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proteínas 
lorrayne de Miranda | bioquímica 
 
 
 
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Proteínas: estrutura e função: 
São as macromoléculas mais importantes nas células vivas e são as únicas que além de 
carbono, hidrogênio e oxigênio possuem também nitrogênio 
- As proteínas podem ser classificadas de acordo com a origem, estrutura, forma e 
composição. Quantidade de aminoácidos e a ordem 
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS: se dobram e empacotam 
 
Estrutura primaria: 
• Número e sequência de Aminoácidos 
• Diversos métodos podem ser utilizados para determinar a sequência (estrutura 
primária) de uma proteína. 
• O primeiro método desenvolvido foi o chamado método de Edman que remove 
um aminoácido por vez da porção amino-‐terminal da proteína. 
• Hoje, outras metodologias mais sofisticadas (espectrometria de massa) podem 
ser utilizadas. 
INSULINA COMO EXEMPLO: 
• A insulina e uma proteína importante no metabolismo e sinaliza para que o 
organismo controle a concentração de açúcar no sangue. 
• Ela e composta de duas cadeias polipeptídicas unidas por pontes de dissulfeto 
(pontes S-‐S). 
• As proteínas tem os terminais que ficam na ponta e as demais estão ligadas por 
ligações peptideas, a insulina humana e quase igual a de porco. 
 
 
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Estrutura Secundária: a hélice e conformação b 
Propriedades das a-hélice: 
• Ligações de Hidrogênio: entre o oxigênio da carbonila e os H da amida. 
Individualmente ligações são fracas, mas coletivamente estabilizam a -hélice 
• 2) AA que rompem -hélice: prolina rompe -hélice, pois seu grupo imino não é 
geometricamente compatível com a espiral voltada para a direita da -hélice 
• 3) AA carregados: (glutamato -, aspartato -, histidina +, lisina +, arginina +) 
rompe a a-hélice pela formação de lig. Iônicas (se tiver muito + de uma carga 
acaba desestabilizando, precisa de um equilíbrio) 
• 4) AA com cadeias laterais volumosas: triptofano, valina, isoleucina, se 
presentes em grandes números podem interferir a formação de -hélice. Podem 
começar do lado direito ou esquerdo, usar o polegar para saber 
 
Propriedades das folha-b: 
• Compostas de 2 ou mais cadeias 
• 2) As ligações de H são perpendiculares ao esqueleto polipeptídico 
• 1) Lâminas paralelas e antiparalelas: 2 ou mais cadeias polipeptídicas distintas 
ou segmentos de cadeias polipep. As quais são arranjadas em paralelo (com 
todos os N-terminais das folhas juntos, ou antiparalelo. 
• Ligações de Hidrogênio: entre as cadeias polipeptídicas. Antiparalela – mais 
estável e estilizadora da molécula, paralela – e inclinada e fácil de romper 
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Estrutura Terciária das Proteínas: 
• 1) A estrutura primária de uma cadeia polipeptidíca determina sua estrutura 
terciária 
• 2) Arranjo global tridimensional global de todos os átomos de uma proteína 
Interações estabilizadoras das estruturas terciárias: 
• 1) Pontes dissulfeto 
• 2) Interações hidrofóbicas 
• 3) Pontes de Hidrogênio 
• 4) Interações Iônicas 
• E um conjunto de fontes onde estabiliza a proteína por que elas se dobram. 
Estrutura Quaternária das Proteínas: 
Número de Cadeias polipeptídicas: monôméricas, dimérica, trimérica, multimérica 
- Cadeias idênticas ou totalmente diferentes) 
 
 
 
