apostila - bioquímica veterinária

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BIOQUÍMICABIOQUÍMICABIOQUÍMICA
ADRIANO, V. S.
AC.
RESUMIDARESUMIDARESUMIDA
Esta apostila é baseada em resumos de Bioquímica
diretamente de livros publicados: sobre estes, das editoras
Artmed e Guanabara Koogan, estão devidamente
referenciados no final; as imagens, diretamente dos livros,
seguem referenciadas e com a página da qual foram retiradas. 
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1. ESTRUTURA E PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS......................................................................................1 
2. INTERAÇÃO ENTRE AS MOLÉCULAS.............................................................................................................1 
3. PROPRIEDADES COLIGATIVAS.......................................................................................................................1 
4. IONIZAÇÃO DA ÁGUA.......................................................................................................................................1 
5. CURVA DE TITULAÇÃO.....................................................................................................................................1 
6. TAMPÕES 
6.1 SISTEMA TAMPÃO-BICARBONATO E FOSFATO ÁCIDO-FOSFÓRICO....................................................2 
6.2 PROTEÍNAS PLASMÁTICAS........................................................................................................................2 
6.3 HEMOGLOBINA............................................................................................................................................2 
7. ALTERAÇÕES DO EQUILÍBRIO ÁCIDO BÁSICO.............................................................................................2 
7.1 ACIDOSE RESPIRATÓRIA...........................................................................................................................2 
7.2 ACIDOSE METABÓLICA..............................................................................................................................2 
7.3 ALCALOSE RESPIRATÓRIA........................................................................................................................2 
7.4 ALCALOSE METABÓLICA...........................................................................................................................3 
8. ANOTAÇÕES......................................................................................................................................................3 
 
1. MONOSSACARÍDEOS.......................................................................................................................................4 
2. MONOSSACARÍDEOS – AGENTES REDUTORES...........................................................................................5 
3. DERIVADOS DE AÇÚCARES.............................................................................................................................5 
4. DISSACARÍDEOS...............................................................................................................................................5 
5. POLISSACARÍDEOS..........................................................................................................................................5 
5.1 ESTRUTURAIS.............................................................................................................................................5 
5.2 RESERVAS ENERGÉTICAS........................................................................................................................5 
6. GLICOSAMINOGLICANOS................................................................................................................................6 
7. GLICOCONJUGADOS........................................................................................................................................6 
7.1 PROTEOGLICANOS.....................................................................................................................................6 
7.2 GLICOPROTEÍNAS......................................................................................................................................6 
7.3 GLICOESFINGOLIPÍDEOS..........................................................................................................................6 
 
1. GLICERÍDEOS....................................................................................................................................................7 
2. TRIGLICERÍDEOS..............................................................................................................................................7 
3. FOSFOLIPÍDEOS................................................................................................................................................7 
4. PRECURSORES E DERIVADOS........................................................................................................................7 
5. NOMENCLATURA..............................................................................................................................................8 
 
1. AMINOÁCIDOS...................................................................................................................................................9 
2. AA PODEM SER CLASSIFICADOS PELA CADEIA LATERAL R......................................................................9 
3. AA PODEM AGIR COMO ÁCIDOS E BASES.....................................................................................................9 
4. TIPOS DE AA....................................................................................................................................................10 
5. PEPTÍDEOS SÃO CADEIAS DE AA................................................................................................................10 
6. CADEIAS PEPTÍDICAS SE DOBRAM EM ESTRUTURAS REGULARES.......................................................10 
6.1 ALFA-HÉLICE.............................................................................................................................................10 
6.2 FOLHA BETA..............................................................................................................................................10 
8. PROTEÍNAS CONJUGADAS............................................................................................................................11 
9. DESNATURAÇÃO E ENOVELAMENTO DAS PROTEÍNAS............................................................................11 
10. FUNÇÃO PROTEICA........................................................................................................................................11 
10.1 INTERAÇÃO REVERSÍVEL DE UMA PROTEÍNA COM UM LIGANTE: PROTEÍNAS DE LIGAÇÃO AO 
OXIGÊNIO...................................................................................................................................................11 
10.2 GLOBINAS............................................................................................................................................12 
10.3 A HEMOGLOBINA TRANSPORTA OXIGÊNIO NO SANGUE..............................................................12 
11. PROTEÍNA ALOSTÉRICA................................................................................................................................12 
12. ANOTAÇÕES....................................................................................................................................................12 
 
 
1. COMO AS ENZIMAS FUNCIONAM..................................................................................................................13 
2. GRUPOS CATALÍTICOS ESPECÍFICOS CONTRIBUEM PARA A CATÁLISE...............................................13 
3. CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO NA VELOCIDADE DAS REAÇÕESCATALISADAS POR 
ENZIMAS...........................................................................................................................................................13 
4. INIBIÇÃO REVERSÍVEL E IRREVERSÍVEL.....................................................................................................13 
4.1 REVERSÍVEL..............................................................................................................................................14 
4.2 IRREVERSÍVEL..........................................................................................................................................14 
5. A ATIVIDADE ENZIMÁTICA DEPENDE DO PH...............................................................................................14 
6. ENZIMAS REGULATÓRIAS.............................................................................................................................14 
6.1 ENZIMAS REGULATÓRIAS SOFREM MUDANÇAS CONFORMACIONAIS EM RESPOSTA À LIGAÇÃO 
DE MODULADORES..................................................................................................................................14 
7. OS GRUPOS FOSFORIL AFETAM A ESTRUTURA E A ATIVIDADE DAS ENZIMAS....................................14 
8. UMA CASCATA DE ZIMOGÊNIOS ATIVADOS PROTEOLITICAMENTE LEVA À COAGULAÇÃO DO 
SANGUE...........................................................................................................................................................15 
9. ANOTAÇÕES....................................................................................................................................................15 
 
1. NUCLEOTÍDEOS E ÁCIDOS NUCLEICOS TÊM PENTOSES E BASES CARACTERÍSTICAS......................16 
2. LIGAÇÕES FOSFODIÉSTER LIGAM NUCLEOTÍDEOS CONSECUTIVOS DOS Á. NUCLEICOS.................16 
3. ESTRUTURA DOS ÁCIDOS NUCLEICOS.......................................................................................................16 
4. RNAS MENSAGEIROS CODIFICAM PARA CADEIAS POLIPEPTÍDICAS.....................................................16 
5. MUITOS RNAS TÊM ESTRUTURAS TRIDIMENSIONAIS MAIS COMPLEXAS..............................................17 
6. DNA E RNA PODEM SER DESNATURADOS..................................................................................................17 
7. NUCLEOTÍDEOS E Á. NUCLEICOS SOFREM TRANSFORMAÇÕES NÃO ENZIMÁTICAS..........................18 
8. OUTRAS FUNÇÕES DOS NUCLEOTÍDEOS...................................................................................................18 
 
 
1. GLICÓLISE.......................................................................................................................................................19 
1.1 A FASE PREPARATÓRIA DA GLICÓLISE REQUER ATP:.......................................................................19 
1.2 A FASE DE PAGAMENTO DA GLICÓLISE PRODUZ ATP E NADH.........................................................20 
2. VIAS ALIMENTADORAS DA GLICÓLISE........................................................................................................20 
3. DESTINOS DO PIRUVATO EM CONDIÇÕES ANAERÓBICAS: FERMENTAÇÃO.........................................21 
3.1 O PIRUVATO É O ACEPTOR FINAL DE ELÉTRONS NA FERMENTAÇÃO LÁCTICA...............................21 
3.2 O ETANOL É O PRODUTO REDUZIDO NA FERMENTAÇÃO ALCOÓLICA...............................................21 
 
 
1. A CONVERSÃO DE PIRUVATO A FOSFOENOL PIRUVATO REQUER DUAS REAÇÕES 
EXERGÔNICAS................................................................................................................................................22 
2. ANOTAÇÕES....................................................................................................................................................22 
3. A OXIDAÇÃO DA GLICOSE PELA VIA DAS PENTOSES-FOSFATO.............................................................23 
4. A FASE OXIDATIVA PRODUZ PENTOSES FOSFATO E NADPH...................................................................23 
5. METABOLISMO DO GLICOGÊNIO NOS ANIMAIS..........................................................................................23 
5.1 A DEGRADAÇÃO DO GLICOGÊNIO É CATALISADA PELA GLICOGÊNIO-FOSFORILASE....................23 
5.2 A D-GLICOSE-1-FOSFATO PODE ENTRAR NA VIA GLICOLÍTICA OU, NO FÍGADO, REPOR A GLICOSE 
SANGUÍNEA...............................................................................................................................................24 
5.3 A GLICOGÊNIO FOSFORILASE TEM REGULAÇÃO ALOSTÉRICA E HORMONAL.................................24 
6. SINAIS ALOSTÉRICOS E HORMONAIS COORDENAM INTEGRALMENTE O METABOLISMO DE 
CARBOIDRATOS.............................................................................................................................................24 
7. CARACTERÍSTICAS DO MÚSCULO ESQUELÉTICO.....................................................................................24 
 
1. REGULAÇÃO DAS VIAS METABÓLICAS.......................................................................................................25 
2. AS CÉLULAS E OS ORGANISMOS MANTÊM UM ESTADO ESTÁVEL DINÂMICO......................................25 
3. A QUANTIDADE DE UMA ENZIMA E SUA ATIVIDADE CATALÍTICA PODEM SER REGULADAS...............25 
4. O METABOLISMO DE CARBOIDRATOS E A ANÁLISE DO CONTROLE METABÓLICO.............................25 
4.1 AS ISOENZIMAS HEXOCINASE E GLICOCINASE DO MÚSCULO E DO FÍGADO SÃO 
DIFERENTEMENTE AFETADAS POR SEU PRODUTO, A GLICOSE-6-
FOSFATO.................................................................................................................................................26 
 
1. CICLO DE KREBS/ ÁCIDO CÍTRICO/ ÁCIDO TRICARBOXÍLICO...................................................................27 
1.1 PRODUÇÃO DE ACETIL-COA....................................................................................................................27 
1.2 O PIRUVATO É OXIDADO A ACETIL-COA E CO2.....................................................................................27 
1.3 ETAPAS DO CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO..................................................................................................27 
1.4 REAÇÕES DO CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO...............................................................................................28 
1.5 ANOTAÇÕES..............................................................................................................................................29 
2. FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA..........................................................................................................................29 
2.1 REAÇÕES DE TRANSFERÊNCIA DE ELÉTRONS EM MITOCÔNDRIAS.................................................29 
2.2 ELÉTRONS SÃO CANALIZADOS POR ACEPTORES UNIVERSAIS........................................................29 
2.3 OS ELÉTRONS PASSAM POR UMA SÉRIE DE CARREGADORES LIGADOS À MEMBRANA................30 
2.4 SÍNTESE DE ATP........................................................................................................................................30 
 
