questões de bioquímica 1 periodo

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Universidade Federal do Rio de Janeiro – Campus Macaé
Curso de Graduação em Medicina
Biologia para Medicina – Bioquímica 2016-2
Estudo Dirigido I
1. O que são triacilgliceróis (TAGs)? Qual sua importância
biológica? Esquematize a estrutura de um TAG. 
Os triacilgliceróis são compostos por três ácidos graxos,
cada um em ligação éster com uma molécula de glicerol.
Aqueles que contêm o mesmo tipo de ácido graxo em todas
as três posições são chamados de triacilgliceróis simples, e
sua nomenclatura é derivada do ácido graxo que contêm. A
maioria dos triacilgliceróis de ocorrência natural é mista,
pois contém dois ou três ácidos graxos diferentes. Os
triacilgliceróis armazenam energia e proporcionam
isolamento térmico. Em vertebrados, os adipócitos (células
especializadas) armazenam grandes quantidades de
triacilgliceróis em gotículas de gordura que quase
preenchem a célula. Os triacilgliceróis também são
armazenados como óleos nas sementes de vários tipos de
plantas, fornecendo energia e precursores biossintéticos
durante a germinação da semente. Para serem usados são
degradados pelas lipases.
2. Durante a evolução, o metabolismo dos animais e de algumas plantas produtoras de
sementes tendeu para que as reservas energéticas fossem feitas na forma de lipídios em vez
de polissacarídeos. Por quê? Qual a vantagem dos lipídios em relação aos glicídios
(carboidratos, açúcares ) no que diz respeito ao armazenamento energético?
Existem duas vantagens significativas em se usar triacilgliceróis para o armazenamento de
combustível em vez de polissacarídeos, como o glicogênio e o amido. Primeiro, os átomos de
carbono dos ácidos graxos estão mais reduzidos dos do que os dos açúcares, e a oxidação
de um grama de triacilgliceróis libera mais do que o dobro de energia do que a oxidação de
um grama de carboidratos. Segundo, como os triacilgliceróis são hidrofóbicos e, portanto, não
hidratados, o organismo que carrega gordura como combustível não precisa carregar o peso
extra da água da hidratação que está associada aos polissacarídeos armazenados.
3. Como os seguintes lipídios podem afetar as propriedades de membranas biológicas:
Ácidos graxos saturados: devido aos seus arranjos lineares que facilitam o empacotamento
molecular, aumentando a interação e dificultando o rompimento das ligações entre eles,
tendem a comportar-se como gel, solidificando a membrana e diminuindo sua fluidez.
Ácidos graxos insaturados: a presença de instauração provoca uma dobra na cadeia,
dificultando a formação de interações entre as moléculas. Interferem com o estado sólido
causado pelos AG saturados e deixam a membrana mais fluida.
Colesterol: interagem com fosfolipídeos contendo cadeias AG insaturadas, compactando-as e
limitando seus movimentos na bicamada. A associação de es6teróis com esfingolipídeos e
fosfolipídeos com cadeias acil graxas saturadas longas tende a fluidificar a bicamada, que
sem o colesterol adotaria o estado líquido. Associados com fosfolipídeos e esfingolipídeos e
proteínas formam a rafts de membrana.
4. Alguns esteroides previnem a síntese de leucotrienos causadores da asma, assim como a
síntese de prostaglandinas causadoras das inflamações. Agentes anti-inflamatórios não
esteroidais (Aines) como a aspirina reduzem apenas a produção de prostaglandinas. Por que
os Aines não afetam a produção de leucotrienos? Os anti-inflamatórios não esteroides
(AINEs) inibem a enzima prostaglandina H2-sintase (também chamada de ciclo-oxigenase, ou
COX), que catalisa um dos passos iniciais na rota do araquidonato às prostaglandinas e aos
tromboxanos. Os leucotrienos são sintetizados a partir da ação da lipoxigenase sobre o ácido
araquidônico, como se trata de uma via diferente os AINEs serão inefetivos.
5. A GALACTOSEMIA é um defeito genético que se caracteriza pelo não funcionamento da
enzima galactose-1-fosfato uridiniltransferase e consequente incapacidade de absorção de
GALACTOSE, que se acumula no sangue e na urina e leva a um retardamento mental,
problemas de crescimento, entre outras complicações. Comente a gravidade dos sintomas em
um(a) portador(a) GALACTOSEMIA submetido(a) a uma dieta em que o único carboidrato é:
a) Lactose: a lactose produz D-galactose quando hidrolisada, logo os sintomas seriam
severos.
b) Maltose: a maltose é um dissacarídeo formado pela ligação glicosídica de duas d-glicoses,
logo na hidrólise haveria a liberação de duas glicoses, não causando nenhum dano.
c) Sacarose: é um dissacarídeo de frutose e glicose, logo não possui galactose e não causará
sintomas.
