Aula 2 - Bioquímica - Proteínas - estruturas, funções, classificações

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24/08/2021
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PROTEÍNAS
Profa. Dra. Suenne Taynah Abe Sato
VAMOS RELEMBRAR A AULA PASSADA...
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AULA ANTERIOR
 Apresentação da prof, da disciplina...
 Introdução à bioquímica (o que estuda e quais aplicações?)
 Aminoácidos e peptídeos:
Estrutura dos aminoácidos,
Comportamento dos aminoácidos em diferentes pHs,
Conhecemos os 20 aminoácidos
Classificação dos aminoácidos
• Essencialidade
• Cadeia lateral
Ligação peptídica
PLANO DA AULA DE HOJE
 Peptídeos
 Estrutura das proteínas,
 Função das proteínas,
 Classificação das proteínas.
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PEPTÍDEOS
 Os aminoácidos (aa) são as subunidades
monoméricas precursoras das proteína.
 O termo peptídeo refere-se à união de dois ou
mais aminoácidos por intermédio de ligações
peptídicas.
 Conforme o número de aminoácidos ligados podemos denominar:
Dipeptídeo (2 aa)
Tripeptídeo (3 aa)
Tretapeptídeo (4 aa)
Pentapeptídeo (5 aa)
Oligopeptídeos (grupo de aminoácidos)
Polipeptídeos (até peso molecular de 10.000)
PROTEÍNA (peso molecular acima de 10.000)
PEPTÍDEOS
 Tetrapeptídeo - Alanilglutamilglicilisina
As unidades de aminoácidos
são chamadas de resíduos
(pois cada um perdeu um
átomo de hidrogênio de seu
grupo amino e a parte
hidroxila do seu grupo
carboxila)
O resíduo de aa presente na 
extremidade que exibe um 
grupo α-amino é o resíduo 
aminoterminal (ou N-terminal). 
O resíduo da outra 
extremidade que exibe um 
grupo carboxila livre, é o 
resíduo carboxiterminal (ou C-
terminal). 
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PEPTÍDEOS
 Peptídeos e Polipeptídeos biologicamente ativos
 Peptídeos de ocorrência natural variam de tamanho, entre dois a muitos milhares
de resíduos de aminoácidos.
 Mesmo os menores peptídeos podem ter efeitos biológicos importantes.
• Ex.: Dipeptídeo comercial sintético, Éster metílico de L-aspartil-L-fenilalalanina (adoçante
artificial aspartame ou NutraSweet.
PEPTÍDEOS
 Peptídeos e Polipeptídeos biologicamente ativos
 Muitos peptídeos de pequeno tamanho exercem seus efeitos
em concentrações muito pequenas.
 Por exemplo, diversos hormônios de vertebrados são peptídeos de pequeno
tamanho.
Ex.: Oxitocina (nove resíduos de aminoácidos), que é secretada pela hipófise
posterior e estimula as concentrações uterinas.
Contribui para 
a secreção de 
leite e facilita a 
amamentação 
ou a extração 
do leite.
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PEPTÍDEOS
 Peptídeos e Polipeptídeos biologicamente ativos
Ex.: Abradicinina (nove resíduos), que inibe a inflamação dos tecidos e o fator
liberador de tirotropina (TRH), que é formada no hipotálamo e estimula a liberação de
outro hormônio, a tirotropina (TSH), pela hipófise anterior.
PEPTÍDEOS
 Peptídeos e Polipeptídeos biologicamente ativos
Alguns venenos extremamente tóxicos
de cogumelos, como a amanitina,
também são peptídeos de pequeno
tamanho, bem como muitos
antibióticos.
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PEPTÍDEOS
 Peptídeos e Polipeptídeos biologicamente ativos
O glucagon é um hormônio responsável pelo aumento da concentração
de glucose no sangue, tendo por isso um efeito oposto ao da insulina.