1. DIGESTÃO, MOBILIZAÇÃO E TRANSPORTE................................................................................................31 
1.2 AS GORDUAS DA DIETA SÃO ABSORVIDAS NO INSTESTINO...............................................................31 
1.3 HORMÔNIOS ATIVAM A MOBILIZAÇÃO DE TRIACILGLICERÓIS ARMAZENADOS...............................32 
2. OS Á. GRAXOS SÃO ATIVADOS E TRANSPORTADOS PARA DENTRO DAS MITOCÔNDRIAS................32 
3. OXIDAÇÃO DE ÁCIDOS GRAXOS...................................................................................................................32 
 
 
1. INTRODUÇÃO..................................................................................................................................................332. DESTINOS METABÓLICOS DOS GRUPOS AMINO........................................................................................33 
3. AS PROTEÍNAS DA DIETA SÃO ENZIMATICAMENTE DEGRADADAS ATÉ AMINOÁCIDOS.....................33 
4. EXCREÇÃO DE NITROGÊNIO E CICLO DA UREIA........................................................................................35 
 
1. FÁRMACOS: FASE FARMACODINÂMICA – INTERAÇÃO ENTRE MICRO E BIOMOLÉCULAS..................36 
1.1 FÁRMACOS ESTRUTURALMENTE INESPECÍFICOS..............................................................................36 
1.2 FÁRMACOS ESTRUTURALMENTE ESPECÍFICOS..................................................................................36 
2. INTERAÇÕES ENVOLVIDAS NO RECONHECIMENTO MOLECULAR LIGANTE-SÍTIO RECEPTOR..........37 
2.1 FORÇAS ELETROSTÁTICAS.....................................................................................................................37 
2.2 FORÇAS DE DISPERSÃO..........................................................................................................................37 
2.3 INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS.................................................................................................................37 
2.4 LIGAÇÃO DE HIDROGÊNIO.......................................................................................................................38 
2.5 LIGAÇÃO COVALENTE..............................................................................................................................38 
3. FATORES ESTERIOQUÍMICOS E CONFORMACIONAIS ENVOLVIDOS NO RECONHECIMENTO 
MOLECULAR LIGANTE-SÍTIO RECEPTOR....................................................................................................38 
3.1 FLEXIBILIDADE CONFORMACIONAL DE PROTEÍNAS E LIGANTES – TEORIA DO ENCAIXE 
INDUZIDO...................................................................................................................................................38 
3.2 CONFIGURAÇÃO ABSOLUTA E ATIVIDADE BIOLÓGICA........................................................................39 
3.3 CONFIGURAÇÃO RELATIVA E ATIVIDADE BIOLÓGICA.........................................................................39 
3.4 CONFORMAÇÃO E ATIVIDADE BIOLÓGICA............................................................................................39 
4. PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS E ATIVIDADE BIOLÓGICA..................................................................39 
4.1 LIPOFILICIDADE (LOGP)...........................................................................................................................40 
4.2 PKA.............................................................................................................................................................40 
 
 
 
 
 
 ÁGUA 
 
AC. 1 
 
Figura 1.1. Estrutura da molécula de água e representação dos 
polos. Fonte: Fundamentos de Biologia Celular; Alberts, 4°ed, p. 
68. 
Figura 1.2. Conformação 
representando a ligação 
entre moléculas de água. 
Fonte: Fundamentos de 
Biologia Celular; Alberts, 
4°ed, p. 68. 
Figura 1.3. Curva 
de titulação do 
Ácido Acético. 
Fonte: Princípios 
de Bioquímica de 
Lehninger; Nelson 
e Cox, 6°ed, p.62. 
1. ESTRUTURA E PROPRIEDADES FÍSICO-
QUÍMICAS: 
• Encontra-se presente em todas as porções da 
célula → participação no transporte de 
nutrientes e reações metabólicas. 
• O funcionamento celular depende da água. 
• Propriedades incomuns: PF a 0°C, PE a 100°C, 
calor de evaporação e de vaporização > que os 
líquidos comuns, produto de ionização, 
solvente “universal”. 
 
2. INTERAÇÃO ENTRE AS MOLÉCULAS: 
• Força de atração entre moléculas adjacentes = 
maior coesão. 
• Par de elétrons do oxigênio gera uma carga 
parcial negativa (-). 
• Caráter dipolar/ eletricamente neutro. 
• Ligações de Hidrogênio: entre as moléculas de 
água → quantidade de interações depende do 
estado físico. Com outras moléculas polares, 
que não fazem ligação de hidrogênio, há a 
interação dipolo permanente/ dipolo-dipolo. 
• De acordo com o estado físico, a molécula de 
água pode interagir com outras 3 ou 4 
moléculas. 
• Há interação com solutos, pois é polar. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
3. PROPRIEDADES COLIGATIVAS: 
• PF, PE, pressão de vapor, pressão osmótica. 
• Peixes que habitam regiões com temperatura 
inferior a 0°C têm maior concentração de sais 
no sangue → efeito da crioscopia no corpo. 
 
4. IONIZAÇÃO DA ÁGUA: 
• À temperatura ambiente, 25°C, certa porção da 
água está ionizada. 
• Há menor ionização em ácidos fracos, como os 
ácidos orgânicos, e maior ionização em ácidos 
fortes, tal como o HCL e o ácido sulfúrico. 
• PK é ponto de ionização, que é interferido pelo 
pH na absorção de medicamentos. 
• Ka é a constante de ionização ácida → maior 
Ka = maior a força do ácido. 
• PK: pH no qual aproximadamente 50% do 
ácido se encontra ionizado. 
• Homeostase → tendência do organismo → 
busca pelo equilíbrio. 
• A ionização de ácidos e bases depende do pH. 
• Há eliminação da carga ácida pela respiração 
→ perda de CO2 → menor [] de H2CO3 no 
sangue = menor a acidez. Há a eliminação da 
acidez por meio dos rins → retém acidez ou a 
elimina, de forma a promover basicidade. 
 
5. CURVA DE TITULAÇÃO: 
• Usada para medir a concentração ácida em 
determinada solução. 
• O volume do ácido é titulado com uma base 
forte até a neutralização desse ácido → 
momento de virada → cálculo estequiométrico. 
• As curvas de titulação revelam o pKa de ácidos 
fracos. 
• O pH e o pKa são iguais no ponto central da 
titulação: doadores de prótons = aceptores. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 ÁGUA 
 
AC. 2 
 
6. TAMPÕES: 
• Substâncias que, em soluções aquosas, dão a 
estas a resistência à mudança de pH. 
 
• Quase todos os processos fisiológicos 
dependem do pH. Exemplo: do plasma é 7,35-
7,48; o pH intracelular depende da função 
celular que esta desempenha → pH do 
eritrócito é 7,2. 
 
• Fosfato e proteínas → principais tampões do 
fluido intracelular → presença de grupos 
dissociáveis contidos em resíduos de aa ácidos 
(glutamato e aspartato) e básicos (lisina e 
histidina). 
 
6.1 Sistema Tampão-Bicarbonato e Fosfato-Ácido 
Fosfórico: ambos são responsáveis por regular o 
H+ e sódio. 
 
• Em acidose, mobilizam H+ para os rins para 
eliminá-lo juntamente com o aumento da 
excreção de amônia. Paralelamente, os rins 
ativam um sistema compensatório que 
aumenta a reabsorção de sódio, que é 
alcalinizante. Nesse processo, há a troca de H+ 
pôr Na+. 
 
• Na alcalose, os rins aumentam a excreção de 
Na+ e aumenta a liberação de H+ pelas células 
tubulares. É um processo lento, pois liberar 
Na+ não é um fator agradável para os rins. 
 
6.2 Proteínas Plasmáticas: atuam por meio de seus 
aminoácidos (aa) principalmente no meio 
intracelular. Os aa agem por meio da associação 
ou dissociação de H+. 
 
6.3 Hemoglobina: assim como as proteínas do meio 
intracelular, age pela associação ou dissociação do 
H+. 
• Em acidose há associação com o H+, que 
diminui sua afinidade com o CO2, logo há 
menor formação de H2CO3 para ser liberado 
no sangue e, consequentemente, mais CO2 
disponível para ser exalado. Com menor 
afinidade, o animal hiperventila e libera CO2 
(diminuição de carga ácida). Na alcalose, há o 
aumento da afinidade com o CO2 pois 
dissociou H+ → CO2 na Hb + anidrase-
carbônica = formação de ácido carbônico 
liberado no sangue → aumento da acidez para 
compensar a alcalose. A Hb age junto com o 
pulmão. 
• Atua na regulação de CO2 residual (que 
expiramos). 
• Os pulmões atuam na manutenção da pCO2, 
enquanto os rins promovem trocas 
metabólicas (atuam de maneira definitiva na 
compensação ácido-base. 
• As causas de distúrbios ácidos-básicos 
podem ser metabólicas ou respiratórias. 
• O CO2 não é transportado pela Hb, e simno 
plasma sanguíneo na forma de HCO3 (Hb + 
CO2 + água + anidrase-carbônica = ácido 
carbônico = H2O + HCO3). 
• O HCO3 na Gasometria é um parâmetro 
metabólico, e não respiratório (pCO2). 
 
7. ALTERAÇÕES DO EQUILÍBRIO ÁCIDO-BÁSICO: 
7.1 Acidose Respiratória: apneia → obstrução do 
fluxo de ar para os pulmões ou a capacidade 
respiratória prejudicada → acúmulo de CO2. 
 
• Os aa se associam ao H+, a Hb diminui a 
afinidade com o CO2 para que seja expirado, 
os rins aumentam a excreção de H+ e de 
amônia e aumentam a reabsorção de sódio. 
• Não se utiliza bicarbonato no tratamento de 
acidose respiratória, apenas hiperventilação. 
 
 
7.2 Acidose Metabólica: produção de cetoácidos 
pelo diabetes descompensado; inibidores da 
anidrase-carbônica; disfunção renal com perda da 
capacidade de reabsorver o sódio; acidose láctica 
– choque; rabdomiólise; toxinas exógenas 
(etilenoglicol); diarreia e acidificantes urinários. 
 
• Os tampões agem da mesma forma que na 
acidose respiratória; somente os rins 
compensam definitivamente essas mudanças 
de pH: se a causa for insuficiência renal, não 
há compensação. 
• Tratamento: reposição hídrica, de cloreto e de 
K. 
 
