METABOLISMO DAS PROTEÍNAS

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1 RAYSSA OLIMVEIRA SANTOS – MEDICNA - METABOLISMO 
 
 
 
DESTINO DO NITROGÊNIO DOS AMINOÁCIDOS 
O catabolismo dos aminoácidos é parte do processo maior do metabolismo dos compostos nitrogenados. O nitrogênio entra no organismo em 
uma variedade de compostos presentes nos alimentos, os mais importantes sendo os aminoácidos contidos nas proteínas da dieta. O nitrogênio 
deixa o organismo na forma de ureia, amônia e outros produtos derivados do metabolismo dos aminoácidos. O papel das proteínas corporais 
nessas transformações envolve dois conceitos importantes: o conjunto (pool) dos aminoácidos e a renovação das proteínas. 
A. Conjunto de aminoácidos 
Os aminoácidos livres estão presentes em todo o organismo, como por exemplo, nas células, no sangue e 
nos fluidos extracelulares. Esse conjunto provém de três fontes: 1) aminoácidos liberados pela hidrólise 
das proteínas teciduais; 2) aminoácidos derivados de proteínas da dieta; e 3) aminoácidos não essenciais 
sintetizados a partir de intermediários simples do metabolismo. 
Por sua vez, esse conjunto pode ser desgastado de três formas: 1) síntese de proteínas para o organismo; 
2) utilização para síntese de pequenas moléculas nitrogenadas essenciais; e 3) conversão dos aminoácidos 
em glicose, glicogênio, ácidos graxos, corpos cetônicos ou CO2 
 
No organismo, a maioria das proteínas é constantemente sintetizada e então degradada, permitindo a remoção de 
proteínas anormais ou desnecessárias. Para muitas proteínas, a regulação da síntese determina sua concentração 
na célula, com a degradação proteica apresentando menor importância nessa avaliação. 
1. Velocidade de renovação. Em adultos saudáveis, a quantidade total de proteína corporal 
permanece constante, pois a taxa de síntese proteica é suficiente apenas para substituir a 
proteína degradada. Esse processo, denominado renovação das proteínas, leva à hidrólise e à 
ressíntese de 300 a 400 g de proteína corporal por dia. A taxa de renovação das proteínas varia 
amplamente de acordo com o tipo de proteína. 
2. Degradação proteica. Há dois sistemas enzimáticos principais, responsáveis pela degradação de 
proteínas danificadas ou desnecessárias: o sistema ubiquitina-proteassomo, dependente de 
energia (ATP), no citosol, e as enzimas degradativas dos lisossomos, não dependentes de ATP. Os 
proteassomos degradam principalmente proteínas endógenas, ou seja, proteínas sintetizadas 
dentro da própria célula. 
 
D IGESTÃO DAS PROTEÍNAS DA D IETA 
As proteínas são geralmente grandes demais para serem absorvidas pelo intestino. (Nota: um exemplo de exceção a essa regra é o caso de 
recém-nascidos, que podem absorver anticorpos maternos presentes no leite, quando amamentados.) As proteínas, portanto, devem ser 
hidrolisadas, produzindo di e tripeptídeos, além de aminoácidos livres, compostos estes que podem ser absorvidos. As enzimas proteolíticas 
responsáveis pela degradação das proteínas são produzidas por três diferentes órgãos: estômago, pâncreas e intestino delgado 
 
 
 
 
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A. Digestão das proteínas pela secreção gástrica 
A digestão das proteínas começa no estômago, que secreta o suco gástrico - uma solução ímpar, 
ácido clorídrico e a pró-enzima pepsinogênio. 
1. Ácido Clorídrico. O ácido contido na secreção gástrica está muito diluído (pH 2 a 3) para 
hidrolisar proteínas. O ácido secretado pelas células parietais tem, contudo, outras 
funções: matar algumas bactérias e desnaturar proteínas, tornando-as assim mais 
suscetíveis à hidrólise subsequente por proteases. 
2. Pepsina. A pepsina é uma endopeptidase estável em meio ácido, secretada pelas células 
principais do estômago na forma de zimogênio inativo (ou pró-enzima), o pepsinogênio. Em 
geral, os zimogênios contêm aminoácidos adicionais em suas sequências, o que os impede 
de serem cataliticamente ativos. O pepsinogênio é ativado produzindo pepsina, seja pelo 
HCI ou de modo autocatalítico por outra molécula de pepsina já ativada. 
B. Digestão de proteínas por enzimas pancreáticas 
Ao entrar no intestino delgado, os grandes polipeptídeos produzidos no estômago pela ação da 
pepsina são clivados por um grupo de proteases pancreáticas, resultando em oligopeptídeos e 
aminoácidos. 
 
