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UNIVERSIDADE DE VASSOURAS CAMPUS MARICÁ 
CURSO DE GRADUAÇÃO EM FISIOTERAPIA 
DOCENTE CARLOS EDUARDO PERES SAMPAIO 
DISCENTE LUANA F PECLAT 
MATRICULA: 202022063 
ESTUDO DIRIGIDO DE BIOQUÍMICA GERAL 
 
Paciente internado na unidade de terapia intensiva, realizou exames laboratoriais 
apresentando em sua gasometria pH 7,10; pCO2 56 mmHg; pO2 89 mmHg; HCO3 24 mEq/L; 
segundo a família o mesmo apresentou COVID-19 necessitando internação com evolução 
negativa. Apresenta excesso de peso e diabetes do tipo II. 
Responda: 
1 De acordo com parâmetros gasométricos, qual o resultado da gasometria 
apresentado acima? 
R: Acidose respiratória (pH diminuído, pCO aumentado, pO não alterado e HCO não alterado) 
2 A manutenção das funções metabólicas é determinante para o equilíbrio e 
homeostase. Explique a diferença entre acidose e alcalose. E cite 2 exemplos de 
tampões. 
R: Na acidose, o sangue contém excesso de ácido (ou pouquíssima base), resultando em 
diminuição do pH sanguíneo. Já na alcalose, o sangue contém excesso de base (ou 
pouquíssimo ácido), resultando em aumento do pH sanguíneo. Para controle do nível desse 
pH existe oo mecanismo chamado sistema de tampões, como exemplo, o Tampão 
Bicabornato e o Tampão Fosfato. 
3 As reações metabólicas ocorrem grande parte na presença de água, sendo 
importante o conhecimento e características destas moléculas para o entendimento do 
metabolismo. Cite três funções da água e diferencie moléculas anfipáticas, 
hidrossolúveis e lipossolúveis. 
R: A água possui diversas funções no organismo, como por exemplo, regulador térmico, 
transporte de substâncias e equilíbrio osmótico. 
As moléculas anfipáticas são moléculas que apresentam a característica de 
possuírem uma região hidrofílica, e uma região hidrofóbica; as moléculas hidrossolúveis são 
moléculas solúveis em água, característica hidrofílica; e as moléculas lipossolúveis são 
moléculas solúveis em gorduras, não solúveis em água, característica hidrofóbica. 
4 Os aminoácidos são muito importantes para a manutenção de diversas funções 
fisiológicas e estruturas. O conhecimento de sua estrutura favorece a constituição 
tridimensional de uma proteína. Desta forma responda: 
a) Explique a estrutura dos aminoácidos e a formação da ligação peptídica 
R: A estrutura molecular dos aminoácidos é constituída de átomos de carbono (C), hidrogênio 
(H), oxigênio (O) e nitrogênio (N). A ligação peptídica é a junção cadeias de aminoácidos, que 
se dá através da ligação covalente de dois aminoácidos, formando um dipepitidio. Essa 
ligação ocorre com a liberação de uma molécula de água. Trata-se de uma reação de 
condensação em condições bioquímicas padrão o equilíbrio está favorecendo a formação de 
aminoácidos em vez de dipeptídeos. Mais aminoácidos podem ser adicionados de forma 
parecida formando tri-, tetra-, pentapeptídeos e assim por diante. 
b) Qual a relação entre doença de Parkinson e o aminoácido Tirosina. 
R: A tirosina é um aminoácido não essencial que o corpo sintetiza a partir de outro aminoácido 
chamado fenilalanina, ou seja, é preciso complementar sua absorção através da alimentação 
e suplementação. Esse aminoácido responsável por sintetizar a dopamina do cérebro. 
A relação existente com a doença de Parkinson está no fato de que, durante o 
desenvolvimento desse problema, ocorre a morte de neurônios dopaminérgicos — os 
neurônios responsáveis por liberarem a dopamina, exigindo uma grande concentração da 
Tirosina, que o corpo não possui naturalmente. 
c) Descreva a base bioquímica da Fenilcetonúria relacionada aos aminoácidos. 
