Aminoácidos: Monômeros das Proteínas

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Aminoácidos 
Os aminoácidos são os monômeros que 
compõe as proteínas (polímeros). 
Todo aminoácido tem um grupo carboxila (-
COOH), que é ácido, e um grupo amina (-
NH2), que é básico 
 
Cada aminoácido contém um carbono central, 
chamado carbono α, ao qual estão 
conectados quatro grupos distintos. 
o Um grupo amino básico (—NH2). 
o Um grupo carboxila ácido (—COOH). 
o Um átomo de hidrogênio (—H). 
o Uma cadeia lateral distinta (—R). 
Diferente da glicina, todos os aminoácidos 
têm no mínimo um átomo de carbono 
assimétrico (carbono α), que dá início a dois 
isômeros que são qualificados de 
proporcionar a rotação do plano da luz 
polarizada. 
Esses isômeros são chamados de 
estereoisômeros ou enantiômeros, eles são 
imagens especulares não sobreponíveis, e 
são idênticos às mãos esquerda e direita. 
 
 
As características de cada aminoácido são 
dependentes de sua cadeia lateral. 
Cadeia lateral é um conjunto funcional que 
compõe os fundamentais determinantes da 
forma e funcionamento das proteínas, assim 
como da carga elétrica da molécula. 
É importante ter as informações sobre a 
cadeia lateral, pois é preciso para realizar a 
compreensão de → métodos de análise, 
purificação e identificação das proteínas. 
Os aminoácidos com cadeias laterais polares, 
hidrofílicas ou dotadas de carga estão 
normalmente mostrados na superfície das 
proteínas. 
São aqueles que têm hidrocarbonetos 
saturados como cadeias laterais → alanina, 
valina, leucina e isoleucina, glicina (têm 
somente um hidrogênio como cadeia lateral). 
Todos esses aminoácidos têm natureza 
hidrofóbica. 
Possuem cadeias laterais aromáticas → 
fenilalanina, a tirosina e o triptofano. 
Geralmente postos no núcleo proteico e 
envolto nas interações hidrofóbicas entre 
eles. 
São encarregados pelo absorvimento da luz 
ultravioleta na grande parte das proteínas. 
Aminoácidos 
 
 
Triptofano absorve mais luz do que a tirosina 
e fenilalanina. 
O coeficiente de absorção molar de uma 
proteína é benéfico para a estabelecer a 
espectrofotométrica de sua concentração 
em solução. 
Constituídos de cadeias laterais com 
conjuntos hidroxila ou amida. 
Muitas vezes encontram-se nos sítios ativos 
das enzimas. 
A asparagina e a glutamina têm cadeias 
laterais possuindo amida, eles são polares 
porém, não exibem carga nas condições 
fisiológicas. 
Serina, a treonina e a asparagina formam os 
sítios primários de ligação dos açúcares, as 
proteínas, formando as glicoproteínas. 
A cadeia lateral dos ácidos aspártico e 
glutâmico têm ácidos carboxílicos que estão 
ionizados em pH 7,0, quando eles são 
ionizados, se transformam em aspartato e 
glutamato. 
Lisina e da arginina estão em PH neutro, 
então são carregadas positivamente. 
Lisina apresenta um conjunto amino primário. 
A arginina é a mais básica. 
Histidina age como um catalisador ácido-
básico comum em várias enzimas. 
Cisteína age na estabilização da estrutura da 
proteína. A cisteína e a cistina são 
aminoácidos sulfurados, são marcadas pela 
baixa polaridade. 
O terceiro aminoácido que apresenta o 
enxofre é a metionina, sua cadeia lateral 
exibe um conjunto metil tioéter apolar. 
Influencia fortemente na forma das 
proteínas. 
Esse aminoácido sujeita uma curvatura na 
cadeia polipeptídica, provocando, muitas 
vezes, mudanças bruscas no caminho da 
cadeia. 
Livro bioquímica básica. 
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s_e_os_aminoacidos 
 
 
 
 
 
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