Estrutura e Contração do Músculo Esquelético

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Contração 
Muscular 
Os músculos esqueléticos contraem apenas em 
resposta ao sinal proveniente de um neurônio 
motor somático. Um músuculo esquelético é um 
conjunto de células musculares (ou fibras 
musculares) que se organizam em feixes. 
*Paralelamente, nervos são um conjunto de 
axônios; 
Cada célula é um corpo alongado e multinucleado 
de formato cilíndrico. Isso se dá devido a fusão 
de muitas células musculares embrionárias. 
*As células satélites, ficam na porção externa da 
membrana que recobre a fibra muscular, 
podendo tornarem- se ativas para crescimento 
ou reparo muscular. 
 
Chama-se de fascículo o conjunto de fibras 
envoltas por tecido conectivo (formando o feixe). 
Estrutura do músculo esquelético: 
 
ANATOMIA DA FIBRA MUSCULAR: o músculo 
esquelético se organiza da seguinte forma: 
músculo esquelético > feixes de fibras 
musculares > fibras musculares individuais > 
miofibrilas > sarcômeros. As miofibrilas são feixes 
organizados de proteínas contráteis e elásticas 
envolvidas na contração. 
Chama- se retículo sarcoplasmático a estrutura 
que envolve cada miofibrila, sendo um retículo 
endoplasmático modificado. Ele concentra e 
sequestra o Ca 2+ (com o auxílio da Ca 2+ 
ATPase presente em sua membrana). Quando 
esse Ca é liberado, é produzido um sinal de cálcio 
que será útil na contração de todos os tipos de 
músculo. 
 
As cisternas terminais desses retículos 
sarcoplasmáticos (RS) estão associados com 
túbulos transversos, chamados de T. O conjunto 
que se dá pela associação de um túbulo T com 
duas cisternas terminais do RS é chamado de 
tríade. 
Corte histológico da fibra estriada esquelética: 
Os túbulos T permitem que os potenciais de 
ação advindos dos nervos se movam 
rapidamente pra o interior da fibra muscular, 
alcançando as cisternas terminais quase 
simultâneamente. 
*O sarcolema é o nome dado à membrana 
plasmática das fibras musculares; 
*Cada miobrila é composta por diversos tipos de 
proteínas organizadas em estruturas contráteis 
repetidas, chamadas de sarcômeros.. 
Miosina: é uma proteína motora, formada por 
cadeias proteicas que se entrelaçam, formando 
uma longa cauda e um par de cabeças: 
 
Cada cabeça de miosina possui duas cadeias 
proteicas: uma leve e uma pesada. A cadeia 
pesada é o domínio motor que se liga ao ATP e 
utiliza sua energia para gerar movimento. Esse 
domínio motor funciona como uma enzima, 
sendo considerado como uma miosina- ATPase. 
É na cadeia pesada onde fica um sítio para 
ligação com a actina.. 
Actina: proteína que forma os filamentos finos da 
fibra muscullar. Quando isolada, uma molécula de 
actina tem caráter de proteína globular. Havendo 
polimerização, formam- se cadeias longas, 
chamadas de actina F. No músculo esquelético, 
dois desses filamentos enrolam- se um no outro 
para formar os filamentos finos da miofibrila. 
 
Cada molécula de actina G tem um único sítio de 
ligação à miosina.. 
 
CABEÇA 
DA MIOSINA 
REGIÃO 
FLEXÍVEL 
CAUDA DA 
MIOSINA 
CADEIA DE ACTINA MOLÉCULA DE MIOSINA 
LINHA M 
TROPOMIOSINA MOLÉCULA DE ACTINA G 
TITINA 
TROPONINA NEBULINA 
 
Representação da miofibrila e sarcômeros: 
 
