Aminoácidos: Estrutura e Função

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Francisco Valentim – OMF I (Bioquímica) 
AMINOÁCIDOS 
INTRODUÇÃO 
→ São monômeros que compõem as 
proteínas; 
→ Eles apresentam um grupo carboxila, um 
grupo amino e uma cadeia lateral distinta 
(grupo R) ligados ao átomo de carbono α; 
→ Existem aminoácidos semelhantes; 
o Sendo assim, todos possuem uma 
estrutura semelhantes, o que difere 
um aminoácido do outro é a sua 
cadeia lateral; 
→ Nos aminoácidos há a presença de vários 
grupos R para se ligarem; 
o Que dependendo de qual grupo R ele 
ligar vai determinar a sua função; 
o Portanto, existem grupos diferentes 
que exercem características 
funcionais fisiológicas diferentes; 
→ Em suma, o grupo R do aminoácido vai 
determinar, praticamente, tudo. 
 
GRUPOS R 
 
→ Os grupos R possuem sua classificação 
tomando por base a sua tendência em 
interagir com água em pH fisiológico (pH 
~7,0; 
→ Eles se dividem em cinco grupos, que são: 
o Grupos R apolares, alifáticos; 
o Grupos R aromáticos; 
o Grupos R polares, não carregados; 
o Grupos R carregados negativamente; 
o Grupos R carregados positivamente. 
Grupos R apolares, alifáticos 
→ São apolares e hidrofóbicos; 
→ Sendo assim, são os aminoácidos que 
possuem cadeias laterais hidrofóbicas; 
→ Portanto, quando a proteína se liga a algo 
hidrofóbico é quando os grupos R apolares 
alifáticos atuam; 
→ As forças de Van der Waals atuam entre as 
suas moléculas; 
o Em relação ao caráter hidrofóbico: 
repulsão de molecular polares, como 
a água e atração entre hidrofóbicos; 
→ Fazem parte dessa classe a alanina(ala), 
valina(val), leucina (leu) e a isoleucina (leu); 
o Cujos grupos R tendem a aglomerar-
se de forma a que as suas interações 
com a água sejam o menor possível, 
estabilizando a estrutura das 
proteínas através das interações 
hidrofóbicas; 
→ A alanina é importante para a defesa; 
→ A glicina(gly) também pertence a essa classe; 
o Sendo o menor aminoácido; 
o a sua cadeia lateral, dado o seu 
tamanho muito reduzido, não 
contribui quase nada para as 
interações hidrofóbicas; 
→ A metionina(met), que é um dos dois 
aminoácidos que possuem um átomo de 
enxofre, é também pertencente a esta classe; 
o Devido ao grupo tio-éter presente na 
cadeia lateral; 
o A met reduz o colesterol presente na 
constituição de queratina; 
→ A prolina(pro) é um aminoácido possuidor de 
uma cadeia lateral apolar alifática bastante 
distinta; 
o Pois é o único aminoácido 
proteogénico que possui uma 
estrutura cíclica com cadeia lateral; 
o É um iminoácido (imina consiste em 
ser uma amina secundária), 
possuindo uma menor flexibilidade; 
o A prolina é muito estruturante. 
 
 
 
 
 
Cada aminoácido desses tem uma 
determinada função/participação, 
vejamos a seguir alguns exemplos. 
 
Francisco Valentim – OMF I (Bioquímica) 
→ Glicina: atua na constituição da hemoglobina 
e massa muscular. Neurotransmissor. 
→ Prolina: massa muscular e colágeno; 
→ Alanina: formação de anticorpos; 
→ Metionina: fonte de enxofre. Aumenta a 
lecitina (redutor de colesterol), além de estar 
presente nos cabelos, unhas; 
→ Leucina e isoleucina: neurotransmissores 
excitatórios. 
GRUPOS R AROMÁTICOS 
→ São aminoácidos hidrofóbicos; 
→ Ele se divide em: tirosina, fenilalanina e 
triptofano; 
→ Estes aminoácidos possuem cadeias laterais 
com estruturas aromáticas, relativamente 
apolares (hidrofóbicas), sendo a fenilalanina o 
mais apolar dos três; 
→ A tirosina pode formar pontes de hidrogênio 
com a água; 
→ Fenilalanina é convertido em tirosina, atuando 
nos neurotransmissores; 
o Noradrenalina, dopamina, adrenalina 
(neurotransmissores excitatórios); 
→ Tirosina dá origem a neurotransmissores e 
tiroxina (tireoide); 
→ Triptofano atua na síntese de serotonina 
(sensação de bem-estar) e melatonina(sono); 
o O aumento de triptofano causa a 
redução da ansiedade e depressão. 
FENILCETONÚRIA 
→ É uma doença metabólica que resulta da 
deficiência da enzima fenilalanina hidroxilase 
hepática, que converte o aminoácido 
fenilalanina em tirosina, a qual é precursora 
da dopamina e da noradrenalina; 
→ A fenilcetonúria pode ser considerada um 
déficit na produção de neurotransmissores; 
o Pois não ocorre a transmissão em 
tirosina que vai produzir os 
neurotransmissores; 
→ A alta concentração de fenilalanina inibe a 
tirosinase; 
o Em que a tirosinase é a enzima 
responsável pela pigmentação; 
→ O exame de sangue do calcanhar do bebê 
feito entre um e dois dias após o nascimento 
pode detectar a fenilcetonúria; 
→ Fenilalanina é o inibidor competitivo da 
tirosinase (enzima-chave na síntese da 
melanina) → hipopigmentação do cabelo e da 
pele. 
ALBINISMO 
→ Consiste em problemas genéticos na enzima; 
o Não há a conversão de tirosina em 
melanina; 
o Há a ausência da tirosinase nos 
melanócitos; 
▪ Tirosinase: enzima 
responsável pela produção 
de tirosina; 
GRUPOS R POLARES NÃO 
CARREGADOS 
→ Possuem solubilidade intermediária em água; 
o Pois possuem grupos funcionais que 
estabelecem interacções por pontes 
de hidrogénio com a água; 
→ Fazem parte desse grupo: serina, treonina, 
cisteína (o segundo aminoácido com um 
átomo de enxofre na cadeia lateral), 
asparagina e glutamina; 
→ Serina e treonina; 
o Grupos hidroxil; 
→ Asparagina e glutamina; 
o Grupo amina; 
→ Cisteína; 
o Grupo sulfidril; 
o Ligações dissulfeto; 
▪ O que deixa os cabelos 
cacheados são as pontes 
dissulfetos. 
 
