se através de uma ligação covalente. 
Resíduo refere-se a perda de elementos de 
água quando um aminoácido se liga a outro 
(desidratação). 
Os aminoácidos diferem uns dos outros em 
suas cadeias laterais ou grupos R 
(Radical), que variam em estrutura tamanho 
e carga elétrica e influenciam a 
solubilidade dos aminoácidos em água. 
 Código de 3 letras é 
transparente, abreviações consistem nas 3 
primeiras letras do nome do aminoácido. 
Aminoácidos podem ser ligados de modo 
covalente. 
 Formada pela 
remoção de elementos de água, 
desidratação do grupo alfa carboxila de um 
e alfa amino do outro. 
Acontece entre 
o C do radical 
ácido de um 
aminoácido e o 
N do radical 
Amina do outro 
aminoácido. 
O que diferencia os aminoácidos. 
Estrutura, tamanho, carga elétrica. 
Influencia sobre a solubilidade em água. 
São 5 classes principais com base nas 
propriedades dos seus grupos R, 
particularidade, sua polaridade ou 
tendência para interagir com água em PH 
7,0. 
 Apolar e hidrofóbico: Não 
hidrossolúvel. 
 Polar e hidrofílico: Hidrossolúvel. 
Alguns não se encaixam em um grupo: 
glicina, histidina, cisteína. 
 Alanina, valina, leucina e 
isoleucina. 
Glicina: Estrutura mais simples, mas é mais 
facilmente agrupada com aminoácidos 
apolares. 
Metionina: tem um grupo ligeiramente 
apolar. 
Prolina: Cadeia lateral alifática, 
configuração que reduz a flexibilidade. 
 Fenilalanina, tirosina e 
triptófano. 
 Glicina, serina, treonina, 
cisteína, asparagina, glutamina. 
 Lisina, arginina, 
histidina. 
 Aspartato, glutamato. 
 Ornitina e citrulina 
(Intermediários na biossíntese de arginina 
e no ciclo da uréia). 
 Quando um aminoácido 
sem um grupo R ionizável é dissolvido em 
água em PH neutro ele permanece na 
solução como íon bipolar que pode agir 
como ácido ou base. 
 Substância com essa natureza dupla 
são anfotéricas, anfólitos. 
 Precisam ser obtidos na dieta. 
 Isoleucina 
 Leucina 
 Lisina 
 Metionina 
 Fenilalanina 
 Trionina 
 Triptófano 
 Valina 
Histidina em crianças. 
Arginina condicionalmente essencial. 
Devido à patologia: Arginina, cisteina, 
glicina, glutamina, prolina e tirosina. 
 O organismo 
sintetiza, opticamente ativos. Exceção da 
glicina. 
 Alanina 
 Ácido aspártico 
 Ácido glutâmico 
 Glicina 
 Glutamina 
 Hidroxiprolina 
 Prolina sérica 
 Tirosina. 
.................................................................................... 
Composto orgânico mais abundante no 
organismo, criadas a partir de uma 
informação do Gene. 
 Núcleo. 
O Gene é transcrito em RNAm. 
RNA polimerase se liga ao DNA na: 
que indica que o gene 
está começando. 
Abre o DNA e usa a fita como molde, 
formando a fita de RNAm no sentido 5’ linha 
– 3’ linha. 
A fita de RNA é construída até encontrar 
uma sequência de término especifica. 
 Eliminação dos 
introns e permanência dos exons, que 
podem se ligar de formas diferentes. 
1 gene pode produzir mais de uma proteína. 
Cada códon contem 3 nucleotídeos e cada 
códon forma 1 aminoácido. 
 Códon iniciador (metionina). 
 Códon de terminação. 
 Formação da proteína 
acontece no Ribossomo. 
 Subunidade maior 
 Subunidade menor 
No início da leitura do RNAm o RNAt está 
no sitio P da subunidade maior do 
ribossomo. 
O RNAm se liga a subunidade menor do 
ribossomo. 
Quando aparecer o códon iniciador AUG o 
RNAt pareia ao códon com o anticódon. 
A subunidade maior se liga a subunidade 
menor e o ribossomo montado está pronto 
para a tradução. 
O próximo RNAm se liga ao próximo códon 
e com os aminoácidos uma ao lado do 
outro forma-se a ligação peptídica entre 
eles. 
Após a ligação peptídica o primeiro RNAt 
é liberado e deixa o aminoácido ligado a 
outro. 
Fazendo a leitura do códon 3 em seguida, 
um novo RNAt se liga e uma nova ligação 
peptídica é formada entre os aminoácidos. 
Segue esse ciclo até encontrar o códon 
terminador. 
Após o códon de terminação ao invés de 
um RNAt quem se liga é o fator de liberação 
que separa todos os componentes. 
A proteína está pronta para sua função. 
 
 Mais de um códon pode codificar o 
mesmo aminoácido. Cada códon só pode codificar um 
aminoácido 
 Polipeptídios resultantes da 
polimerização de aminoácidos. 
 Estrutural, hormonal, 
imunológica, coagulante, enzimática, 
transportador de gases e motora. 
.................................................................................... 
São as proteínas mais notáveis e altamente 
especializada com poder catalítico. 
Exceto um grupo de moléculas de RNA 
catalíticas todas as enzinas são proteínas. 
As enzimas atuam como catalizadores 
biológicos e não são consumidas na 
reação coosubstrato consumido pelo 
centro ativo. 
Uma condição fundamental para haver vida 
além de se replicar, deve ser capaz de 
catalisar reações químicas com eficiência e 
seletividade. 
 As enzimas aceleram reações 
químicas e atuam em soluções 
aquosas sob condição suaves de 
temperatura e PH. 
 A desnaturação afeta a sua função 
catalítica. 
 Além dos resíduos de aminoácidos 
algumas enzimas necessitam de um 
componente químico adicional 
denominado cofator. 
Pode ser um ou mais íons inorgânicos ou 
uma molécula orgânica ou metalorgânica 
complexa denominada coenzima. 
Agem como carreadores transitórios de 
grupos funcionais específicos. A maioria 
deriva de vitaminas, nutrientes orgânicos 
cuja presença na dieta é necessária em 
quantidades. 
Uma coenzima ou um íon metálico que se 
ligue muito firmemente ou mesmo 
covalentemente a uma enzima. 
Uma enzima completa, cataliticamente ativa junto 
com sua coenzima ou/e cofator íons metálicos. 
Algumas enzimas são modificadas covalentemente 
por fosforilação, glicosilação e outros processos. 
Muitas dessas modificações estão envolvidas na 
regulação da atividade enzimática. 
 
