Aminoácidos - Resumo

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@tchinelate 
 
Aminoácidos 
 
Os aminoácidos são as unidades estruturais 
básicas das proteínas. 
Cada aminoácido possui um carbono central 
ao qual se ligam quarto diferentes grupos: 
um grupamento de amina, uma carboxila, 
um átomo de hidrogênio e um grupamento 
R diferenciado. 
Um grupamento R é referido como cadeia 
lateral. 
 
 
São conhecidos 20 aminoácidos separados 
em dois grupos os: 
Essenciais (são ácidos que o corpo não 
produz): Valina; Leucina; Isoleucina; 
Fenilalanina; Triptofano; Lisina; Arginina; 
Histidina; Metionina; Treonina. 
Não essenciais (aqueles que são 
produzidos pelo organismo): Alanina; 
Aspartato; Asparagina; Cisteina; Glicina; 
Glumato; Glutamina; Prolina; Serina; 
Tirosina. 
 
Funções 
o Formação das proteínas (fundamental); 
o Controle do crescimento celular; 
o Transmissão nervosa (GABA, glutamato, 
glicina, tirosina: levodopa (L-DOPA), 
dopamina e noradrenalina); 
o Biossíntese de porfirinas (Heme); 
o Biossíntese de bases nitrogenadas; 
o Síntese de ureia (ciclo da ureia); 
o Transdução de sinal de comunicação 
entre células; 
o Transdução de ação de hormônios; 
o Síntese de hormônios; 
o Síntese de creatina; 
o Síntese de glicose / glicogênio (fígado: 
gliconeogênese: formação de glicose 
através de precursores não glicídicos); 
o Síntese de corpos cetônicos. 
 
 
@tchinelate 
 
Classes 
Aminoácidos com grupamento R apolar ou 
hidrofóbico ou alifático: são os menos 
solúveis, devido à ausência de grupamentos 
hidrofílicos no grupamento R. São eles: 
o Cadeias alifáticas hidrocarbonada: 
alanina, leucina, isoleucina, valina e 
prolina; 
o Anel aromático: fenilalanina e triptofano; 
o Enxofre: metionina. 
o Hidrogênio: glicina. 
Neste grupo a alanina é o aminoácido mais 
solúvel, a glicina é o aminoácido mais 
simples em virtude de possuir como R 
apenas um átomo de hidrogênio (apolar). 
Aminoácidos com grupamento R polar não-
carregado: possuem grupamentos 
hidrofílicos na cadeia carbonada que não se 
ionizam, porem conferem maior solubilidade 
ao aminoácido. São eles: 
o Hidroxila: serina, treonina e tirosina; 
o Grupo amida: asparagina e glutamina; 
o Sulfidrila: cisteína. 
A cisteína e a tirosina têm os grupamentos R 
mais polares, sendo, portanto mais solúveis 
desta classe. A asparagina e a glutamina são 
amidas do acido aspártico e do acido 
glutâmico, respectivamente. 
Aminoácidos com grupamento R polar 
carregado positivamente (básicos): lisina, 
arginina e histidina; todos possuem 
grupamento R de 6 carbonos e a carga 
positiva localiza-se em um átomo de 
nitrogênio do R. 
Aminoácidos com grupamento R polar 
carregado negativamente (ácidos): ácido 
aspártico e ácido glutâmico. São citados 
como aspartato e glutamato em virtude de se 
ionizarem em pH fisiológico adquirindo carga 
negativa no grupamento carboxila (-COO-). 
 
 
 
@tchinelate 
 
 
 
Aminoácidos, peptídeos e proteínas. 
Existem 20 aminoácidos-padrão, mas 
diferentes proteínas. Isso é possível graças 
as diferentes combinações que podem ser 
feitas com essas moléculas. 
Os aminoácidos se unem por meio 
de ligações peptídicas, as quais se formam 
entre o grupo carboxila de um aminoácido e 
o grupo amino de outro. Essas ligações 
permitem a formação de cadeias de 
aminoácidos, que recebem o nome 
de peptídeos. 
Quando dois aminoácidos estão ligados, 
temos um dipeptídeo; quanto três estão 
ligados, temos um tripetídeo; quando quatro 
estão ligados, temos um tetrapeptídeo e 
assim sucessivamente. A união de muitos 
aminoácidos é conhecida como 
polipeptídeo. 
Uma proteína, por sua vez, pode apresentar 
milhares de aminoácidos. É possível 
diferenciar um polipeptídeo de uma proteína 
analisando-se sua massa molecular. 
 
 
 
O número de ligações peptídicas se da 
ao número de aminoacidos menos 1. 
https://mundoeducacao.uol.com.br/quimica/ligacao-peptidica.htm
https://mundoeducacao.uol.com.br/biologia/peptideos.htm