ESPECIFICIDADE 
Cada uma dessas enzimas apresenta diferente especificidade para cada grupos R dos resíduos de aminoácidos adjacentes à ligação peptídica 
suscetível 
LIBERAÇÃO DE ZIMOGÊNIOS 
A liberação e a ativação dos zimogênios pancreáticos são mediadas pela secreção de colecistocinina e de secretina, dois hormônios 
polipeptídicos do trato digestório 
ATIVAÇÃO DOS ZIMOGÊNIOS 
A enteropeptidase (anteriormente chamada de enterocinasé) - uma enzima sintetizada por células da mucosa intestinal e ali presente na superfície luminal 
da membrana em forma de escova - converte o zimogênio pancreático tripsinogênio em tripsina pela remoção de um hexapeptídeo da extremidade -N H 2 do 
tripsinogênio. Posteriormente, a tripsina converte outras moléculas de tripsinogênio em tripsina pela divagem de um número limitado de ligações peptídicas 
específicas no tripsinogênio. A enteropeptidase, desse modo, desencadeia uma cascata de atividades proteolíticas, pois a tripsina é o ativador comum de 
todos os zimogênios pancreáticos 
 
 
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C. Absorção de aminoácidos e pequenos peptídeos 
Os aminoácidos livres são captados pelos enterócitos por meio de um sistema de transporte secundário ligado ao Na+ da membrana apical. Os 
dipeptídeos e os tripeptídeos, por outro lado, são captados por um sistema de transporte ligado a H+. Os peptídeos são hidrolisados no citosol, 
produzindo aminoácidos, antes de serem liberados para o sistema porta por difusão facilitada. Desse modo, apenas os aminoácidos livres são 
encontrados na veia porta após uma refeição contendo proteína. Esses aminoácidos são metabolizados pelo fígado ou liberados na circulação 
geral. 
TRANSPORTE DE AMINOÁCIDOS PARA O INTERIOR DAS CÉLULAS 
As concentrações de aminoácidos livres nos fluidos extracelulares são significativamente mais baixas que aquelas dentro das 
células do organismo. Esse gradiente de concentração é mantido por sistemas de transporte ativo, impulsionados pela hidrólise do 
ATP, necessários para o movimento dos aminoácidos do espaço extracelular para dentro das células. 
Pelo menos sete diferentes sistemas de transporte são conhecidos, com especificidades que se sobrepõem em relação aos diferentes 
aminoácidos. O intestino delgado e os túbulos proximais dos rins apresentam sistemas de transporte em comum para a captação de 
aminoácidos; portanto, um defeito em qualquer desses sistemas resulta na incapacidade de absorver determinados aminoácidos 
pelo intestino e pelos túbulos renais. 
REMOÇÃO DO NITROGÊNIO DOS AMINOÁCIDOS 
A presença do grupo a-amino mantém os aminoácidos a salvo da degradação oxidativa. Sua remoção, essencial para a produção de energia a 
partir de qualquer aminoácido, é um passo obrigatório no catabolismo de todos os aminoácidos. Uma vez removido, esse nitrogênio pode ser 
incorporado em outros compostos ou excretado, enquanto o esqueleto carbonado é metabolizado. 
A. Transaminação 
O primeiro passo no catabolismo da maioria dos aminoácidos é a transferência de seus grupos a-
amino para o a-cetoglutarato (Figura 19.7). Os produtos são um a-cetoácido (derivado do aminoácido 
original) e o glutamato. O a-cetoglutarato desempenha papel central no metabolismo dos 
aminoácidos, aceitando grupos amino da maioria dos aminoácidos e transformando-se no glutamato. 
O glutamato produzido por transaminação pode ser desaminado oxidativamente ou utilizado como 
doador de grupo amino na síntese de aminoácidos não essenciais. 
Essa transferência de grupos amino de um esqueleto carbonado para outro é catalisada por uma 
família de enzimas denominadasaminotransferases (anteriormente chamadas transaminases). Essas 
enzimas são encontradas no citosol e na mitocôndria das células em todo o organismo - 
especialmente aquelas do fígado, rins, intestino e músculo. Todos os aminoácidos, com exceção da 
lisina e da treonina, participam em transaminações em algum ponto de seus catabolismos. 
B. Glutamato-desidrogenase 
 
