Proteínas e Aminoácidos

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Aminoácidos, peptídeos e proteínas 
Aminoácidos
3 ligações fixas, o que muda é o radical 
20 aminoácidos formam milhares de proteínas 
Classificação dos aminoácidos:
Da cadeia lateral (radical – grupo R)
1- Apolar alifático: são hidrofóbicos; tem cadeias abertas ou acíclicas. Ex:
2- Apolar aromático: hidrofóbica; anel aromático (cadeia cíclica). Ex: 
3- Polar carregado (negativo): hidrofílicos (afinidade com a água); carga negativa caráter acido (poque tem um segundo grupo de ácido carboxílico). Ex: 
4- Polar carregado positivo: hidrofílicos; carga positiva com caráter básico (pois possui +2 nitrogênios). Ex: 
 
5- Polar não carregado: hidrofílicos; carga neutra (zero). Ex: 
Nomenclatura 
(não é necessário decorar)
Código de 3 letras, sendo a primeira letra maiúscula e as outra duas minúsculas 
Aminoácidos essenciais 
Não produzimos, mas precisamos deles, eles são indispensáveis para o crescimento e desenvolvimento. Eles são encontrados em alguns alimentos (plantas), logo devem ser obtidos pela alimentação. 
Aminoácidos são ionizáveis 
· Em soluções aquosas os aminoácidos existem em duas formas:
· Eletricamente neutra, ou seja, com o grupo amina desprotonado (-NH2) e o grupo carbóxilo protonado (-COOH).
· Ionizada, em que o grupo amina se encontra protonado (-NH3+) e o ácido carboxílico desprotonado(-COO-) –zwitteriônica (íon dipolar)
Peptídeos
Ligação peptídica 
União do grupo ácido do aminoácido com o grupo amina de outro aminoácido, com liberação de uma molécula de água. (síntese por desidratação) 
Denominação dos peptídeos 
· Dipeptídeos: 2 aminoácidos
· Tripeptídeos: 3 aminoácidos 
· Oligopeptídeos: >10 e <50 aminoácidos
· Polipeptídeos: >50 e <100 aminoácidos
Glucacon
É um peptídeo com 29 aminoácidos 
Insulina
É um peptídeo, tem formato espiral e mais aminoácidos que o glucacon 
Proteínas
As proteínas, macromoléculas orgânicas (polímeros), têm os aminoácidos como subunidades estruturais básicas.
As combinações dos 20 aminoácidos existentes resultam em propriedades e atividades totalmente diferentes entre as proteínas. 
Basta uma única mudança em qualquer dos aminoácidos de uma sequência para se ter uma nova proteína ou uma proteína com defeito.
A forma determina a função. 
Estrutura das proteínas
 
1- Primaria: Sequência de aminoácidos ligados por ligações peptídicas.
2- Secundaria: Refere-se à configuração espacial da cadeia polipeptídica, como ela se enrola ou forma camadas.
3- Terciaria: Dobramento entre as estruturas secundárias para formar uma proteína.
4- Quaternária: associação entre proteínas individuais para formar um arranjo específico
Funções das proteínas
· Estrutural: colágeno, queratina, elastina
· Enzimática: DNA-polimerase, tripsina, amilase, lipase
· Hormonal: insulina, glucagon, hormônio do crescimento 
· Contráteis: miosina, actina, tubulina 
· Defesa: anticorpos 
· Coagulação sanguínea: fibrinogênio, protrobina 
· Transporte: Hemoglobina, transferrina, lipoproteínas
· Nutritivas (reserva): Ferritina, caseína, ovolbumina
Desnaturação das proteínas
Perda das estruturas secundária e terciária da proteína SEM romper as ligações peptídicas. (e se perder a forma, também perde a função)
Possíveis causas: Calor, radiações eletromagnéticas, raios UV, ácidos, bases, solventes orgânicos, íons de metais pesados.
Enzimas
Tem função catalizadora, controlam o metabolismo, sua eficiência pode ser modulada alterando a velocidade e direção das vias metabólicas.
· “chave-fechadura”: uma enzima so age com um substrato especifico para ela.
· NÃO são consumidas na reação.
· Algumas necessitam de coenzimas ou cofatores
Digestão e absorção das proteinas
Inicia no estomago (pepsina), e termina no intestino delgado, depois chegam no sangue como aminoácido.
Metabolismo do aminoácido
1- Transaminação: No citosol e mitocôndria de todas as células O grupo amino removido pode ser degradado ou doado para a síntese de um novo aminoácido. todas as amino transferases requerem PLP (coenzima derivada da vit. B6)
2- Desaminação oxidativa: Resulta na liberação (tira) do grupo amino como amônia livre 
• Ocorre principalmente no fígado e rins 
• Fornece α-cetoácidos que podem entrar nas vias centrais do metabolismo energético e amônia fonte de nitrogênio para a síntese de ureia hepática
3- Degradação dos aminoácidos: Após uma refeição contendo proteínas, os níveis de glutamato se elevam → degradação de aminoácidos. Níveis elevados de amônia (NH3) levam a reação anda no sentido da síntese de glutamato
Como a amônia produzida em outros tecidos é transportada para o fígado?
Amônia (NH3 - tóxica) produzida no músculo se liga ao glutamato formando glutamina que vai para o sangue → fígado (meio não tóxico de transportar amônia no sangue) 
A glutamina no fígado se desliga da NH3 → ureia O glutamato restante sofre desaminação → NH3 e α-cetoglutarato 
Aminoácidos de cadeia ramificada → succinil-CoA→ piruvato →Alanina → fígado no fígado a alanina é convertida em piruvato ou glutamato
Ciclo da ureia
Principal forma de eliminação dos grupos amino dos aminoácidos, cerca de 90% dos componentes nitrogenados da urina
· A ureia é produzida no fígado e transportada pelo sangue até os rins → urina 
· reação entre a amônia e o íon bicarbonato com gasto de duas moléculas de ATP e formação de carbamilfosfato → ciclo da ureia
· Sequência de reações que leva a regeneração da ornitina e a formação de ureia
Bases nitrogenadas
São compostos que fazem parte da composição do DNA e do RNA, os quais são os ácidos nucleicos encontrados nas células vivas dos órgãos. Elas são cinco e podem ser classificadas em dois tipos:
Bases púricas ou purinas - adenina e guanina. 
Bases pirimídicas ou pirimidinas - citosina, timina e uracila.
Digestão e absorção de bases nitrogenadas 
· Ácidos nucleicos provenientes da alimentação são desnaturados pelo ácido estomacal 
· No intestino delgado enzimas específica clivam o RNA e DNA, nucleosídeos (base +pentose) são absorvidos
· Bases púricas podem ser metabolizadas pelas células do intestino em ácido úrico que é eliminado
· Bases pirimídicas seguem pela circulação, podem ser reaproveitadas ou degradadas no fígado
Porfirinas
São compostos cíclicos planas que se ligam facilmente a íons metálicos, geralmente ferro como a metaloporfirina heme. São encontradas na hemoglobina
• Cada anel pirrol se origina da condensação do succinil-CoA e glicina
Ciclo dos eritrócitos que duram cerca de 120 dias: são degradados no baço e o grupo heme resulta em biliverdina → bilirrubina que segue para o fígado e é eliminada pela bile. Apresenta 4 cadeias associadas ao grupo químico que contem ferro chamado de heme.