Cada cabeça de miosina tem um sítio de ligação 
à actina e um sítio de ligação ao ATP. Os 
filamentos grossos (miosina) estão ligados aos 
finos por ligações chamadas de cruzadas. Elas 
podem estar no estado de baixa energia: 
músculo relaxado, ou alta energia: músculo 
contraído. 
O alinhamento dentro do sarcômero é feito por 
meio da ação de duas proteínas: a titina e a 
nebulina, mostradas nas imagens anteriores. 
Titina: É a maior proteína conhecida e se 
estende desde o disco Z até a linha M vizinha. 
Suas duas funções são: estabilizar a posição dos 
filamentos contráteis e fazer os músculos 
contraídos voltarem ao seu comprimento de 
repouso (é uma proteína elástica).. 
Nebulina: É uma proteína gigante e não elástica 
que acompanha os filamentos finos e se prende 
ao disco Z. Ela auxilia no alinhamento dos 
filamentos de actina no sarcômero.. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Sobre a contração: No estado de relaxamento, 
o sarcômero possui uma banda I grande 
(somente filamentos finos) e uma banda A, cujo 
comprimento equivale ao comprimento dos 
filamentos grossos (que permanece invariável). 
Quando o músculo contrai, os filamentos grossos 
e finos deslizam uns sobre os outros, encurtando 
o sarcômero. 
No músculo, as cabeças de miosina ligam- se às 
moléculas de actina (sítio pesado da cabeça de 
miosina). Um sinal de Cálcio inicia o movimento 
de força, fazendo com que as ligações cruzadas 
da miosina movam- se para frente, levando os 
filamentos finos ao centro. 
*Durante o processo de contração, nem todas 
as cabeças de miosina soltam- se de uma vez; 
Basta imaginar várias pessoas em um cabo de 
guerra: imagine apenas o grupo de um dos lados 
da corda. Nesse lado, existirão várias mãos 
puxando a corda e se todas as mãos soltassem 
essa corda de uma vez, ela iria com toda força 
até o outro grupo. Porém, se um integrante de 
cada vez soltar as mãos para puxar a corda mais 
para o seu lado, haverá uma coesão e uma 
“somação” das forças. O mesmo acontece na 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
contração, em que a corda seria a actina e as 
mãos seriam as cabeças de miosina 
A miosina converte a energia da ligação química 
do ATP na energia mecânica necessária para o 
movimento das ligações cruzadas. A própria 
miosina é uma ATPase (sítio pesado), que irá 
hidrolizar o ATP, formando ADP e fosfato 
inorgânico.. A energia liberada é capturada pela 
miosina e armazenada como energia potencial 
(EP) no ângulo formado entre a cabeça da 
miosina e seu eixo longitudinal. Assim, diz- se que 
as cabeças de miosina estão engatilhadas ou 
prontas para disparar. Essa EP transforma- se em 
e. cinética para o movimento da actina 
O papel do cálcio: A troponina é um complexo 
ligante de cálcio constituído por 3 proteínas, e 
controlará o posicionamento de um polímero 
proteico alongado, a tropomiosina.. 
 
Em um estado de repouso, a tropomiosina 
enrola- se ao redor dos filamentos de actina e 
cobre de forma parcial todos os sítios que 
permitiriam a ligação da actina na miosina. Nessa 
configração ainda podem ocorrer interações 
fracas, de pouca força, porém a miosina fica 
impedida de completar seu movimento. 
A mudança de estado do desligado para o ligado 
ocorrerá através da regulação da troponina 
sobre a tropomiosina. Quando a contração é 
iniciada em resposta ao cálcio, um dos 
complexos da troponina (a troponina C) liga- se 
reversivelmente a ele. Daí, o complexo cálcio-
troponina C desloca a tropomiosina, afastando- a 
completamente dos sítios de ligação à miosina 
encontrados na actina. Isso permitirá que as 
cabeças dos filamentos grossos formem ligações 
cruzadas fortes, puxando o filamento de actina.. 
Quando ocorrer uma redução na concentração 
citplasmática de Ca2+, haverá um relaxamento 
muscular. Isso ocorre porque na ausência de 
Ca2+, a troponina permite que a tropomiosina 
retorne para o estado desligado, recobrindo os 
sítios de ligação. 
 
