Aminoácidos e Síntese Proteica

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AMINOÁCIDOS 
são as moléculas utilizadas para síntese de proteínas, são produzidas no processo de síntese proteica utilizando os aminoácidos. 
Aminoácido: carbono tetraédrico (carbono alfa) + um grupamento amino + grupamento carboxílico + hidrogênio + grupo R (cadeia lateral, varia). 
Tem dois grupos ionizáveis- o grupamento carboxílico e o amino- diprótico 
Formam duas regiões de tamponamento, dois pares ácido-base conjugados. 
Nas proteínas os grupamentos carboxílicos formam as ligações peptídicas com o grupamento amino de outro aminoácidos. 
Alguns aminoácidos tem sua cadeia lateral ionizável. 
Grupamento carboxílico é mais ácido, tem maior chance de perder o próton. 
Grupamento amino é menos ácido, caráter mais básico, tem mais tendência de receber o próton. 
Aminoácido é uma molécula anfótera - tem característica ácida e básica. 
Os aminoácidos que constituem as proteínas- são 20- são os aminoácidos comuns com pelo menos dois grupos ionizáveis, se estão protonados ou não depende do valor do pH. 
A glicina não tem a cadeia lateral ionizável (H). 
A titulação precisa da molécula protonada. 
Grupamento carboxílico- pka= 2.34 mais ácido 
Grupamento amino- pka= 9,6 mais básico 
Aumentar a concentração de OH- para aumentar o pH e forçar a perda do próton do grupo amino. 
Ponto isoelétrico do aminoácido- carga líquida neutra, ponto médio entre o pk1 e o pk2.
AULA 06 síncrona- aminoácidos 
Os aminoácidos podem ser categorizados com base na cadeia lateral porque ela é variável. 
Os aminoácidos tem uma estrutura geral e uma cadeia lateral variável. 
Cunha cheia- saindo do plano (horizontal) 
Cunha tracejada- pra dentro do plano (vertical) 
O aminoácido pode ser encontrado em mais de uma configuração dependendo da organização de seus grupamentos em torno do centro quiral (L e D). 
Leva em consideração a posição dos grupos interconversíveis. 
D ou L- posição do grupamento amino 
Na maior parte das proteínas os aminoácidos estão na configuração L e não na D. 
Cisteína- não tem diferença de eletronegatividade suficiente para formar um dipolo. (Se classificaria melhor no grupo apolar) 
Prolina- tem a cadeia lateral cíclica fazendo ligação com grupamento amino com a estrutura geral. (Se classificaria melhor no grupo apolar) 
Triptofano tem a cadeia lateral mais volumosa. 
A glicina tem a cadeia lateral menos volumosa. 
O tipo de dobramento da proteína é influenciado pela composição de aminoácidos, influencia sua função e a manutenção da estrutura tridimensional. 
Grupos polares sem carga- não formam o íon 
A informação sobre a composição das proteínas vem do RNA, a sequência de aminoácidos é ditada pelo RNA mensageiro. 
Grupamento amino tem um caráter básico, tem tendência a receber um próton.
Pk1- ionização do grupamento carboxílico 
PK2- ionização do grupamento amino 
PKr- ionização do grupamento lateral 
Cisteína pode fazer ligação covalente, perde seus elétrons e seu H+ (processo de oxidação) e forma uma ponte dissulfeto. 
Para desfazer essa ligação um agente redutor fornece elétrons formando a cisteína novamente, desfaz a ponte dissulfeto. 
Ponto isoelétrico- onde o aminoácido está com a carga neutra.
Aula 07 síncrona 
Os aminoácidos carregados negativamente terão seu ponto isoelétrico entre o pk1 e o pKr porque a carga líquida é neutra entre esses pontos. 
Os aminoácidos carregados positivamente terão seu ponto isoelétrico entre o pk2 e o pKr porque a carga líquida é neutra entre esses pontos.
Peptídeo- um aminoácido ligado com outro aminoácido (reação de condensação- uma molécula de água é perdida (H+ do grupo amino e OH do grupo carboxílico- entre o grupo carboxílico e o grupo amino) - ligação peptídica. (Menos de 50 aminoácidos, pode ser sintetizado no ribossomo ou por enzimas) 
aula síncrona 08- aminoácidos e proteínas 
Classificação dos aminoácidos nos grupos. 
As proteínas sempre são sintetizadas por meio da informação genética. 
Os peptídeos podem ser sintetizados por enzimas (metabolismo secundário). 
20 aminoácidos podem formar proteínas com diferentes funções- as cadeias laterais ditam a estrutura tridimensional que por si definem as funções das proteínas.
As cadeias laterais influenciam no dobramento e na capacidade de se ligar a outras moléculas. 
Proteínas com maior conteúdo de cisteína são mais estáveis e resistentes (mantida por ligação covalente e não por interação fraca). 
Cadeias polipeptídicas = subunidades 
A molécula de DNA será utilizada para síntese de proteína (transcrição)- sequência do RNA mensageiro dá a sequência de aminoácidos (tradução). 
Síntese proteica no processo de tradução- identificação da sequência no RNA mensageiro e a formação de uma cadeia de aminoácidos. 
Na síntese proteica ocorre a formação da ligação peptídica- reação de condensação entre dois aminoácidos- uma maquinaria envolvida na síntese no ribossomo, faz a ligação dos aminoácidos. (O-C-N-H) 
Uma extremidade amino- terminal e uma extreminadade carboxiterminal 
A ligação peptídica é rígida e planar- caráter parcial de dupla ligação- essa falta de liberdade de rotação faz a proteína assumir a sua conformação nativa mais rapidamente.
