Material Bioquímica Aminoácidos, Hemoproteinas, Enzimas, Proteinas, Lipidios, Carboidratos

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RESUMO BIOQUÍMICA
AMINOÁCIDOS
- é a base das proteínas, as proteínas são formadas a partir de aminoácidos.
- existem os aminoácidos essenciais (precisa ser consumido pela dieta)
- Amin
HEMOPROTEINAS
- as hemoproteinas são divididas em mioglobina e hemoglobina. A hemoglobina está presente dentro da hemácia, no sangue. A mioglobina está presente no músculo
- as hemoproteinas tem a função de transporte de gases, como o oxigênio e o CO2. Eles devem que ser transportados pois são lipossolúveis. O oxigênio, a gente respira e ele vai para o pulmão, do pulmão tem que distribuir para todo o corpo, o oxigênio é transportado pelo sangue, entretanto, ele é lipossolúvel e ele não consegue ir sozinho então necessita de transportadores, no sangue, é a hemoglobina. No músculo a mioglobina faz esse processo.
- a hemoglobina está dentro da hemácia. É uma proteína quaternária (4 cadeias formando uma única proteína) ligada ao grupo ferro (grupo hemo). As cadeias de hemoglobina são formadas por 2 cadeias alfas e duas cadeias beta (hemoglobina adulto ou A2). Nem sempre foi formado por duas alfas e duas betas, isso só acontece depois dos 6 meses de vida; antes dos 6 meses nos temos 2 alfas e 2 gamas
- a hemoglobina tem a função de pegar o O2 no pulmão e levar para todos os tecidos. Como ela tem 4 cadeias, ela transporta 4 oxigênios, o primeiro, é difícil entrar mas depois que entra os demais ficam mais fáceis. Depois que o primeiro entra a hemoglobina fica muito afim do O2, gerando um problema, pois como ela está muito afim do O2 e não quer soltar mais não oxigenando os tecidos. Para isso tem os fatores que diminuem a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio. (são 5 fatores)
1 – a hemoglobina tem muita afinidade pelo O2 em locais com altas tensões de O2 (pulmão). Baixas tensões de O2 (tecidos), baixa afinidade da hemoglobina por O2, e assim ela consegue liberar o O2 pro tecido.
2 – pH básico (pulmão), a hemoglobina tem alta afinidade, não conseguindo soltar o O2. Diferente dos tecidos, que pH é ácido, baixa afinidade da hemoglobina pelo oxigeno, conseguindo solta-lo (efeito Bohr)
3 – temperatura alta, baixa afinidade da hemoglobina pelo oxigênio. A pessoa está treinando na academia, aumenta a temperatura corporal, musculo precisa de oxigênio, liberando o oxigênio pro musculo (tecido), diferente do frio, que a pessoa fica roxa pois falta O2 no corpo, temperatura baixa, alta afinidade da hemoglobina pelo O2, ela não solta.
4 – 2,3 bpg é uma molécula que está dentro da hemácia, tem carga negativa. A hemoglobina tem 4 cadeias, 2 alfas e 2 betas. As cadeias betas da hemoglobina têm um aminoácido chamado histidina, que tem carga positiva, atraindo o 2,3 bpg. Quando o 2,3 bpg se liga na histidina a hemoglobina perde afinidade pelo O2 conseguindo liberá-lo. O organismo aumenta a produção de 2,3 bpg em algumas condições adversas como altas altitudes (quando o Brasil joga na Bolívia, muito alto, O2 diminui; por isso o Brasil vai uma semana antes, para o organismo se adaptar, aumentando a produção de hemácias e ao mesmo tempo aumenta o 2,3 bpg; caso contrário, se chegassem um dia antes do jogo, os jogadores teriam falta de ar), anemia (o organismo não produz hemácia, tendo pouco, esse pouco tem dentro de si hemoglobina e o pouco que tem é muito afim de O2, por isso aumenta a produção de 2,3 bpg, para libera-lo) e gravidez (a gravida tem oxigenar ela e o feto, se a hemoglobina da gravida fosse muito afim do O2 ela não conseguiria oxigenar o feto então ela aumenta o 2,3 bpg, promovendo a diminuição da afinidade da hemoglobina pelo O2)
5 – o gás carbônico quando se liga na cadeia beta da hemoglobina ele provoca a redução da afinidade da hemoglobina pelo oxigênio 
ENZIMAS
- funcionam como catalizador biológico – aceleram as reações do organismo, diminui a energia de ativação, por exemplo: transformar substrato em produto. Caso não existisse enzimas no organismo, o substrato teria que ‘’ligar’’ sua energia de ativação que é o substrato colidir com ele mesmo, criar essa energia de ativação e ai conseguiria se transformar em produto, processo que demoraria para acontecer e para isso existem as enzimas
- não é consumida durante a reação; em uma reação de substrato virando produto a enzima não é consumida (Substrato + Enzima = Produto + Enzima)
- não altera o equilíbrio da reação, pode aumentar e diminuir a vontade a quantidade que o equilíbrio não muda
- as enzimas funcionam em pequenas quantidades
- para a enzima pegar substrato e transforma-lo em produto é preciso pensar que cada substrato tem sua própria enzima, a enzima é especifica para determinado substrato. A enzima reconhece seu substrato e se liga a ele no sitio ativo (o sitio ativo fica na enzima), ex: a glicose (substrato), para virar uma glicose-6-fosfato(produto), quem fez essa reação foi a enzima depois que a glicose se conectou no sitio ativo da enzima. O sitio ativo funciona como chave e fechadura, pois cada sitio ativo da enzima é para um substrato especifico. 
