RESOLUÇÃO AMINOACIDOS E PROTEINAS

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Universidade Federal de Jataí – UFJ 
Unidade Acadêmica Especial de Ciências Biológicas 
Bioquímica de Biomoléculas 
 
 
Exercícios de Fixação de Conhecimento II 
Aminoácidos e Proteínas 
 
1) Observe as seguintes afirmações, marque V ou F. Justifique as falsas: 
a) ( v ) Proteínas são polímeros de aminoácidos, com cada resíduo de aminoácido 
ligado ao seu vizinho por um tipo de específico de ligação covalente. 
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b) ( F ) No processo de degradação proteico ocorre a hidrolise de ligações 
peptídicas, ou seja, é retirado uma molécula de água. 
Desidratação é o nome do processo que retira molécula de agua, a hidrolise usa 
uma molécula de agua para quebrar ligações. 
 
c) ( F ) Os aminoácidos, apresentam em comum, um grupo carboxila, um grupo 
amino e um carbono-α e o mesmo grupo R. 
Mesmo grupo R jamé 
d) ( F ) O fator que determina a solubilidade em água dos aminoácidos é o 
agrupamento amino. 
Grupo R 
e) ( F ) A glicina apresenta quatro grupos ligantes ao carbono quiral. 
Glicina não possui grupo R, CARBONO ALFA 
f) ( F ) Os esteroisômeros L- e D-alanina, não apresentam caráter de enantiômeros. 
São enantiomeros 
g) ( F ) A nomenclatura L- e D- em aminoácidos é referente ao levógiro e 
dextrogiro, ou seja, dependente do sentido de luz que ele desvia, semelhante ao 
monossacarídeo gliceraldeído. 
Não é possível determinar a luz que o aminoácido desvia, ele tira por base o 
gliceraldeído. 
h) ( V ) Os esteroisômeros L- são os resíduos de aminoácidos exclusivos em 
moléculas proteicas. 
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i) ( F ) O pH apresenta interesse para o estudo de aminoácidos e proteínas pois ele 
conserva a conformação e evita o processo de desnaturação. 
Desnatura 
j) ( F ) Metionina, Cisteína e Aspartato são aminoácidos que apresentam enxofre 
(S) em seus respectivos grupos R. 
Aspartato não possui S. 
k) ( v ) Fenilalanina, tirosina e triptofano podem participar de interações 
hidrofóbicas devido seu caráter apolar. 
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l) ( v ) Cisteína é passível de realizar a ponte dissulfeto, que auxilia na 
conformação tridimensional das proteínas. 
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m) ( f ) Embora fracas, as ligações de hidrogênio, são fortes em grande quantidade, 
por isso não apresentam importância para a conformação proteica devido suas 
conferir pouca maleabilidade. 
Apresentam importância. 
 
n) ( v ) A glicina não contribui para as interações hidrofóbicas, embora seja 
apolar. 
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o) ( v ) Os grupos amino e carboxila dos aminoácidos, em conjunto com os grupos 
ionizáveis R de alguns aminoácidos, funcionam como ácidos e bases fracos. 
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p) ( v ) Os aminoácidos primários, tais como prolina e tirosina, podem gerar 
aminoácidos secundários como o 4-Hidroxiprolina e a Triiodotironina. 
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q) ( f ) Além dos aminoácidos essenciais na dieta de humanos, os gatos necessitam 
apenas de histidina e arginina. 
Taurina 
 
2) Os aminoácidos podem se apresentar na forma zwitteriana, abaixo podemos notar 
um aminoácido com a carga neutra (0), desenhe as estruturas respectivas para 
cada carga deste aminoácido ( +1 e -1). 
 
