ESTRUTURA E FUNÇÃO DE PROTEÍNAS BCM

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ESTRUTURA E FUNÇÃO DE PROTEÍNAS BCM – 1 
 
 
OBJETIVOS 
• Abordar sobre a formação das estrutura das proteínas 
Influência das cadeias laterais de aminoácidos na estrutura proteica 
Aminoácidos sulfurados e estabilidade de proteínas Proteínas fibrosas e 
globulares. 
Imunoglobulinas 
Albumina 
 
LIGAÇÕES PEPTÍDICAS 
- Formação de um peptídeo se dá por uma reação de polimerização 
por desidratação 
- atração do grupo amina com o grupo carboxila 
- amino terminal com carboxi terminal 
- reação de polimerização por desidratação 
 
Aminoácidos importantes para o metabolismo 
proteico humano 
ESSENCIAIS: ​Arginina, Fenilalanina, Histidina, Isoleucina, Leucina, 
Lisina, Metionina, Treonina, Triptofano, Valina. 
NÃO ESSENCIAIS: ​Alanina, Asparagina, Aspartato ou ácido 
aspártico, Cisteína, Glutamato ou ácido glutâmico, Glutamina, Glicina, 
Prolina, Serina, Tirosina. 
PROTEÍNAS 
Constituição e Renovação das Estruturas Biológicas 
Renovação de 1-2% das proteínas totais por dia 
70% água 30% proteínas 
“proto” – primeiro; de primeira importância 
proteína alfa hélice - função mais estrutural -ex. citoesqueleto 
PROTEÍNAS... 
Moléculas diversificadas quanto à forma e função 
Funções estruturais: componentes do citoesqueleto e de 
estrutura de sustentação como o colágeno 
 
Funções dinâmicas: enzimas catalisam milhares de reações 
químicas / fazem o transporte de moléculas (O2 pela 
hemoglobina) 
Função de defesa: imunoglobulinas e o interferon–combate a 
infecções bacterianas e virais 
Mecanismos de contração muscular 
- efeitos colaterais por falta de enzima. 
- hemoglobina(transporte de gases e mioglobina(armazena o 
oxigênio na musculatura) - anemia falciforme 
- Hormônio também é proteína 
 
 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
 - sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica. 
- É determinada por um gene (trinca de bases do DNA) 
- Determina todos os outros níveis de organização, a estrutura pode ser 
primária, terciária ou quaternária. 
- é o RG da proteína 
 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
- ​arranjo regular e repetitivo da cadeia polipeptídica, presença de um 
padrão de repetição. 
Existem dois tipos ou mais comuns de estrutura secundária: alfa-hélice 
e a conformação beta ou folha beta pregueada. 
- A alfa-hélice é mantida por pontes de hidrogênio que ocorrem 
entre a primeira e a quarta ligação peptídica subsequente, e assim 
por diante (intracadeia), conferindo grande estabilidade. 
- As cadeias laterais dos aminoácidos estão projetadas para fora e 
não participam das pontes de hidrogênio. 
- apresentam um padrão regular de disposição em relação as 
ligações de hidrogênio. 
- alfa hélice- para cada volta cabe 3,6 resíduos(perdeu uma parte 
para fazer a ligação, faz a desidratação para fazer a ligação 
peptídica) 
- para ligar uma volta na outra se faz uma ligação de hidrogênio (é a 
atração entre cargas elétricas) para interagir a formar a alfa hélice. 
- Na estrutura secundária não há interação das cadeias laterais. 
- A tendência de um determinado segmento de uma cadeia 
polipeptídica de formar uma alfa-hélice depende da identidade e 
da sequência de resíduos de aminoácidos de segmento. 
 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA - BETA - FOLHA PREGUEADA 
- é um zig-zag, extremidade de amina terminal, ligação de 
hidrogênio entre as cadeias. 
- invés de enovelar se forma um zig-zag 
- também existem as pontes de hidrogênio. 
- pode estar no sentido paralelo ou antiparalelo. 
- Estrutura mantida por ligações de hidrogênio entre as cadeias 
polipeptídicas (intercadeia) 
- As cadeias polipeptídicas se dispõem lado a lado 
- As cadeias laterais dos aa são projetadas para cima e para baixo 
de folha pregueada. 
- Conformação mais estendida das cadeias polipeptídicas 
- Estrutura definida pelos esqueletos dos átomos arranjados 
- O esqueleto da cadeia está em zigue-zague dos segmentos 
polipeptídicos individuais da uma aparência pregueada da folha 
em geral 
- Cada proteína tem seu próprio conteúdo de alfa-hélice e 
conformação beta determinado pela estrutura primária 
- A alfa-hélice está presente em 100% das alfa-queratinas 
- A alfa-hélice aparece em cerca de 80% da estrutura da mioglobina 
- Voltas beta: geralmente composta por 4 aa, onde um pode ser a 
prolina. 
 