- as enzimas, para elas funcionarem é necessário a presença de cofatores. O cofator faz com que a enzima seja ativa, ele pode ser vitaminas, minerais.
- nomenclatura das enzimas: 
 .maioria termina em ase
 .exceção: pepsina, papaína (enzima do mamão, é utilizada em pessoas acamadas que adquirem ulcera (lesões) que podem ficar podres e então o paciente passa pomada para cicatrizar que a base é de papaína, a papaína destrói o tecido podre – ela reage com os aminoácidos que formam o colágeno do tecido conjuntivo quebrando as ligações peptídicas, liberando água – hidrólise).
- as enzimas funcionam em uma temperatura e em um pH ótimos para elas, se colocar uma enzima que funciona na boca no estomago ela é desnaturada, perdendo a função pela diferença de pH.
- CINÉTICA ENZIMÁTICA
 km é a afinidade da enzima pelo seu substrato
. km alto, baixa afinidade da enzima pelo substrato
. km baixo, alta afinidade da enzima pelo substrato
- inibidores enzimáticos
 . específico: está especificando qual enzima quer bloquear, ex: quero bloquear uma enzima na pele. Há dois tipos de inibidores específicos: irreversível e reversível. O irreversível não volta, se liga no sitio ativo da enzima e é idêntico ao substrato, é ligação covalente não volta mais, só é destruído quando a enzima for destruída ex: ASS - existe um lipídeo no organismo que ácido aracdono, ele sofre a ação de uma enzima e é convertido em prostaglandino, a prostoglandina é responsável por causar inflamação, então você compra um antiflamatório, o ASS, o ASS tem dois efeitos antiflamatório e antiagregante plaquetário. O inibidor reversível é idêntico ao substrato pois ele se liga ao sitio ativo e inibe a enzima de forma reversível, se amentar o número de substrato você tira o inibidor; o inibidor pode aumentar o km e diminui a afinidade da enzima pelo substrato.
 . inespecífico: não especifica qual enzima será inibida, qualquer enzima é inibida, ex: se alterar o pH ou a temperatura não está se escolhendo qual enzima será bloqueada
PROTEÍNAS
- a base das proteínas são os aminoácidos
- as proteínas são ingeridas mas não são absorvidas, o que absorvemos são os aminoácidos
- as proteínas são a nível de DNA, um DNA sofre o processo de transcrição, um RNA mensageiro é produzido e o RNA mensageiro sai do núcleo, vai até o ribossomo (no reticulo endoplasmático rugoso), o ribossomo ‘’lê’’ a mensagem em forma de proteína.
- as proteínas participam de estruturas de membrana
- são classificadas de acordo com as ligações peptídicas
 . 2 aminoácidos: dipeptidica, etc
- as proteínas possuem 4 estruturas (primária, secundária, terciária e quaternária). Quando ela ‘’nasce’’ do ribossomo, a proteína está em estrutura primária, chamada de nativa. Ao sair do ribossomo as proteínas caem no reticulo endoplasmático rugo, nele, há enzimas chamadas de chaperominas, essas enzimas fazem o dobramento da proteína enquadrando-a em estrutura secundária, terciária ou quaternária.
