Aminoácidos e Proteínas - Lehninger

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Aminoácidos, peptídeos e proteínas – Cáp. 3 – Lehninger
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Aminoácid��
São subunidades monoméricas
relativamente simples fornecem a
chave da estrutura de milhares de
proteínas diferentes.
Para gerar uma determinada proteína,
os aminoácidos se ligam de modo
covalente em uma sequência linear
característica.
Exemplos: Enzimas, hormônios,
anticorpos, transportadores, fibras
musculares, proteínas das lentes dos
olhos, penas, teias de aranha, chifres
de rinocerontes, proteínas do leite,
antibióticos, venenos de cogumelos e
uma miríade de outras substâncias
com atividades biológicas distintas.
Aminoácid��
Proteínas são polímeros de
aminoácidos, com cada resíduo de
aminoácido unido ao seu vizinho por
um tipo específico de ligação
covalente (o termo “resíduo” reflete a
perda de elementos de água quando
um aminoácido é unido a outro).
Aminoácidos compartilham
características estruturais comuns
Todos os 20 tipos de aminoácidos
comuns são a-aminoácidos. Eles têm
um grupo carboxila e um grupo amino
ligados ao mesmo átomo de carbono
(o carbono a). Diferem-se uns dos
outros em suas cadeias laterais ou
grupos R, que variam em estrutura,
tamanho e carga elétrica, e que
influenciam a solubilidade dos
aminoácidos em água.
Para todos os aminoácidos comuns,
exceto a glicina, o carbono a está
ligado a quatro grupos diferentes: um
grupo carboxila, um grupo amino, um
grupo R e um átomo de hidrogênio; na
glicina, o grupo R é outro átomo de
hidrogênio). O átomo de carbono a é,
portanto, um centro quiral.
Os aminoácidos têm dois
estereoisômeros possíveis, uma vez
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que elas são imagens especulares
não sobreponíveis uma da outra.
Os resíduos de aminoácidos em
proteínas são estereoisômeros L
Os resíduos de aminoácidos em
moléculas protéicas são
exclusivamente estereoisômeros L. Os
resíduos de D-aminoácidos foram
encontrados apenas em alguns
peptídeos, geralmente pequenos,
incluindo alguns peptídeos de paredes
celulares bacterianas e certos
antibióticos peptídicos.
As células são capazes de sintetizar
especificamente os isômeros L de
aminoácidos porque os sítios ativos de
enzimas são assimétricos, tornando
estereoespecíficas as reações por
elas catalisadas.
Grup�� R
Grupos R apolares, alifáticos:
Alanina, valina, leucina e isoleucina;
São apolares e hidrofóbicos;
A glicina tem a estrutura mais
simples. Sua cadeia lateral é muito
pequena e não contribui realmente
para interações hidrofóbicas.
A metionina, um dos dois
aminoácidos que contém enxofre, tem
um grupo tioéter ligeiramente apolar
em sua cadeia lateral.
A prolina tem cadeia lateral alifática
com estrutura cíclica distinta. O grupo
amino secundário (imino) de resíduos
de prolina é mantido em uma
configuração rígida que reduz a
flexibilidade estrutural de regiões
polipeptídicas contendo prolina.
Grupos R aromáticos
Fenilalanina, tirosina e triptofano
Com suas cadeias laterais aromáticas,
são relativamente apolares
(hidrofóbicos). Todos podem participar
em interações hidrofóbicas.
A tirosina e o triptofano são
significativamente mais polares do que
a fenilalanina, devido ao grupo
hidroxila da tirosina e ao nitrogênio do
anel indol do triptofano.
Grupos R polares, não carregados
Serina, treonina, cisteína, asparagina
e glutamina.
Eles contêm grupos funcionais que
formam ligações de hidrogênio com a
água.
A cisteína é um caso isolado aqui
porque sua polaridade, devida ao seu
grupo sulfidrila, é bastante modesta.
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Grupos R carregados positivamente
(básicos)
Lisina, arginina e histidina.
Os grupos R mais hidrofílicos são
aqueles carregados positivamente ou
negativamente.
Grupos R carregados
negativamente (ácidos)
Os dois aminoácidos que apresentam
grupos R com carga negativa final em
pH 7,0 são o aspartato e o
glutamato, cada um dos quais tem
um segundo grupo carboxila.
Compo�tament� ácid�-bas�
Quando um aminoácido sem um grupo
R ionizável é dissolvido em água em
pH neutro, ele permanece na solução
como um íon bipolar, ou zwitteríon
(do alemão “íon híbrido”), que pode
agir como ácido ou base. Substâncias
com essa natureza dupla (ácido-base)
são anfotéricas e são frequentemente
chamadas de anfólitos.
Referẽnci� bibliográfic�
LEHNINGER, T. M., NELSON, D. L. &
COX, M. M. Princípios de Bioquímica.
6ª Edição, 2014. Ed. Artmed.