 
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Relação Estrutura – Função de Proteínas: 
• Tamanho, número de resíduos e subunidades 
• Número de aminoácidos. Massa molecular média de um aa 
Informações importantes obtidas a partir da sequência de aminoácidos das proteínas? 
A partir dessas informações dá para agrupar elas em família de proteínas 
• Família de proteína – banco de dados 
• sequência de aminoácidos - características estruturais e características 
funcionais 
• Relações evolutivas 
• Função 
• Previsão da Estrutura Tridimensional 
• Localização celular, modificação química, meia-vida (tempo que vai ser ativa) 
Relação Função X Sequência de aminoácidos: 
• Comparação entre diferentes peptídeos: Hormônio tireoidiano, Glucagon 
(associado ao baixo nível glicêmico 1 cadeia) e insulina (alta de glicose 2 
cadeias) 
• São unidos por ligações de sulfeto e resíduos de sisteina 
CONSIDERANDO ESSES NÍVEIS DE ESTRUTURA A PROTEÍNAS PODEM SER 
CLASSIFICADAS EM FIBROSAS E GLOBULARES: 
Fibrosas: bagunçados 
• 1- Cadeias longas e folhas 
• 2. Tipo simples de estrutura secundária 
• 3. Função – estrutural, suporte e proteção 
• 4. Caracterizadas por proporcionar resistência e flexibilidades às estruturas 
onde ocorrem, são insolúveis em água. Ex: colágeno, queratina, fibroína 
Globulares: arrumados 
• Cadeias esféricas ou globulares 
• 2. Diversos tipos de estrutura secundária 
• 3. Função – enzimas, reguladoras e de defesa 
• 4. Cadeia polipeptídica se dobra formando uma estrutura compacta - diversas 
estruturas e funções 
• 5. Grupos hidrofóbicos interior e hidrofílicos exterior – pontes H com a água - 
solúveis 
• 6. Ex: Hemoglobina, albumina e as globulinas 
 
 
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AS PROTEÍNAS PODEM SE ENOVELAR EM DIFERENTES FORMATOS: 
• As proteínas globulares, são parecidas com o novelo, onde os fios estão 
enrolados e organizados. 
• Já as proteínas fibrosas são iguais ao fio desenovelado. 
PROTEÍNAS FIBROSAS: estirada e dura 
• Função Estrutural: Suporte, forma e proteção externa (força, flexibilidade) 
• Grande parte da cadeia polipeptídica apresenta a mesma estrutura secundária 
(alfa-hélice ou folha beta) 
• São sempre insolúveis devido ao seu alto conteúdo de aminoácidos 
hidrofóbicos 
• São encontrados no cabelo, pena, chifre e casco 
PROTEÍNAS FIBROSAS: α- -QUERATINAS: 
• As proteínas fibrosas são formadas por cadeias longas e estendidas, com 
formato regular. Por exemplo, as α-queratinas são formadas pela associação 
lateral de duas ou três cadeias em α‐hélice, formando longos cabos laterais. 
• Por isso, as α‐queratinas são ricas em aminoácidos hidrofóbicos (Ala, Val, Ile, 
Met e Phe). 
• As α-queratinas são produzidas pelas células epiteliais de vertebrados e são os 
principais constituintes de pele e estruturas relacionadas, tais como cabelo, 
unha, chifres, cascos, bicos e penas. 
• A formação de pontes de dissulfeto entre as cadeias confere grande resistência 
as fibras de α-queratina. 
• Proliferamente: são várias cadeias que vão se dobrando uma na outra, ate 
forma uma estrutura mais complexa 
• α-QUERATINAS: São α-hélices ricas em aminoácidos hidrofóbicos (Ala, Val, 
Ile, Met e Phe). Quanto maior a quantidade de ligações de sulfato mais 
resistente vai ser. 
PROTEÍNAS FIBROSAS: Β-QUERATINAS 
Outra proteína fibrosa importante é a fibroína, constituinte da seda e do fio das teias 
produzidas por aranhas. 
A fibroína e uma β-queratina, formada por cadeias polipeptidicas com estrutura de 
folha β pregueadas, ricas em aminoácidos de cadeia lateral pequena (Gly, Ala, Ser). 
Por que seda não sofre estiramento: por que ele e formada basicamente, essas fibras 
por estrutura b blequiada, são mis estiradas então ela não tem essa expansão, 
aumentando de tamanho. Por conta da estrutura secundaria dela. 
 