- a estrutura secundária pode ser encontrada de duas formas: ou em alfa-hélice ou em folha beta pregueada
- aquaternária são as hemoglobinas, formadas por duas cadeias alfas e duas cadeias betas; cada cadeia é uma proteína dobrada. São quatro proteínas dobradas formando uma única proteína 
- a chaperomina tem a função de dobrar as proteínas, entretanto ela não dobra sempre corretamente, pode acontecer de dobrar errado e então as proteínas dobradas erradas tem 3 destinos, sem função no organismo
 . proteossomos, lá há uma enzima chamada ubectina que vai pegar e quebrar as ligações peptídicas e reciclar os aminoácidos da proteína que foi dobrada errada
 . as próprias chaperominas vão desprotonar as proteínas dobradas erradas e fazem com que elas voltem a sua forma linear e vão dobrar ela novamente
 . as proteínas dobradas erradas vão se juntar formando uma placa de proteínas dobradas erradas (composta por proteínas beta pregueadas) (placas amiloides) que são resistentes a enzimas. Essas placas amiloides podem causar doenças degenerativas, a principal, é o Alzheimer. As placas amiloides começam se agregar no meio extracelular dos neurônios, dificultando as sinapses. Há uma proteína, chamada TAU, que está em volta do microtúbulo, em individuos com Alzheimer as placas amiloides estimulam a entrada de cálcio dentro do neurônio, a entrada de cálcio estimula proteínas cnases, as cnases colocam fosfato nas proteínas, uma das que recebem muito fosfato é a proteína TAU, ou seja, na doença de Alzheimer as proteínas TAU ficam hiperfosforilada
- doença de Alzheimer: placas amiloides no meio extracelular e proteínas TAU hiperfosforilada no meio intracelular
CARBOIDRATOS
- função de síntese de ATP
- não produzimos carboidratos, é preciso comer
- é fonte de energia
- pode ser classificado como monossacarídeos, polissacarídeos, oligossacarídeo, dissacarideo
- todos os carboidratos possuem a mesma forma molecular (CnH2nOn), são apenas diferenciados estruturalmente por meio da isomeria óptica, isomeria de função e epimeria
- isomeria óptica é um carbono que faz quatro ligações diferentes e que se colocado no espelho, não é sobreposto
 . carboidratos destrogenos tem função no organismo já os levogenos não tem função alguma
- isomeria de função, idênticos molecularmente, diferentes estruturalmente
- se a óptica não deu pra diferenciar e se não tem função, sobra para a epimeria diferenciar
- os carboidratos sofrem o processo de ciclização, o carbono 1 se liga ao carbono 5, ao se ligarem podem haver duas conformações, com a hidroxila voltada para baixo (configuração alfa) ou para cima (configuração beta). Ao ligar 2 carboidratos para fazer ligação glicosídica as que são quebradas pela enzima do corpo são as alfas, as betas não são quebradas. As que não são quebradas não são absrovidas
- glicemia é a quantidade de glicose no sangue, a normalidade é até 100
 . maior que 100 é hiperglicemia
 . menor que 50 é hipoglicemia
- quando um indivíduo vive em hiperglicemia ele tem diabetes, a glicose em excesso na corrente sanguínea começa a fazer ligação covalente com qualquer proteína e uma das proteínas que faz ligação covalente é a hemoglobina, ao ligar com a hemoglobina ferrou
- hemoglobina glicada apresenta um valor exato da glicemia de aproximadamente de 4 meses pois ela analisa a ligação covalente da hemoglobina com a glicose. A glicemia capilar da o resultado do momento do paciente, que pode ser um valor alto dependendo da dieta nos últimos tempos do paciente.
LIPÍDEOS 
- os lipídeos tem baixa solubilidade em água, ou seja, são lipossolúveis (não se misturam com a água)
- a principal função é energética
- o tecido adiposo armazena os lipídeos
- são precursores hormonais, como os esteroides, por exemplo
- são componentes da membrana plasmática
- lipídeos são bons e importantes para o organismo, em excesso faz mal
*ÁCIDOS GRAXOS
- é um tipo de lipídeo
- são divididos em insaturados (tem duplas ligações na sua cadeia) e saturados (não tem ligação dupla na cadeia)
- os ácidos graxos saturados são de origem animal, em temperatura ambiente, se encontrão no estado sólido
- os ácidos graxos insaturados são de origem vegetal, em temperatura ambiente, são líquidos 
- a gordura trans é feita artificialmente, ela prolonga a vida dos alimentos na prateleira. Antigamente, antes de desenvolver a gordura trans, os alimentos estragavam muito rápido, então a estrutura dos alimentos foi modificado para prolongar a vida útil deles (prolonga a vida na prateleira e diminui a nossa, pois ela aumenta o LDL – é o colesterol ruim). A gordura trans veio de uma configuração cis que foi para a trans.
- hidrogenização catalitica: é pegar um ácido graxo insaturado e converter ele em saturado, jogando hidrogenio na ligação insaturada. Líquido vira sólido. Ex: margarina, era liquido sofreu hidrogenização e virou sólido. 
- ácidos graxos estão muito presentes na membrana plasmática
*FAMÍLIA ÔMEGA
- é um tipo de lipídeo ótimo para o ser humano
- existe 3 tipos de lipídeo importante para o ser humano: ômega 9, ômega 6 e ômega 3. Nosso organismo consegue produzir o ômega 9 e não consegue produzir o 6 e o 3, nesse caso, temos que comer pois eles são essenciais. Os animais conseguem produzir os 3 tipos de ômegas.
*TRIACILGLICEROIS (TAG)
- 90% da nossa dieta é TAG
- eles que são armazenados no tecido adiposo
- na falta de carboidratos no organismo, as TAGs são a fonte de energia
- composto por um glicerol e 3 ácidos graxos ligados por ligação éster (molécula grande)
*LIPIDEOS DE MEMBRANA (presentes na membrana plasmática)
- dentro dos esfingolipideos tem os gangliosideos: fazem parte da composição do grupo sanguíneo, é um lipídeo associado a oligossacarídeos (açúcar), presente na membrana das hemácias. Temos 4 tipos sanguíneos (O, A, B, AB), todas as pessoas tem a estrutura do O na hemácia pois as pessoas que são fora do O tem açúcar que determina se é A, B ou AB; por isso O doa para todos, pois todos tem a estrutura de O na composição, e ele só recebe dele mesmo pois ele não tem o açúcar ‘’a mais’’ dos outros. AB recebe de todos pois tem os ‘’açucares a mais’’ de todos.
*COLESTEROL
- é de origem animal, se 90% é TAG o resto é colesterol
- não é apenas prejudicial à saúde, compõem membrana, é o percursor de hormônios, é percursor de vitamina D. O problema é o excesso.
TRANSPORTE DE LIPÍDEOS 
- os seres humanos possuem duas fontes de lipídeos no organismo: exógena (que vem da dieta) e endógena (quem produz é o fígado)
- os lipídeos são hidrofóbicos, são lipossolúveis, não se misturam em água, para chegar nos tecidos ele é transportado pela corrente sanguínea, que é rico em água, então eles não são transportados livremente, vão ser transportados por lipoproteínas (quilomícrons, VLD, IDL, LDL e HDL) – fazem o transporte de lipídeos
- 3 enzimas que participam: lipase pancreática (presente no pâncreas), lipase lipoproteica (presente nos vasos sanguíneos), lipase hormoniosensível (no tecido adiposo)
- as lipoproteínas são formadas por lipídeos e uma proteína – apo. As lipoproteínas são micelas (monocamada, sem água dentro) com uma camada de lipídeos e uma proteína, a apo proteína identifica qual é a lipoproteína 
 . apo b 48 – quilomícron – lipoproteína do transporte exógeno
 . VLDL, IDL, LDL – apo b 100 – lipoproteína do transporte endógeno
*TRANSPORTE DE LIPIDEOS EXÓGENOS
- imaginar que jantamos agora, 90 % dos lipídeos são TAGs e 10% é colesterol. Os TAGs vão chegar na luz do intestino e vão precisar ser absorvidos, mas para atravessar a membrana plasmática precisa ser uma molécula pequena e os TAGs são grandes, então não atravessam a membrana do intestino, então entra a importância da primeira lipase, a lipase pancreática, que quebra os TAGs, separando o glicerol dos 3 ácidos graxos e assim a célula intestinal vai absorver e encaminhar para o Retículo endoplasmático liso que tem a função de síntese de lipídeos, dentro do REL, o glicerol e os 3 ácidos graxos se juntam novamente ‘’reesterificam’’. O REL pega a TAG e encaminha para o Golgi, que empacota ela dentro do quilomícron (lipoproteína apo B48), então o quilomícron sai do complexo de Golgi cheiode lipídeos e então passa a se chamar quilomícron nascente. Esse quilomícron nascente, vai para o sistema linfático e de lá ele cai na corrente sanguínea, ao chegar na corrente sanguínea para ser distribuído ele não está preparado ainda pois para conseguir distribuir ele precisa virar um quilomícron maduro. Para virar um quilomícron maduro, o HDL doa 2 ‘’apos’’ (C2 e E), ao receber as duas após o quilomícron passa de nascente para maduro e então está preparado para distribuir, ele precisa receber essas duas ‘’apos’’ pois ele está cheio de TAG que é grande. A apo C2 ativa a lipase lipoproteica e então quando essa enzima está ativada ela vai separar novamente o glicerol dos 3 ácidos graxos as células conseguem absorver e, dentro da célula se for o tecido adiposo, esses ácidos graxos e glicerol vão ser ‘’reesterificado’’. Na corrente sanguínea, depois que acaba o estoque de lipídeos ele devolve a apo C2 para o HDL e então o quilomícron passa a ser chamado de quilomícron remanescente que, vai estar vazio e vai ser reciclado no fígado. Para ele ser reconhecido no fígado ele precisa da apo E que tem receptor no fígado.