 
7.3 Alcalose Respiratória: hiperventilação (lesões 
neurológicas, calor, estresse, medo, ansiedade 
etc.) → menor concentração de CO2 no sangue. 
 
• Os aa dissociam H+, assim como a Hb que 
aumenta sua afinidade com o CO2 e aumenta 
a liberação de H2CO3 (maior acidez no 
sangue); os rins diminuem a excreção de 
amônia e de H+ e aumentam a de sódio 
(processo lento). 
 
 
 ÁGUA 
 
AC. 3 
 
7.4 Alcalose Metabólica: ingestão de bases 
(sobredose de bicarbonato de sódio, por exemplo); 
vômitos prolongados → perda do componente 
ácido estomacal; desidratação extrema; cirrose 
hepática (aumento da [] de N, pois há deficiência 
na formação de ureia pela amônia); menos K 
(regulação da Bomba de Na e K); diminuição do 
líquido extracelular. 
 
8. ANOTAÇÕES 
• Quase tudo se encontra na forma ionizada → 
exemplos: aa e carboidratos na circulação 
sanguínea. 
• A polaridade dos compostos é fator chave para 
sua solubilidade. 
• O aminoácido glutamato é um aa transportador 
de grupo amino. 
• Os rins podem fazer gliconeogênese do 
glutamato e da glutamina → produção de 
glicose para consumo próprio. 
• O tampão bicarbonato deve ser usado apenas 
na acidose metabólica, e não na respiratória 
(aumentaria a formação de ácido carbônico 
após a reação entre H+ e HCO3 = aumento de 
acidez). 
 
 
 CARBOIDRATOS 
 
AC. 4 
 
• São as moléculas mais abundantes na Terra; 
• Moléculas simples ou complexas. 
• O processo de obtenção de energia → 
catabolismo de carboidratos → oxirredução. 
• O glicogênio é produzido pelo fígado → provém 
energia para todo o corpo; músculo → usa sua 
reserva para benefício próprio → fermentação 
lática após seu consumo. 
• Exemplos de alimentos ricos em carboidratos: 
fubá de milho e farelo de soja. 
• Variação estrutural inata: fundamental para a 
atividade biológica. 
 
1. MONOSSACARÍDEOS: 
• Sintetizados pela fotossíntese: CO2, luz e 
água. 
• Classificação pelo número de carbonos → 
fórmula estrutural básica: (CH2O) n; ou pelo 
grupo carbonila: aldose ou cetose. 
• Os monossacarídeos classificados enquanto 
número de carbonos: trioses, tetroses, 
pentoses (ribose e desoxirribose), hexoses 
(frutose → cetose, glicose → aldose), heptose; 
• Aldoses: gliceraldeído, ribose, galactose, 
manose, glicose. 
• Cetoses: frutose, ribulose e di-hidroxicetona; 
• São solúveis em água. 
 
• Possuem centros quirais → somente a forma 
dextrogira é biologicamente ativa no 
organismo, enquanto os levogiros são sem 
atividade → monossacarídeos levogiros são 
biologicamente funcionais em bactérias. 
 
• EPÍMEROS: açúcares que se diferem pela 
configuração em torno de um átomo de 
carbono → são epímeros um do outro. Em 
monossacarídeos, tal diferença é vista pela 
mudança de posição espacial do grupo 
hidroxila. 
• O organismo pode fazer a epimerização para 
certo carboidrato ir à rota de outro. 
• Deve-se indicar em qual carbono o 
monossacarídeo é epímero de outro. 
 
 
• CICLIZAÇÃO/ CONFORMAÇÃO: é a forma na 
qual os monossacarídeos se encontram no 
organismo → formato de ciclo. 
 
• Um açúcar com anel de 6 membros é uma 
piranose; um açúcar com anel de 5 membros 
é uma furanose. 
• Na ciclização, o carbono da carbonila forma um 
centro quiral → carbono anomérico, que 
possibilita duas novas conformações, 
denominadas anômeros → os anômeros 
podem ser alfa ou beta → exemplo: a glicose, 
que forma uma piranose, possui a forma alfa-
glicose → hidroxila voltada para baixo; e a 
forma de beta-glicose → hidroxila voltada para 
cima. 
 
• Os dois anômeros da D-glicose possuem 
ligeiras diferenças em suas atividades físicas e 
químicas. 
 
• Anéis de 6 membros são mais estáveis que a 
sua forma linear. 
 
• Unidades de monossacarídeos que têm um OH 
substituídos por um H → desoxiaçúcares → 
desoxirribose. 
 
 
Figura 2.1. Enantiômeros do gliceraldeído representando dois 
epímeros. Fonte: Princípios de Bioquímica de Lehninger; Nelson e 
Cox 6°ed, p. 245 
 
 
 
Figura 2.2. Anômeros da D-glicose após Ciclização, que provoca a 
formação de ciclo de 6 membros, isto é, um pirano. 
Fonte: Princípios de Bioquímica de Lehninger; Nelson e Cox, 6°ed, p. 
247. 
 
 
• MUTARROTAÇÃO: anômeros alfa e beta se 
Inter convertem em solução aquosa → a forma 
cíclica é passada para linear e refeita. 
 CARBOIDRATOS 
 
AC. 5 
 
 
 
 
Figura 2.3. Formas conformacionais de um pirano, a alfa e a beta 
glicose. Fonte: Princípios de Bioquímica de Lehninger; Nelson e Cox, 
6°ed, p. 249. 
 
 
2. MONOSSACARÍDEOS - AGENTES REDUTORES: 
• Podem ser oxidados por agentes oxidantes. 
• Glicose e outros açúcares podem reduzir o íon 
cúprico → açúcares redutores. O íon cúprico 
oxida a glicose a uma mistura de ácidos 
carboxílicos → base da Reação de Fehling → 
teste semiquantitativo de açúcar redutor. 
 
3. DERIVADOS DOS AÇÚCARES: 
• A oxidação química branda ou a oxidação 
enzimática de uma aldose converte seu grupo 
aldeído a um grupo ácido carboxílico → 
produção de ácido aldônico → exemplo: ácido 
D-glicônico. 
 
• A oxidação de uma hidroxila primária de uma 
aldose produz ácidos urônicos, como o ácido 
D-glicurônico (participa das vias de 
detoxicação). 
• Glicerol → derivado de um açúcar → em alguns 
casos, o glicerol pode ser convertido a glicose. 
 
 
4. DISSACARÍDEOS: 
• Os dissacarídeos são formados pela ligação 
glicosídica de dois monossacarídeos; exemplo: 
galactose com glicose = lactose, glicose com 
glicose = maltose, glicose com frutose = 
sacarose → todos são exemplos de ligação O-
glicosídicas. 
 
5. POLISSACARÍDEOS: 
• Glicanos → ligação glicosídica → covalente → 
pode sofrer lise e formação das unidades 
monoméricas/ monossacarídeos. 
• Homopolissacarídeos → formados por apenas 
um tipo de monossacarídeo; 
heteropolissacarídeos → formados por mais de 
um tipo de monossacarídeo. 
5.1 ESTRUTURAIS: 
1. Celulose: é um polímero linear não ramificado 
de conformação beta (1→4) com até 15.000 
resíduos de D-glicose ligadas por ligação O-
glicosídica. A estrutura é mantida por ligação 
de H → confere às fibras de celulose uma força 
excepcional → a torna insolúvel em água. 
 
2. Quitina: é um polímero linear de conformação 
beta (1→4), que atual como componente 
principal do exoesqueleto de invertebrados. A 
quitina é formada por resíduos de N-
acetilglicosamina. 
 
5.2 RESERVAS ENERGÉTICAS: 
1. Amido: polissacarídeo de reserva energética 
de plantas e algas, é formado por dois tipos de 
polímero de glicose: a amilose e a 
amilopectina. Tanto a amilose quanto a 
amilopectina possuem configuração alfa da D-
glicose, porém a amilose não é ramificada, ao 
contrárioda amilopectina. Amilose → as 
ligações alfa-glicosídicas da amilose fazem 
com que ela adquira uma forma de hélice 
irregularmente agregada → o centro da hélice 
pode acomodar um íon de iodo → complexo 
azul intenso → teste qualitativo para a presença 
de amilose. 
 
2. Glicogênio: polissacarídeo de reserva dos 
animais → estrutura ramificada com maior 
superfície de contato = mais fácil de ser 
digerido. O glicogênio é armazenado 
intracelularmente na forma de grânulos nos 
hepatócitos e possui conformação alfa (1→4) 
na estrutura principal e (1→6) nas ramificações. 
• O glicogênio pode compor até 7% do peso 
líquido do fígado, estando presente também no 
músculo esquelético. 
• O glicogênio é mais ramificado que a 
amilopectina e mais compacto que o amido. 
• O iodo é um método de identificar a presença 
de amido. 
 CARBOIDRATOS 
 
AC. 6 
 
• O peptidoglicano é o heteropolissacarídeo 
presente na parede celular de bactérias. 
6. GLICOSAMINOGLICANOS: 
• Heteropolissacarídeos que compõem a matriz 
extracelular/ substância fundamental → matriz 
orgânica óssea, por exemplo. 
• Exclusivos de animais e bactérias, não sendo 
encontrados em plantas. 
 
6.1 Ácido Hialurônico: funciona como lubrificante do 
líquido sinovial das articulações e gera a 
consistência gelatinosa do humor vítreo nos olhos 
dos vertebrados. Encontra-se na forma de 
hialuronato nas soluções. 
 
6.2 Heparina: inibe a coagulação do sangue → sua 
liberação por causa de lesões previne a formação 
de coágulos. Não constitui o tecido conjuntivo, mas 
está presente nos grânulos intracelulares de 
mastócitos da parede das artérias. 
 
 
7. GLICOCONJUGADOS: 
• São compostos parte por carboidrato, parte de 
outro composto orgânico. 
• São transportadores de informação. 
• Molécula biologicamente ativa. 
 
7.1 Proteoglicanos: na matriz extracelular ou na 
superfície celular → glicosaminoglicano ligado 
covalentemente a uma proteína de membrana ou 
proteína secretada. Os proteoglicanos são os 
principais componentes das matrizes 
extracelulares; proteína ligada covalentemente a 
um ou mais polissacarídeos. 
 
7.2 Glicoproteínas: oligossacarídeos ligados a 
proteínas → encontrados na superfície externa da 
membrana plasmática, pois compõem o 
glicocálice; na matriz extracelular e no sangue. 
 