ESTRUTURA ALFA-QUERATINA 
- 100% de formação estrutural de alfa hélice 
- já é uma estrutura secundária 
- insolúvel em água, estrutura de sustentação, fibrosa. 
 
 
 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
- Formado pelo arranjo tridimensional total de todos os 
átomos de uma proteína 
- Aminoácidos que estão bem distantes na sequência 
polipeptídica e em diferentes tipos de estruturas 
secundárias podem interagir na estrutura da proteína 
completamente enovelada. 
- Segmentos da cadeia polipeptídica que interagem entre 
si são mantidos em suas posições terciárias 
características por diferentes tipos de interações fracas 
(e algumas vezes por ligações covalentes, como 
ligações dissulfeto) entre os segmentos. 
- precisa do RG 
- aparece a cadeia lateral 
- estrutura tridimensional - está na forma enovelada e de 
zig-zag. tem a conformidade de alfa-hélice e de folha 
pregueada. 
- Enovelamento- se forma a estrutura terciária ou quaternária. 
- a tendência de formação de proteína será as cadeias 
laterais hidrofóbicas nas cadeias internas e nas cadeias 
externas as hidrofílicas, pois precisam interagir com a água. 
- região hidrofóbica na parte interna e hidrofílica na parte 
externa. Para a interação com um fosfolipídio de uma 
membrana por exemplo seria o inverso. 
- mioglobina é uma estrutura terciária - já pode ter uma função 
 
 
 
 
 
Ligações de hidrogênio 
Estabelecidas entre grupos R de aminoácidos polares com ou sem 
carga. 
Por exemplo: serina e treonina, que apresentam grupo carboxila, podem 
formar ponte de hidrogênio com asparagina ou glutamina, que 
apresentam grupo carbonila. 
Não apresentam ponto regular de disposição. 
 
Interação hidrofóbica 
Formadas entre as cadeias laterais hidrofóbicas dos aminoácidos 
apolares. 
São as mais importantes para a manutenção da conformação espacial 
das proteínas, devido ao número de aminoácidos hibrofóbicos. 
Os grupos hidrofóbicos aproximam-se, reduzindo a área polar exposta 
ao solvente. 
A maioria das cadeias hidrofóbicas localizam-se no interior apolar da 
molécula proteica. 
Ligações eletrostáticas ou iônicas 
Interações de grupos com cargas opostas, como os aminoácidos 
básicos (lisina, arginina e histidina) e ácidos ( aspartato e glutamato). 
Importância para o dobramento da cadeia polipeptídica, quando 
ocorrem no interior apolar da proteína. 
Interações dissulfeto 
• Através de uma ligação covalente, formada entre dois resíduos de 
cisteína por uma reação de oxidação. 
• São raramente encontradas em proteínas intracelulares, sendo 
secretadas no meio extracelular. 
ANEL AROMÁTICO- ​é hidrofóbico, só se liga com ele mesmo. 
-lipídio se dissolve com lipídio - gordura quebra gordura. 
ligação iônica- ​atração de um ácido com uma base. 
INTERAÇÃO HIDROFÓBICA- ​apolar pois só vai se ligar com carga 
positiva. 
LIGAÇÃO IÔNICA - ​um ácido e uma base ex. hemoglobina - 
desoxihemoglobina 
LIGAÇÃO DISSULFETO- ​enxofre que se liga com outro enxofre 
LIGAÇÃO DE OXIDAÇÃO- ​liberação de ions H+ 
 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
Descreve a associação entre duas ou mais cadeias polipeptídicas ou 
subunidades para compor uma proteína funcional 
As subunidades podem ser iguais ou diferentes 
É estabilizada por ligações fracas entre as subunidades, mas pode 
conter pontes dissulfeto 
-pega uma terciária que foi formada e junta com outra terciária. 
-duas ou mais cadeias terciárias que se ligaram. 
- hemoglobina é uma estrutura quaternária 
 
MANUTENÇÃO DA ESTRUTURA 
A conformação nativa das proteínas é estabilizada por: 
- L​igações Dissulfeto (-S-S-) 
- Interações fracas (não-covalentes) - ligações de hidrogênio, 
interações hidrofóbicas e iônicas - mais numerosas e iônicas 
- Resíduos hidrofóbicos mantidos dentro da molécula-​para manter a sua forma precisa da interação das cadeias laterais. 
- hidrofóbica só se liga com hidrofobia. 
- iônicas- ácido que se liga com uma base 
 
