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Enzimas interesse em alimentos “Enzimas podem ser de origem vegetal, animal ou microbiana, porém sua obtenção por rota microbiana constitui a fonte mais interessante de enzimas industriais.” São catalizadores biológicos com alta especificidade. Nomenclatura e classificação São classificadas em: -Classe 1 Oxidorredutases, fazem reações de oxirredução que oxidam e reduzem substratos; -Classe 2 Transferases, transferência de grupos metil, glicosil, de um doador para um aceptor; -Classe 3 Hidrolases, fazem clivagem hidrolíticas de carbonos ligados a carbono, oxigênio, nitrogênio, etc. -Classe 4 Liasses, clivam carbonos ligados à carbono, oxigênio, hidrogênio, etc. mas por eliminação, formando novas ligações, como duplas; -Classe 5 Isomerases, fazem isomerização da molécula; -Classe 6 Formam ligações covalentes para unir duas moléculas, ocorrendo, geralmente, junto com a hidrólise. Carboidrases Fazem hidrólise (quebra) das ligações glicosídicas entre carboidratos. E também podem fazer o inverso, síntese. E são especificas para cada tipo de substrato. Hidrolise das ligações α-1,4 α-glicosídicas Principais carboidrases: Amilases “São carboidrases capazes de hidrolisar ligações glicosídicas α-1,4 e/ou α-1,6 presentes no amido, no glicogênio e em sacarídeos derivados.” Enzimas que quebram dissacarídeos: ENZIMA AÇÃO SOBRE Invertase Glicose; prod. de açúcar invertido Lactase Produtos lácteos Maltase Cereais - α-amilases Responsáveis pela hidrólise de ligações glicosídicas α-1,4, presentes no amido (amilose e amilopectina). Amilose>glicose/maltose formando dextrina ou maltodextrina. Pode ser de origem animal, vegetal e microbiana (Bacillus sp. e Aspergillus sp.) -β-amilases Quebram ligações glicosídicas α-1,6 presentes no amido (na extremidade redutora). Amido>maltose/glicose/maltotriose, de configuração α para β. A hidrolise do amido gera 90% de maltose, e a incompleta da amilopectina gera em torno de 60% de maltose “Na indústria de alimentos, a utilização de enzimas é essencial para a obtenção de novos produtos, a modificação de ingredientes e a formação de compostos altamente desejáveis.” monossacarídeos Glicosidases- glicose Galactosidases- galactose Frutofuranosidases- frutose De origem vegetal e microbiana (Bacillus polimeria). -Glicoamilases (amiloglicosidases) Retiram a glicose a partir da extremidade não redutora da amilose ou amilopectina. Quebram ligações α-1,4/ α-1,3/α-1,6. Amido>glicose, de forma total. Geralmente produzida por fungos (Aspergillus e Rhizopus). -Enzimas desramificantes Função de remover as ramificações de substratos como amilopectina, glicogênio e dextrinas. Quebram ligações α-1,6 e α-1,4. Isoamilase: tem ação sobre dextrina de tamanho médio, de origem bacteriana (Flavobacterium). Pululanase: é uma Isoamilase, com capacidade de quebrar pululana, de origem bacteriana (Aerobacter e Klebsiella) Aplicação industrial -Produção de bebidas alcoólicas (fermentação); -Panificação (melhora a qualidade e aumento da vida de prateleira); -Produção de xaropes a partir de amido; Lactases β-galactosidases cliva as ligações do tipo β- 1,4 em galactoses e arabinoses, seu substrato é a lactose. Tem também ação de transferase. De origem animal (em maior concentração após o nascimento), vegetal e microbiana (Aspergillus niger, A. oryzae, Candida pseudotropicalis e Kluveromyces lactis). Aplicação industrial -Ingestão (devido intolerância); -Tratamento de produtos lácteos; -Panificação; Invertases Capazes de hidrolisar a sacarose a glicose e frutose. O que leva a rotação óptica, originando açúcar invertido, que tem um poder edulcorante bem maior. Também podem ter função de transferase. Ligações glicosídica α-1,2 ou β-2,1. de origem vegetal (beterraba, cebola, chicória), animal e microrgânica (Saccharomyces sp., Kluveromyces sp, Aspergillus sp.) Aplicação industrial -Obtenção de açúcar invertido; - Obtenção de oligossacarídeos funcionais; Proteases