Toda enzima é uma proteína.
A sequência fornece muita informação sobre o funcionamento da proteína. 
As proteínas são sintetizadas na sua forma linear.
O dobramento se dá pela rigidez da ligação peptídica. 
A proteína não volta para sua estrutura linear por causa das ligações fracas e das cadeias laterais. 
Interação entre as cadeias laterais e os átomos da ligação peptídica (interações fracas) mantém a conformação da proteína- quanto mais ligações fracas mais estável é a estrutura. 
A proteína não é rígida, tem uma liberdade de movimentação para sua atividade. 
Aquecendo uma proteína ela pode desenovelar- processo de desnaturação.
A temperatura desfaz as interações fracas. 
Para desfazer a ponte de sulfeto da cisteína pode-se usar um agente redutor. 
Estrutura secundária- como que a proteína se organiza com seus aminoácidos próximos. 
Estrutura tridimensional como um todo- analisando a estrutura terciária
Analisando a sequência de aminoácidos- a estrutura primária 
Analisando se tem mais de uma cadeia polipeptídica- estrutura quaternária 
Nem todas as proteínas tem estrutura quaternária porque nem todas tem mais de uma subunidade (cadeia polipeptídica). 
Algumas proteínas dobram sem auxílio de outras proteínas e formam sua conformação nativa (precisa da quantidade mínima de energia pra manter essa conformação)
algumas precisam de auxílio
Se inovelar incorretamente podem começar a interagir entre si e se agregam- pode gerar doenças. 
 AMINOÁCIDOS- ASSÍNCRONA
unidades constituintes das proteínas. 
Eles constituem moléculas menores também- peptídeos. 
20 aminoácidos principais. 
Possui um grupamento carboxílico que tem um caráter mais ácido, tendência maior de perder o próton. 
Possui um grupamento amino que tem um caráter mais básico, tendência maior de receber o próton. 
Todas as moléculas tem uma região variável (grupamento R) e uma estrutura geral (carbono alfa, grupamento amino e carboxílico e um hidrogênio). 
O carbono da glicina não é considerado um carbono assimétrico, um centro quiral, como são os outros aminoácidos. 
Centro quiral- os grupos podem ocupar diferentes posições em torno do centro formando os isômeros (estereoisômeros) 
Apenas um centro quiral = 2 estereoisômeros 
estereoisômeros = 2^n (n= número de centros quirais) 
A análise é feita sempre considerando o carbono alfa, todos os aminoácidos, menos a glicina, serão encontrados na sua forma de estereoisômeros.
Podem ser encontrados em estereoisômeros em D ou em L.
A classificação do aminoácido (de acordo com o grupamento amino) é feita com base na classificação do gliceraldeído (de acordo com o grupamento OH). 
L- desvia a luz para a esquerda
D- desvia luz para a direita
Nas proteínas, a maior parte dos aminoácidos está na forma L. 
Todos os aminoácidos, com exceção da glicina, têm sua forma L e D. 
Grupamento apolar alifático- não possuem dipolo não sua cadeia lateral pois não tem diferença de eletronegatividade,não formam estruturas cíclicas. 
---Glicina, alanina, valina, leucina, metionina, isoleucina
Aromáticos- possuem anel aromático. 
---Fenillalanina, tirosina, triptofano 
Polares, sem formação de íons- não tem perda e nem ganho de prótons. Apenas são capazes de formar dipolo. 
a cisteína deveria ficar no grupo apolar pois não possui diferença de eletronegatividade suficiente para gerar dipolo. 
A prolina deveria se encaixa no grupo apolar pois tem cadeia fechada com o grupo amino geral que gera a carga, a carga não vem do grupo R. 
---Serina, treonina, asparagina, glutamina
Polares com carga positiva--- lisina, arginina, histidina. 
Avaliar o pKr ou PKb, possuem um característico, tendência maior de doar prótons. 
Grupo básico na cadeia lateral. 
Polares com carga negativa--- aspartato e glutamato. O que gerou a perda do próton foi o pH. 
Avaliar o pKr ou o pKa, possuem um característico, tendência maior de receber prótons. 
Grupo ácido na cadeia lateral. 
Todo aminoácido tem no mínimo dois grupos ionizáveis (grupamento amino e carboxílico).
Quanto mais negativo mais hidrofílica é a molécula. 
A interação entre as cadeias laterais mantém a estrutura tridimensional da proteína. 
A cisteína faz uma ligação covalente com outro aminoácido- forma ponte de sulfeto (S-S) - quando essa ligação ocorre perde 2 elétrons e 2 H+ - reação de oxidação para formar a cistina. 
Os outros aminoácidos interagem entre si com interações fracas. 
Proteínas com conteúdo alto de cisteína tem uma estabilidade maior. 
Os aminoácidos são anfóteros- um grupo com caráter ácido e um com caráter básico.
Molécula anfipática- parte com caráter polar e parte com caráter apolar. 
Cadeia lateral não ionizável- média do pk1 e do pk2 = ponto isoelétrico (onde a carga líquida é zero) 
Ponto isoelétrico- valor do pH em que o aminoácido tem carga líquida neutra. 
O pk pode ser influenciado pelo ambiente- intramolecular e intermolecular. 
A histidina é um aceptor de prótons- consome prótons no sistema biológico- pode tamponar em meio intracelular em pH 7. 
A função das proteínas é determinada pelas propriedades das cadeias laterais.