- problema na apo C2 não ativa a lipase lipoproteica, não acontece o transporte
*TRANSPORTE DE LIPIDEOS EDÓGENO 
- grande produtor desses lipídeos – fígado
- proteínas em excesso vira gordura no fígado – low carb
- lipoproteínas importantes é VLD, IDL, LDL, e o próprio HDL (importante nos 2 transportes)
- VLD – lipoproteína de muito baixa densidade (muitos lipídeos) 
- IDL - lipoproteína de intermediária densidade
- LDL – lipoproteína de baixa densidade
- HDL – lipoproteína de alta densidade (nada de lipídeos dentro)
- o fígado produziu lipídeos - colesterol e TAGs, ele vai mandar os lipídeos para a corrente sanguínea pois ele mantem a célula. O fígado já produz e já manda empacotado dentro da lipoproteína VLDL (apo B100), ela sai do fígado cheio de TAG e colesterol. O VLDL recebe do HDL a apo C2 e a apo E para quebrar as TAGs, e então ele começa a distribuir para os capilares os TAGs, ao deixar uma porcentagem de TAGs nas células ele passa a se chamar de IDL, o IDL distribui todo o restante de TAG, quando ele perde todo o TAG ele é convertido em LDL (apo B100). Depois disso, sobra no LDL só colesterol, por isso ele é considerado ‘‘ruim’’. O LDL vai para os tecidos e lá ele tem receptor da apo B100. Então o LDL vai para os tecidos, deixa o colesterol e ele tende a voltar para o fígado, então é reconhecido pela apo C2. Ao ter excesso de colesterol, o LDL não deixa apenas o colesterol que a célula/tecido precisa, ele deixa excesso, podendo deixar excesso na corrente sanguínea. Por isso, temos defesa, o HDL, ele vai passando no tecido, pega o excesso, leva para o fígado onde é convertido em bile. O HDL pega o excesso através da enzima LCAT.
BIOQUÍMICA DA CONTRAÇÃO MUSCULAR
- existe dois tipos de fibras musculares: as brancas e as vermelhas. As fibras brancas, são denominadas brancas pois não tem a mioglobina, não tem mitocôndria. As fibras vermelhas, são denominadas vermelhas porque tem mioglobina (tem ferro, da a coloração vermelha) e mitocôndria. As fibras brancas fazem respiração anaeróbica – utiliza o processo de glicolise para a obtenção de energia; ela vai pegar uma glicose e vai transformar em 2 ATPS. As fibras vermelhas vão pegar uma glicose e vão produzir 36 ATPs, o número maior está relacionado ao fato de a fibra vermelha fazer glicólise, ciclo de Krebs, cadeia transportadora de elétrons e fosforilação oxidativa (processo aeróbico)
- a fibra branca é uma fibra de explosão, e as fibras vermelhas são fibras de resistência. Esse fato está relacionado ao número de ATP produzido
- as fibras brancas são ricas em glicogênio, porque se ela produz apenas 2 ATPs para cada glicose, ela vai precisar de glicose o tempo todo.
- Bolt, só consegue correr 100m rasos, pois ele tem fibra branca, é um atleta de explosão. Diferentemente de um atleta de maratona que fica 2h correndo, ele tem fibra vermelha.
- é necessário ter uma reserva de ATP, pois se estiver sentado e for levantar, até mais ATPs serem produzidos a pessoa utilizará da reserva
- creatina fosfato (proteína que está no músculo), quando estamos em repouso, há uma enzima no musculo chamada creatina cnase, do ATP pronto, ela tira um fosfato e doa para a creatina, virando creatina fosfato; essa creatina fosfato armazena o fosfato; se a pessoa for fazer coisas simples é gasto o ATP que já estava pronto, mas caso a pessoa fique andando por muito tempo a creatina fosfato é gasta. Depois que toda essa reserva foi gasta, a célula muscular volta a produzir mais ATP. 
- fibra vermelha tem a contração lenta, fibra branca tem a contração rápida
VITAMINAS
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