Hemoglobina, Mioglobina e Citocromos

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Isabelle Assis de Sousa 
Hemoglobina, Mioglobina e Citocromos 
 
São aquelas que liberam hidrólise, 
quebra de moléculas, para outros 
componentes além dos aminoácidos. A 
parte proteica é chamada de 
apoproteína e a parte diferente é o 
grupo prostético. 
Nucleoproteínas → Ácidos Nucleicos 
Lipoproteínas → Lipídeos 
Glicoproteínas → Glicídica/ carboidrato 
fosfoproteínas → Metal 
Metaloproteínas → Ácido Fosfórico 
Porfirinoproteínas/Hemoproteínas → 
Porfirina 
Mecanismos principais: 
➢ Sistema Ciculatório 
➢ Moleculas transportadores de O2 
Vertebrados: hemoglobina e mioglobia 
Hemoglobina (Hb): presentes nas 
hemácias/ heritócitos. São carregadoras 
de O2, CO2 e H+ no sangue 
Mioglobina: Presente nos músculos. 
Reversa de O2 
Hemácias: 
➢ a maior parte do 02 transportado 
pelo sangue está ligado à Hb1 
➢ São especializados no transporte 
de oxigênio 
➢ Transporta cerca de 600 litros de 
oxigênio por dia 
➢ Célula anucleada, não tem núcleo. 
➢ Na maturação, elas perdem as 
organelas e sintetizam a Hb 
➢ Dura cerca de 120 dias 
➢ A Hb satura cerca de 96% do 
pulmão com oxigênio 
➢ A Hb funciona melhor em 
ambiente saturado, como o 
pulmão, 
São compostas de heterocíclicos à 
porfinha. 
Derivadas da Porfina pela substituição 
dos H+ por radicais: 
Formado por 4 aneis 
porrólicos 
Locais de síntese: 
fígado e módula óssea 
 
São proteínas conjugadas cujo protéstico 
é um heme. 
Heme: Formada 
pela 
Protoporfirina IX 
ligada ao ferro. 
➢ Auxilia na 
fixação de 
oxigênio. 
Isabelle Assis de Sousa 
➢ Possui uma parte da estrutura 
orgânica, protoporfirina, e a outra por 
um átomo de ferro. 
O heme é a protoporfirina IX ligada ao 
ferro (Fe2+) 
O átamo de ferro liga o oxigênio à 
mioglobina 
O ferro faz 4 ligações coordenadas; 
➢ 4 “N” centrais da Protoporfina 9, 2 
duas ligações com a histidina 
(sangue desoxigenado) 
➢ Uma das ligações com a Hyn é 
desfeita para se ligar ao oxgênio, 
voltando a ser sangue oxigenado. 
➢ O grupo Heme se localiza sendo 
de uma fenda hidrofobia 
➢ Oxigenação reversível 
➢ O grupo Heme tem mais afinidade 
com o CO2, por isso, para ocorrer 
ligações com O2 o ambiente deve 
estar saturado de O2 
 
 
Funciona como reservatório de oxigênio 
Apesenta apenas uma cadeia e um grupo 
heme 
90% em alfa-hélice 
Abundante em tecidos e músculos 
Estrutura compacta 
Aa com grupos E apolares ficam voltados 
para dentro 
A Hys proximal lega-se diretamente ao 
ferro 
A Hys distal estabiliza a ligação Heme 
com o oxigênio 
No corpo humano possui estrutura 
terciária 
Apresenta alta afinidade com o oxigênio 
4 Cadeias polipectidídicas 
Cada cadeia de globina se liga a um 
agrupamento heme 
É uma proteína oligomérica, poucas 
cadeias: 
➢ 2 cadeias Alfa → 141 aa 
➢ 2 cadeias Beta → 146 aa 
➢ 4 grupos heme 
as cadeias da hemoglobina são 
semelhantes à cadeia única da 
mioglobia 
70% da estrutura está em alfa-hélice 
Cada hemoblobia transporta 4 átomos 
de ferro 
Os pontos de contado de α1α2 e 1β2β 
se encontram e formam pares α1β1 
α2β2. 
Estrutura quartenária 
Função: a membrana alvelar é uma 
barreira de difusão de O2 que impede 
que o O2 do sangue que passa nos 
pulmões não atinja o equilíbrio completo 
com ar alveolar. 
O O2 do sangue é transportado por: 
➢ Dissolução em solução física, em 
gás, na forma original. 
Isabelle Assis de Sousa 
➢ Na forma conjugada com a Hb 
presente nas hemácias 
A quantidade transportada de O2 
depende da quantidade de ferro, pois o 
transporte ocorre pela ligação do O2 com 
o P, formando PO2. 
 
 A Hb pode se apresentar de suas 
formas: 
- Oxi-hemoglobina (vermelho): a Hb 
ligada a 4 moléculas de O2. Alta 
afinidade ao O2. Estado R 
- Desoxi-hemoglobina: não se liga ao 
O2. Baixa afinidade com O2. Estado T 
Caracteristicas da hemoglobina: 
Alosterismo: é quando a proteína muda 
a sua estrutura para um função. Ex: a Hb 
expõe o ferro para se ligar ao O2 
➢ A hemoglobina muda a estrutura 
para se ligar ao oxgênio quando 
chega ao pulmão. 
➢ A ligação da O2 com a Hb 
cooperativa, pois a primeira 
ligação de O2 facilita as outras 
moléculas a se ligarem também 
Afinidade do Hb com o O2 depende: 
➢ Ph 
➢ Concentração de CO2 
➢ Fosfatos orgânicos: 
- 2,3 di/bifosfoglicerato (BPG).