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Aminoácid� ❏ Definição: Carbono alfa + Grupamento ácido carboxílico + grupamento amina + radical * Glutamato monossódico: dá sabor aos alimento. * Aspartame: utilizado como adoçante, dipeptídeo: ácido aspártico + metil-fenilalanina → estimula as papilas gustativas 1. Funções dos aminoácidos nos sistemas biológicos: ● Componentes de proteínas; ● Precursores de cetoácidos, aminas biogênicas, glicose, nucleotídeos, creatina; ● Neurotransmissores:glutamato, aspartato e glicina, por exemplo; ● Transporte: de grupos amino. 2. Características gerais: ● Grupos funcionais: amino e carboxila; ● Elementos chave de um aminoácido: C,H,N,O (pode haver S); ● Cadeia lateral: 20 tipos; ● 1º carbono do aminoácido é o que contém a carboxila. 3. Centro quiral: ● Carbono alfa: ligado ao grupamento carboxílico + grupamento amino + radical + H ● Estereoisômeros: compostos que apresentam a mesma fórmula de estrutura mas seus átomos assumem diferentes posições relativas no espaço. * Todas as proteínas dos seres vivos são formados por L-aminoácidos; * Interações entre biomoléculas são estereoespecíficas; 4. Classificação com relação à síntese: ● Não-essenciais: são formados pelas células dos seres vivos, ex: glutamato,prolina, arginina, serina, cisteína ● Essenciais: os seres vivos não possuem rota metabólica capaz de sintetizá-los, sendo obtidos da alimentação, ex: treonina, metionina, lisina,valina. * Primeiro aminoácido descoberto foi a asparagina em 1806: purificado a partir do aspargo. 5. Classificação de acordo com Grupo R → Apolares e alifáticos:formados, principalmente, por C e H, interações hidrofóbicas, ex: glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina, metionina; → Aromáticos: interações hidrofóbicas, formado por grupo benzeno, ex: fenilalanina, tirosina e triptofano → Polares (não carregados): ligações de hidrogênio e pontes dissulfeto, ex: serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina; → Polares (carregados positivamente): grupamento capaz de se ionizar, apresenta 2 grupos amina, ex: lisina, arginina, histidina; → Polares (carregados negativamente): 2 grupos carboxílicos, ex: aspartame e glutamato. * A cisteína pode formar um aminoácido dimérico unido covalentemente, a cistina, na qual as 2 moléculas de S estão unidas por uma ligação dissulfeto, ex: insulina Aminoácid� 6. Aminoácidos incomuns: ● Modificação pós-traducional: ocorre na cadeia lateral após a inserção dos aminoácidos na proteína. EX: 4-hidroxiprolina (colágeno), trimetil-lisina (histonas), fosfoserina, carboxiglutamato, histamina (reações alérgicas) 7. Carga elétrica de acordo com o pH * Podem agir como ácidos e bases e soluções aquosas: anfóteros ● A forma catiônica predomina em ph ácido; ● A forma aniônica predomina em ph básico; ● A forma zwitteríon é encontrada em ph isoelétrico: específico para cada aa. → A desprotonação dos grupos ácidos e amino produzem uma curva de titulação típica. Na titulação temos: pKa= - log Ka pKa do grupo -COOH=pK1 pKa do grupo -NH3=pK2 * pK1 e pK2 são pontos importantes na curva de titulação de um aminoácido, e determinam a sua capacidade tamponante. * Ponto isoelétrico: valor de pH onde a carga líquido do aminoácido é igual a zero.Nesse pH se um determinado aminoácido for submetido a um campo elétrico, ele não apresenta movimento. ● Quando o aminoácido não tiver um grupo R ionizável, o seu pI pode ser calculado pela média dos pKa dos grupos amina e carboxila. ● Quando o grupo R é ionizável a curva de titulação apresenta 3 estágios. * Apenas a histidina tem condições de exercer atividade tamponante em um ambiente de pH neutro. Fe�t� �o�: Ray��� A�aújo Med����a V�t��i�ári� - U�C�
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