. 
A propriedade característica das reações 
catalisadas por enzimas é que a reação 
ocorre confinada em um bolsão da enzima 
denominado sítio ativo. 
Molécula que liga o sítio ativo e sobre a 
qual a enzima age. 
O sítio ativo engloba o substrato, 
sequestrando-o completamente da solução 
formando o complexo enzima substrato. 
Ligações fracas entre substrato e enzima 
resulta na dessolvatação do substrato. 
Há uma relação entre a concentração do 
substrato e a velocidade da reação. 
A função do catalisador é aumentar a velocidade 
da reação, a catálise não afeta o equilíbrio da 
reação. 
 
O ponto de partida tanto da reação direta 
quanto da reação reversa, a contribuição 
que uma molécula média fornece para a 
energia livre do sistema, sob dadas 
condições do sistema. 
O topo da curva de energia é um ponto onde 
o decaimento para o estado S ou P tem a 
mesma probabilidade de acontecer. 
Estado de transição é um momento 
molecular transitório em que eventos como 
a quebra de ligação, a formação de ligação 
ou o desenvolvimento de carga ocorrem 
com a mesma probabilidade de seguirem 
tanto para formar o produto ou formar o 
substrato. 
É a diferença entre os níveis energéticos do 
estado basal e do estado de transição, 
barreira energética. 
 Catalisadores aumentam a 
velocidade das reações por 
diminuírem a energia de ativação. 
 A relação entre a constante de 
velocidade K e a energia de ativação 
é inversa e exponencial. 
 Temperatura, pressão, o que 
aumenta o número de moléculas com 
energia aumentam a velocidade da 
reação. 
 
Formação e consumo de espécies químicas 
transitórias. 
Etapa com maior energia de ativação. 
Energia proveniente da interação entre 
enzimas substrato. É a principal fonte de 
energia livre utilizada pelas enzimas para 
diminuição da energia de ativação. 
Responsável pela especificidade. 
: Um inibidor 
compete com substrato pelo sítio ativo da 
enzima. 
Por ser reversível a competição pode se 
deslocar a favor do substrato aumentando 
a concentração do mesmo. 
 Liga-se a um 
sitio distinto do sítio ativo do substrato. 
 Liga- se a um sítio ativo 
distinto do substrato. 
Um inibidor se liga covalentemente com o 
sitio ativo ou destrói um grupo funcional dá 
enzima. 
 Liga-se ao sítio 
ativo da enzima. 
A atividade enzimática depende do PH 
ótimo, no qual a atividade catalítica é 
máxima. 
A atividade reduz em PH menor ou maior. 
 Classe 1: óxido – redutase. 
Ligações carbono - carbono, álcoois - 
aldeído, aldeídos – ácidos. 
Transfere elétrons. 
 Classe 2: Transferase. 
hexocinase, aminotransferase. 
Transfere grupos funcionais. 
 Classe 3: Hidrofases. 
 Classe 4: Liases. 
 Classe 5: Isomerase. 
 Classe 6: Ligases. 
.................................................................................... 
Via metabólica características de seres 
autotróficos. 
Conversão da energia luminosa em 
química. 
 Utiliza H2O e CO2 para redução e 
formação de biomoléculas. 
 O2 produzido, considerado um 
substrato. 
Feita através de pigmentos cromóforos. 
 Clorofila 
 B-caroteno 
 Ficocritrina 
 Ficocionina 
Clorofila é o principal, tem base lipídica. 
As reações acontecem dentro doo 
cloroplasto (estrutura semelhante a 
mitocôndria). 
 Formada por 
porinas que permitem a passagem de 
íons e pequenas moléculas. 
 Seletividade a 
moléculas. 
o Particularidade: presença de 
tilacoides, há pontes 
chamadas de intergranuns 
que sã ligações entre a 
membrana interna e os 
tilacóides. São estruturas 
discoides empilhados 
chamados granun. 
 Espaço com fluido rico 
com enzimas da fase obscura da 
fotossíntese. 
Cromóforos estão contidos nas membranas 
dos tilacóides. 
A energia solar é usada em um processo de 
oxidoredução em que a molécula de água é 
quebrada e doa elétrons para reduzir o 
CO2. 
nCO2 + nH2O nos tilacóides na presença 
de luz. 
Ocorre fotólise da água gerando ATP. 
Libera O2 e elétrons e prótons para 
redução de NADP. 
ATP é utilizado no estroma para fixar CO2 
na forma de biomolécula. 
Duas fases: 
 Reações lumínicas 
 Reações obscuras 
Tem função de produzir energia para a fase 
obscura. 
 usa a energia luminosa 
para quebrar a molécula de agua que 
desencadeia um estimul capaz de promover 
o influxo de h+ do estroma para o interior 
dos tilacóides. 
Gera o impulso necessário para produzir a 
coenzima reduzida NADPH e ATP que 
serão utilizadas na fase obscura. 
 funcionam quando tem a 
incidência da luz (dia). 
Complexos proteicos permitem saltos de 
elétrons, estimulando o influxo de H+. 
Os complexos proteicos se alojam na 
membrana do tilacóide. 
 Clorofila, capta luz com 
comprimento de onda de 700 nanometros. 
 Capta luz com comprimento 
de onda de 680 nanometros: fotólise da 
agua. 
 Carrega elétrons 
para citrocomo BF. 
 Proteina ferro sufurada. 
 Proteina cúbrica. Não 
intrínseca. Não atravessa a membrana 
junto com a plastoquinona. 
 