→ Serina: bainha de mielina e anticorpos; 
→ Treonina: fibras do tecido conjuntivo; 
→ Cisteína: antioxidante e síntese de queratina 
(cabelos e pele); 
→ Glutamina: combate o “overtreino” / 
anticatabólico (acumulado no músculos); 
o Overtreino: é uma condição 
resultante de se fazer mais exercícios 
do que seu corpo é capaz de se 
recuperar. 
 
Francisco Valentim – OMF I (Bioquímica) 
 
GRUPOS R CARREGADOS 
→ Eles se dividem por carga positiva (básicos) e 
por carga negativa (ácidos); 
→ Aminoácidos básicos; 
o Fazem parte deles: 
▪ A lisina, que possui um 
segundo grupo amina na 
sua cadeia alifática lateral; 
▪ A arginina, que possui um 
grupo guanidínio 
positivamente carregado; 
▪ E a histidina, que possui um 
grupo aromático imidazole; 
→ Aminoácidos ácidos; 
o Possuem o segundo grupo ácido 
carboxílico; 
o Fazem parte deles: 
▪ o aspartato (ácido 
aspártico); 
▪ E o glutamato (ácido 
glutâmico). 
 
 
→ Lisina: atua na absorção de cálcio, são 
moléculas transportadoras; 
→ Arginina: atua na cicatrização e 
anticorpos; 
o Níveis altos: crescimento e 
cicatrização; 
o Ela têm ligação ao processo de 
crescimento; 
→ Histidina: molécula de hemoglobina. 
Formação de histamina (alergia e 
despertar – neurotransmissor), produção 
de HCl e pepsina; 
o Os neurotransmissores são os 
excitatórios; 
▪ A histamina é um 
neurotransmissor do 
despetar – sono/vigília; 
→ Aspartato: resistência a fadiga, consumo 
de lipídios e aumento de glicogênio; 
→ Glutamato: neurotransmissor excitatório; 
o Esimula o GABA que é um neuro 
inibitório, ele entra em equilíbrio; 
▪ O GABA estimula a 
excitação do glutamato 
como neuro excitatório. 
TRABALHANDO COM AA’S 
→ Espectrofotometria: um método utilizado 
para medir o quanto uma substância química 
absorve a luz, medindo a intensidade quando 
um feixe de luz passa através da solução da 
amostra; 
 
→ Estereoquímica: é o ramo da química que 
estuda os aspectos tridimensionais das 
moléculas; 
o Os aminoácidos presentes nas 
proteínas são sempre L-aminoácidos. 
Os D-aminoácidos foram 
encontrados apenas na parede de 
bactérias; 
o Os seres humanos só absorvemos e 
produzimos L-aminoácidos; 
 
→ Ionização: processo por meio do qual um 
átomo ou uma molécula perde ou ganha 
elétrons para formar íons; 
o São subatâncias anfóteras possuindo 
natureza dual; 
Francisco Valentim – OMF I (Bioquímica) 
o Podendo funcionar como ácidos ou 
bases (doando ou recebendo 
prótons); 
o O nosso sangueestará em forma 
iônica sempre com caráter básico em 
um lado e iônico no outro; 
→ Curva de titulação: Quando um aminoácido é 
titulado, sua curva de titulação indica a reação 
de cada grupo funcional com o íon hidrogênio; 
CARÁTER NUTRICIONAL 
 