7.3 Glicoesfingolipídeos: são componentes da 
membrana plasmática → grupo hidrofílico da 
cabeça é um oligossacarídeo. O cérebro e os 
neurônios são ricos em glicoesfingolipídeos → 
auxiliam na condução nervosa e na formação da 
mielina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
LIPÍDEOS 
 
AC. 7 
 
Figura 3.1. Colesterol. Fonte: Princípios de Bioquímica de Lehninger; 
Nelson e Cox, 6°ed, p.368. 
• Resultam da associação de ácidos graxos → 
ácidos carboxílicos grandes → com álcoois, 
sendo sua síntese, portanto, uma reação de 
esterificação. 
• Ácidos graxos são formados de 4-36 carbonos 
→ não são ramificados → podem ser 
saturados, insaturados e poli-insaturados; 
grupos laterais formados por longas cadeias de 
hidrocarbonetos. 
• Ácidos graxos livres no sangue são 
carregados/ ligados à proteína denominada 
Albumina Sérica. 
 
• São insolúveis em água; contudo, são solúveis 
em éter, benzeno, álcoois → álcoois são 
compostos anfifílicos. 
• Estão presentes em todos os tecidos. 
• Importantes na absorção de vitaminas 
lipossolúveis, precursão de hormônios e 
proteção de órgãos. 
 
 
• Lipases → enzimas que catalisam a digestão 
de lipídeos. 
• Os sais biliares são formados no fígado → 
colesterol participa na sua formação, ajudam 
na dispersão de gorduras em partículas 
coloidais → detergentes → “facilita” a ação de 
enzimas. 
 
1. GLICERÍDEOS: 
• O álcool é o glicerol. 
• Podem ser sólidos – gorduras- ou líquidos – 
óleos- à temperatura ambiente. 
• Funções: reserva energética e isolante térmico. 
• Gorduras são sólidas à temperatura ambiente 
→ glicerol com ácido graxo saturado. 
 
2. TRIGLICERÍDEOS: 
• Triacilgliceróis. 
• Formado por glicerol / glicerina e 3 ácidos 
graxos. 
• Em animais, faz a reserva energética 
metabólica → armazenado nos adipócitos: 
células especializadas na síntese e no 
armazenamento de triacilgliceróis. 
• As lipases também estão presentes nos 
adipócitos e nas sementes em germinação. 
• Tecido Adiposo → abundante na camada 
subcutânea da pele – abaixo da derme → na 
cavidade abdominal e nas glândulas mamárias. 
Em animais aquáticos e de sangue quente, 
desempenham papel importante como isolante 
térmico. 
3. FOSFOLIPÍDEOS: 
• Forma a bicamada fosfolipídica → cauda 
hidrofóbica voltada extracelularmente → 
barreira à entrada de íons e moléculas polares. 
• O grupo cabeça polar está ligado à porção 
hidrofóbica por uma ligação fosfodiéster → 
cabeça polar. 
 
 
1. Fosfoglicerídeos: o álcool é o glicerol → 
principal componente lipídico da membrana 
plasmática → grupo fosfato promove 
polaridade. 
2. Fosfoesfingosídeos: o álcool é a esfingosina 
→ a esfingosina é um álcool aminado/ 
ceramida. 
 
4. PRECURSORES E DERIVADOS: 
• Os precursores são compostos formados/ 
produzidos quando lipídeos são hidrolisados. 
 
• Os derivados são formados pela 
transformação metabólica de ácidos graxos; 
exemplos: 
• Corpos cetônicos, esteroides, aldeídos graxos, 
prostaglandinas e vitaminas lipossolúveis. 
 
1. Esteroides: formados por ácidos graxos e 
álcoois policíclicos. O esteroide mais comum é 
o colesterol → encontrado em todos os tecidos 
animais, principalmente na corrente sanguínea 
e na constituição da bile. Há também os 
esteroides anabólicos → hormônios que 
auxiliam na síntese de grandes moléculas. 
 
• A principal característica dos esteroides é o 
núcleo esteroide, que é formado pela fusão de 
quatro ciclos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
LIPÍDEOS 
 
AC. 8 
 
Figura 3.2. (a) nomenclatura a partir do carbono carboxílico na 
fórmula Cx:y; (b) nomenclatura de ácidos graxos do grupo Ômega. 
Fonte: Princípios de Bioquímica de Lehninger; Nelson e Cox, 6°ed, 
p.359. 
5. NOMENCLATURA: 
• A representação Cx:y indica, respectivamente, 
em x= quantidade de carbonos; y= quantidade 
de insaturações. A representação delta indica 
o número (s) do carbono, contado a partir do 
carbono 1 – o do grupo carboxila -, em que a 
insaturação está. Exemplos: 
 
a. C15:3 → 15 carbonos e 3 insaturações. 
b. C18:1, delta 9 → Ácido Oleico. 
c. C18:2, delta 9, 12 → Ácido Linoleico. 
d. C18:3, delta 9, 12, 15 → Ácido Linolênico. 
 
 
 
 
 
 
 
• A nomenclatura que leva em consideração o 
carbono mais distante do carbono carboxílico é 
determinada para ácidos graxos do grupo 
Ômega. Após a nomenclatura padrão Cx:y, o 
Ômega indica a posição da insaturação no 
carbono a partir do Carbono W1 (b). 
• O carbono mais distante do grupo carboxila é o 
número 1 → Ômega. 
• Ômega 3 → insaturação entre o W3 e o W4; já 
o Ômega 6 tem insaturação entre o W6 e o W7. 
 
• Em quase todos os ácidos graxos que ocorrem 
naturalmente (insaturados), há a configuração 
cis, enquanto os trans são obtidos na 
fermentação no rúmen de animais leiteiros → 
formam os ácidos graxos voláteis. 
 
• Ácidos graxos insaturados são mais bem 
oxidados → mais espaço para o O2 agir. 
 
 
 
 
 
 
PROTEÍNAS 
 
AC. 9 
 
Figura 4.1. Estrutura básica dos aa. Fonte: Princípios de Bioquímica 
de Lehninger; Nelson e Cox, 6°ed, p.76. 
• São as moléculas mais abundantes. 
• Forma como a genética se expressa. 
• São formadas por aminoácidos → aa. 
 
1. AMINOÁCIDOS: 
• Resíduos de aa são unidos por ligação 
peptídica → proteínas. Resíduos → pois 
perderam água no processo → síntese por 
desidratação → grupo carboxila de um aa 
reage com o grupo amino do outro aa. 
 
• Aminoácidos compartilham características 
estruturais comuns. 
• Todos os 20 tipos de aa são alfa aa → grupo 
carboxila e grupo amino se ligam ao mesmo C 
→ carbono alfa. 
 
• Os aa sediferenciam em suas cadeias laterais 
→ R → variam em estrutura, tamanho, carga 
elétrica, que os influencia na solubilidade em 
água. 
 
• A Glicina é o aa mais simples, pois o R é um H. 
• O carbono alfa, exceto da glicina, forma um 
centro quiral em todos os aa. 
 
 
 
 
 
 
• No organismo, somente os aa levogiros – 
estereoisômeros L -, são biologicamente 
funcionais → aa dextrogiros são funcionais em 
bactérias. 
• Síntese de aa → a partir de outro aminoácido 
ou pela transferência de N para o esqueleto de 
carbono de um ácido carboxílico: mostrado no 
capítulo “Metabolismo de Compostos 
Nitrogenados”. 
 
• Aa não proteicos → não se associam para 
formar proteínas; exemplo: ornitina, que 
participa do Ciclo da Ureia. 
Nota: os monossacarídeos dextrogiros são funcionais, 
assim como os aa levogiros. 
• D-aa →em alguns peptídeos de paredes 
celulares de bactérias e certos antibióticos 
peptídicos. 
• As células são capazes de sintetizar 
especificamente estereoisômeros L → sítios 
ativos de enzimas são estereoespecíficos. 
 
2. AA PODEM SER CLASSIFICADOS PELA CADEIA 
LATERAL R: 
• O grupo R/ cadeia lateral influencia na 
polaridade/ tendência em reagir/ interagir com 
a água em pH biológico (pH 7,0). 
• Grupo R varia → de apolar e hidrofóbico a polar 
e hidrofílico. 
• A glicina é o aa mais simples → R é um H → 
não tem grupo quiral. 
• Cistina, metionina e cisteína são os aa 
sulfurados, sendo a metionina o primeiro aa da 
síntese proteica → start códon. 
 
3. AA PODEM AGIR COMO ÁCIDOS E BASES: 
• Os grupos COOH e NH2 e grupos ionizáveis da 
R de alguns aa funcionam como ácidos e bases 
fracas. 
• AA sem R ionizável dissolvido a pH neutro → 
íon dipolar → pode agir como ácido ou base 
fraca → substâncias anfotéricas → carga final 
zero. 
 
• Ponto Isoelétrico → representado 
graficamente, dá-se o ponto em que as cargas 
são equivalentes (meio neutro/ isoelétrico) → 
mesma quantidade de cargas → aa com NH3+ 
e COO-. 
Atenção: 
• Em pH neutro, os aa são dipolares, isto é, 
ambos os grupos estão ionizados e sua carga 
final será zero. 
• pH ácido →grupo amino se ioniza e carboxila, 
não. 
• pH básico → grupo carboxila se ioniza e o 
amino, não. 
 
• O estado de ionização varia com o pH. 
 
• Leva-se em consideração que R não é 
ionizável. 
PROTEÍNAS 
 
AC. 10 
 
Figura 4.2. Conformação alfa: formato de hélice; (a) esquema, (b) vista 
superior. Fonte: Princípios de Bioquímica de Lehninger; Nelson e Cox, 
6°ed, p.120. 
 
Figura 4.3. Conformação beta: folhas paralelas e antiparalelas. Fonte: 
Princípios de Bioquímica de Lehninger; Nelson e Cox, 6°ed, p.123. 
 
4. TIPOS DE AA: 
• 20 tipos de cadeias laterais = 20 tipos de aa 
(proteicos0 → a diferença está no tamanho, forma, 
carga, capacidade de formar pH e reatividade 
química. 
• Podem ser naturais → produzidos pelo 
organismo, ou essenciais → não são sintetizados 
pelo organismo → adquiridos pela ingestão de 
alimentos. 
• Aa ácidos: aspartato e glutamato. 
• Aa básicos: lisina, histidina e arginina → 
arginina está envolvida no metabolismo de N e o 
Ciclo da Ureia → a arginina produzida no Ciclo é 
convertida em ureia e ornitina, um aminoácido não 
proteico. 
 