COMPOSIÇÃO DE POLIPEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
A hidrólise de peptídeos ou proteínas com
ácidos fornece uma mistura de
aminoácidos.
Quando totalmente hidrolisada, cada tipo
de proteína fornece uma proporção ou
mistura característica dos diferentes
aminoácidos.
Os 20 aminoácidos primários quase
nunca se apresentam em quantidades
iguais em uma proteína. Alguns
aminoácidos podem aparecer apenas
uma única vez por molécula ou mesmo
não existirem em uma determinada
proteína; outros podem estar presentes
em grandes quantidades.
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PLANO DA AULA DE HOJE
 Peptídeos
 Estrutura das proteínas
 Função das proteínas
 Classificação das proteínas
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Para grandes macromoléculas, como as proteínas, a tarefa de
descrever e entender a sua estrutura deve ser abordada em diferentes
níveis de complexidade e hierarquia conceitual.
Quatro níveis estruturais são comumente definidos.
a) Estrutura primária
b) Estrutura secundária
c) Estrutura terciária
d) Estrutura quaternária
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
a) Estrutura primária
A estrutura primária é a própria sequência linear de aminoácidos ao longo da 
cadeia peptídica, determinada geneticamente e específica para cada proteína.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
b) Estrutura secundária
Estrutura secundária refere-se aos arranjos particularmente estáveis dos
resíduos de aminoácidos, dando origem a padrões estruturais recorrentes
As cadeias peptídicas se dobram em estruturas
regulares, sendo as principais e mais estáveis a
α-hélice e a folha β pregueada.
Na α-hélice, a cadeia peptídica se retorce
ao redor de um eixo formando um bastão compacto,
dentro do qual o grupamento −C O de cada
aminoácido forma ligações de hidrogênio com o
grupamento −NH de um aminoácido quatro
monômeros à frente na cadeia peptídica.
Na folha β-pregueada, a cadeia peptídica é quase
totalmente distendida: duas ou mais fitas β ,unidas por
ligações de hidrogênio entre -NH e C=O, reúnem-se
formando as folhas.
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
b) Estrutura secundária
As cadeias peptídicas se dobram em estruturas
regulares, sendo as principais e mais estáveis a
α-hélice e a folha β pregueada.
Na α-hélice, a cadeia peptídica se retorce ao redor de
um eixo formando um bastão compacto, dentro do
qual o grupamento −CO de cada aminoácido forma
ligações de hidrogênio com o grupamento −NH de um
aminoácido quatro monômeros à frente na cadeia
peptídica.
Na folha β-pregueada, a cadeia peptídica é quase
totalmente distendida: duas ou mais fitas β ,unidas por
ligações de hidrogênio entre -NH e C=O, reúnem-se
formando as folhas.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
b) Estrutura secundária
As cadeias peptídicas se dobram em estruturas
regulares, sendo as principais e mais estáveis a
α-hélice e a folha β pregueada.
Na α-hélice, a cadeia peptídica se retorce ao redor de
um eixo formando um bastão compacto, dentro do
qual o grupamento −CO de cada aminoácido forma
ligações de hidrogênio com o grupamento −NH de um
aminoácido quatro monômeros à frente na cadeia
peptídica.
Na folha β-pregueada, a cadeia peptídica é quase
totalmente distendida: duas ou mais fitas β ,unidas por
ligações de hidrogênio entre -NH e C=O, reúnem-se
formando as folhas.
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
c) Estrutura terciária
A estrutura terciária das proteínas é compacta e assimétrica. É uma estrutura
tridimensional completa que forma-se a partir das forças de atração ou repulsão
eletrostática, das pontes de hidrogênio, das forças de Van der Waals e das pontes
dissulfeto existentes entre os resíduos de aminoácidos que formam as cadeias.
Neste tipo de conformação, segmentos distantes na estrutura primária aproximam-se
e interagem por meio de ligações não covalentes entre as cadeias laterais do resíduos
de aminoácidos.