Produz ATP através do influxo de 2 H+ para 
o estroma através dele. 
 LUZ. 
 A luz exita o fotossistema II 
promovendo a fotólise da água 
gerando O2, H+ e energia. 
 H+ é transferido para a 
plastoquinona que se torna 
reduzida. (A plastoquinona oxidada 
usa a energia para aprisionar o H+ 
do estroma). 
 A plastoquinona reduzida 
encaminha os elétrons para o 
citocromo BF dando o influxo de H+ 
para o interior do tilacóide. 
 O citocromo BF faz uma ponte, nele 
não há transferência de H+. Ele 
transfere o eletron para a 
plastocianina. 
 A plastocianina retem o eletron mas 
só essa energia não é suficiente para 
promover a redução da NADP. 
Então recebe mais energia solar e 
usa para reduzir uma molécula de 
NADP com H, formando NADPH. 
 O aumente da concentração de H+ no 
lumen do tilacóide gera um gradiente 
eletroquímico, onde existe tendência 
do influxo de H+ para o estroma 
através de ATP sintase. 
Ciclo de calvin: Fixação do carbono. 
 Energia usada é 
proveniente da fotossíntese. 
 Energia usada é 
proveniente da cadeia 
transportadora de elétrons e 
fosforilação oxidativa. 
Ou seja, a fase obscura ocorre tanto 
durante o dia como a noite. 
 Utiliza CO2 para processo de fixação 
do Carbono (C) na forma de 
biomoléculas diversas. 
 Consome NADPH e ATP. 
 Não depende da luz masconsome as 
moléculas das reações lumínicas. 
 Quando não há luz depende da 
atividade mitocondrial, passa a 
consumir O2, produz energia, ATP e 
agua para manter as reações. 
 A Ribulose 1,5 bifosfato, é a enzima 
mais importante na natureza para o curso 
da vida devido a disponibilização de O2. É 
a única enzima capaz de fixar CO2 
atmosférico, primeira reação obscura. 
Fosforilado na posição 1,5, 
monossacarídeo da família das cetoses. 
Subdividida em 3 reações. 
 Captura de CO2 atmosférico 
 Produção de monossacarídeos 
 Conjunto de reações onde haverá 
regeneração doo elemento iniciador 
(Ribulose 1,5 bifosfato). 
Captura de CO2. 
 3 moléculas do iniciador (
 fazem a fixação cada 
uma de uma molécula de CO2. 
 3 pentoses cada um recebe 1 
molecula de CO2 formando 3 
hexoses. 
 As 3 hexoses são clivadas ao meio 
formando 6 trioses. –
 (6). 
 são utilizados para a 
produção do intermediário 
(6). 
 As 6 moléculas de 1,3 
bifosfoglicerato serão reduzidas 
pela ação de 6 NADPH, essa 
redução libera um inorgânico e 
forma 6 moléculas de 
 
 1 dessas moléculas sai do ciclo. 
 As 5 trioses remanescentes vão se 
combinar para a partir delas formar 
3 intermediários com 5 átomos de 
Carbono, através de um conjunto de 
reações bioquímicas de rearranjo. 
Onde há a regeneração da ribulose 
1,5 bifosfato, iniciador. 
 fixados – com 3 
átomos de cada. 
 e consumidos. 
Regeneração de , 
consumo de 
O que sai da via entra na 
via da planta produzindo 
 
Constrói outros monossacarídeos a partir 
do iniciador, produz monossacarídeos das 
 
A saída da triose passa a ser um bloco de 
construção. 
.................................................................................... 
 Alta conversão alimentar. 
Substrato de baixo valor biológico 
convertido em produto com alto valor 
nutricional. 
 É o resultado de 
atividades microbiológicas, responsáveis 
pela conversão dos componentes dos 
alimentos em subprodutos utilizados no 
metabolismo animal. 
Digestão fermentativa precede a digestão 
enzimática. 
Aproveitam com eficiência alimentos ricos 
em 
 Rúmen 
 Reticulo 
 Omaso 
 Abomaso 
 Maior fonte de energia dos 
ruminantes. 
Mais importantes: 
 Celulose 
 Hemicelulose 
 Frutose 
O grau de digestão depende do grau de 
lignificação. 
Os carboidratos são fragmentados em 
açucares simples pela atividade 
das enzimas secretadas pelas bactérias 
celulolíticas 
Esses açucares simples são utilizados 
intracelularmente pelos microrganismos 
para produzir energia e outros substratos 
necessários para sua mantença e 
crescimento. 
Como resultado dessa atividade metabólica 
temos grande quantidade de: 
 CO2 
 CH4 
 AGV 
 Acético 
 Propiônico 
 Butírico 
Variações na proporção são decorrentes 
do tipo e qualidade da dieta. 
90% dos AGVs produzidos são absorvidos 
por difusão através do rúmen-reticulo. 
10% restantes no ceco e intestino grosso. 
Acético e propiônico são absorvidos sem 
sofrer modificações e metabolizados no 
fígado. 
O butírico quando absorvido na parede 
ruminal é transformado em 3-
hidroxibutirato para ser metabolizado no 
fígado. 
A proteína dietética que escapa da 
degradação ruminal e a sintetizada no 
rúmen são utilizadas na formação de 
tecidos, leite, enzimas e hormônios. 
Depende do consumo de proteínas e 
compostos que contém nitrogênio, que em 
sua maioria são degradados a compostos 
mais simples no rúmen como: 
 Aminoácidos 
 Amônia 
 AGV 
 CO2 
 
Esses compostos são utilizados para 
sintetizar proteínas microbiana. 
Processo dependente da energia 
proveniente da fermentação de matéria 
orgânica no rúmen. 
Quando os níveis de amônia excedem 
a capacidade de síntese da microflora 
ruminal esta é absorvida pelo epitélio 
ruminal e transportada até o fígado. 
Convertida em uréia uma parte é reciclada 
para o rúmen através da saliva ou parede 
ruminal. 
 A proteína que chega no abomaso, 
proveniente do rúmen, é uma mistura de 
proteínas microbiana e dietética que foi 
digerida no rúmen. 
25% de metano produzido. 
É um produto final da fermentação ruminal. 
É uma forma de perda de energia digestível 
no sistema ruminal que pode ser reduzida. 
Há uma relação linear entre a produção de 
metano e o consumo de matéria seca. E 
uma relação inversa entre a produção de 
metano e propionato. 
Sofrem modificações no ambiente ruminal 
em dois processos: 
 Hidrolise 
 Biohidrogenação. 
Os microrganismos hidrolisam os lipídeos 
da dieta em ácido graxo e glicerol. 
O glicerol e/ou galactose liberado é 
utilizado pelas bactérias para a produção 
de AGV. 
As bactérias não são capazes de utilizar os 
ácidos graxos para a produção de energia 
por tratarem-se de compostos 
extremamente reduzidos. 
Após serem hidrolizados os ácidos graxos 
são neutralizados pela adição de cálcio ou 
magnésio. 
Adição de H aos ácidos graxos nos locais 
de suas duplas ligações aumentando o 
grau de saturação deles. 
A suposta razão da biohidrogenação seria 
a detoxificação pois ácidos graxos 
insaturados seriam tóxicos para muitos 
microrganismos. 
Os AG poli-insaturados são 
biohidrogenados mais rapidamente que os 
monoinsaturados. 
A biohidrogenação é sensível ao PH. 
Quando o PH diminui, diminui também o 
percentual de AG que são 
biohidrogenados. 
Ocorre como um passo 
intermediário da biohidrogenação. Por 
ação de isomerases produzidas por 
microrganismos. Alterações locais e 
geométrica de ligações cis para trans. 
Gordura da carcaça 
Há evidencias que a carne produzida em 
pastagens tem uma melhor composição de 
gordura, maior porcentagem de gordura 
insaturada do que a produzida com 
alimentação a base de grãos. 
Maior composição de carne em relação a 
gordura. 
 