5. PEPTÍDEOS SÃO CADEIAS DE AA: 
• 2 aa são ligados covalentemente por ligação 
peptídica → síntese por desidratação. 
• Peptídeo é uma sequência pequena de 
aminoácidos (aa). 
• Ligação do grupo alfa-amino e do grupo alfa-
carboxila. 
• Uma unidade de aa em um peptídeo → 
resíduo, pois já perdeu água. 
 
• Cadeia peptídica é analisada da esquerda para 
a direita e possuem extremidades diferentes → 
extremidade amino, a aminoterminal ou N-
terminal; extremidade carboxílica, 
carboxiterminal ou C-terminal. 
• Por convenção, inicia-se a análise a partir da 
extremidade N-terminal. 
• Pontes dissulfeto entre duas cisteínas = cistina; 
• A sequência de aa de uma proteína é 
importante → entender o mecanismo de ação. 
 
• CONFORMAÇÃO: é o arranjo tridimensional 
→ a rigidez das ligações promove uma forma 
bem definida com liberdade de rotação = 
proteínas podem se enovelar de formas 
diferentes. 
 
6. CADEIAS PEPTÍDICAS SE DOBRAM EM 
ESTRUTURAS REGULARES: 
6.1 ALFA-HÉLICE: estrutura secundária de bastão 
firmemente enrolada → cadeia principal é a parte 
interna do bastão e laterais para fora → maximiza 
as ligações de hidrogênio internas. Conformação 
alfa = formato de hélice. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
6.2 FOLHA BETA: estrutura secundária com cadeia 
quase toda distendida → conformação beta = 
formato de folha. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
PROTEÍNAS 
 
AC. 11 
 
8. PROTEÍNAS CONJUGADAS: 
• A parte não aa de uma proteína conjugada é 
denominada grupo prostético → classifica a 
proteína conjugada: lipoproteína, glicoproteína 
e metaloproteína → possuem metais 
específicos; 
• O grupo prostético desempenha papel 
importante na função dessa proteína. 
 
9. DESNATURAÇÃO E ENOVELAMENTO DAS 
PROTEÍNAS: 
• Mesmo após sua produção/ síntese, a proteína 
passa por estados de dobramento e de 
desdobramento. 
• Perda da estrutura tridimensional → causa a 
perda da função → chamada de 
desnaturação. 
• Na maioria das condições, as proteínas 
desnaturadas existem como um conjunto de 
estados parcialmente dobrados. 
• Formas de desnaturação: calor, álcool, 
detergente e pH extremo → altera a carga 
líquida da proteína → causa repulsão 
eletrostática graças a ionização das cadeias 
laterais e o rompimento de algumas ligações de 
H. 
 
10. FUNÇÃO PROTEICA: 
• Ex de Funções: suporte, arquitetura e apoio; 
enzimas catalisadoras de reações metabólicas; 
sinalização entre células na forma de 
hormônios e citocinas; proteínas produzidas e 
secretadas pelo fígado: viscosidade e 
osmolaridade sanguínea → ex: albumina. 
• Proteínas são moléculas dinâmicas → 
funcionamento depende, quase 
invariavelmente, das ligações e interações com 
outras moléculas. 
 
• Ligante → molécula que interage de modo 
reversível com a proteína → qualquer tipo de 
molécula, inclusive outra proteína. 
• Sítio de ligação → região que o ligante 
interage na proteína → é complementar ao 
ligante no tamanho, forma, carga e caráter 
hidrofóbico ou hidrofílico → interação 
específica. 
• ENCAIXE INDUZIDO → é a mudança que 
ocorre na conformação da proteína para que 
ocorra o encaixe perfeito entre o ligante e o sítio 
de ligação. 
10.1 INTERAÇÃO REVERSÍVEL DE UMA PROTEÍNA 
COM UM LIGANTE: PROTEÍNAS DE LIGAÇÃO AO 
OXIGÊNIO: 
• A mioglobina e a hemoglobina → ligam-se de 
modo reversível ao O2. 
• O O2 se liga ao grupo prostético heme. 
• O O2 é pouco solúvel em soluções aquosas → 
não é levado em grande quantidade no plasma 
sanguíneo para os tecidos. 
• A cadeia lateral dos aa não se liga ao O2 de 
modo reversível → depende de metais de 
transição como o cobre e o ferro. 
• O Fe para o transporte do oxigênio → encontra-
se no grupo prostético heme. 
• O Fe não pode ser livre, pois promove a 
formação de espécies de O2 muito reativas → 
OH, por exemplo, que danificam o DNA. 
 
• Heme → estrutura orgânica em forma de anel 
→ protoporfirina → um átomo de ferro é 
ligado a ele no estado ferroso. Os nitrogênios 
do anel de porfirina têm função de doar elétrons 
para o ferro, para que este não se oxide para a 
forma férrica. Somente o Fe no estado ferroso 
se liga ao O2 reversivelmente. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 4.4. Grupo heme: presente na mioglobina e na hemoglobina. 
Fonte: Princípios de Bioquímica de Lehninger; Nelson e Cox, 6°ed, 
p.158. 
• O grupo heme também é encontrado na cadeia 
de citocromos. 
• Quando o O2 se liga, as propriedades 
eletrônicas do ferro são alteradas → mudança 
da coloração do sangue venoso, que é pobre 
em O2 e roxo-escuro; e do sangue arterial, que 
é rico em O2 e vermelho-brilhante. 
• O monóxido de carbono é altamentetóxico → 
mais afinidade com o grupo heme que o O2, 
que é excluído. 
PROTEÍNAS 
 
AC. 12 
 
10.2 GLOBINAS 
• Ampla família de proteínas → estruturas 
primárias e terciárias semelhantes. 
• A maioria atua no transporte e armazenamento 
de O2; entretanto, algumas tem papel de 
sensor de O2, NO e CO. 
 
• Mioglobina Monomérica: facilita a difusão de 
O2 no tecido muscular. 
 
• Mioglobina: particularmente abundante nos 
músculos de mamíferos marinhos → também 
exerce função de armazenamento de O2 em 
mergulhos prolongados. 
 
• Hemoglobina Tetramérica: transporta 
oxigênio na corrente sanguínea. 
 
• Neuroglobina Monomérica: expressa-se em 
neurônios e ajuda a proteger o cérebro da 
hipóxia → baixo nível de oxigênio; e da 
isquemia → restrição do suprimento de 
sangue. 
 
10.3 A HEMOGLOBINA TRANSPORTA OXIGÊNIO 
NO SANGUE: 
• Quase todo o O2 do sangue está ligado à 
hemoglobina → nos eritrócitos; 
• Eritrócitos → células bicôncavas formadas a 
partir das células-tronco precursoras, os 
hemocitoblastos. 
• Maturação das células-tronco → células-filhas 
→ perda do núcleo, mitocôndrias e retículo 
endoplasmático → eritrócitos, nos seres 
humanos, são programados para viver 120 
dias. 
• A hemoglobina se encontra dissolvida no 
citosol. 
Atenção: 
• A mioglobina funciona bem como proteína de 
armazenamento de O2 → é relativamente 
insensível à mudança na [] de O2 dissolvido. 
• A hemoglobina é uma proteína tetramérica → 4 
grupos prostéticos heme, cada um ligado a 
uma cadeia polipeptídica. 
 
11. PROTEÍNA ALOSTÉRICA: 
• A interação de um ligante com seu sítio de 
ligação afeta as propriedades de ligação de 
outro sítio na mesma proteína → são proteínas 
que possuem mais de uma conformação. 
 
• As diferentes conformações são induzidas pela 
ligação com ligantes moduladores. 
• A hemoglobina é uma proteína que possui dois 
estados de conformação → estado R e estado 
T: 
1. R: estado que o O2 tem maior afinidade de 
ligação; 
2. T: estado que o O2 tem menor afinidade de 
ligação. 
 
• A hemoglobina se liga ao oxigênio de forma 
cooperativa: há transição entre os estados R 
e T para se tornar mais eficiente. 
• Proteínas que tem grande afinidade com o 
oxigênio, captam-no com maior facilidade nos 
pulmões → têm dificuldade de liberá-lo para os 
tecidos. 
• Proteínas que possuem maior facilidade para 
liberar o O2 para os tecidos → dificuldade de 
ligação na troca gasosa. 
• A ligação cooperativa da Hb ao O2 a permite 
ser funcional para se ligar ao O2 → estado R 
de maior afinidade → o aumento da [] de O2 faz 
mudar a conformação para o estado T, que 
possui menor afinidade e facilita a liberação 
para os tecidos. 
 
• Interação Homotrópica → quando o ligante e 
o modulador são os mesmos → caso do O2 na 
Hb. 
• Interação Heterotrópica → ligante e 
modulador são diferentes. 
 
12. ANOTAÇÕES: 
• A actina e a miosina são as principais proteínas 
do músculo: a força contrátil muscular é gerada 
pela interação das duas proteínas, que são 
organizadas em filamentos que deslizam uns 
sobre os outros para realizar a contração → os 
filamentos grossos de miosina deslizam sobre 
os filamentos finos de actina. 
• Proteínas fibrosas são adaptadas a funções 
estruturais: alfa-queratina, colágeno e fibroína. 
São apolares e caracterizadas por filamentos 
intercruzados com aa de cadeias laterais → 
insolubilidade em água. 
• As estruturas terciárias são formadas por 
interações entre a própria proteína: interações 
hidrofóbicas, de hidrogênio, iônicas e pontes 
dissulfeto. 
ENZIMAS 
 
AC. 13 
 
• Enzimas são catalisadores biológicos → 
proteínas altamente específicas. 
• Exceção para todas as enzimas serem 
proteínas → há um pequeno grupo de 
moléculas de RNA catalíticas. 
• A atividade catalítica depende da 
conformação nativa → enzima não pode ser 
dissociada ou desnaturada. 
 
• A enzima pode funcionar com a composição 
normal de suas subunidades ou depender de 
outros componentes da estrutura: 
1. Cofator: como íons. 
2. Coenzima: o componente é uma molécula → 
geralmente a molécula orgânica é uma 
vitamina. 
• Grupo prostético → coenzima ou cofator 
unido firmemente de forma covalente à enzima. 
• O cofator pode ser ligar à enzima ou formar um 
complexo cofator-substrato. 
• Lisozima → capaz de degradar a parede celular 
de bactérias. 
 