 
 
+1 0 -1 
 
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3) Um volume de 100ml de solução de Glicina 0,1M com pH de 1,72 foi titulado 
com uma solução de NaOH 2.0M. Durante a titulação foi acompanhado e os 
resultados foram expressos no gráfico abaixo. Os pontos chave da titulação foram 
marcados de I a V no gráfico. Para cada uma das alternativas a seguir, identifique 
o ponto chave correspondente. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
a) Em qual ponto as estruturas das 
formas predominantes 
correspondem a uma mistura meia a 
meio de +H3N-CH2-COOH e 
+H3N-
CH2-COO
-? II 
b) Em qual ponto a carga líquida da 
glicina é +1? I 
c) Em qual ponto o grupo carboxila 
da Glicina está completamente 
desprotonado? III 
d) Em qual ponto o pH tem valor 
igual o pKa de ionização do grupo 
amina protonado? IV 
e) Em qual ponto o grupo amino da 
metade das moléculas de Glicina 
está no estado ionizado? IV 
f) Em qual ponto a Glicina está 
presente predominantemente como 
a espécie +H3N-CH2-COOH? I 
+1 0 -1 
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4) Uma solução de Histidina foi titulada com uma solução de NaOH. Durante a 
titulação foi acompanhado e os resultados foram expressos no gráfico abaixo. Os 
pontos chave da titulação foram marcados de I a VII no gráfico. Para cada uma 
das alternativas a seguir, identifique o ponto chave correspondente. 
 
a) ( V ) Em qual ponto todas as histidinas apresentam carga igual a 0? 
b) Sabendo que o pK2 = 9.17 e pK1= 6.0, qual o pI? 
7.59 
c) ( I ) Em qual ponto a histidina apresenta carga liquida de +2? 
d) ( III ) Em qual ponto a histidina apresenta carga liquida de +1? 
e) ( VII ) Em qual ponto a histidina apresenta carga liquida de -1? 
 
 
5) O glúten em si não é exatamente a proteína encontrada na farinha, este termo se 
refere à rede formada pelas glutelinas hidratadas (gluteninas) e as prolaminas 
(gliadinas) (Revista Food Ingredients Brasil, Nº 22, p. 74 – 75. 2012). Apresenta 
propriedades que conferem elasticidade, principalmente durante o processo de 
fermentação biológica, comumente empregado em processos de panificação. A 
indústria alimentícia tem um acervo de várias técnicas referentes a obtenção do 
glúten. Entre elas o glúten de trigo, na forma não vital, é obtido através de altas 
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temperaturas, porém sua característica de coesão e viscoelástica é perdida. Por 
que isto ocorre? 
Altas temperaturas – desnaturação proteica – atua nas interações fracas. 
 