 Ambiente anaeróbico 
 Temperatura 38º a 42ºC 
 PH 5,8 a 6,4 
 Umidade 85-90% 
 Bactérias 
 Fungos 
 Protozoários 
 Retenção de partículas longas, 
estimulam a ruminação. 
 Fermentação produz AGV e massa 
microbiana rica em proteína. 
 AGVs absorvidos na parede ruminal 
e usados como fonte de energia. 
 Recicla alguns nutrientes 
 Absorção de agua, sódio, fosforo, 
ácidos graxos voláteis. 
 Digestão ácida 
 Secreção de enzimas digestivas e 
ácidos fortes 
 Digestão de alimentos não 
fermentados no rúmen (algumas 
proteínas e lipídeos). 
 Digestão da proteína bacteriana 
produzida no rúmen. 
 Digestão e absorção 
 Secreção de enzimas (fígado e 
pâncreas) 
 Digestão enzimática de 
carboidratos, proteínas e lipídeos. 
 Absorção de agua, minerais e 
produtos da digestão: glicose, amino 
ácidos e ácidos graxos. 
 Pequena população microbiana 
fermenta os produtos da digestão 
que não foram absorvidos. 
 Absorção de agua e formação de 
fezes. 
.................................................................................... 
Abundante na atmosfera porem 
poucos organismos conseguem o 
converter em formas biologicamente uteis, 
como NH3. 
 A principal origem é os 
aminoácidos derivados das proteínas da 
dieta. 
A maior parte desses aminoácidos são 
metabolizados no Fígado, parte da amônia 
gerada nesse processo é reciclada e 
utilizadas em várias vias. 
O excesso é excretado diretamente ou 
convertido em ureia ou ácido úrico. 
Depende do organismo. 
Quando em outros tecidos é enviado ao 
Fígado. 
 4 aminoácidos 
desempenham papel central no 
metabolismo do N2. 
 Glutamato 
 Glutamina 
 Alanina 
 Aspartato 
Glutamina e Glutamato: alfa – ceto - 
glutarato. 
Alanina: Piruvato. 
Aspartato: Oxaloacetato. 
 Em sua maioria são 
transferidos ao alfa-cetoglutarato, 
formando glutamato que entra na 
mitocôndria para formar NH4+, perdendo 
seu grupo amino. 
No musculo esquelético é transferido para 
o piruvato formando a alanina seguindo 
para o fígado. 
 As proteínas são quebradas 
digestão e os aminoácidos são absorvidos 
pela corrente sanguínea e levados até o 
fígado. 
 Remoção do grupo alfa-Amino 
realizadapor enzimas denominadas 
transaminases. 
 Transaminação. O grupo a-Amino 
é transferido para o C do alfa-cetoglutarato 
liberando alfa-cetoacido e L-glutamato 
(doador do grupo amino). 
Reversível. 
 Os grupos amino devem ser 
retirados do glutamato e preparados pais 
excreção. 
O glutamato é transportado do citosol para 
a mitocôndria onde sofre desaminação 
oxidativa, catalisada pela L-glutamato 
desidrogenase. + 
A ação combinada de uma 
aminotransferase mais glutamato 
desidrogenase = 
Alfa-cetoglutarato resultante pode ir para 
o ciclo do ácido cítrico e para síntese de 
glicose. 
+ A amônia, é bastante toxica para os 
tecidos animais e seus níveis no sangue 
são regulados. 
A amônia livre nos tecidos se combina com 
o glutamato formando glutamina pela ação 
da Glutamina-Sintetase. 
Em duas etapas com gosto de ATP: 
1- Glutamato reage com ATP Formando 
ADP e um intermediário y- glutamil- 
fosfato. 
2- y- glutamil-fosfato reage com a 
amônia formando a glutamina e 
fosfato inorgânico. 
Glutamina, não tóxica segue para fígado e 
rins. 
 No musculo a 
degradação do aminoácido como 
combustível pode transferir seu grupo alfa-
amino para o Piruvato produto da glicólise 
muscular disponível pela ação da alanina 
amino-transferase. 
A alanina produzida vai para o fígado. 
No citosol dos hepatócitos a alanina 
amino-transferase transfere o grupo amino 
da alanina para o alfa-cetoglutarato, 
formando piruvato e glutamato. 
Glutamato entra na mitocôndria. 
Esse ciclo leva os produtos da fermentação 
até o fígado onde entram no ciclo da 
gliconeogênese e se transformam em 
glicose para voltar aos músculos. 
 E a amônia é convertida em ureia para 
excreção. 
 A amônia de todas essas fontes é 
utilizada na síntese de ureia. 
 A amônia facilmente cruza a 
barreira hematoencefálica, de modo que 
qualquer condição que aumente os níveis 
de amônia na circulação sanguínea também 
exporá o cérebro a altas concentrações. 
Se não forem reutilizados para a síntese de 
novos aminoácidos ou de outros produtos 
nitrogenados, os grupos aminos são 
canalizados em um único produto final de 
excreção. 
 
 Excreta nitrogênio amínico 
como amônia. (Maioria das espécies 
aquáticas). Amônia é diluída na agua. 
 Excreta nitrogênio amínico na 
forma de ureia. (Animais terrestres) 
necessitam minimizar a toxicidade e perda 
de agua. 
 Excreta nitrogênio amínico na 
forma de ácido úrico. (Aves e repteis). 
Reciclam os grupos mino. 
A amônia depositada na mitocôndria dos 
hepatócitos é convertida em ureia no ciclo 
da ureia. 
Sua produção é quase exclusivamente no 
fígado. A ureia Produzida vai aos Rins pela 
corrente sanguínea para ser excretada na 
urina. 
 5 Etapas. 
O ciclo se inicia dentro da mitocôndria 
hepática, mas 3 de suas etapas seguintes 
ocorrem no citosol. 
NH4+ na mitocôndria hepática é utilizada 
juntamente com CO2 na forma de HCO3-, 
resultante da respiração mitocondrial para 
formar carbamoil-fosfato na matriz. 
Essa reação é catalisada pela Carbamoil-
fosfato sintetase I, Dependente de ATP 
(2ATP). 
O Carbamoil- fosfato atua como doador 
ativado de Grupos de Carbamoila. Entra 
no ciclo da areia. 
 