1. COMO AS ENZIMAS FUNCIONAM: 
• Reações não catalisadas tendem a ser lentas; 
• Há catálise → digestão de alimentos, envio de 
impulsos nervosos e na contração muscular → 
sem catálise, não ocorreria a tempo. 
• Sítio Ativo → “bolsão” presente na enzima, 
onde ocorre a catálise → reação é confinada 
nesse bolsão. 
• Substrato → molécula que se liga ao sítio 
ativo, sobre a qual a enzima irá atuar; 
• Frequentemente, o sítio ativo engloba o 
substrato, removendo-o da solução. 
Importante: 
• O contorno do sítio ativo é delimitado por 
resíduos de aminoácidos com cadeias laterais 
que se ligam ao substrato → ligam-se/ 
interagem. 
• A função do catalisador é aumentar a 
velocidade das reações → diminui a energia de 
ativação → contorna a barreira energética de 
forma mais rápida. 
• Quanto maior a Ea, mais lenta é a reação; 
• A velocidade da reação pode ser aumentada 
com temperatura e pressão. 
• Enzima → acelera a Inter conversão de S a P. 
 
• A enzima não é gasta no processo e o equilíbrio 
não é afetado. 
• As enzimas diminuem a Ea/ energia de 
ativação utilizando a E de ligação → E de 
ligação fornece energia para a catálise → E de 
ligação promove a especificidade enzimática: 
capacidade de distinguir substrato de 
competidores. 
 
• Interação substrato-enzima → é a interação 
dos componentes orgânicos do sítio com os do 
substrato → a especificidade deriva da 
formação de muitas interações entre o 
substrato e a enzima. 
 
2. GRUPOS CATALÍTICOS ESPECÍFICOS 
CONTRIBUEM PARA A CATÁLISE: 
• Catálise Geral Acidobásica: catalisadores 
acidobásicos utilizam apenas o H+ e o OH- da 
água → estabilizam o produto intermediário e 
há a formação do produto mais rapidamente → 
prótons são levados para o produto ou para seu 
intermediário. Água não é suficiente → catálise 
geral acidobásica: caso a água esteja pouco 
disponível no sítio ativo, pode haver a 
ionização das cadeias laterais de aa para uso 
dos prótons. 
• Catálise Covalente: há a formação de ligação 
covalente transitória entre a enzima e o 
substrato. 
• Catálise por Íons Metálicos: íons ligados 
fortemente à enzima (cofatores) ou tirados da 
solução → podem ajudar na catálise. 
 
3. CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO NA 
VELOCIDADE DAS REAÇÕES CATALISADAS POR 
ENZIMAS: 
• A [S] muda no decorrer da reação → há 
formação de produto; 
• A formação do complexo ES é rápida e 
reversível. 
• Quando maior a [S], mais rápido é o processo. 
 
4. INIBIÇÃO REVERSÍVEL E IRREVERSÍVEL: 
• Inibidores são moléculas que interferem na 
catálise → diminui ou interrompe a ação das 
reações enzimáticas → estão entre os 
medicamentos mais importantes. 
• Exemplo: o acetilsalicilato é a base da aspirina 
→ inibe a enzima que catalisa a primeira etapa 
de produção de prostaglandinas, que são 
envolvidas nos processos de dor etc. 
ENZIMAS 
 
AC. 14 
 
4.1 REVERSÍVEL: 
1. Competitivo: compete com o substrato pelo 
sítio ativo. À medida que o competidor ocupa o 
sítio, o substrato é impedido. O substrato e o 
competidor têm estrutura similar → o complexo 
EI não faz catálise. 
 
2. Incompetitivo: liga-se a um sítio diferente do 
substrato → liga-se ao complexo ES. 
 
3. Misto: liga-se no sítio ativo do substrato 
(competitivo) ou no complexo ES 
(incompetitivo). 
 4.2 IRREVERSÍVEL: 
• Ligam-se covalentemente com ou destroem um 
grupo funcional essencial à atividade 
enzimática, ou formam uma ligação não 
covalente estável. 
 
1. Suicida: mantém-se inativo até se ligar ao sítio 
ativo da enzima: passapelas primeiras etapas 
de catálise e é transformado em um produto 
reativo → combina-se irreversivelmente à 
enzima. 
 
• O inibidor irreversível não pode fazer ligação 
covalente com um grupo funcional da enzima, 
e sim com um grupo funcional essencial à 
catálise. 
 
5. A ATIVIDADE ENZIMÁTICA DEPENDE DO pH: 
• Enzimas possuem pH, ou faixa de pH, ótimo → 
atividade catalítica é máxima → atividade 
decresce em pH maior ou menor. 
 
• As cadeias laterais dos aa dos sítios ativos 
podem funcionar como ácidos ou bases fracos 
em funções críticas → fora do pH ótimo → que 
dependem da manutenção de certo estado de 
ionização. 
 
• O pH inadequado faz com que haja a ionização 
das cadeias laterais de aa para manter o estado 
de ionização do meio, que proporciona a 
mudança nas cargas e, consequentemente, a 
diferença na forma primitiva/ nativa da enzima 
→ mudança estrutura/ tridimensional e no 
reconhecimento do substrato pelos grupos 
funcionais das cadeias laterais = problema na 
catálise. 
 
 
6. ENZIMAS REGULATÓRIAS: 
• Influenciam a velocidade da sequência de 
reações de vias metabólicas → essas enzimas 
têm a atividade catalítica aumentada ou 
diminuída em resposta a certos sinais. 
• Os sinais geram ajustes na velocidade das 
reações catalisadas por enzimas regulatórias 
→ afeta a velocidade de toda a sequência 
metabólica → permite que as células atendam 
às necessidades de energia e de biomoléculas 
necessárias. 
• Enzimas regulatórias têm Sítios Regulatórios/ 
Alostéricos → modulam a enzima de forma a 
reger seu funcionamento → sítios regulatórios 
são diferentes dos sítios ativos. 
 
6.1 ENZIMAS REGULATÓRIAS SOFREM 
MUDANÇAS CONFORMACIONAIS EM RESPOSTA 
À LIGAÇÃO DE MODULADORES: 
• Proteínas alostéricas são aquelas que 
possuem mais de uma conformação, pois há 
mudança nas propriedades de ligação dos 
seus sítios de ligação devido à presença de 
moduladores. 
• O conceito de modulação das enzimas 
regulatórias pelos moduladores/sinais nos 
sítios regulatórios é o mesmo das proteínas 
alostéricas. 
• Os moduladores interagem com os sítios de 
regulação das enzimas de maneira a mudar 
sua conformação para estados mais ou menos 
ativos → alteram sua velocidade de catálise → 
alteram a velocidade da cadeia de reações da 
via metabólica. 
 
7. OS GRUPOS FOSFORIL AFETAM A ESTRUTURA 
E A ATIVIDADE CATALÍTICA DAS ENZIMAS: 
• A adição do grupo fosforil à cadeia lateral de aa 
é feita pelas proteínas-cinases. 
• A adição do grupo fosforil agrega um grupo 
carregado volumoso a uma região da proteína 
que é apenas moderadamente polar → pode 
ter efeitos drásticos na conformação da 
enzima. 
• O grupo fosforil adicionado a uma cadeia lateral 
essencial à catálise → pode acarretar 
mudanças na estrutura tridimensional/ 
conformação enzimática→ prejudica a catálise. 
 
ENZIMAS 
 
AC. 15 
 
• Adição de grupos polares → influência nas 
cargas → repulsão das cargas negativas nas 
cadeias laterais → mudança na conformação 
→ afeta a ligação do substrato à enzima. 
• A fosforilação também pode afetar a catálise 
pela possibilidade de diminuir a afinidade da 
enzima ao substrato. 
 
8. UMA CASCATA DE ZIMOGÊNIOS ATIVADOS 
PROTEOLITICAMENTE LEVA À COAGULAÇÃO DO 
SANGUE: 
• Zimogênio → precursor inativo que, quando 
hidrolisado, forma a enzima ativa. 
 
• Cascata → série de reações químicas em que 
as substâncias de uma reação são consumidas 
na reação seguinte. 
 
• Plaquetas → fragmentos celulares sem 
núcleo. 
 
• A quimiotripsina e tripsina são sintetizadas 
como quimiotripsinogênio e tripsinogênio, 
respectivamente → sofrem clivagem → há o 
aparecimento do sítio ativo. 
• A fibrina é derivada do fibrinogênio → terceiro 
tipo de proteína mais abundante no plasma 
sanguíneo. 
 
• O Coágulo Sanguíneo é um agregado de 
fragmentos celulares/ plaquetas em ligações 
cruzadas e estabilizadas por fibras proteicas → 
a fibrina é a principal. 
• Após a ligação cruzada entre plaquetas, há a 
formação de um coágulo frouxo, ou seja, sem 
a fibrina e outras fibras proteicas para 
estabilizá-lo. 
Processo: 
• A coagulação sanguínea se inicia com a 
ativação das plaquetas presentes no local da 
lesão → graças ao dano tecidual, o colágeno 
abaixo da camada epitelial do vaso sanguíneo 
fica à mostra → a ativação da plaqueta é 
desencadeada pela interação com esse 
colágeno. 
• As plaquetas ativadas liberam sinais que 
ativam as outras plaquetas. 
• As plaquetas ativadas se agregam ao local da 
lesão → formação do coágulo frouxo → 
estabilização necessita da fibrina gerada pela 
cascata de coagulação. 
• A trombina é a protease responsável pela 
ativação da fibrina → cascata de coagulação é 
para a formação da fibrina. 
• A cascata de coagulação é uma regulação 
enzimática por clivagem proteolítica → 
mecanismo de ativação ou inativação de 
enzimas → ativação da trombina para 
formação da fibrina. 
 