Quando usada em alimentos, alteram as características organolépticas e a função, etc. Elas são responsáveis pela hidrólise das ligações peptídicas entre ptn. Além de serem hidrolases (peptidases/proteinases), podem atuar da ativação de outras enzimas, digestão, transporte, entre outros. São divididas em exopeptidases que atuam na extremidade da cadeia (hidrólise), e endopeptidases, ou proteinases que agem no interior da cadeia (liberam aa livres ou dipeptídeos). De origem vegetal: -Papaína, é extraída do mamão. Sua ação se dá sobre as ligações éster e amina, fazendo reações de síntese e hidrólise em aa; -Bromelina, retirada do abacaxi (Ananas comosus); -Ficina, retirada do figo; De origem animal: -Renina (quimosina), retirada do estomago de bezerros não desmamados; Quando o meio reacional apresenta altos teores de glicose, as glicoamilases tendem a sintetizar isomaltoses (dissacarídeo, ligado por ligações α- 1,6). Glicose>Glicose + frutose (açúcar invertido) -Pepsina, encontrada no estomago em forma inativa (pepsinogênio); -Tripsina, secretada pelo pâncreas, encontrada de forma inativa no mesmo (tripsinogênio). Hidrolisam ligações nos aa lisina e arginina. De origem microbiana: -Renina, a partir de bactérias dos gêneros Bacillus e Geobacillus; -Fungos, como Aspergillus oryzae. Aplicações industriais -Clarificação de cervejas; -Amaciamento de carnes; -Coagulação do leite; -Maturação de queijos; aa>flavors (aldeídos, aminas e ácidos). -Panificação (alterando as propriedades do glúten); -Hidrólise (para obtenção de aromatizantes, espumantes e emulsificantes); -Síntese de aspartame, que é um adoçante de baixa caloria (formado pelo dipeptídeo de ácido L-aspártico e pela L-fenilalanina) Lipases Catalisam a hidrólise das ligações éster de óleos e gorduras, liberando ácidos graxos (AG), diacilgliceróis, monoacilgliceróis e glicerol. Podem também podem fazer reações de síntese. Triacilglicerol> diacilglicerol> monoacilglicerol liberação de AG >glicerol De origem animal lipase pancreática suína, com pH ideal entre 7 e 9 e preferência por AG de cadeia curta. Origem vegetal (sementes de oleaginosas) Origem microrgânica -Fúngicas (leveduras do gênero Candida, Geotrichum candidum); -Fungos filmentosos (hizomucor e Aspergillus com preferência por ácidos); -Bactérias (Burkholderia cepacia, Pseudomonas fluorescens); -As leveduras não são de interesse industrial, mas estão presentes em estado de dormência, tem por exemplo, no milho. Classificação Regiosseletividade Reconhecimento de uma única ligação em diferentes regiões da cadeia e reage com algumas delas. -Lipases 1(3) -específicas só fazem hidrólise de ésteres primários nas posições 1(3) do triacilglicerol; -Lipases não específicas fazem hidrólise de ésteres primários e secundários, nas posições 1(3) e 2. Seletividade do substrato Reconhecimento de um tipo de ácido graxo (AG) e faz hidrólise de suas ligações. Mais rápido. -Tamanho da cadeia (curta, media ou longa); -Grau de insaturação (mono, di ou poli). Enantiosseletividade “Escolha” de um isômero para reagir. Mais rápido. Importância em alimentos Rancidez hidrolítica Acontece quando os triacilgliceróis sofrem hidrólise à AG livres, e quando esses são voláteis, apresentam odores desagradáveis. Aplicação industrial “Tripsina e quimotripsina são produzidas no pâncreas e agem no intestino. Sua atividade é controlada por inibidores de tripsina encontrados em diversos alimentos.” -Panificação (função emulsificante e evitar ranço); -Produçãode óleos e gorduras estruturados (síntese de triacilglicerol); -Nutricional (trocando a posição do grupo dos AG grupo acil para facilitar a absorção); -Produção de margarinas (interesterificação), etc. Referências Bello, K.M. G. Bioquímica dos Alimentos - Teoria e Aplicações Práticas, 2ª edição.Grupo GEN, 2019. 9788527735261. Disponível em: https://integrada.minhabiblioteca.com.br/#/books/9788527735261
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