 
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PROTEÍNAS FIBROSAS: COLÁGENO 
Colágeno é formado por três cadeias polipeptídicas em hélice enroladas umas às 
outras, formando longas fibras. 
Pontes de dissulfeto e outras ligações especiais conectam as diferentes fibras de 
colágeno, dando-lhes uma resistência maior que a do aço. 
Colágeno é constituinte do tecido conectivo: cartilagens, tendões, ossos e a córnea do 
olho. 
O que é a Hydroxiprolina?? 
• 1- Aminoácido não-padrão formado a partir da Prolina 
• 2- Hidroxilação (inserção de OH) no carbono 4 
• 3- Enzima Responsável= Hidroxilase (dependente de Vitamina C) 
• 4- Carência de Vitamina C = incapacidade de síntese de colágeno 
• 5- Escorbuto = Descoberta nas grandes navegações. Indivíduos apresentaram 
sangramento na gengiva, pois não a dieta era carente em vitaminas (C) e, 
portanto, a síntese de colágeno era prejudicada. 
OS DIFERENTES TIPOS DE COLÁGENO: 
• Pelo menos 29 tipos diferentes de colágenojá foram identificados 
• Colágenos do tipo I, II e III são os principais componentes dos tendões e 
cartilagens, dando sustentação para o tecido. 
• O colágeno-IV, que contem menos pro e, portanto, e mais flexível, e 
importante componente da lâmina basal que dá sustentação para as células dos 
vasos sanguíneos. 
Proteínas Globulares: 
• Polipeptídeos dobrados em forma de “bola” 
• Razão comprimento/largura menor que 10 
• Solúveis em água, ou dispersões coloidais 
• Podem assumir uma grande variedade de formatos. 
• Ex: Hemoglobina, albumina e as globulinas 
• Diversidade estrutural -> funcional 
Proteínas Globulares podem ter os 2 tipos de Estrutura Secundária: e uma mistura 
entre a-hélice e folha-b em forma bem compacta 
Padrão estrutural: 
• compactas 
• interior hidrofóbico 
• superfície polar 
• pares iônicos / ligações H 
• exemplo: caseína 
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função das proteínas: 
Proteínas Simples (formada apenas por resíduos de aminoácidos) e conjugadas (e uma 
proteína que está associado um grupo prostético): grupo prostético – são grupadas em 
diferentes classes ex: lipoproteína – lipídios 
Proteínas Transportadoras de Gases Hemeproteínas: 
Mioglobinas – musculo\ 1 única cadeia de aminoácidos e globulares 
Hemoglobinas – 4 cadeias são tecidas, são duas cadeias alfa e duas beta 
Cada proteína tem sua característica, que está associado à sua função. 
Complexidade da estrutura globular proteica: 
• Mioblobina: estocagem de O2 e facilita a difusão de do O2 nos tecidos 
musculares em contração 
• -1 única cadeia polipeptídica de 153 resíduos e um grupo heme (ferro-
protoporfirina) ele leva o oxigênio para os músculos 
• -8 segmentos hélice relativamente retas, interrompidas por dobras, 
• -Cadeias laterais dos aa refletem a estabilidade é resultante das interações 
hidrofóbicas 
• -A maioria dos aa hidrofóbicos estão no interior da molécula (núcleo 
hidrofóbico) 
Por que são chamadas de Hemeproteínas Globulares? Por que dentro do grupo fe, 
estabilizado por 4 ligações hidrogênio e outra ligação ele faz de histidina distal e outro 
no oxigênio onde leva para o musculo. 
• Heme= grupo prostético fortemente ligado (está dentro de 
Mioglobina/Hemoglobina) 
• Hemoglobina e Mioglobina= ligação do O2 
• Mioglobina= estocagem de O2 no músculo 
• Hemoglobina= transporte de O2 para os tecidos (dentro dos eritrócitos) faz 
síntese endógena – nosso corpo produz 
São anéis tatabericos – composto por carbono e hidrogênio 
Interação reversíveis de uma proteína com um ligante: Proteínas de ligação ao O2 
• Molécula que interage de modo reversível com uma proteína: LIGANTE 
• SÍTIO DE LIGAÇÃO: complementar no tamanho, carga, caráter hidrofílico ou 
hidrofóbico. Afinidade por cor 
• Mudanças conformacionais = ENCAIXE INDUZIDO 
• Diferenças das enzimas – por que a proteína leva já a enzima e capaz de 
transforma 
 