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS 
Perda da estrutura tridimensional suficiente para causar perda da 
função 
É decorrente do rompimento das ligações fracas que estabilizam a 
estrutura tridimensional das proteínas 
Não necessariamente ocorre um desenovelamento completo da 
proteína 
Agentes que causam a desnaturação, aumento da temperatura, 
alteração de pH, detergentes, solventes orgânicos (álcool ou acetona) 
- perda da conformidade nativa 
- toda proteína quando perde a estrutura não necessariamente volta 
para a estrutura primária. pode voltar a ser secundária. 
- o máximo de desnaturação seria a primária 
- renaturação- ​aproveitar a proteína e voltar para a estrutura 
terciária ou quaternária. 
- quem decide é a chaperona. 
- não pode se formar proteínas defeituosas. 
- rompimento das ligações fracas- volta para a secundária- ou volta 
para a primária ou é renaturada 
- não se rompe uma ligação peptídica, somente com proteínas. 
- quando se desnatura a proteína ela perde a função, volta a ser 
uma estrutura primária e para ela voltar a ser aminoácidos precisa 
das enzimas para quebrar as ligações peptídicas. 
- Os agentes que causam a desnaturação pode ser físico ou 
químico. aumento de temperatura, alteração de pH, detergentes, 
solventes orgânicos (álcool ou acetona). 
- Ex. desnaturação- quando abre a fita de DNA 
- Desnaturou perdeu a função 
NATIVA- ​estado nativo da proteína 
 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
1. Quanto a forma – Fibrosas ou globulares 
2. Quanto a constituição – Simples ou conjugada 
- diferença de alfa para beta é apenas a conformação. 
 
PROTEÍNAS FIBROSAS 
Possuem formas alongadas 
São geralmente insolúveis (aa hidrofóbicos na composição) 
Desempenham papel estrutural 
Compostas por unidades repetitivas que se associam 
 
 
Exemplos: 
Alfa-Queratina - ​formadas pela associação lateral de duas ou três 
cadeias em alfa-hélice, formando cabos laterais 
Colágeno - ​são constituintes do tecido conectivo: cartilagem, tendões, 
ossos e a córnea do olho. Forma e resistência. 
O colágeno é a proteína mais abundante no corpo humano. Uma típica 
molécula de colágeno é longa, com estrutura rígida, em que três 
cadeias polipeptídicas (referidas como "cadeias α") estão torcidas, uma 
em volta da outra, de forma semelhante a uma corda de tripla-hélice. 
Elastina - ​estica sem se romper 
Queratina - ​proteção 
Tropomiosina - ​contração muscular, filamentos finos do tecido 
muscular, cada peptídeo é alfa-hélice, repetições seguidas de 7 
resíduos, cadeias hidrofóbicas: 1 e 4 aa, polares: 5 e 7. 
cadeias 
GLOBULAR 
DIFERENTES SEGMENTOS DE UM POLIPEPTÍDIOS SE DOBRAM 
UNS SOBRES OS OUTROS 
ESTRUTURA MAIS COMPACTA, SE COMPARADA COM AS 
PROTEÍNAS FIBROSAS 
AS PROTEÍNAS GLOBULARES PODEM ASSUMIR UMA GRANDE 
VARIEDADE DE FORMATOS. 
PROTEÍNAS GLOBULARES PODEM SER FORMADAS POR 
α-HÉLICES, FOLHAS β E VOLTAS. 
 - comparada a fibrosa ela é mais compacta 
-cumpre uma função específica 
-solúvel em água- hidrofóbico pra dentro, hidrofóbico para fora. 
-simples- só formada por aa 
-grupo prostéticos, grupos não formados por proteínas, pois não 
contém aminoácidos.ex.ferro = aa mais ferro faz parte do grupo 
prostético 
-a proteína se liga a uma molécula de glicose - glicoproteína 
- lipoproteína - LDL e HDL uma estrutura que era simples e 
quando se liga a proteína se torna uma lipoproteína= aa + lipídio. 
Mioglobina e Hemoglobina 
Estrutura primária e terciária semelhantes Transporte e armazenamento 
de O2 
MIOGLOBINA: 
• encontrada nos músculos • armazena oxigênio 
• Globina + heme 
• acoplamento de O2 
HEMOGLOBINA: 
• tetrâmero da mioglobina 
Proteínas globulares tem uma diversidade de estruturas terciárias. 
QUANTO A CONSTITUIÇÃO 
- Simples 
Formada apenas por aminoácidos 
- Conjugada - possuem grupos prostéticos, cromoproteínas, 
glicoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas.