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Aminoácidos (resumo)

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Os aminoácidos são os monómeros constituintes das moléculas de proteínas ( menor parte da
proteína) que desempenham um papel importante no metabolismo dos organismos vivos,
sendo essenciais na manutenção do equilíbrio e na promoção do crescimento. Desempenham
um papel de relevo no valor nutritivo dos alimentos, uma vez que contribuem diretamente
para o sabor dos alimentos e são precursores de vários compostos que se formam durante a
preparação, armazenagem e confecção culinária. Através da hidrólise das proteínas obtêm-se
20 aminoácidos diferentes dos quais dezenove são a-aminoácidos, ou seja, o grupo amina
(NH2) está ligado ao átomo de carbono adjacente ao grupo carboxilo.
 Grupo funcional – fórmula estrutural 
 
Possuem uma estrutura comum, contendo um átomo de hidrogênio (–H), uma cadeia lateral
(grupo R), que é variável em cada aminoácido e dois grupos funcionais, o grupo amino (–NH2)
e o grupo carboxila ( –COOH), a prolina é o único aminoácido que possui o grupo amino ligado
ao grupo R. Todos os grupos, o hidrogênio, o grupo R e os grupos funcionais se ligam a um
átomo de carbono central, chamado de carbono alfa.
um grupo amino básico (—NH2 )
um grupo carboxila ácido (—COOH)
um átomo de hidrogênio (—H)
uma cadeia lateral distinta (—R)
Cada aminoácido é formado por um carbono central chamado de carbono α, ligado a 4 grupos
diferentes:
Aminoácidos 
@AlineSfalcin
Uma ligação amida entre a função do ácido carboxílico de um aminoácido e o nitrogênio do
grupo amino de outro aminoácido é chamada de ligação peptídica. Os aminoácidos se unem
através de ligações peptídicas para formar os peptídeos e as proteínas.
Uma ligação peptídica é uma ligação química que ocorre entre duas moléculas quando o grupo
carboxilo de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula, libertando uma
molécula de água (H2O).
Aminoácidos 
@AlineSfalcin
Uma molécula formada pela união de dois aminoácidos através de uma ligação peptídica é
chamada de dipeptídeo. Um tripeptídeo é formado por três aminoácidos unidos por ligações
peptídicas, e um tetrapeptídeo tem quatro aminoácidos e assim por diante. Os peptídeos com
mais de 30 a 50 aminoácidos são polipeptídeos. As proteínas são polipeptídeos que têm alguma
função biológica. Os peptídeos e as proteínas são polímeros de aminoácidos unidos por uma
ligação amida.
 Aminoácidos padrões
Embora sejam conhecidos mais de 700 aminoácidos naturais diferentes, apenas o grupo de 20
aminoácidos chamados de aminoácidos padrões, listados na tabela, merece atenção especial.
Aminoácidos 
@AlineSfalcin
.Classifi cação com base na estrutura química
 A propriedade do aminoácido depende da sua cadeia lateral ( –R), que também define a sua
carga elétrica. Aqueles com cadeias laterais polares, hidrofílicas estão geralmente expostos na
superfície das proteínas, já os resíduos hidrofóbicos apolares geralmente estão mergulhados no
interior hidrofóbico e fora do contato com a água. 
 Possuem hidrocarbonetos saturados como cadeia lateral. São eles: alanina, valina, leucina e
isoleucina. A glicina, apesar de possuir apenas um hidrogênio, também está incluída no grupo.
Todos têm natureza hidrofóbica.
.Aminoácidos Alifáticos:
.Aminoácidos Aromáticos:
A fenilalanina, a tirosina e o triptofano têm cadeias laterais aromáticas, sendo responsáveis
pelo processo de absorção de luz ultravioleta na maioria das proteínas. Lembrando que o
coeficiente de absorção molar de uma proteína é útil para a determinação espectrofotométrica
de sua concentração em solução.
.Aminoácidos Polares Neutros:
Possuem cadeias laterais com grupos hidroxila ou amida. Esses são às vezes encontrados nos
sítios ativos de proteínas catalíticas, as enzimas. Nesse grupo temos a serina, treonina,
aspargina e glutamina.
.Aminoácidos Ácidos:
Representados pelos ácidos aspárticos e glutâmicos, que contêm o ácido carboxílico na cadeia
lateral. 
.Aminoácidos Básicos:
As cadeias laterais estão totalmente protonadas em pH neutro, e, portanto, positivamente
carregadas. Aqui temos a lisina, a arginina e a histidina como representantes
Aminoácidos 
@AlineSfalcin
 A cisteína e sua forma oxidada, a cistina, são tipos sulfurados que se caracterizam pela baixa
polaridade. A cisteina é responsável pela formação de pontes dissulfeto que acabam
estabilizando a estrutura da proteína. Outro aminoácido que possui enxofre é a metionina que
tem ainda um grupo metil tio éter apolar em sua cadeia lateral.
.Aminoácidos contendo enxofre:
.Prolina, um aminoácido cíclico:
 A prolina é diferente dos demais pois seu anel pirrolidínico da cadeia natual possui um grupo
α-amino e um grupo carbono α. Esse aminoácido força uma curvatura na cadeia polipeptídica.
Fontes
@AlineSfalcin
BAYNES, John W.. Bioquímica médica. 3 ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2010.

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