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Obs; por que o oxigênio não consegue se difundir facilmente pelas células, por que ele 
e um gás e não consegue de difundir, aí vem as proteínas e leva ele para os musculo e 
ai ele se desliga da proteína – só transportes o oxigênio. 
Mioglobina: 
• Função – estocagem O2 – músculo 
• Localização: Muscular 
• Animais mergulhadores: grande quantidade de mioglobina 
• Ex: animais mergulhadores – grande quantidade de mioglobina para poder 
suporta a quantidade de tempo que vai ficar sem respirar estoque 
• Conforme vai precisando da mioglobina ela vai soltando o oxigênio 
• Sem a heme essa proteína não consegue fazer o transporte de proteína 
Hemoglobina Estrutura Quaternária (Tetramérica) 
Função: transporte de O2 (pulmonar) para os tecidos 
• 2 a - 141 aa 
• 2 b - 146 aa 
Cada um apresenta o grupo heme sendo superior a mioglobina 
O O2 do sangue é transportado pela Hemoglobina: 
MAS ONDE ESTÁ LOCALIZADA A HEMOGLOBINA? A hemoglobina está dentro dos 
eritrócitos dão pigmento vermelhado do sangue – células vermelhas ferro 
O2 transportado pela hemoglobina dos eritrócitos 
• Pequenos discos bicôncavos (6 a 9 um diâmetro) 
• Não possuem núcleo e mitocôndrias. 
• Citoplasma rico em Hemoglobina 
• Produzidos da Medula óssea e tem tempo de vida de 120 dias para a maioria 
dos mamíferos, por isso sempre produz, pois essas células morrem 
Estrutura Hemoglobina: 
• Proteína tetramérica= 4 grupos heme 
• - 2 tipos de Globina: duas cadeias a - (141 resíduos cada) e duas Cadeias b (146 
resíduos cada) 
• - Cadeias ligadas: pontes de H, interações hidrofóbicas 
• Mudança estrutural: estado R e T (relaxado - oxigênio e tenso – sem oxigênio) 
• Faz o transporte de o2 dos pulmões para os tecidos 
• Quando não tem oxigênio e quando tem sofre essa mudança r e t 
 
 
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A Hemoglobina liga-se ao O2 de modo cooperativo: 
Modelo para a ligação cooperativa - S= Oxigênio – vai se ligando aos poucos deforma 
cooperativa 
Conforme vai se ligando o S muda sua conformidade 
Hemoglobina: Mudança estrutural: estado R e T 
- O QUE SIGNIFICA O ESTADO TENSO (T) E RALAXADO (R) DA HEMOGLOBINA?? 
• O2: maior afinidade pela Hemoglobina no Estado R (PULMÕES = Oxi-
hemiglobina) 
• Estado T: mais estável (forma predominante= TECIDOS= Desoxiemoglobina) 
• O2 ligado a hemoglobina no estado T desencadeia mudança conformacional 
• Para o estado R 
• Tenso e relaxado: estabilizado por pares de íons 
A Hemoglobina liga-se ao O2 de modo cooperativo: 
Hemoglobina liga o O2 nos pulmões e libera nos tecidos 
Hemoglobina 4 grupos Heme – 
Grau de saturação: 0 -100% - capacidade de ligação como 02 mais perto de 100 oxigênio 
tem mais. 
Baixa afinidade O2 (T= tecidos) e alta afinidade de 02 (R = Pulmões) , a medida que 
aumenta o número de O2 ligadas 
Curva Sigmóide: liga-se a O2 onde pO2 é alto, e libera nos tecidos (pO2 é baixo) tipo s, 
alta afinidade nos pulmões, e uma baixa afinidade nos tecidos onde e po2 – pressão de 
02 e menor. 
Quais são os fatores que ajudam na liberação de O2: 
2,3-Bifosfoglicerato: regula a ligação de O2 com a Hemoglobina – muda sua 
conformação 
• BPG (carga -5) é atraído pelas cargas + 
• Se liga mais fortemente na conformação T, na conformação R o bolsão fica 
menor. Mais forte nos tecidos e fraco no pulmão 
• Passa do tenso para o relaxado – libera o oxigênio 
• A mudança do estado r para o t ele e estabilizado por pares de íons 
Hemoglobina também transporta H+ e CO2: no transporte de o2 as proteínas estão 
trabalhando e produz co2 
 
