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Enzimas - estrutura e função - • As enzima são estruturas proteicas sintetizadas pelo próprio organismo que atuam como catalisadoras das reações biológicas. * Existem ribozimas: são encontradas nos ribossomos e são constituidas de moléculas de RNA - tem como função auxiliar nas ligações peptídicas que são feitas nos ribossomos. • CATALISADORES: são substâncias que alteram a velocidade de uma reação química, acelerando-a - provoca uma catálise. * A eficiência de uma reação com uma enzima 10^15 vezes maior em relação à reação sem a catálise. • 1850: experimentos de Pasteur - estuda a produção de álcool através do açúcar e percebe que as leveduras eram capazes de realizar essa transformação = após um tempo outros pesquisadores descobriram que essas reações aconteciam mesmo que as leveduras estivessem mortas, ou seja, na verdade temos as enzimas envolvidas nesse processo. • LEMBRANDO QUE AS ENZIMAS NÃO SÃO CONSUMIDAS DURANTE A CATÁLISE!!! • As enzimas possuem um tempo de meia vida determinado, chega uma hora que elas perdem sua atividade e função - nosso organismo recicla essas enzimas e fazem outras novas. • COMO ESSAS ENZIMAS ATUAM COMO CATALISADORES? As enzimas são capazes de catalizar as transformações químicas diminuindo a energia de ativação dessas reações - a EAT é reduzida devido as rotas alternativas que a enzima proporciona a reação. • REAÇÕES BIOLÓGICAS IMPORTANTES QUE OCORREM ATRAVÉS DA CATÁLISE POR ENZIMAS: controle da PA; digestão de alimentos; glicólise. ➱ A Reação Enzimática: • A reação enzimática ocorre quando um substrato liga-se ao sítio ativo presente em uma enzima. • Toda enzima possui pelo menos um sítio ativo! • O sítio ativo é complementar ao substrato (sistema chave-fechadura) = alta especificidade! • A atividade enzimática ocorrerá da seguinte forma: uma enzima se encaixará sobre um substrato específico formando o complexo enzima-substrato (ES), neste momento ocorrerão as reações químicas formando o complexo enzima produto (EP) e finalmente a enzima solta os produtos. * O produto nunca volta a ser substrato, por isso temos uma seta unidirecional na transformação do complexo enzima substrato formando produto + enzima. • QUAIS PROCESSOS FISIOLÓGICOS UTILIZAM ENZIMAS PARA ACONTECER? Na mitocôndria (ciclo do ácido cítrico; oxidação de ácidos graxos; descarboxilação do piruvato); no citosol (glicólise; ciclo das pentoses; síntese de ácidos graxos); no núcleo (síntese de RNA e DNA); no lisossomo (degradação de macromoléculas complexas). ➱ O Mecanismo de Catálise: • Fornecemos energia à um substrato até chegar no pico (estado de transição) onde o substrato se transforma em produto - com a presença da enzima gastamos muito menos energia para atingir o estado de transição e diminuímos o ΔG (variação da energia livre de Gibbs) devido à rota alternativa que é oferecida à essa reação na presença da enzima. ➱ A s H o l o e n z i m a s ( e n z i m a s conjugadas): são formadas por grupos prostéticos (moléculas de baixo peso molecular que estão fortemente ligadas às proteínas) - ex: o grupo heme da hemoglobina é um grupo prostético. • As holoenzimas dependem de outras moléculas para funcionarem (grupos prostéticos). • CASO A MOLÉCULA SEJA METÁLICA (ex: Zn2+; Cu2+; Fe2+ ou Fe3+; K+; Mg2+; Mn2+; Mo; Ni2+…) - termos um cofator. • CASO A MOLÉCULA NÃO SEJA METÁLICA (ex: NAD+): teremos uma coenzima. • A apoenzima é aquela que não possui grupo prostético ligado. • Os grupos prostéticos (cofatores e coenzimas) se ligam a apoenzima afim de facilitarem a ligação da holoenzima ao substrato, formando o complexo enzima substrato. ➱ Nomenclatura: • Com o sistema de nomenclatura recomendado temos a formação de nomes bem sugestivos para as enzimas, muitas delas já são autodidatas e conseguimos facilmente deduzir sua ação. Ex: lactato-desidrogenase (tira hidrogênio) e adenilato- ciclase (atua no processo de ciclização dos carboidratos). * Algumas enzimas possuem nome usual que não segue a nomenclatura recomendada. → As Seis Classes de Enzimas: 1. OXIDORREDUTASES: realizam oxirredução - transferência de elétrons ou remoção de hidrogênio; 2. TRANSFERASES: transferem grupos; 3. HIDROLASES: reações de hidrólises - quebras de ligações pela água. 4. LIASES: quebra de ligações -C-C; C-S; C-N. 5. ISOMERASES: transferencia de grupos dentro da molécula para a produção de isômeros = racemização de isômeros ópt icos ou geométricos. 6. LIGASES: formação e clivagem de ligações C- O; C-S; C-C e C-N e ésteres de fosfato ➱ Fatores que Alteram a Atividade Enzimática: → Variação de pH: todas as enzimas tem uma faixa de pH em que são funcionais (pH ótimo) - grande parte é de 6 a 8 no organismo humano. O pH ótimo de uma enzima reflete variações no estado de ionização de resíduos de aa. do sítio ativo - em pHs afastados do pH ótimo as enzimas podem estar totalmente ou parcialmente desnaturadas. PREFIXO = SUBSTRATO + SUFIXO = ASE → Variação de Temperatura: as enzimas também possuem uma temperatura ótima, ao contrário do pH, onde as enzimas podem se desnaturar em faixas de pH superiores ou inferiores a faixa do pH ótimo, na temperatura as enzimas só irão se desnaturar se estiverem em temperaturas acima da temperatura ótima. → Tempo de Reação e Concentração Molar dos Componentes: > concentração molar do substrato [S]: determina a velocidade da reação - a velocidade da reação é diretamente proporcional à quantidade de substrato ∴ ↓ quantidade de substrato = ↓ velocidade de reação - ↑ quantidade de substrato = ↑ velocidade de reação. > concentração molar da enzima [E]: também é diretamente proporcional à velocidade da reação. O SUBSTRATO CAI NA MESMA RAZÃO EM QUE O PRODUTO AUMENTA EM FUNÇÃO DO TEMPO. * ENZIMA CREATINOFOSFOQUINASE (CPK): A creatinofosfoquinase, conhecida pela sigla CPK ou CK, é uma enzima que atua principalmente nos tecidos musculares, no cérebro e no coração. A dosagem dessa enzima é corriqueiramente solicitada quando o paciente chega ao hospital com queixa de dor no peito ou para verificar se há indícios de um AVC ou alguma doença que afete os músculos, por exemplo - muito solicitado quando há suspeita de infarto!
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