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Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. Um aminoácido é constituído de um grupamento amina, um grupamento carboxila, um átomo de hidrogênio e um grupamento radical diferenciado, todos eles ligados a um carbono α. Embora existam mais de 300 diferentes aminoácidos na natureza, apenas 20 são usualmente encontrados como constituintes de proteínas em mamíferos. glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e APOLARES: triptofano serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina e tirosina POLARES NEUTROS: glutamato e aspartato (ácidos) POLARES NEGATIVOS: Histidina, arginina e lisina (básicos) POLARES POSITIVOS: Não essenciais Essenciais Essenciais condicionais Alanina Histidina Arginina Asparagina Isoleucina Cisteína Aspartato Leucina Glutamina Glutamato Lisina Glicina Serina Metionina Prolina Fenilalanina Tirosina Treonina Triptofano Valina Hi, Felis tre me levar isoao trip Histidina, Fenilalanina, lisina, treonina, , leucina, valina, isoleucina, metionina triptofano Apolar: hidrofóbicos Polar: hidrofílicos Moléculas orgânicas → Grupo “R” → um átomo ou átomos ligado ao carbono central (determina a identidade de um aa) Os grupos amino e carboxila dos aminoácidos, em conjunto com os grupos ionizáveis R de alguns aa atuam como ácidos e bases. Os 20 aa quando em solução aquosa se encontram como íons dipolares ou íon híbrido → podem agir como ácido ou base. pH → potencial de Hidrogênio São cadeias de aminoácidos ligadas de modo covalente → ligação peptídica Ligação peptídica é uma reação de condensação entre dois aminoácidos com a saída de uma molécula de água a partir de elementos do grupo carboxila de um aa e do grupo amino de outro aa. CHON 2 aminoácidos........................................dipeptídios 3 aminoácidos........................................tripeptídios 4 aminoácidos........................................tetrapeptídios + de 10 aminoácidos...............................polipeptídios até 100 aminoácidos..........................peptídio + de 100 aminoácidos........................proteína Adição de aa limitantes à dieta é prática corrente em pessoas que não consomem produtos de origem animal e na produção animal, frente a diversas deficiências nutricionais presentes nos alimentos e matéria bruta das rações - base de farelo de milho e soja (animais) Variações no perfil de aa devido a baixa dieta proteica podem resultar em consequências desastrosas para o saúde animal e em rebanhos = alterações no equilíbrio água, gordura e proteínas dos tecidos e aumento da degradação proteica e de catabolismo de aa limitantes (deficientes na dieta) Deficiência de aa podem causar Triptofano → catarata Treonina e Metionina → fígado gordo Lisina → distúrbios na emplumagem e atraso na maturação sexual dos animais Intoxicações pelo excesso de aa Dietas de gramíneas com teores de Tirosina → lesões oculares em membros Metionina → alterações histopatológicas Mimosina → queda de pelos e atraso no crescimento Triptofano → acidose láctica, timpanismo e edema pulmonar – conversão principio ativo tóxico Metilindol GRUPO PROSTÉTICO → É um componente de natureza não- proteica de proteínas conjugadas que é essencial para a atividade biológica dessas proteínas. Os grupos prostéticos podem ser orgânicos (vitamina ou açúcar) ou inorgânicos (íon metálico), encontram-se ligados de forma firme à cadeia polipeptídica, muitas vezes através de ligações covalentes. Uma proteína despojada do seu grupo prostético é uma apoproteína, designando-se por vezes a proteína com grupo prostético como holoproteína. https://pt.wikipedia.org/wiki/Composto_org%C3%A2nico https://pt.wikipedia.org/wiki/A%C3%A7%C3%BAcar https://pt.wikipedia.org/wiki/Composto_inorg%C3%A2nico https://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%8Don https://pt.wikipedia.org/wiki/Metal https://pt.wikipedia.org/wiki/Cadeia_polipept%C3%ADdica https://pt.wikipedia.org/wiki/Liga%C3%A7%C3%B5es_covalentes https://pt.wikipedia.org/wiki/Apoprote%C3%ADna https://pt.wikipedia.org/wiki/Holoprote%C3%ADna
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