9. ANOTAÇÕES: 
• Km: constante de Michaelis → medida 
experimentalmente; representa a afinidade da 
enzima pelo substrato no complexo ES; 
• Comparação do Km das enzimas hexocinase e 
glicocinase: 
1. Hexocinase: enzima responsável pela 
catálise da glicose a glicose-6-fosfato → 
fosforila a glicose para a via glicolítica/ 
produção de energia. Sua função para 
essa via é propícia devido à sua afinidade 
com o substrato; 
2. Glicocinase: enzima responsável pela 
fosforilação da glicose a glicose-6-fosfato – 
mesmo produto da hexocinase -, porém 
para a via de produção de glicogênio. 
Possui maior Km que a hexocinase e, 
portanto, menor afinidade com o substrato 
→ produção de reserva energética. 
NUCLEOTÍDEOS E ÁCIDOS NUCLEICOS 
 
AC. 16 
 
• O DNA armazena informações para síntese de 
proteínas por meio da codificação de RNA’s e, 
por consequência, a produção de enzimas. 
• Metabolismo do DNA: replicação 
semiconservativa, reparo e recombinação. 
• A tolerância biológica a alterações na 
sequência de DNA é muito baixa. 
• Alterações no DNA → consequências 
hereditárias. 
• Muitas das descobertas do DNA foram obtidas 
pela análise do material genético da 
Escherichia coli → enzimas bem conhecidas. 
1. NUCLEOTÍDEOS E ÁCIDOS NUCLEICOS TÊM 
PENTOSES E BASES CARACTERÍSTICAS: 
• Todo nucleotídeo é formado por: uma base 
nitrogenada, um açúcar/pentose e um ou mais 
grupos fosfato. 
• Nucleosídeo → quando o nucleotídeo não tem 
grupo fosfato. 
• As pentoses e bases nitrogenadas dos 
nucleotídeos comuns são heterocíclicos. 
• A base é ligada covalentemente ao carbono 1’ 
da pentose por ligação N-beta-glicosídica; a 
pentose é esterificada no carbono 5’. 
• Bases Púricas: adenina e guanina. 
• Bases Pirimídicas: citosina, timina e uracila; 
• No RNA, a uracila substitui a timina. 
• Nos nucleotídeos, ambas as bases – D-
desoxirribose no DNA e D-ribose no RNA – 
estão na forma de beta-furanose (ou seja, 
sofreram ciclização e estão na forma de 
anômero beta). 
• É a pentose que define o nucleotídeo. 
 
 
Figura 6.1. Estrutura das bases nitrogenadas. Fonte: Princípios de 
Bioquímica de Lehninger; Nelson e Cox, 6° ed., p. 282. 
• É possível encontrar formas secundárias dos 
nucleotídeos tanto no DNA quanto no RNA → 
em alguns DNA’s virais: algumas formas 
podem ser hidroximetiladas ou glicosiladas → 
essas formas raras no DNA podem ter função 
regulatória e de proteção de informação 
genética. 
 
2. LIGAÇÕES FOSFODIÉSTER LIGAM 
NUCLEOTÍDEOS CONSECUTIVOS DOS Á. 
NUCLEICOS: 
• Ligação fosfodiéster: pontos de grupos 
fosfato → o grupo 5’-fosfato de um nucleotídeo 
se liga ao grupo 3’-hidroxila de outro 
nucleotídeo → no RNA e no DNA. 
• O esqueleto do DNA e do RNA são hidrofílicos 
→ hidroxilas das pentoses interagem com a 
H2O. 
• Em pH 7, os grupos fosfatos estão 
completamente ionizados → carga negativa → 
neutralizados por cargas positivas de resíduos 
de aa, grupos metálicos e poliaminas. 
• Esqueleto doDNA e do RNA → sujeitos à 
hidrólise lenta e não enzimática das ligações 
fosfodiéster. 
 
3. ESTRUTURA DOS ÁCIDOS NUCLEICOS: 
• Duas fitas → formato de dupla-hélice; 
• As cadeias de DNA são antiparalelas → as 
ligações fosfodiéster 3’,5’ seguem em sentidos 
opostos. 
• As fitas de DNA são complementares entre si 
→ o nucleotídeo de uma fita se liga ao 
nucleotídeo complementar da outra fita por 
meio de ligações de hidrogênio. 
• Adenina faz duas l. de H com a timina, 
enquanto a citosina faz três l.de H com a 
guanina. 
• Replicação do DNA → rompimento da dupla-
hélice e síntese de uma fita complementar para 
cada uma das anteriores → replicação 
semiconservativa. 
• Cada cadeia preexistente funciona como molde 
para a síntese da cadeia complementar. 
 
4. RNA’S MENSAGEIROS CODIFICAM PARA 
CADEIAS POLIPEPTÍDICAS: 
• Na expressão gênica, o RNA atua como 
intermediário → codificado a partir do DNA → 
NUCLEOTÍDEOS E ÁCIDOS NUCLEICOS 
 
AC. 17 
 
Figura 6.2. Representação da 
complementaridade entre 
nucleotídeos que compõem a 
dupla-hélice do DNA. 
Fonte: Princípios de Bioquímica 
de Lehninger; Nelson e Cox, 6°ed, 
p.287. 
Figura 6.3. Desnaturação 
reversível e renaturação 
do DNA. 
Fonte: Princípios de 
Bioquímica de Lehninger; 
Nelson e Cox, 6°ed, p.297. 
 
utiliza essa informação para especificar a 
sequência de aa da proteína funcional. 
• Síntese proteica ocorre nos ribossomos do 
citoplasma ou nos ribossomos do RER → 
RNAm é responsável por levar informação → 
intermediário entre o DNA (núcleo) e o 
ribossomo. 
• Transcrição → processo de formação do 
RNAm a partir de um molde do DNA. 
• Cada aa é codificado por três nucleotídeos → 
trinca de nucleotídeos → códons no RNAm. 
 
5. MUITOS RNA’S TÊM ESTRUTURAS 
TRIDIMENSIONAIS MAIS COMPLEXAS: 
• RNAt → adaptados à síntese proteica. Ligam-
se covalentemente a um aa em uma 
extremidade → pareia-se com um RNAm na 
posição correta para que o aa seja inserido na 
cadeia polipeptídica enquanto sintetizada pelo 
ribossomo. O RNAt é codificado por 
anticódons. 
• RNAr → presente no nucléolo – no interior do 
núcleo -, é responsável pela produção de 
ribossomos. 
• O RNA é codificado em uma única fita, sendo 
que não possui a pirimidina timina, que é 
substituída pela uracila. 
• Ribozimas → moléculas de RNA com função 
enzimática/ atividade catalítica. 
 
• Há possibilidade de pareamento entre duas 
fitas únicas de RNA → complementares, assim 
como o DNA → adenina se une com uracila, 
enquanto citosina se liga à guanina → esse 
pareamento é antiparalelo, assim como o DNA. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
6. DNA E RNA DUPLA-HÉLICES PODEM SER 
DESNATURADOS: 
• Temperaturas acima de 80°C ou em pH 
extremos → diminuição da viscosidade do DNA 
→indicativo de mudança física. 
• Calor e pH desnaturam proteínas globulares, 
podem causar a desnaturação ou a fusão da 
dupla-hélice do DNA. 
• Há o rompimento das ligações de hidrogênio 
entre as bases nitrogenadas complementares 
leva à formação de duas fitas simples e 
desenroladas → as ligações covalentes do 
DNA não são rompidas (ligações fosfodiéster/ 
3’5’). 
 
 
• Quando há a desnaturação parcial (o não 
rompimento de todas as l. de H), há a 
possibilidade do DNA se restaurar em um 
processo rápido e único → as fitas 
parcialmente desnaturadas se pareiam e, 
assim, formam o duplex intacto. 
• Caso ocorra a desnaturação completa, o 
processo de restauração é de duas etapas: a 
primeira, que consiste no encontro das duas 
fitas por colisões aleatórias e união de parte 
complementar; e a segunda, que é o 
pareamento e restauração do duplex intacto, 
etapa mais rápida que a primeira. 
• Cada espécie de DNA apresenta uma 
temperatura de desnaturação característica; 
• Quanto maior a quantidade de pareamento de 
bases A=T, menor será a T de desnaturação → 
adenina tem duas ligações de hidrogênio com 
a timina, enquanto a guanina faz três com a 
citosina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
NUCLEOTÍDEOS E ÁCIDOS NUCLEICOS 
 
AC. 18 
 
7. NUCLEOTÍDEOS E Á. NUCLEICOS SOFREM 
TRANSFORMAÇÕES NÃO ENZIMÁTICAS: 
• Purinas e pirimidinas, juntamente com os 
nucleotídeos que os compõem, sofrem 
alterações espontâneas na sua estrutura 
covalente. 
• Mutações →são alterações na estrutura do 
DNA, que geram mudanças permanentes na 
informação genética codificada. 
 
• Análise: processo de envelhecimento e 
carcinogênese – processo de formação do 
câncer – estão ligados ao acúmulo de 
mutações individuais. 
• Exemplo: perda do grupo amino exocíclico 
(desaminação) das bases nitrogenadas. 
• A desaminação da citosina produz uracila 
(reconhecido como estranho pelo DNA) → 
removido pelo sistema de reparo. 
• A produção de uracila pela citosina, que resulta 
em sua remoção pelo sistema de reparo, 
explica o porquê da presença de timina, ao 
invés de uracila como no RNA → caso tivesse 
uracila, a identificação da mutação de citosina 
a uracila se tornaria mais difícil e lenta, 
portanto, promoveria maior eficiência nos 
processos de mutação. 
• Com menor eficiência na remoção da uracila, 
na replicação haveria maior taxa de 
pareamento de adenina com a uracila, que 
antes era citosina → diminuição do pareamento 
citosina/ guanina = perda do código genético 
através da escala evolutiva. 
 
• Outra reação é a hidrólise da ligação 2’-N-
glicosídica, que promove lesão no DNA. 
• Alterações produzidas pela radiação UV, por 
exemplo → luz UV induz a condensação de 
etilenos para formar o anel ciclobutano → 
formação de dímeros de pirimidina. 
 
• Ácido nitroso (HNO2) → formado a partir de 
precursores orgânicos, como nitrosaminas, e 
sais de nitrito e nitrato, que são usados como 
conservantes de alimentos para retardar o 
crescimento de bactérias que produzem 
toxinas → é um agente que acelera o processo 
de desaminação. 
 
• A fonte de maior alteração mutagênica no DNA 
é o dano oxidativo, causado por agentes 
reativos do oxigênio → radicais hidroxila, 
peróxido de hidrogênio, e radicais peróxido. 
8. OUTRAS FUNÇÕES DOS NUCLEOTÍDEOS: 
• Carreadores de Energia → o grupo fosfato de 
um ribonucleotídeo pode ter um ou dois 
fosfatos adicionais ligados. Há formação de 
moléculas conhecidas como nucleosídeos 
mono, di ou tri fosfatos. 
 
 
• O rompimento da estrutura trifosfato é 
responsável pela liberação de energia química 
utilizada pelos organismos. 
 
• O ATP, adenosina-5’-trifosfato é o mais 
comum, mas há outros como UTP, GTP, CTP. 
 
• Observação: são oriundos de ribonucleotídeo 
→ formador do RNA → ausência de timina → 
não houve citação de alguma molécula com 
timina para ser carreador de energia. 
 
Figura 6.4. Nucleosídeos fosfato. Fonte: Princípios de Bioquímica de 
Lehninger; Nelson e Cox, 6°ed, p.306. 
 
• Nucleotídeos de adenina são componentes 
de muitos cofatores enzimáticos → em 
nenhum dos cofatores a adenosina participa 
diretamente da função principal, porém sua 
remoção resulta na redução drástica na 
atividade do cofator. 
 
• Moléculas Reguladoras → a interação dos 
primeiros mensageiros com a superfície das 
células (hormônios e agentes externos) levam 
à produção de segundos mensageiros → 
produzidos no interior da célula → geralmente 
são nucleotídeos → responsável por sinalizar e 
conduzir a adaptação solicitada no interior da 
célula → regulação dos processos biológicos. 
GLICÓLISE 
 
AC. 19 
 
• Osmolaridade citosólica é relativamente baixa 
no armazenamento de hexose → forma de 
amido (plantas) e glicogênio (animais). 
 
• A glicose tem 4 destinos principais em animais 
vasculares: síntese de polissacarídeos 
complexos direcionados ao espaço 
extracelular; armazenamento nas células; ser 
oxidada a compostos de 3 átomos de carbono 
(piruvato) por meio da glicólise, para fornecer 
ATP e intermediários metabólicos; ser oxidada 
pela via das pentoses-fosfato e formação deribose-5-fosfato. 
• Gliconeogênese → reverte a glicólise em uma 
via com enzimas glicolíticas. 
 
1. GLICÓLISE: 
• Uma molécula de glicose é catalisada por 
enzimas e forma 2 compostos de 3 carbonos, o 
piruvato. 
• Durante as reações sequenciais, a energia livre 
da glicose é armazenada na forma de ATP e 
NADH. NAD é uma coenzima. 
• A quebra glicolítica da glicose é a única fonte 
de energia para algumas células e tecidos, 
como: os eritrócitos, o esperma, a medula renal 
e o cérebro. 
 
• Fermentação: termo geral dado à degradação 
anaeróbica da glicose → energia conservada 
na forma de ATP. Tanto a glicólise quanto a 
fermentação representam processos de 
degradação parcial da glicose. 
 
• A glicólise é dividida em 2 fases: a fase 
preparatória e a fase de pagamento. 
• A Fase Preparatória (1) consiste em: 
fosforilação da glicose (com presença da 
hexocinase) a glicose-6-fosfato, em que o 
doador de grupo fosforil é o ATP; a glicose-6-
fosfato é convertida a frutose-6-fosfato. Ao 
todo, são duas reações de fosforilação, em 
que ambas têm o ATP como doador de grupo 
fosforil. O produto é duas moléculas de 
gliceraldeído-3-fosfato. 
 
• A Fase de Pagamento (2) consiste em: há a 
oxidação e fosforilação do produto da fase 1 em 
dois piruvatos; logo após, há a primeira reação 
formadora de ATP (2) e, por fim, a segunda 
reação formadora de ATP (2). 
• Na fase preparatória, são consumidos 2 ATPs 
(doadores de grupo fosforil); são produzidos 4 
ATPs na fase de pagamento, que promove o 
rendimento de 2 ATPs por molécula de glicose 
passada pela glicólise. 
• A fosforilação da fase de pagamento é feita por 
fosfato inorgânico, e não por ATP. 
• Há conservação de energia pela formação de 
duas moléculas de transportadores de 
elétrons NADH por molécula de glicose. 
 
• Destinos do Piruvato: 
1. A glicólise e formação dos dois piruvatos 
podem ser a primeira etapa da degradação 
completa da glicose (células e tecidos em 
condições aeróbicas); o piruvato é oxidado 
(perde o grupo carboxil -CO2) e gera o grupo 
acetil da acetil-coenzima A. O grupo acetil é 
completamente oxidado a CO2 no ciclo do 
ácido cítrico. Os elétrons produzidos nessa 
etapa são transferidos ao O2 e formam H2O, 
sendo que a energia liberada nas reações de 
transferência de elétrons impulsiona a síntese 
de ATP na mitocôndria; A presença de oxigênio 
é necessária para a oxidação do piruvato, pois, 
assim, o NADH pode ser reoxidado a NAD+. 
 
2. Pode ser reduzido a lactato. Quando o 
músculo esquelético contrai em baixa pressão 
de oxigênio (hipóxia), o NADH não consegue 
ser reoxidado a NAD+, portanto o piruvato não 
consegue ser oxidado a acetil (atrapalha o ciclo 
de produção de ATP). Dessa forma, o piruvato 
é reduzido a lactato pelo H+ do NADH, então 
o NADH é restaurado a NAD+ e a glicólise pode 
continuar. Os eritrócitos convertem o piruvato a 
lactato mesmo em condições aeróbicas 
(glicólise é a única forma de aquisição de ATP). 
 
3. Produção de etanol pela fermentação alcoólica 
em certos tecidos vegetais, invertebrados, 
protistas e fungos (leveduras) em condições 
anaeróbicas ou de hipóxia. 
 
 
1.1 A FASE PREPARATÓRIA DA GLICÓLISE 
REQUER ATP: 
• Há o uso de 2 moléculas de ATP para 
fosforilação, hexocinase I, e a clivagem da 
glicose a duas trioses-fosfato (gliceraldeído-3-
fosfato). 
• A primeira fosforilação forma glicose-6-fosfato; 
etapa irreversível e catalisada pela 
hexocinase. 
• As cinases são enzimas responsáveis por 
catalisar a transferência de grupos fosforil 
terminais de ATP a aceptores nucleofílicos. 
GLICÓLISE 
 
AC. 20 
 
• A hexocinase, em alguns tecidos, pode 
catalisar a D-frutose e a D-manose. 
• Durante a etapa glicolítica, a hexocinase sofre 
grande mudança conformacional → Ajuste 
Induzido. 
• Durante a etapa glicolítica, a hexocinase sofre 
mudança conformacional → Ajuste Induzido. 
 
• Sobre a Hexocinase: requer cátion magnésio 
para seu funcionamento; o genoma humano 
codifica 4 tipos de hexocinase (I a IV). Duas 
enzimas com mesma função catalítica 
provenientes de genes diferentes são 
chamadas de isoenzimas → uma das 
isoenzimas é a hexocinase IV, também 
chamada de glicocinase, que está presente 
nos hepatócitos, e difere das outras em relação 
à sua cinética e propriedades regulatórias. A 
glicocinase catalisa a glicose a glicose-6-
fosfato para a via de síntese de glicogênio, 
tendo em vista sua diferença de Km. 
 
 
• O grupo Pi, na fosforilação da glicose, aumenta 
sua reatividade → ativação para as próximas 
etapas. 
 
• A Fosfo-hexose-isomerase catalisa 
reversivelmente a glicose-6-fosfato a frutose-6-
fosfato. 
• A PFK-1 (fosfofrutocinase-1) converte 
IRREVERSIVELMENTE a frutose-6-fosfato a 
frutose-1,6-bifosfato. Essa é uma etapa 
comprometida da glicólise: a glicose-6-fosfato 
e a frutose-6-fosfato poderiam ser utilizadas em 
outras vias, porém a frutose-1,6-bifosfato é 
utilizada somente na glicólise. 
 
• Há a clivagem da frutose-1,6-bifosfato pela 
enzima aldolase → forma uma aldose 
(gliceraldeído-3-fosfato) e uma cetose (di-
hidroxicetona-fosfato). 
• A di-hidroxicetona é convertida a gliceraldeído-
3-fosfato pela triose-fosfato isomerase. 
 
1.2 A FASE DE PAGAMENTO DA GLICÓLISE 
PRODUZ ATP E NADH: 
• Há fosforilação conservativa de energia → o 
grupo fosfato que fosforizará provém de fosfato 
inorgânico, e não do ATP. A energia será 
conservada em ATP e NADH. 
• A conversão de dois gliceraldeído-3-fosfato a 
piruvato forma 4 ATPs. 
• O gliceraldeído-3-fosfato é oxidado e 
fosforizado por fosfato inorgânico e catalisado 
pela enzima gliceraldeído-3-fosfato 
desidrogenase; há a liberação de 2 NADH e 2 
ATPs. 
• O gliceraldeído-3-fosfato é convertido a 3-
fosfoglicerato que, em seguintes reações, será 
convertido a piruvato e a formação de mais 2 
ATPs. 
 
• Cada piruvato provém de um fosfoenolpiruvato, 
que é catalisado pela enzima piruvato-cinase. 
 
• Em condições aeróbicas, o NADH é reoxidado 
na cadeia de transportadores de elétrons da 
mitocôndria a NAD+, enquanto corrobora para 
a formação de H2O na mitocôndria. 
 
• O NAD+ está em pequena quantidade nas 
células; é uma coenzima derivada da vitamina 
niacina. 
 
2. VIAS ALIMENTADORAS DA GLICÓLISE: 
• Polissacarídeos e dissacarídeos são 
hidrolisados a monossacarídeos. 
 
• O amido é a principal fonte de energia da dieta 
→ digestão começa na boca pela alfa-amilase 
salivar, que quebra o amido em 
oligossacarídeos. A alfa-amilase salivar é 
inativada no estômago pelo baixo pH. No 
intestino delgado, a quebra continua por uma 
nova alfa-amilase, que é secretada pelo 
pâncreas. 
 
• A glicose entra na célula pelo seguinte 
mecanismo: a insulina liberada pelo pâncreas 
ativa os receptores de insula da membrana 
plasmática das células → ativam o GLUT4, que 
se funde à membrana plasmática → glicose 
transportada para o meio intracelular → 
hexocinase I e a via glicolítica. 
 
• Os GLUT (1 a 4) são transportadores de 
glicose. Os GLUT 1 e 2 estão presentes nos 
hepatócitos; o 3 está nos neurônios cerebrais, 
e o 4 no tecido muscular esquelético, no tecido 
adiposo e no tecido cardíaco. 
 
• Após a ação da alfa-amilase pancreática, 
enzimas do epitélio intestinal em forma de 
escova (microvilosidades das células epiteliais 
do intestino, que aumentam muito a superfície 
de contato intestinal) continuam a catálise a 
quebra dos compostos até a formação de 
glicose. 
GLICÓLISE 
 
AC. 21 
 
3. DESTINOS DO PIRUVATO EM CONDIÇÕES 
ANAERÓBICAS: FERMENTAÇÃO 
• Em condições aeróbicas, os piruvatos 
provenientes da glicólise são oxidados pela 
perda de CO2 e convertidos a acetato (acetil-
Co A) que, no ciclo do ácido cítrico, será 
convertido a CO2 e H2O, além da produção de 
elétrons na cadeia respiratória. Os NADH 
produzidos pela desidrogenase do 
gliceraldeído-3-fosfato a 3-fosfoglicerato serão