6. Tanto a maltose como a sacarose são açúcares redutores, mas a sacarose é um açúcar
não redutor. Explique por quê.
A sacarose é composta por uma molécula de α-D-glicose e uma de β-D-frutose, tendo os
átomos de carbono C1 da glicose e C2 da frutose participando na ligação glicosídica. A
sacarose é um açúcar não redutor pois ambos os grupos químicos de natureza redutora dos
monômeros que a constitui participam na ligação glicosídica
7. Descreva a estrutura do glicogênio e sua importância fisiológica.
O glicogênio é o principal polissacarídeo de armazenamento das células animais. É um
polímero de subunidades de glicose ligadas por ligações (a1�4), com ligações (a1�6) nas
ramificações; o glicogênio, porém, é mais ramificado (em média a cada 8 a 12 resíduos) e
mais compacto do que o amido. Como cada ramificação do glicogênio termina com uma
unidade de açúcar não redutora, uma molécula de glicogênio com n ramificações tem n 1 1
extremidades não redutoras, mas apenas uma extremidade redutora. É armazenado
principalmente no fígado e músculo esquelético. É melhor guardar glicogênio do que glicose
porque nas concentrações que ele é guardado ele é insolúvel e não contribui para o
osmolaridade do citosol, se fosse glicose (na mesma quantidade do glicogênio) ela alteraria a
osmolaridade e poderia causar a lise da célula.
8. Algumas vezes, a heparina é adicionada às amostras de sangue utilizadas em pesquisa ou
testes médicos. Por que isso é feito?
Para inibir a coagulação sanguínea, pois a heparina é capaz de se ligar à antitrombina, um
inibidor de proteases. A ligação da heparina leva a antitrombina a se ligar e inibir a trombina,
protease essencial para a coagulação do sangue. Essa interação é fortemente eletrostática,
pois a heparina tem a maior densidade de cargas negativas que a de qualquer macromolécula
biológica conhecida.
9. Descreva os proteoglicanos, glicoproteínas e glicolipídeos.
Os proteoglicanos são macromoléculas da superfície celular ou da MEC nas quais uma ou
mais cadeias de glicosaminoglicanos sulfatados estão covalentemente unidas a uma proteína
de membrana ou a uma proteína secretada.
As glicoproteínas são compostas por um ou alguns oligossacarídeos de complexidades
variadas, unidos covalentemente a uma proteína.
Os glicolipídeos são componentes da membrana plasmática nos quais o grupo hidrofílico da
cabeça é um oligossacarídeo.
10. Esquematize a estrutura geral de um aminoácido.
Todos os 20 tipos de aminoácidos comuns são a-aminoácidos. Eles têm um grupo carboxila e
um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (o
carbono a). Diferem uns dos outros em suas cadeias laterais
ou grupos R, que variam em estrutura, tamanho e carga
elétrica, e que influenciam a solubilidade dos aminoácidos em
água. Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, o
carbono a está ligado a quatro grupos diferentes: um grupo
carboxila, um grupo amino, um grupo R e um átomo de
hidrogênio. O átomo de carbono a é, portanto, um centro quiral.
Em decorrência do arranjo tetraédrico dos orbitais de ligação
em volta do átomo de carbono a, os quatro grupos diferentes
podem ocupar dois arranjos espaciais únicos e, portanto, os
aminoácidos têm dois estereoisômeros possíveis.
11. Por que a GLICINA não apresenta a forma D ou L?
Na glicina, o grupo R é outro átomo de hidrogênio, logo não tem carbono quiral.
12. Comente sobre o caráter ANFÓTERO dos aminoácidos.
Os aminoácidos são ANFÓTEROS pois, em solução aquosa, comportam-se como ácido E
como base,formando ÍONS DIPOLARES, a saber: o grupamento carboxila ioniza-se em
solução aquosa liberando próton, e adquirindo carga negativa. O grupamento amina ioniza-se
em solução aquosa aceitando próton e adquirindo carga positiva. Este comportamento
depende do pH do meio aquoso em que o aminoácido se encontra: em meio ácido, os AA
tendem a aceitar prótons, comportando-se como base e adquirindo carga positiva - ionizam
em seus radicais amina. Em meio básico, os AA tendem a doar prótons, comportando-se
como ácidos e adquirindo carga negativa - ionizam-se em seus radicais carboxila.
13. Defina PONTO ISOELÉTRICO de um aminoácido.
O valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam chama-se
PONTO ISOELÉTRICO, ou pH ISOELÉTRICO.