 
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MAS COMO ISSO ACONTECE?? Vamos recordar com se forma o Tampão Bicarbonato 
Através de uma reação espontânea de co2 vira h+ e co3 
H2o +co2-> h2co3 – h2co3 ->h +hco3 
O que fazer com o H+?? ela se liga na hemoglobina e levada até o pulmão e vai ser 
convertida em co2 
Como levar até o Pulmão para que a reação inversa aconteça e o CO2 seja eliminado? A 
hemoglobina co2 volta para o pulmão, onde a gente elimina através da respiração. 
Transporta produtos finais da respiração celular H+ e CO2 (pulmões e rins) 
CO2 + H2O -> H2CO3 -> H+ + HCO3 
Anidrase Carbônica 
• H+= diminuição do pH dos tecidos 
• Ligação da Hemoglobina com O2 influenciado pelo pH e concentração de CO2 
• Interconversão CO2 e bicarbonato = regulação da ligação do O2 e liberação no 
sangue 
Efeito Bohr: 
Hb + O2 HbO2 
HHb + O2 HbO2 + H+ 
1- O2 e H+ não se ligam ao mesmo sítio da hemoglobina 
2- O2 se liga aos átomos de Fe do Heme, enquanto o H+ se liga a qualquer resíduo de 
aa da proteína 
Proteínas do Músculo: actina e miosina 
• São fibrosas, alongadas e resistentes, são proteínas com uma característica bem 
diferente 
• Força contrátil do músculo: interação de actina e miosina 
• Proteínas em Filamentos: deslizamento causando contração 
• 80% da massa proteica do músculo 
Miosina: 6 subunidades (extremidade carboxila: alfa hélice enrolada; e na amino Sítio 
para hidrólise ATP) forma filamentos grossos da mais estrutura 
Céls. Musculares: agregados de miosina formam FILAMENTOS GROSSOS (eixo central 
da unidade contrátil)PÁGINA 11 
Actina: 
Monômeros de actina (actina G) associa-se a polímero longo (actina F) 
Filamento fino: actina F + troponina e tropomiosina – regula o processo de contração e 
3 subunidades, como se fosse um cordão que envolve a actina 
Contração muscular: deslizamento dos filamentos grosso e finos 
Como isso acontece – actina se aproxima do domínio motor e acontece a contração 
São formados por eixos – eixos largos relaxados e eixos juntos tenso 
Sistema Imunológico e Imunoglobulinas: Os anticorpos têm 2 sítios de ligação aos 
antígenos idênticos, proteínas de defesa do corpo 
Imunoglobulina G (IgG): principal classe de anticorpo e proteína mais abundante no 
soro do sangue 
São formadas por 4 cadeias sendo 2 cadeias pesadas e 2 cadeias leves, essas cadeias são 
interligadas através de ligações de sulfeto e a gente tem o sitio de ligação 
complementar onde liga o antígeno. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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TÍTULO 2 
Talvez você goste da foto na página de rosto tanto quanto nós, mas se ela não é ideal 
para o seu relatório, é fácil substituí-la por uma foto sua. 
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