TROPONINA NEBULINA 
TROPOMIOSINA ACTINA G 
CAMINHO DA CONTRAÇÃO: Uma molécula de 
ATP liga- se a uma cabeça de miosina. Essa 
ligação irá reduzir a afinidade da própria miosina 
com a actina, fazendo com que elas se separem. 
No entanto, a hidrólise do ATP irá fornecer a 
energia necessária para que a cabeça da miosina 
se incline e se ligue novamente à actina. (É 
importante destacar que o ADP e o Pi 
produzidos permanecem ligados à miosina 
enquanto a energia liberada pela clivagem do 
ATP move a cabeça da miosina até que ela 
forme uma nova ligação com a actina.). Pelo fato 
dos sítios de actina estarem parcialmente 
cobertos pela tropomiosina, o estado desse 
sistema estará engatilhado, já que a cabeça da 
miosina não consiguirá manter ligaçõescruzadas 
fortes.. A maioria das fibras musculares em 
repouso ficam assim, até receberem o estímulo 
do cálcio. 
Com o cálcio no citoplasma, se ligando à 
troponina, haverá a liberação total do sítio de 
ligação à miosina. As ligações cruzadas 
transforma- se- ão em ligações fortes, com 
muita energia, à medida que a miosina libera o Pi. 
Ao final do movimento de força, a miosina libera 
ADP, que será o segundo produto do processo 
de clivagem do ATP. Com a saída do ADP, a 
cabeça da miosina se liga fortemente à actina 
novamente, retornando ao estado de rigidez. 
*Após a morte, quando o metabolismo de ATP 
se esgosta, os músculos são incapazes de ligar 
mais ATP e, por isso, os músculos permanecem 
no estado de ligação forte ( já que seria o 
próprio ATP o responsável por “descolar” a 
actina da miosina e dar movimento às cabeças 
da miosina. ) 
A junção neuromuscular: a combinação de 
eventos elétricos e mecânicos ocorrem em 
algumas etapas: Primeiro, através do potencial de 
ação no terminal axoniônico, será liberada na 
fenda sináptica a acetilcolina, através de um 
neurônio motor somático. Essa acetilcolina irá 
gerar um potencial de ação na fibra muscular, 
consequentemente, liberantdo o cálcio antes 
contido no RS para o citosol.. Isso irá influenciar a 
troponina etc etc. 
Detalhando: A acetilcolina liberada irá se ligar aos 
receptores ionotrópicos (que são canais 
dependentes de Ach), abrindo eles para o influxo 
de Na+ (maior) e o efluxo de K+ menor. Isso irá 
gerar uma DDP capaz de desencadear um 
potencial de ação no sarcolema. 
O potencial de ação se desloca pela superfície 
da fibra muscular e para o interior dos túbulos T. 
Existem duas estruturas que estão entre tal 
processo e a liberação de cálcio: o receptor DHP 
(receptor de di-hidropiridina) (acoplados 
mecanicamente aos canais de Ca2+ do RS 
chamados de RyR (receptores de rianodina). 
Nesse caso, a despolarização irá gerar uma 
mudança conformacional no DHP, causando a 
abertura do RYR para liberar cálcio no citosol. 
 
* Os músculos necessitam de energia 
constantemente (para o movimento e aliberação 
das ligações cruzadas, durante o relaxamento, 
para bombear Ca2+ de volta para o RS e para 
retornar ao normal as concentrações de Na e K). 
Sua reserva energética é a fosfocreatina. Trata- 
se de uma molécula cujas ligações fosfato de alta 
energia são geradas entre a creatina e o ATP 
quando os músculos estão em repouso. Já 
quando há atividade, os grupamentos fosfao da 
fosfocreatina, através da creatina-cinase, são 
transferidos para o ADP, gerando mais ATP para 
abastecer os músculos. 
Resumo feito por Erick Leonardo, 
graduando em medicina pela Universidade 
Federal de Sergipe. IG: ericklsmd 
Referências: 
Fisiologia Humana, uma Abordagem 
Integrada. 7° edição. Dee Unglaub 
Silverthorn.