° Carbamoil- fosfato doa seu grupo 
carbamoila para a ornitina. Formando 
citrulina com liberação de fosfato 
inorgânico. 
Enzima: Ornitina - transcarbamoilase. 
A citrulina passa da mitocôndria para o 
citosol. 
 Condensação entre grupo amino do 
aspartato e o grupo carbonila da citrulina. 
Formando arginino succinato. 
Reacão catalisada pela arginino-
succinato-sintetase. 
Gasto de 1ATP e via intermediario Citrulil-
Amp. 
 Clivagem do arginino - succinato pela 
arginino – succinase, formando arginina e 
fumarato. 
O fumarato é convertido em malato e entra 
na mitocôndria para ir para o ciclo do 
ácido cítrico. 
A arginina segue para a próxima etapa. 
 Clivagem da arginina pela enzima 
citosólica arginase produzindo Ureia e 
ornitina. 
Ornitina volta para a mitocôndria para 
iniciar outra volta do ciclo da ureia. 
Ureia é liberada para o conjunto geral de 
metabolitos no citosol. 
 
 N2: Nitrogênio 
 NH3: Amônia 
 NH4: Amônio 
 NO2-: Nitrito 
 NO3-: Nitrato 
 78% do ar atmosférico é composto por 
N2. 
A maioria dos seres vivos é incapaz de 
sintetizar a partir dele nucleotídeos, 
aminoácidos e outros. 
Apenas alguns microrganismos possuem 
capacidade de fixação. 
 4 Etapas. 
1- Fixação 
2- Amonificação 
3- Nitrificação 
4- Desnitrificação 
– N2 do ar é incorporado em compostos 
orgânicos nitrogenados. 
Organismos, bactérias e cianobactérias 
marinhas. 
Através da enzima: Nitrogenase. 
– Grande parte do N2 do solo provém da 
decomposição. 
Liberação do excesso de N2 sob forma de 
amônio NH4+. 
Amônia produzida é dissolvida no solo se 
combina com prótons de H+: NH4+. 
– oxidação de NH3 a NO3- pelas 
bactérias. 
Nitrosação: NH3 oxida em NO2-. Libera 
energia. 
Nitratação: NO2- oxidado em NO3-. Libera 
energia. Plantas usam na sintese de AA e 
Bases nitrogenadas. 
– N2 é devolvido a atmosfera. Bactérias 
desnitrificantes que o convertem aa partir 
dos NO3- do solo. Equilibrando a taxa de 
nitrato no solo. 
.................................................................................... 
 Variedade de funções no 
metabolismo celular. 
 Moeda energética nas transações 
metabólicas. 
 Ligações químicas essenciais nas 
respostas das células a hormônios e 
a outros estímulos extracelulares. 
 Componentes estruturais de uma 
estrutura ordenada de cofatores 
enzimáticos e intermediários 
metabólicos. 
 Constituintes dos ácidos nucleicos, 
os repositórios moleculares da 
informação genética. 
 Blocos de construção de ácidos 
nucleicos. 
A sequência nucleotídica do DNA 
especifica a sequência nucleotídica de 
cada RNA e a sequência de aminoácido de 
cada proteína. 
Um segmento do DNA que contem 
informação necessária para síntese de um 
produto biologicamente funcional. 
 
Apresentam três componentes 
característicos: 
 Uma base 
nitrogenada 
 Uma pentose 
 Um ou mais 
fosfato 
 A molécula sem o grupo fosfato é 
denominada 
 As bases nitrogenadas são 
derivadas de dois componentes 
relacionados a e a 
 
 As bases e as pentoses dos 
nucleotídeos comuns são compostos 
heterocíclicos. 
 A base de um nucleotídeo é ligada 
covalentemente por uma ligação N-
B-glicosídica ao carbono 1’ da 
pentose, e o fosfato é esterificado no 
carbono 5’. 
 A ligação N-B-glicosídica é formada 
pela remoção dos elementos de 
água. (Um grupo hidroxila da 
pentose e o hidrogênio da base). 
Tanto o como contêm duas bases 
púricas principais: 
 
 
E duas 
 
 
 tem dois tipos de 
pentoses: 
 2’ –dexoxi – D – Ribose 
 D – Ribose 
ambos os tipos de 
pentose estão na sua forma B-furanose 
(anel fechado com 5 átomos). 
O anel de pentose não é planar, mas ocorre 
em uma serie de conformações geralmente 
descritas como pregueadas. 
 define a identidade do ácido 
nucleico. 
Ligam nucleotídeos consecutivos. 
Os nucleotídeos consecutivos de e 
 são ligados 
covalentemente por pontes 
de grupos fosfato, 
Nas quais o grupo 
 de uma unidade 
nucleotidica é ao 
grupo do 
próximo nucleotídeo, 
criando uma ligação fosfodiester. 
O esqueleto covalente dos ácidos nucleicos 
consiste em fosfatos e resíduos de 
pentoses alternados, e as bases 
nitrogenadas podem ser consideradas 
como grupos laterais ligados ao esqueleto 
em intervalos regulares. 
O esqueleto do e são hidrofílicos. 
Os grupos hidroxila dos resíduos de 
açúcar formam ligações de hidrogênio com 
a agua. 
Os grupos fosfato, com um PKa próximo a 
0, são completamente ionizados e 
carregados negativamente em PH 7 e as 
cargas negativas são de um modo geral, 
neutralizadas pelas interações iônicas com 
cargas positivas nas proteínas, nos íons 
metálicos e nas poliaminas. 
A sequência de uma fita simples de ácidos 
nucleicos é sempre escrita com a sua 
extremidade 5’ a esquerda ecom a 
extremidade 3’ a direita, na direção 5’ – 3’. 
 