OUTRA CLASSIFICAÇÃO 
→ Cetogênicos: a sua degradação produz 
corpos cetônicos; 
o Leucina e lisina; 
→ Glicogênicos: sua degradação produz 
piruvato ou intermediários de Krebs; 
o Alanina, metionina, cisteína, valina, 
treonina; 
→ Glicocetogênicos: produz corpos cetônicos e 
piruvato; 
o Fenilalanina, tirosina, isoleucina. 
BCAA’S – AA’S DE CADEIA RAMIFICADA 
→ Exemplos: isoleucina, leucina e valina; 
→ Compõe o tecido muscular; 
→ Atua no ganho de massa em atletas; 
o Os aminoácidos são muito presentes 
nos tecidos e com uma grande 
capacidade regenerativa; 
→ Exercícios prolongados diminuem o BCAA no 
plasma. 
CREATINA 
→ 95% encontrada em músculos; 
→ Reserva energética para os músculos; 
o A creatina ajuda na explosão e força 
a curtos períodos; 
→ Depende da insulina (ingestão com bebida 
doce); 
→ Ingestão pelo menos com 1h antes das 
refeições. 
SELENOCISTEÍNAS – 21º AMINOÁCIDO 
→ É um análogo a cisteína; 
o Não possui enxofre, possui selênio; 
→ A incorporação é realizada pelo tRNA sec 
(RNA transportador sec – transporta 
selenocisteína); 
o Lê UGA (parada) na presença de 
uma alça. 
 
AMINOÁCIDOS TÓXICOS 
 
 
 
 
Tipo de 
aminoácido 
Conceito Exemplos 
Aminoácidos 
essenciais 
não produzidos pelo 
corpo, ingeridos pela 
dieta 
Ile, Leu, 
Lys, Met, 
Phe, Thr, 
Trp, Val, 
His 
Aminoácidos não 
essenciais 
podem ser 
produzidos pelo 
corpo, e/ou 
ingeridos pela dieta 
Ala, Ser, 
Arg, Gly, 
Glu, Asp, 
Gln, Pro, 
Cys, Tyr, 
Asn 
Aminoácidos 
condicionalmente 
essenciais 
Um aminoácido não-
essencial se torna 
essencial sob 
determinadas 
circunstâncias 
Gln, Cys, 
Tyr, Arg, 
Pro 
Francisco Valentim – OMF I (Bioquímica) 
→ No caso do neurolatirismo os agentes 
latirogénicos parecem atuar como 
antagonistas do ácido glutâmico; 
→ no caso do osteolatirismo, os latirogénicos 
aminoacetonitrilo, betaaminopropionitrilo e 
cisteamina, inibem a formação dos 
reticulados de colagénio, pela inibição do 
enzima lisil-oxidase; 
→ no caso do angiolatirismo, o desenvolvimento 
de sintomas dos efeitos dos agentes 
latirogénicos está associado a alterações na 
formação das fibras elásticas da parede dos 
vasos. 
FORMAÇÃO DA LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
→ são cadeias de aminoácidos; 
o ligações que une um aminoácido ao 
outro; 
 
 
PEPTÍDEOS 
→ oligopeptídeos; 
o tripeptídeos: 3 aa (2 ligações 
peptídicas); 
o tetrapeptídeos: 4 aa (3 ligações 
peptídicas); 
o pentapeptídeos: 5 aa (4 ligações 
peptídicas); 
→ polipeptídeos: massa molecular menor que 
10.000 dáltons; 
→ Proteínas: massa molecular maior que 10.000 
dáltons. 
APLICAÇÃO DE AA’S 
→ Disfunção hepática; 
o Os níveis de aminoácidos do sangue 
de pacientes que apresentam 
disfunções hepáticas têm como 
característica a concentração mais 
baixa de aminoácidos de cadeia 
ramificada (valina, leucina e 
isoleucina) e mais alta de 
aminoácidos aromáticos 
(fenilalanina, tirosina e triptofano), 
quando comparados com pessoas 
saudáveis; 
o Este desequilíbrio nos aminoácidos é 
causa frequente da encefalopatia 
hepática, levando o paciente ao 
estado de coma em alguns casos 
mais graves; 
→ Ácido glutâmico; 
o Droga anti-úlcera; 
o Função de reparação da mucosa 
gastrointestinal; 
→ Disfunção renal; 
o Preparações de aminoácidos 
neutros; 
o As proteínas alimentares ingeridas 
são metabolizadas em aminoácidos, 
que no final são metabolizados em 
uréia, um produto inaproveitável. A 
disfunção renal crônica é uma 
doença em que a uréia não é 
totalmente eliminada. Portadores 
desta doença estão sujeitos ao 
tratamento de diálise e dietas com 
restrição de proteínas; 
→ Arginina; 
o Possui efeito imuno-estimulador; 
o Muito utilizado em pacientes com HIV 
por possuírem o sistema imune fraco.