RESUMO PROTEÍNAS

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PROTEÍNAS 
Estrutura e funções das proteínas.
-Peptídeo: polímeros curtos de aminoácidos (menos de 50 resíduos)
Cada unidade é chamada de resíduo 
Ex: 2 resíduos – dipeptídeo
12 a 20 – oligopeptideo 
-Proteínas: são longos polímeros de aminoácidos e podem ser formadas por um ou mais polipeptídio (mais de 50 residuos)
Uma cadeia polipeptídica – cadeia monomérica 
Mais que uma – proteína multimerica ou oligomérica 
Homomultimero – um tipo de caideia 
Heteromultimero – 2 ou mais diferentes cadeias 
· Classificação das proteínas 
De acordo com a função: 
Enzimas- tripsina
PTN transportadora- hemoglobina, mioglobina
PTN nutrientes e de reserva- ovalbumina, caseína 
PTN contráteis ou de movimento- actina e miosina 
PTN de defesa- anticorpos, fibrinogênio e fibrina, proteínas vegetais de defesa 
PTN reguladoras- insulina e glucagon
PTN estruturais- colágeno, elastina e queratina 
(toda proteína tem uma sequência de aminoácidos e uma conformação tridimensional)
De acordo com a forma: 
Proteínas fibrosas- insolúveis em agua, compridas e filamentosas, com cadeia polipeptídica estendida ao longo de um eixo 
Ex: queratina, colágeno 
Proteínas globulares- são solúveis em sistemas aquosos e se difundem facilmente, suas cadeias polipeptídicas estão enroladas em uma forma esférica ou globular
Ex: enzimas, proteínas sanguíneas de transporte, ou anticorpos e proteínas de reserva 
Tamanho das proteínas
São variáveis, podem ser muito grandes ou muito pequenas 
Medido em Dalton 
· Funções desempenhadas por proteínas:
Transporte no sangue (ferro)
Estoque (ferritina)
Contração muscular (filamentos de actina e miosina)
Mecanismos de defesa (anticorpos)
-Proteínas podem estar “conjugadas” com outros grupos químicos (GRUPOS PROSTÉTICO)
Pode ser metal, carboidratos etc
-Interações que estabilizam polipeptídios:
Covalente 
Ligação dissulfeto
Ponte salina
Ligação de hidrogênio 
Eletrostatica de longo alcance 
Van der Waals
- A ligação peptídica é rígida e planar
*Formada por reação de desidratação, o que resulta em pouca rotação dos grupos que a compõem 
*Representam 1/3 de todas as lig. presentes no esqueleto covalente 
*São mais curtas que as demais ligações C-N existentes 
*Possuem características de dupla ligação 
· Tipos de restrições a conformação espacial da cadeia polipeptídica:
1: rigidez e a configuração trans das ligações peptídicas 
2: a repulsão (ou atração) eletrostática entre resíduos de aminoácidos com grupos R carregados 
3: Aminoácidos adjacentes com grupos R volumoso (gera uma espécie de torção entre as cadeias peptídicas);
4: Ocorrência de resíduos de prolina (a cadeia muda de sentido)
5: Formação da cistina (ponte dissulfeto)
Ex: aa com R carregados em ph 7,0
(a sequência da proteína determina sua função)
*ESTRUTURA SECUNDÁRIA:
Dobramento da cadeia polipeptídica em estruturas ordenadas mantidas por pontes de H (alfa hélice)
Passa para o primeiro dobramento
- Estruturas secundarias regulares: alfa hélice / folha beta 
- Estruturas estabilizadas por pontes de hidrogênio: alfa hélice, outras hélices, folha beta, voltas ou alças, saliência beta 
- Pontes de hidrogênio (mantem a hélice estável)
-Folha beta: dois ou mais segmentos são arranjados lado a lado com ligações de H entre eles 
(várias fitas betas)
A folha beta pregueada ocorre como uma estrutura secundaria principal encontrada em pessoas com amiloidoses (beta-fibriloses)
(fibroina- proteína da teia de aranha) 
-Dobras: a mais simples estrutura secundária 
- A estrutura secundaria pode ser afetada por vários fatores 
*Estrutura super secundária: estruturas complexas que ainda não estão no nível terciário.
Associação entre algumas unidades de estruturas secundária
Apresentam relação estrutura-função
(hélice volta hélice)
(folha beta pregueada)
*ESTRUTURA TERCIÁRIA: 
MAIOR GRAU DE COMPACTAÇÃO 
Pontes dissulfeto 
Meio faz diferença na sua estrutura 
*Os aminoácidos mais distantes na cadeia polipeptídica passam a interagir entre eles. 
*São diversas as forças que estabilizam as ligações terciárias (pontes de hidrogênio, pontes dissulfeto, ligações iônicas, pontes salinas...). 
*O meio externo onde a proteína se encontra faz diferença para a estrutura (e para a função).
*São globulares ou fibrosas. 
Cabelo cacheado- mais pontes de enxofre 
DESNATURAÇÃO:
*quando a proteína perde a sua forma/estrutura e, por consequência, sua função. (Cada proteína tem um ponto específico de temperatura/pH ótimos)
*Fatores: 
· Temperatura
· pH
· Estabilidade das ligações
*De forma fisiológica, isso ocorre em casos de febre alta e acidose ou alcalose no sangue.
 
*ESTRUTURAS QUATERNÁRIA:
Resultante da união de duas ou mais cadeias polipeptídicas idênticas ou diferentes 
*Adição de mais cadeias ao ciclo terciário. 
*A interação ocorre entre cadeias.
*As ligações que estabilizam esse nível são as mesmas do nível terciário (dependendo do meio externo). 
Exemplo: anemia falciforme (deficiência na estrutura da proteína)
Hemoglobina difere da hemoglobina normal por um único aminoácido: valina na posição 6 é substituída por glutamato na superfície da cadeia beta. Isto cria um ponto hidrofóbico.