 Contendo até 50 nucleotídeos. 
Maior que 50 nucleotídeos. 
As propriedades das bases nucleotídicas 
afetam a estrutura tridimensional dos 
ácidos nucleicos. 
 livres são compostos 
fracamente básicos e por isso são 
chamadas de bases. 
As purinas e pirimidinas comuns no 
são moléculas aromáticas, importante 
para a estrutura, distribuição de elétrons e 
a absorção de luz dos ácidos nucleicos. 
Todas as bases nucleotídicas absorvem luz 
UV, e os ácidos nucleicos são 
caracterizados por uma forte absorção em 
comprimento de onda próximo a 260nm. 
As bases púricas e pirimídicas são 
 e em 
água perto do PH neutro da célula. 
, as bases tornam-
se carregadas e sua solubilidade em agua 
aumenta. 
O ajuda a minimizar 
o contato com a água. Importantes para a 
 da estrutura tridimensional 
dos ácidos nucleicos. 
 
 
 Primário 
 Secundário 
 Terciário 
A estrutura primaria dos ácidos nucleicos 
é sua estrutura covalente e sequência 
nucleotídica. 
Estrutura regular estável adotada por 
alguns ou todos os nucleotídeos em um 
ácido nucleico. 
Enovelamento complexo de grandes 
cromossomos dentro da cromatina 
eucariótica e o nucleóide bacteriano ou o 
elaborado enovelamento de grandes 
moléculas de tRNA e rRNA. 
Uma dupla hélice que armazena 
informações genéticas. 
 Composição base varia de uma 
espécie para outra. 
 Diferentes tecidos da mesma espécie 
tem a mesma composição básica. 
 Composição base não muda com 
idade, estado nutricional, mudança 
de ambiente. 
 A=T e G=C 
 A+G = T+C 
 As fitas de DNA são complementares 
não idênticas. 
 A fita é mantida por ligações de 
hidrogênio entre as bases 
complementares e interações de 
empilhamento de bases. 
 
 
 Separação das duas cadeias. 
 Síntese de uma nova cadeia 
complementar a cada uma delas. 
Fita simples, intermediário da expressão 
gênica, codifica informação do DNA. 
 Componente dos 
ribossomos, complexos que 
executam a síntese proteica. 
 Intermediários, 
carregam informação genética para 
o ribossomo. 
 Moléculas 
adaptadoras que traduzem fielmente 
a informação no mRNA em uma 
sequência especifica de 
aminoácidos. 
.................................................................................... 
 Ovoposição, o leite ejetado 
na aréola, ausência de tetas. 
 Nascem ainda como fetos. 
Sobem para o marsúpio onde ficam 
firmemente aderidos à teta. 
 Dependentes do leite materno, 
Possuem tetas. 
É considerada parte do sistema reprodutor 
e a lactação pode ser considerada como a 
fase final da reprodução. 
Origina-se do folheto germinativo: 
 Formam-se as cristal e botões 
mamários. 
É uma glândula sudorípara modificada 
para produzir leite e alimentar prole. 
 Uma parte funcional parênquima que 
é composta por células mioepiteliais 
que formam os alvéolos que se 
agrupam em lóbulos que se agrupam 
em grupos maiores e formam lobos. 
 Uma parte não funcional composta 
de tecido conjuntivo, tecido adiposo, 
vasos e nervos. 
É sustentada por fibras fibro-elasticas. 
As células mioepiteliais também se alojam 
nos ductos e respondem ao estimulo 
reflexo de ejeção do leite. 
A quantidade de parênquima em proporção 
de estroma é variável de acordo com 
estimulo hormonal. 
 
Glândulas individuais muito justapostas. 
Vaca: Glândulas individuais 
independentes. 
Úbere tem revestimento Piloso e o teto não. 
A pele dá suporte na sustentação, mas ele 
é sustentado por ligamentos medial e 
lateral. 
O suprimento sanguíneo é feito pela artéria 
pudenta externa (direita e esquerda) que se 
divide em cranial suprindo os quartos 
anteriores e em caudal suprindo os quartos 
posteriores. Um ramo da pudenta interna a 
artéria perineal ventral faz uma parte do 
suprimento. 
Veias da glândula mamaria não tem 
válvulas. 
 Até a puberdade a 
glândula apresenta crescimento 
isométrico, cresce em proporção Junto ao 
Corpo. 
 Antes do Primeiro ciclo estral a 
glândula mamaria tem crescimento 
alométrico, em proporção maior que o 
Corpo. O crescimento está relacionado a 
estimulo hormonal do estrogênio e 
progesterona. 
Maturação da glândula, 
substituição de estroma por parênquima. (3 
a 4 meses). Produção de Colostro no final 
da gestação. Atinge completa capacidade 
funcional. 
Estimulo de Estrogénio e Progesterona. 
 Diminuição do número 
de células e da atividade das células 
epiteliais mamarias. Substituição de 
Parênquima Por Estroma. 
 Preparação da glândula para 
produção de leite. Diferenciação e 
multiplicação das células. 
Acontece no final da gestação, baixa de 
progesterona, presença de Prolactina e 
glicocorticoides. 
O bloqueio da Progesterona não é 
absoluto, pois não seria possível 
lactogênese e gestação simultânea. 
 : Diferenciação das 
células, secreção pouca de leite. 
 Secreção copiosa do 
leite e seus nutrientes. Próximo ao 
parto. 
 Manutenção da lactação, 
conservação de Células alveolares. 
Atividade de síntese e ejeção do leite. 
Complexo hormonal controla a lactação. O 
leite precisa ser removido da GM ou mesmo 
com a atividade hormonal normal a síntese 
não persiste. 
 
O leite contém nutrientes necessários para 
a vida da prole. Sobrevivência e 
Crescimento. 
 energia, aminoácidos, 
Proteínas, vitaminas, minerais, eletrólitos e 
agua. 
Variação entre as espécies de acordo com 
a necessidade visto que há diferença entre 
as placentas e o que é transmitido por ela 
durante a vida fetal. 
Composição básica igual. 
 Glóbulos envolvidos por 
uma membrana fosfolipídica. 
 Principal carboidrato do leite. 
Produzido nas células mamarias a partir da 
glicose retirada do sangue. O sangue que 
passa sai pobre em glicose. 
O ácido propiônico é o substrato definitivo 
para a produção de lactose em ruminantes. 
 Caseinas (alfa- B, k-Caseina) 
Principais proteínas. 
 Alfa-lactoalbumina, imunoglobulina, B- 
Lactoglobulina, albumina sérica 
Renina - enzima gástrica liberada por 
animais jovens que coagula o leite para que 
demore mais tempo e seja melhor 
absolvido. 
 
