A maior rede de estudos do Brasil

Grátis
2 pág.
Enzimas - Bioquímica

Pré-visualização | Página 1 de 1

ENZIMASENZIMASENZIMAS
Função 
Diminui a energia de ativação 
Aumenta a taxa de reação 
Perde a atividade se desnaturada
 NÃO é degradada no fim do processo
Pode ter cafatores, tais como íons metálicos ou orgânicos
(vitaminas)
 
Composto orgânico, geralmente de natureza proteica porém existem
aqueles constituídos de RNA (rizomas), que catalisam reações
químicas sem ser degradadas ao final do processo 
Lactase + Lactose Galactose + glicose + Lactase
Produto 
enzimas
@zootecnialife
Catalizador de reações químicos, ou seja, aceleram a reação 
Enzima 
Quanto de energia o
metabolismo gasta para
quebrar moléculas
Número de reações por tempo
Enzima + Substrato Produto + enzima 
Reutilizada
Catalisador 
Substância que aumenta a velocidade de uma reação, sem sofrer
qualquer alteração e diminui a energia de ativação 
Cofator 
Moléculas orgânicas ou inorgânica, sendo componentes não
proteicos, requerida para que uma opoenzima adquira atividade 
Substrato 
Molécula sobre a qual atua a enzima 
Substância resultante da atividade enzimática 
Estrutura enzimática 
PROTEÍNA + COFATOR 
Apoenzima ou
Apoproteína 
Ión inorgânico 
SUBSTRATO + ASE 
Sacarose Sacarase 
Amido Amilase 
Celulose Celulase 
lipídeo Lipase 
ENZIMA DIGESTIVA -IN 
Pepsina Proteína 
Tripsina Proteína 
Renina Caseína (lactantes) 
Sítio ativo 
Região onde os substratos são ligados a suas determinadas enzimas 
O grupo R de aminoácidos ajuda o substrato a se ligar, no sítio 1.
2.Substrato reage para formar o substrato 
3. Produto e enzima são liberados 
Modelo Chave- Fechadura 
Emil Fischer - 1894
Sítio ativo fixo
Modelo Dekoshland 
1958
Sítio ativo sofre modificação para molécula se encaixar 
@zootecnialife
Classificação das enzimas 
 Oxiredutase = oxidação - redução 
 Transferase = transferência de grupos ( síntese de AA) 
 Hidrolase = Hidrólises 
 Liases = lisa gerando dupla ligação 
 Isomerase = isomerização e degradação de glicose 
Ligase = ligação entre duas moléculas gastando ATP 
1.
2.
3.
4.
5.
6.
Fatores que alteram a atividade 
Temperatura 
pH
Concentração de enzima
Concentração de substrato 
Inibidores 
Inibidores irreversíveis 
O inibidor liga se tão fortemente à enzima que a dissociação é
muito lenta 
Podem destruir grupos funcionais que são essenciais para
atividade enzimática 
A enzima não retoma a sua atividade normal 
Ex: Herbicidas
Inibidores Reversível Competitiva 
Similar ao substrato 
Se liga ao sítio impedindo o substrato de se ligar