• Nos casos de proteínas hidrossolúveis, o interior da
estrutura é formado por aminoácidos com cadeias laterais
hidrofóbicas e a superfície é formada em sua maior parte
por aminoácidos hidrofílicos que interagem com o meio
aquoso.
• O contrário ocorre em proteínas hidrofóbicas:
aminoácidos hidrofóbicos encontram-se na superfície
para interagir com o meio, enquanto aminoácidos
hidrofílicos encontram-se protegidos no interior da
proteína.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
c) Estrutura terciária
A estrutura terciária das proteínas é compacta e assimétrica. É uma estrutura
tridimensional completa que forma-se a partir das forças de atração ou repulsão
eletrostática, das pontes de hidrogênio, das forças de Van der Waals e das pontes
dissulfeto existentes entre os resíduos de aminoácidos que formam as cadeias.
Neste tipo de conformação, segmentos distantes na estrutura primária aproximam-se
e interagem por meio de ligações não covalentes entre as cadeias laterais do resíduos
de aminoácidos.
• Nos casos de proteínas hidrossolúveis, o interior da
estruturaé formado por aminoácidos com cadeias laterais
hidrofóbicas e a superfície é formada em sua maior parte
por aminoácidos hidrofílicos que interagem com o meio
aquoso.
• O contrário ocorre em proteínas hidrofóbicas:
aminoácidos hidrofóbicos encontram-se na superfície
para interagir com o meio, enquanto aminoácidos
hidrofílicos encontram-se protegidos no interior da
proteína.
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
c) Estrutura quaternária
Proteínas com estrutura quaternária são constituídas por duas ou mais cadeias
peptídicas (subunidades) mantidas por ligações não covalentes, dando origem a uma
proteína funcional. A estrutura quaternária pode ser simples, constituída por duas
subunidades idênticas, ou complexa, composta por diversas subunidades diferentes.
PLANO DA AULA DE HOJE
 Peptídeos
 Estrutura das proteínas
 Função das proteínas
 Classificação das proteínas
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FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS
 Já vimos que as PTNs são sintetizadas a partir de uma estrutura linear, e se enovelam 
espontaneamente em estruturas tridimensionais, as quais são determinadas por sua 
sequência precursora de aminoácidos.
 Essa característica é essencial para designar sua função.
 Além da estrutura tridimensional, a função das proteínas é determinada por seus 
grupamentos funcionais, que podem ser: alcoóis, tióis, tioéteres, ácidos carboxílicos, 
carboxamidas, dentre outros.
 Cada proteína possui uma sequência particular
de aminoácidos, determinada pela sequência
complementar de nucleotídeos no RNA.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
 De acordo com sua forma, as
proteínas podem ser globulares
ou fibrosas.
 As proteínas globulares
apresentam cadeias peptídicas
organizadas de maneira
aproximadamente esférica,
geralmente são solúveis e
desempenham várias funções
dinâmicas.
 As proteínas fibrosas
apresentam forma alongada,
geralmente são insolúveis e
desempenham papel
basicamente estrutural nos
sistemas biológicos.
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Estudar no ambiente virtual
CONTEÚDO
 PROTEÍNAS: níveis estruturais: estrutura primária. Estrutura secundária (proteínas fibrosas e 
globulares). estrutura terciária. estrutura quaternária/Desnaturação proteica 
 OBJETIVO DE APRENDIZAGEM
Explicar os níveis estruturais das proteínas; Diferenciar a organização das proteínas fibrosas e 
globulares; Compreender o processo de desnaturação proteica. 
 METODOLOGIA
Leitura do E-book no AVA: Unidade 1 
- Compreendendo como as proteínas são formadas – Estrutura das proteínas. 
- Desnaturação, dobramento incorreto e consequências. 
Assistir ao vídeo no AVA: 
Compreendendo como as proteínas são formadas. 
ATÉ A PRÓXIMA...