Minerais primários: Ca, CL, K, Mg, Na , P. 
Concentrações constantes: lactose, Na, e k. 
Quando unidas ao cloreto mantem o 
equilíbrio osmótico do leite. 
 Células mioepiteliais. 
Proteínas, Lactose e sais são envolvido por 
vesícula no complexo de golgi e 
direcionadas ao domínio apical para se 
fundirem a membrana plasmática. 
Os lipídeos coalescem quando saem do 
reticulo endoplasmático para seguirem ao 
domínio apical e atravessarem a 
membrana. 
Após a secreção do leite o epitélio se torna 
cuboidal baixo, até a reiniciação da síntese. 
A quantidade e qualidade do leite tem 
relação com a frequência da 
secreção/retirada. 
 Diferente do leite pré e pós parto. 
Contém mais Na+ e CL- e menos lactose e 
K+. 
Imunoglobulinas: Defesa contra agentes 
infecciosos (Em ungulados e marsupiais, é 
a única forma de transferência) 24 a 48 hr 
absorver. (IG-A). 
 A capacidade de 
armazenamento determina velocidade de 
secreção e Produtividade da glândula. 
A secreção do leite é controlada por um 
feedback negativo responsivo a pressão 
intra – alveolar. 
A entrada de leite diminui a pressão e cessa 
o feedback negativo pela diminuição da 
pressão intra – Alveolar. 
A retirada do leite depende de reflexo 
neuro hormonal, descida do leite através da 
ocitocina que tem receptores nas células 
mioepiteliais. 
 
 3ª a 8ª semanas aumenta depois 
declina. 
Os animais devem ser secos antes da 
próxima lactação no mínimo 6 semanas 
antes. 
 Aumenta o consumo de 
agua e alimentos. Hipertrofia do trato 
intestinal. 
Hipertrofia da glândula mamaria, fígado e 
coração. 
O sistema nervoso central controla o 
equilíbrio metabólico entre a glândula 
mamaria e nutrientes corporais. 
Glicólise, síntese de AG, ativação de 
aminoácidos: Citosol. 
Síntese de citrato e compostos usados na 
síntese de aminoácidos não essenciais: 
mitocôndria. 
 Destruição celular nainvolução. 
.................................................................................... 
Quando a demanda por é baixa, a 
energia de Acetil-CoA mitocondrial pode 
ser armazenada na forma de lipídeos. 
A síntese ocorre no citosol usando Acetil-
CoA como iniciador e Malonil-CoA como 
doador de dupla de carbono e NADPH 
como redutor equivalente. 
O combustível NADPH é da enzima málica 
e da via da pentose P. 
Quando há alta concentração de ATP 
citrato não entra no ciclo de Krebs, é 
enviado ao citosol. 
A presença de Malonil-CoA inibe a B-
oxidação. 
 
 
 
A enzima Ácido Graxo Sintase é a 
principal enzima da biossíntese de AG. Um 
complexo enzimático capaz de sintetizar 
ácidos graxos de cadeia longa. 
Aumenta a síntese e diminui interferências. 
: O citrato formado pela citrato 
sintase da condensação de Acetil-CoA ( 
que não consegue passar da mitocôndria 
para o citosol) e oxaloacetato. 
É transportado da mitocôndria pela 
para o citosol, 
onde é clivado em Acetil-CoA e 
oxaloacetato através da com 
gasto de 
Disponibilizando Acetil-CoA para a síntese 
de ácido graxo. 
O oxaloacetato é convertido pela 
a malato que pode voltar 
para a mitocôndria, mas em sua maioria é 
substrato da enzima málica que o 
transforma em piruvato e libera NADPH 
que será combustível para a síntese. 
O piruvato retorna a mitocôndria pela 
 e recarboxilado pela 
. 
As longas cadeias de AG são formadas a 
partir de uma sequência repetitiva de 4 
reações que formam um ciclo. 
A cada passagem pelo ciclo a cadeia 
aumenta em 2 carbonos. 
Quando atinge 16 carbonos, o palmitato 
abandona o ciclo. 
O Acetil do Acetil-CoA é ligado a grupo Cys 
–SH da B-cetoacil-acp sintase. 
O malonil do Malonil-CoA é ligado ao 
grupo SH da ACP. 
O grupo acetil é transferido do grupo Cys-
SH-B-cettoacil-ACP sintase para o grupo 
malonil-SH da ACP formando: 
E liberando uma molécula de CO2. 
 Proteína transportadora de acila. 
 Ligação transitória da 
carboxilação de Acetil-CoA removido na 
adição de 2C. 
O Acetoacetil-ACP sofre redução do grupo 
carbonila.(C-3) 
NADPH doa elétrons 
D-B-Cetoacil-ACP redutase catalisa a 
reação formando: 
. 
Remoção do elemento da agua do C-2 e C-3 
da D-B-Hidrobutiril-ACP pela B-
hidroxiacil-ACP desidratase, formando 
uma dupla ligação no produto: 
–
²
Redução da dupla ligação do Trans-delta²-
butanoil-ACP. 
NADPH doa elétrons 
Enoil-ACP redutase catalisa a reação 
formando: 
O ciclo se repete e a cada volta no ciclo há 
a adição de 2C até a formação do palmitato 
de 16C. 
O palmitato é liberado por hidrolise, pode 
ser utilizado como precursor de ácidos 
graxos mais longos ou insaturados. 
O alongamento dos ácidos graxos é feito no 
reticulo endoplasmático e na mitocôndria 
através de processos semelhantes a 
síntese. 
Esse sistema produz os ácidos graxos mais 
comuns nos tecidos animais: 
 
 Palmitato é alongado a estearato com 18C 
e ambos podem ser dessaturados para a 
formação de palmitoleico e oleico. 
O linoleico não é sintetizado, deve ser 
obtido na dieta, a partir de fontes vegetais. 
É transformado em ácido araquidônico 
precursor de eicosanoides, potentes 
sinalizadores como: 
 A reação catalisada pela acetil-CoA-
carboxilase é uma etapa limitante da 
biossíntese. Importante para a 
regulação. 
 precursor citosolico de 
Acetil-CoA. Sinal para a ativação da 
síntese. 
 O uso de malonila ativado a invés de 
acetil é o que torna as reações de 
condensação termodinamicamente 
favoráveis. 
 atua como braço 
flexível, segurando a cadeia acila do 
ácido graxo em crescimento unida a 
superfície do complexo ácido-graxo-
sintase enquanto tranporta os 
intermediários da reação do sitio 
ativo de uma enzima próxima. 
.............................................................................. 
A glicose é rica em energia, é um bom 
combustível 
Quando há a alta demanda de energia a 
glicose pode ser utilizada para produzir 
 de maneira aeróbica ou anaeróbica. 
Pode ser oxidada a compostos de 3 átomos 
de carbono (piruvato) por meio da glicólise. 
 
