Aminoácidos: Estrutura e Classificação

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AMINOÁCIDOS
Prof. Dr. Anderson Garcia
Roteiro da aula
1. O que são aminoácidos ?;
2. Classificação dos aminoácidos;
3. Propriedades físico-química.
1. O que são aminoácidos ?
Aminoácidos são moléculas constituídas por: 
• Um grupo carboxila (COOH, COO-)
• Um grupo amino (N+H3, NH2)
• Um hidrogênio (H)
• Um radical (variável) 
Figura 1 . Estrutura química comum de todos os aminoácidos. 
A) Representação no modelo esfera e bastão. B) Representação 
na forma estrutural plana.
Fonte: NELSON; COX, 2014; DEVLIN, 2011.
O grupo químico presente no radical é o que vai 
diferenciar os aminoácidos uns dos outros
Ligados à um carbono α
Para identificar os carbonos de um aminoácido, utiliza-se duas convenções, 
onde:
• Os carbonos podem ser enumerados a partir do carbono do grupo 
carbonila substituinte, este sendo o C1 e o carbono α o C2 e assim por 
diante até o último carbono da cadeia.
• Os carbonos adicionais ao carbono α, os carbonos do grupo R, são 
designados pelas letras gregas β, γ, δ, ε.
Funções dos aminoácidos
• São componentes estruturais das estruturais e essenciais das proteínas (moléculas 
biologicamente ativas de todos os seres vivos). 
Estrutura tridimensional da proteína 
mioglobina (transportadora de oxigênio do 
tecido muscular)
Se sigam sucessivamente por ligação peptídica, formando longas 
cadeias lineares de aminoácidos (estrutura primária), que vão se 
organizar no espaço (estrutura secundárias, terciárias) para formar 
uma proteína biologicamente ativa.
Atualmente, são conhecidos mais de 300 tipos de aminoácidos encontrados na
natureza, mas destes, somente 20 ocorrem com frequência nas proteínas dos seres
vivos.
• São transportadores de grupos químicos entre os tecidos e compartimentos 
celulares.
Ex: Alanina, Glutamina e Glutamato
• Precursores biossíntéticos
Ex: Aminoácidos glicogênicos e cetogênicos
• Precursores de elementos do ciclo de Krebs
2. Classificação dos aminoácidos
Os 20 aminoácidos comumente presentes nas proteínas são classificados de acordo 
com a polaridade do seu grupo radical: 
• Grupos R apolares, alifáticos;
• Grupos R polares, não carregados;
• Grupos R carregados positivamente 
(básicos);
• Grupos R carregados negativamente 
(ácidos);
• Grupo R aromáticos
• Grupos R apolares, alifáticos
 São hidrofóbicos
(insolúveis em água, pois não são capazes de 
formar pontes de hidrogênio ou qualquer outro ter 
tipo de interação com a mesma). 
 Posicionam seu grupo R no 
interior das proteínas.
(longe da água, podem fazer interações hidrofóbicas 
com outros resíduos de aminoácidos, contribuindo para 
a estabilização da estrutura da proteína).
(Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina e 
Metionina)
Grupos R polares, não carregados
 São hidrofílicos
(hidrofílicos, ou seja, mais solúveis em água do que aqueles apolares, pois estes contêm grupos 
funcionais, hidroxila (OH) (Serina e Treonina), amida (NH2) (Asparagina e Glutamina) e sulfidrila ou tiol 
(SH) (Cisteína) que podem fazer ponte de hidrogênio com a água e contribui para sua polaridade)
(Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina e Glutamina)
• Grupos R carregados positivamente
 Possuem grupos carregados positivamente em sua cadeia lateral
(Os pertencentes ao grupo R carregado positivamente, tem cadeias laterais com grupos amino primário (N+H3) 
(Lisina), guanidino (Arginina) e imidazol (Histidina). Estes grupos R conferem ao aminoácido carga uma carga 
líquida positiva em pH 7,0, tornando-os mais hidrofílicos que os outros grupos citados anteriormente).
(Lisina, Arginina e Histidina)
• Grupos R carregados negativamente
 Possuem grupos carregados negativamente em sua cadeia lateral
(Ambos os aminoácidos, Aspartato e o Glutamato, possuem um segundo grupo carboxila em sua cadeia lateral).
(Aspartato e glutamato)
• Grupos R aromáticos
 São relativamente apolares
(O anel indol do Triptofano e o grupo hidroxila ligado ao anel aromático da Tirosina faz com que estes dois 
aminoácidos sejam pouco apolares quando comparados com a Fenilalanina que têm somente um anel benzeno 
em sua cadeia lateral.)