 R: A fenilcetonúria é caracterizada por um defeito na enzima que converte a fenilalanina em 
tirosina. O acúmulo de fenilalanina no sangue promove lesões no sistema nervoso central. A 
tirosina também é um metabólito necessário à síntese de melanina. Portanto, fenilcetonúricos 
apresentam pele mais clara do que deveriam ter. 
5 Diferencia estruturas de proteínas: Primária, Secundária, Terciária e Quaternária 
R: A estrutura Primária é dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da 
molécula. Forma um arranjo linear, semelhante a um “colar de contas”; a Secundária é dada 
pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. 
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos 
aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila; a Terciaria, resulta do enrolamento da 
hélice, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. É literalmente um 
dobramento da proteína, adquirindo uma estrutura tridimensional; e a Quaternária formação 
de duas ou mais cadeias polipeptídicas, de algumas proteínas, em estrutura tridimensional. 
6 Cite exemplos de proteínas globulares e fibrosas. 
R: Proteínas globulares: hemoglobina e enzimas; Proteínas fibrosas: colágeno, queratina e 
elastina. 
7 O que você entende por desnaturação proteica e cite exemplos de agentes 
desnaturantes. 
R: O processo de desnaturação proteica ocorre quando este meio é alterado de forma que 
mude a estrutura tridimensional da proteína, afetando sua atividade biológica. A desnaturação 
não afeta as ligações peptídicas entre os aminoácidos, a estrutura primária é mantida. Alguns 
fatores causam essa desnaturação, são eles, o aumento de temperatura, extremos de pH, 
solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona), por exemplo. 
8 Descreve 3 funções das proteínas. 
R: As proteínas desempenham função de: Catalizadora, que acelera reações, realiza 
transformações químicas, quebra molecular e catalise, ex: Amilíase; 
Transportadora, que realiza o transporte de diversos componentes, ex: Hemoglobina; 
Reserva, que guardam e contém aminoácidos essenciais para o desenvolvimento dos 
animais, ex: Albumina; 
9 As enzimas são essenciais para o alcance das funções metabólicas e fisiológicas. 
Além de essências para a manutenção e equilíbrios dos sistemas. Explique a função 
das enzimas. 
R: Enzimas são proteínas que atuam controlando a velocidade e regulando as reações que 
ocorrem no organismo. Elas catalizam reações químicas específicas atuando sobre 
substratos específicos e em locais específicos desses substratos. 
10 As enzimas podem sofrer regulação e inibição. Por sua vez explique a inibição 
enzimática, relacionando a velocidade máxima e mecanismo entre inibidor e substrato 
no sítio ativo enzimático. 
R: Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, 
de modo a interferir na sua atividade catalítica. De acordo coma velocidade da ligação entre 
o inibidor e o substrato ativo, ela pode ser dividida em: inibidores competitivos e não 
competitivos: 
Os inibidores competitivos retardam o progresso da reação ao se ligar à enzima, 
geralmente no sítio ativo, impedindo que o verdadeiro substrato se ligue. De cada vez, 
somente o inibidor competitivo ou o substrato pode estar ligado à enzima (e não ambos ao 
mesmo tempo). Portanto, o inibidor e o substrato competem pela enzima. A inibição 
competitiva age diminuindo o número de moléculas enzimáticas disponíveis para se ligar ao 
substrato. 
Os Inibidores não competitivos não impedem que o substrato se ligue à enzima. Na 
verdade, o inibidor e o substrato não afetam de maneira nenhuma a capacidade um do outro 
de se ligar à enzima. Contudo, quando o inibidor está ligado, a enzima não consegue catalisar 
sua reação para produzir um produto. Assim, a inibição não competitiva age reduzindo o 
número de moléculas enzimáticas funcionais que podem realizar a reação.