TRABALHO DE DISCIPLINA - UNINASSAU

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UNINASSAU DE GARANUNS 
CURSO: FISIOTERAPIA 
TURMA: PERIODO 2 
DISCIPLINA: BIOQUIMICA HUNAMA 
DOCENTE: WELLINTON 
DISCENTE: JEZABEL PIO DA SILVA 
MATRICULA: 01283430 
 
 
 
 
 
 
 
 
 GARANUNS - 2021 
JEZABEL PIO DA SILVA 
 
 
HEMOGLOBINA – TRANSPORTE DE OXIGENIO E 
TAMPOMAMENTO DO PLASMA 
 
 
 
 Pesquisa apresentada como requisito 
parcial de avaliação da disciplina 
BIOQUIMICA HUNAMA, ministrada pela 
Profª .WELLINGTON , 2ª 
Período. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Garanhuns 
 2021 
 
 Hemoglobina 
 
 
O metabolismo das células aeróbias depende da ingestão contínua 
de oxigênio para a oxidação dos nutrientes. 
• Por outro lado, o CO2 produzido pela oxidação deve ser removido 
continuamente. 
 • Em organizações que não podem se comunicar diretamente com 
a mídia por meio de uma comunicação simples, existe um sistema 
dedicado responsável por esta função 
. • É o caso de organismos multicelulares complexos, como os 
vertebrados, nos quais esse papel é desempenhado por 
componentes do sangue (hemoglobina presente nos glóbulos 
vermelhos). 
 
 
 
ESTRUTURA DA HEMOGLOBINA 
 
 A hemoglobina é uma proteína com estrutura quaternária composta 
por quatro subunidades. Cada subunidade consiste em uma parte 
da proteína (globina) e um grupo protético (heme). Existem 
diferentes tipos de globina e a hemoglobina é formada por dois tipos 
de globina alfa e dois tipos de globina não alfa. Por sua vez, o grupo 
heme possui um átomo de ferro, geralmente na forma de ferro 
ferroso. 
 
MECANISMO DE LIGAÇÃO DO OXIGÊNIO À HEMOGLOBINA 
Cada Hb pode transportar quatro moléculas de O2,de anel 
Porfirinico, Núcleos Pirrolicas, cadeias laterais e grupo Imiazalico da 
histidina proximal que e uma para cada um dos quatro grupos heme. 
A Hb se liga à primeira molécula de O2 com afinidade muito baixa, 
mas a molécula de O2 se liga com uma afinidade mais alta, 
 A ligação do oxigênio ao grupo heme altera a cor da 
hemoglobina, que passa de azulada (sangue venoso) a vermelha 
(sangue arterial), ligação com oxigênio desencadeia alterações na 
conformação da hemoglobina a ligação do oxigênio ao f2 do grupo 
heme provoca o deslocamento do ferro para o plano do anel 
porfirínico, que se torna mais achatado, deslocando a histidina 
proximal e iniciando um a série de alterações estruturais na 
hemoglobina As hemoglobinas oxigenadas e desoxigenadas têm 
estruturas tão diferentes que apresentam formas cristalinas 
distintas. 
 
A hemoglobina liga-se ao oxigênio cooperativamente 
 
 A exibida pela hemoglobina proporciona uma resposta mais 
sensível a variações na concentração de oxigênio, adequando-
se, com perfeição, à sua função de transportar este gás, o 
sangue arterial que sai pulmão seres humanos, a pO é alta (em 
média, 100 mmHg ou 
100torr),hemoglobina fica 98% saturada com oxigênio; nos tecidos 
extrapulmonares, onde 
 pO é baixa (sangue venoso), ela libera grande parte do oxigênio. 
 
 
 
 
Efeito Bohr 
 
 A análise destas equações revela o papel fundamental 
desempenhado pela hemoglobina na manutenção do pH plasmático 
à medida que a pO diminui e a 
Concentração de H aumenta, a hemoglobina libera O e capta H. 
Quando a pO aumenta e a concentração de H dimin ui, 
ela se liga a O e libera H,estas são as condições encontradas nos 
tecidos e nos 
alvéolos pulmonares, respectivamente. 
 
 
 
HEMOGLOBINAS ANORMAIS 
 
Foram descritas centenas de anomalias hereditárias nosseres 
humanos causadas por mutações que determinam alterações na 
estrutura da hemoglobina ou que levam àdiminuição da síntese 
de suas cadeias polipeptídicasque sao chamadas 
hemoglobinopatias, que podem ser clinicamente insignificantes 
ou constituírem doenças graves, que hemoglobinas mutantes 
introduziram o conceito a patologia da molecular, que se refere a 
doenças causadas por alteração de uma única proteína mutações 
na molécula de hemoglobina ocasionam, freqüentemente, a 
substituição de um único aminoácido, são modificado nas 
hemoglobinas mutantes pode ter localizações diversas, trazendo 
conseqüências variáveise está localizado na su perfície da 
molécula, sua alteração geralmente é inócua de uma maior exceção 
a esta regra é a hemoglobina S (HbS), que causa a anemia 
falciforme esta alteração pode resultar da exposição a reagentes 
oxidantes ou de mutações. A formação espontânea meta-
hemoglobina e de metamioglobina explica a cor marrom 
característica de sangue desidratado e de carnes deterioradas 
pacientes portadores de HbM são, geralmente, cianóticos: a pele 
e as mucosas exibem forte cor 
azulada, devido à concentração anormalmente elevada 
de desoxi-Hb na circulação arterial (a cor azulada das 
veias superficiais é uma conseqüência normal do seu 
alto conteúdo de desoxi-Hb), esse tipo de anomalia só foi 
observada na forma heterozigota, certamente porque a 
homozigose seria 
fatal. 
 
 
 
Conclusão 
 
Na literatura, os estudos dos tipos de bioquímica básica são muito 
importante para cada ser humano, como ter um base de 
conhecimento principais de cada capitulo e visado e orientar pra cada 
aluno os exercício e problema destinado aplicação do conhecimento 
adquirido com os objetivos de relação primeira edição. 
 
 
 
Referencia 
 
1. MARZZOCO, A.; TORRES, B.B. Bioquímica Básica, 4ª ed., Ed. 
Guanabara Koogan, 2015. ... Bioquímica Básica e Bucal, 3ª Ed., 
Editora Santos, 2017.