14. Com base em seu conhecimento das propriedades químicas dos aminoácidos, sugira uma
substituição para a leucina na estrutura primária de uma proteína que não resulte em uma
mudança apreciável das características dessa proteína.
A leucina pode ser substituída pela isoleucina (grupamento R bastante parecido), ou por
algum outro tipo de aminoácido pertencente ao grupo dos alifáticos (exceto prolina), porque
as propriedades das cadeias R se assemelham.
15. Explique quais são os diferentes NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO das proteínas.
Todas as ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e ligações dissulfeto)
ligando resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica é a sua estrutura primária. O
elemento mais importante da estrutura primária é a sequência de resíduos de aminoácidos. A
estrutura secundária se refere a arranjos particularmente estáveis de resíduos de
aminoácidos dando origem a padrões estruturais recorrentes (a-hélice, conformação B, folha
B). A estrutura terciária descreve todos os aspectos do enovelamento tridimensional de um
polipeptídeo. Quando uma proteína tem duas ou mais subunidades polipeptídicas, seus
arranjos no espaço são chamados de estrutura quaternária.
16. Defina os termos “motivo” e “domínio”.
Motivo: padrão de dobramento identificável, envolvendo dois ou mais elementos da estrutura
secundária e a conexão entre eles.
Domínio: parte da cadeia polipeptídica que é independentemente estável ou pode se
movimentar como uma unidade isolada em relação ao resto da proteína.
17. Por que se deve aplicar álcool 70% para limpar a pele antes de se aplicar uma injeção?
Porque o álcool 70% tem a quantidade ideal de água (devido as glicoproteínas de membrana
que interagem com a água) para permitir a entrada do álcool na célula bacteriana e a
desnaturação (rompimento das pontes de hidrogênio)de suas proteínas. Algo que o álcool em
uma concentração mais alta não faria.
18. Discuta a atuação de chaperonas e chaperoninas no dobramento de proteínas?
Chaperonas são proteínas que interagem com polipeptídeos parcialmente dobrados ou
dobrados de forma incorreta, facilitando os mecanismos de enovelamento correto ou
garantindo um microambiente adequado para ocorrer o enovelamento.
Chaperoninas são complexos elaborados de proteínas necessários para o enovelamento de
algumas proteínas celulares que não se dobram espontaneamente.
19. Autópsias de pacientes com doença de Alzheimer mostram agregados proteicos
chamados nódulos neurofibrilares e placas amiloides em várias regiões do cérebro. Explique
a estrutura e a formação dessas placas.
Os peptídeos b-amiloides, cujo precursores são as proteínas app, não possuem
enovelamento correto, logo tendem a se agregar, formando em estágios mais avançados as
placas senis que dificultam a transmissão dos impulsos nervosos nas sinapses.
20. Explique as diferenças entre os modelos de interação enzima-substrato “chave-fechadura”
e “ajuste induzido”.
Chave ferradura: nesse modelo a enzima tem um perfeito encaixe no seu sítio de ligação.
Ajuste induzido: a enzima e o seu sítio de ligação sofrem alterações para permitir o encaixe.
21. O gráfico abaixo mostra a velocidade da reação catalisada pela enzima fosfatase alcalina
em função da concentração de seu substrato, o p-nitrofenilfosfato (p-NPP). Analise o gráfico e
responda as questões a seguir:
a) O que acontece com a velocidade da reação à
medida que a concentração de substrato aumenta?
Em concentrações relativamente baixas de
substrato a velocidade aumenta quase linearmente
com o aumento da concentração do substrato. Em
altas concentrações de substrato a velocidade
aumenta em pequenas quantidades em resposta ao
aumento de substrato.
Ponto de saturação: o aumento da concentração de substrato ao aumento insignificante da
velocidade, uma vez que todas as enzimas estão ocupadas e a Vmax é atingida.
b) Compare as variações na velocidade da reação em baixas concentrações de substratos
(até 50 µM) com as variações obtidas a partir de concentrações mais altas de substrato
(acima de 50 µM).
c) Busque uma justificativa que explique o perfil desse gráfico.
d) Você acha que a velocidade da reação pode mudar se aumentamos a concentração de
enzima no meio de reação? Justifique.
Sim, porque haverá mais sítios ativos para a ligação dos substratos até que se atinga
novamente um ponto de saturação.
22. Os gráficos abaixo representam o duplo-recíproco (Lineweaver-Burk) da atividade
(expressa em µmol x mL x min -1) de duas enzimas (A e B) em função da concentração (em
µM) de seu substrato, na ausência e presença de seus respectivos inibidores:
Com base nos dados apresentados nos gráficos:
a) Calcule o Km e Vmax para cada uma das enzimas na presença e na ausência de seus
inibidores.
b) Indique o tipo de inibição causada por cada um dos inibidores. Justifique sua resposta.