(Fenilalanina, tirosina e triptofano)
Todos compartilham de anéis aromáticos em sua cadeia lateral
 Podem participar de 
interações hidrofóbicas
(O grupo hidroxila da tirosina pode formar 
ligações de hidrogênio e é um importante 
grupo funcional em algumas enzimas).
Devido aos seus anéis aromáticos, o Triptofano, a Tirosina e em menor extensão a 
Fenilalanina, conseguem absorver luz no comprimento de onda de 280 nm (região UV 
do espectro).
• Aminoácidos raros encontrados nas proteínas e nas células
Além dos 20 aminoácidos, alguns (chamados raros) podem aparecer em alguns tipos de 
proteína e nas células.
Exemplos: 
Comumente encontradas nas proteínas fibrosas 
da MEC como o colágeno.
Participam do ciclo da ureia nos seres humano
2. Propriedades físico-químicas dos aminoácidos
2.1 Configuração absoluta
Os aminoácidos, exceto a glicina possuem um carbono α ligado a 4 substituintes diferentes, o 
que o torna um centro quiral (carbono quiral).
Possibilita os aminoácidos terem dois estereoisômeros possíveis (D e L).
Todos os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas são da série L. 
2.2 Aminoácidos podem agir como ácidos ou bases fracas
Os aminoácidos possuem grupos ionizáveis. Em solução, os grupamentos carboxila (COOH) e 
amino (N+H3) ligados ao carbonoα, além daqueles encontrados na cadeia lateral, podem perder 
gradualmente seus prótons (H+) e terem suas cargas alteradas em função do pH. Desta maneira 
podem agir como ácidos ou bases fracas.
Moléculas com dois e três grupos ionizáveis como os aminoácidos podem ser chamados de 
dipróticos e tripróticos respectivamente.
Essa perda gradual de prótons em função do pH, faz com que os aminoácidos dipróticos
possam agir em solução como:
• Íons bipolares ou Zwtteríon.
Em pH neutro (+/- 7,00) os aminoácidos dipróticos
estão como íons bipolares, podendo agira tanto como: 
Ácidos fracos (doadores de prótons)
Bases fracas (aceptores de prótons)
Moléculas com essa dupla característica 
(ácido-básica) são chamadas de anfotéricas.
Definições
• pKa= é uma medida da tendência de um grupo (COOH e N
+H3) doar um próton (H
+), com essa 
tendência diminuindo dez vezes à medida que o pKa aumenta em uma unidade. 
Um aminoácido diprótico (com dois grupos ionizáveis), podem conter dois pKas, denominados pK1
para a ionização do grupo COOH e pK2 para a ionização do grupo N
+H3, e ainda se for um aminoácido 
triprotico (três grupos ionizáveis), o terceiro grupo é o da cadeia lateral, denominado por pKr. 
O pKa de um aminoácido é igual ao pH onde ocorre a desprotonação parcial, ou seja, há 
predominância das duas espécies químicas, a protonada e desprotonada.
• PI (ponto isoelétrico) = é o ponto onde o aminoácido permanece na forma bipolar ou 
zwtteriônica.
Cada aminoácido tem seus grupos funcionais ionizados em diferentes faixas de pH, o 
que quer dizer que cada aminoácido tem uma curva de titulação, valores de pKa e PI
característicos.
O aminoácido glicina, quando titulado com uma base forte, o hidróxido de sódio (NaOH) produz uma 
curva característica de onde podem ser extraídas informações valiosas sobre o comportamento 
químico deste aminoácido.
Observando a curva de titulação da glicina, podemos tirar informações importantes:
• De acordo com a curva de titulação a glicina tem duas regiões com poder de tamponamento.
• Uma delas está na parte achatada da curva , se estendendo por aproximadamente 1 unidade de 
pH de cada lado do primeiro pKa de 2,34, indicando que a glicina é um bom tampão próximo 
deste pH.
• A outra região ou zona de tamponamento está centrada em volta do pH 9,60.
• Dentro das faixas de tamponamento da glicina, a equação de Henderson-Hassenbalch pode ser 
utilizada para calcular as proporções de espécies de glicina próton-doadoras e próton-aceptoras 
necessárias para preparar um tampão em um determinado pH.
• Desta maneirapode-se concluir que glicina não é um bom tampão no pH do líquido intracelular 
do sangue, em torno de 7,4.