Uma molécula de glicose é degradada em 
uma serie de reações catalisadas por 
enzimas gerando duas moléculas do 
composto de três carbonos o: 
Parte da energia da glicose é conservada 
em ATP e NADH. 
Via central quase universal do 
catabolismo da glicose. 
 Um termo geral para a 
degradação anaeróbica da glicose, no caso 
para obter energia conservada com ATP. 
Fase preparatória 
(investimento). 
 Fase de rendimento. 
 Fosforilação do grupo hidroxil 
ligado ao C6 da glicose: 
 Gasto de 1Atp 
D-Glicose-6-Fosfato é convertida 
em: 
 A D-Frutose-6-Fosfato é 
fosforilada em C1: 
 Gasto de 1Atp 
 A Frutose-1,6-Bifosfato é dividida 
em duas moléculas de 3C: 
 A Di-hidroxiacetona-fosfato é 
isomerizada a uma segunda molécula de: 
As duas moléculas de 
gliceraldeido-3-Fosfato são oxidadas e 
fosforiladas por fosfato inorgânico 
formando: 
 Libera 2NADH + 2H 
liberação de energia quando 
as 22 moléculas de 1,3-Bifosfoglicerato são 
convertidas a duas moléculas de: 
Parte dessa energia é conservada pela 
fosforilação de 4 moléculas de ADP a ATP. 
 2ATP por molécula de glicose. 
 2NADH por molécula de glicose. 
O NADH formado é continuamente 
reoxidado e reciclado. 
Glicose + 2NAD+ + 2ADP + 2Pi 
2Pruvato + 2NADH + 2H + 2ATP + H2O 
 A glicólise é regulada pelos 
hormônios 
 Glucagon; 
 Adrenalina; 
 Insulina. 
.................................................................................... 
A glicólise é apenas a primeira etapa para 
a oxidação completa da glicose. 
O piruvato produzido na glicólise é oxidado 
a H2O e CO2 
Fase aeróbica do catabolismo, respiração 
celular, consome O2 e libera CO2. 
 glicose, ácidos graxos e alguns 
aminoácidos são oxidados para 
produzirem fragmentos de 2 carbonos na 
forma do grupo acetil da Acetil-Coenzima-
A 
 Acetil entra no ciclo do ácido 
cítrico, é oxidado em CO2, a energia 
liberada é conservada nos transportadores 
reduzidos NADH e FADH2. 
 As coenzimas reduzidas são 
oxidadas doando prótons e elétrons. Os 
elétrons são transferidos para O2, aceptor 
final de elétrons. 
A energia é liberada em forma de ATP pela 
fosforilação oxidativa. 
Um complexo multienzimático no qual uma 
serie de intermediários químicos 
permanecem ligadas a moléculas de 
enzimas a medida que o substrato é 
transformado no produto final. 
5 Cofatores participam do mecanismo da 
reação. 
O grupo Carboxil é removido do piruvato na 
forma de CO2 e dois carbonos 
remanescentes são convertidos ao grupo 
Acetil da Acetil-CoA. 
O NADH formado nessa reação doa um ion 
de hidreto para a cadeia respiratória que 
transfere e 2 elétrons ao oxigênio ou 
aceptor de elétrons alternativo. 
A transferência de elétrons do NADH ao 
oxigênio gera 2,5 moléculas de ATP por par 
de elétrons. 
 requer 5 
enzimas. Ação sequencial de 3 enzimas 
diferentes e cinco coenzimas. 
 Condensação de acetil-CoA e 
oxaloacetato. 
Nessa reação o carbono do metil do grupo 
acetil é unido ao grupo carbonil (C-2) do 
oxaloacetato. 
Reação catalisada pela citrato-sintase. 
 Formação de isocitrato. 
Transformação reversível do citrato a 
isocitrato, pela formação intermediária do 
ácido tricarboxílico cis-aconitato. 
A enzima pode promover a adição 
reversível de H2O à ligacão dupla do cis-
aconitato. 
Reação catalisada pela aconitato-
hidratase. 
 Oxidação do isocitrato a alfa-
cetoglutarato e CO2 . 
Descarboxilaçao oxidativa do isocitrato 
que perde CO2. 
Reação catalisada pela isocitrato-
desidrogenase. 
 Oxidação do alfa-cetoglutarato a 
succinil-CoA e CO2 . 
Descarboxilação oxidativa do alfa-
cetoglutarato que perde CO2. 
Reação catalisada pela alfa-cetoglutarato-
desidrogenase. 
 Conversão de succinil-CoA a 
succinato. 
Quebra da ligação tioéster do succinil-CoA 
que libera energia utilizada depois por ATP 
ou GTP. 
Reação catalisada pela Succinil-CoA-
sintetase.Oxidação do succinato a fumarato. 
O succinato perde elétrons para o aceptor 
de elétrons final,O2. 
Reação catalisada pela Succinato-
desidrogenase. 
 Hidratação do fumarato a malato. 
O fumarato é hidratado, entra H2O. 
Reação catalisada pela fumarato-
hidratase. 
 Oxidação do malato a 
oxaloacetato. 
Desidrogenação do Malato que perde H2. 
Reação catalisada pela L-malato-
desidrogenase. 
Para reagir com outra molécula de acetil-
CoA em cada rodada do ciclo entra um 
grupo acetil na forma de Acetil-CoA e são 
removidas duas moléculas de CO2. 
Uma molécula de oxaloacetato é utilizada 
para a formação de citrato e uma molécula 
é regenerada. Não ocorre remoção liquida 
de oxaloacetato. 
Quatro da 8 etapas são xidação na qual a 
energia é conservada de maneira eficiente 
nas coenzimas NADH e FAD2. 
Material didático referente a aulas ministradas 
da disciplina. 
Nelson, David L. Princípios de bioquímica de 
Lehninger [recurso eletrônico] / David L. 
Nelson, Michael M. Cox ; [tradução: Ana Beatriz 
Gorini da Veiga ... et al.] ; revisão técnica: 
Carlos Termignoni ... [et al.]. – 6. ed. – Dados 
eletrônicos. – Porto Alegre : Artmed, 2014.