6) Cristóvão, um cachorrinho macho, raça Shih Tzu, pesando 5 Kg, é muito 
serelepe. Um belo dia, seu dono Genivaldo, encontrou o pobre bichinho todo 
tristonho. Apresentava como sinais clínicos: sangramento nasal, urinário, 
vômitos, manchas avermelhadas na pele, dificuldades respiratórias e presença do 
carrapato Rhipicephalus sanguineus. O veterinário logo desconfiou ser erlichiose 
canina, não pensou duas vezes e solicitou exame de sangue. Após coletar o 
sangue do animal com anticoagulante (EDTA-Na2), alocou a amostra sanguínea 
em caixa térmica contendo bolsas de gelo. Por que o veterinário foi tão rigoroso 
com o acondicionamento das amostras sanguíneas? 
Desnaturação proteica – acondicionamento de proteínas em temperaturas baixas para 
reduzir sua atividade, e não perder sua conformação, antígenos, proteínas presentes 
na membrana da erlichia. 
7) Qual a diferença entre peptídeo e proteínas? 
Um peptídeo apresenta baixo peso molecular, se comparado as proteínas e pode ser 
constituído de no mínimo dois aminoácidos,as proteínas são constituídas de 
polipetídeos, em outras palavras, a proteína é um polímero, constituído de peptídeos. 
8) Leia as alternativas e marque as incorretas: 
a) ( v ) Os oligopeptídeos apresentam um pequeno número de aminoácidos. 
b) ( f ) Hormônios podem apresentar origem proteica, um exemplo de um 
hormônio proteico de baixo peso molecular é o estradiol. 
Estradiol é um esteroide, por tanto tem origem nos lipídeos 
c) ( f ) Grupo prostético é o nome que se dá às proteínas que se ligam a outros 
grupos químicos. 
Grupo prostético é o nome dos grupos químicos que se ligam as proteínas 
d) ( v ) As lipoproteínas são proteínas que se conjugam com lipídeos. 
e) ( v ) Entre as funções das lipoproteínas, elas podem carrear moléculas lipídicas 
através da corrente sanguínea. 
f) ( v ) As ligações peptídicas são rígidas e planares devido as ligações duplas. 
g) ( v ) A anemia falciforme, é uma condição hereditária onde a substituição de 
uma base nitrogenada no DNA, alterando o códon GAC para GTC no RNAm, 
acarreta a troca da valina (Val) pelo ácido glutâmico (Glu). 
h) ( v ) As estruturas quaternárias das proteínas é caracterizada pela união de duas 
ou mais subunidades de cadeias polipeptidas por meio de ligações covalentes e 
interações fracas. 
Ligações covalentes – quando ocorre as pontes dissulfeto 
i) ( f ) Nas estruturas primárias, são evidentes as pontes dissulfeto. 
As estruturas primárias não apresentam pontes dissulfeto, geralmente, ocorre nas 
estruturas terciárias. 
j) ( f ) As pontes dissulfeto são interações que ocorrem entre o enxofre de uma 
cisteína e uma serina. 
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Serina não apresenta enxofre para realizar as pontes dissulfeto, geralmente ocorre 
entre aminoácidos Cys-Cys 
k) ( f ) As ligações de hidrogênio são interações fracas, e a quantidade de ligações 
de hidrogênio não interfere na força da interação. 
São interações fracas, porém em grande quantidade se tornam fortes. 
 
9) Fale sobre proteínas fibrosas e globulares e diferencie: 
Nas proteínas fibrosas, as cadeias de polipeptídios são organizadas em filamentos. 
Essas proteínas são pouco solúveis na água e estão associadas a funções mais 
estruturais, fornecendo suporte, forma, flexibilidade e proteção quanto a fatores 
externos. Um exemplo é a alfa-queratina, encontradas nos mamíferos e que 
constituem o cabelo, unhas e garras. 
Nas proteínas globulares, o arranjo dessas cadeias polipeptídicas é feito de maneira 
esférica ou globular. Essas proteínas são solúveis na água e estão associadas a 
atividades de regulação, são enzimas, proteínas transportadoras e imunoglobulinas. 
Um exemplo é a mioglobina, uma proteína que se liga ao oxigênio, encontrada nas 
células musculares. 
10) Explique a ligação peptídica, incluindo como são formadas, citando quais grupos 
químicos dos aminoácidos são usados na liberação de H2O: 
Uma ligação peptídica é uma ligação química que ocorre entre duas moléculas 
quando o grupo carboxila de uma molécula reage com o grupo amina de outra 
molécula, libertando uma molécula de água (H2O). Isto é, uma reação de síntese por 
desidratação que ocorre entre moléculas de aminoácidos. 
11) Defina e cite em quais situações ocorre desnaturação proteica: 
Alteração de estruturas sem quebra das ligações peptídicas. 
Calor - Rompe as ligacoes fracas e a estrutura terciaria e secundaria e perdida 
pH – extremos de pH alteram a carga líquida da proteína, causando repulsão 
eletrostática e o rompimento de algumas ligações de hidrogênio. 
Detergentes - Solventes orgânicos, ureia e detergentes atuam, principalmente, 
rompendo as interações hidrofóbicas (Dodecil sulfato de sódio/ Lauril Sulfato de 
sódio) 
Ureia – rompe ligações hidrofóbicas e forma ligação de hidrogênio com a proteína. 
Hidrocloreto de Guanidina - formam ligacoes de hidrogênio com a proteína 
β-mercaptoetanol – reduz pontes dissulfeto 
12) Explique o enovelamento proteico: 
 
 
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