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Em contraste com as reações de transam inação, que transferem grupos amino, a desaminação oxidativa pela glutamato-desidrogenase resulta 
na liberação do grupo amino como amônia livre (NH3) (Figura 19.11). Essas reações ocorrem principalmente no fígado e no rim. Elas fornecem a-
cetoácidos, que podem entrar nas vias centrais do metabolismo energético, e amônia, fonte de 
nitrogênio na síntese de ureia. 
. O glutamato é singular: é o único aminoácido que sofre rápida desaminação oxidativa - uma reação 
catalisada pela glutamato-desidrogenase ( Figura 19.11). Portanto, a ação sequencial da transaminação 
(resultando na coleta de grupos amino de outros aminoácidos, que são inseridos no a-cetoglutarato, 
produzindo glutamato), com a subsequente desaminação oxidativa desse glutamato (regenerando a-
cetoglutarato), fornece uma via por meio da qual os grupos amino da maioria dos aminoácidos pode 
ser liberados como amônia. 
C. Transporte de amônia para o fígado 
Dois mecanismos são utilizados em humanos para o transporte da amônia dos tecidos periféricos até o fígado 
para sua conversão final em ureia. O primeiro, presente na maioria dos tecidos, utiliza glutamina-sintetase 
para combinar amônia (NH3) com glutamato e formar glutamina - forma não tóxica de transporte da amônia 
(Figura 19.13). A glutamina é transportada no sangue para o fígado, onde é clivada pela glutaminase para 
produzir glutamato e amônia livre. 
O segundo mecanismo de transporte, utilizado principalmente pelo músculo, envolve a transaminação do 
piruvato (produto final da glicólise aeróbia) para formar alanina. A alanina é transportada pelo sangue para 
o fígado, onde é novamente convertida em piruvato por transaminação. No fígado, a via da gliconeogênese 
pode utilizar o piruvato para sintetizar glicose, que pode ir para o sangue e ser utilizada pelo músculo - via 
denominada ciclo da glicose-alanina. 
CICLO DA UREIA 
A ureia é a principal forma de eliminação dos grupos amino oriundos dos aminoácidos e perfaz cerca 
de 90% dos componentes nitrogenados da urina. Um átomo de nitrogênio da molécula de ureia é 
fornecido por NH3 livre, e o outro nitrogênio é fornecido pelo aspartato. O carbono e o oxigênio da 
ureia são derivados do C02. A ureia é produzida pelo fígado e então transportada pelo sangue até os 
rins, para ser excretada na urina. 
As duas primeiras reações que levam à síntese de ureia ocorrem na mitocôndria, ao passo que as demais 
enzimas do ciclo estão localizadas no citosol (Figura 19.14). 
1. Formação do carbamoil-fosfato. A formação de carbamoil-fosfato pela carbamoil-fosfato-
sintetase I é impulsionada pela clivagem de duas moléculas de ATP. A amônia incorporada no 
carbamoil-fosfato é fornecida principalmente pela desaminação oxidativa do glutamato, catalisada 
pela glutamato-desidrogenase mitocondrial No final, o átomo de nitrogênio originário dessa amônia 
torna-se um dos nitrogênios da ureia. 
2. Formação de citrulina. A porção carbamoila do carbamoil-fosfato é transferida para a ornitina pela 
ornitina transcarbamoilase (OTC) ao mesmo tempo em que é hidrolisada uma ligação fosfato de alta 
energia, sendo o fosfato liberado como Pj. O produto da reação, a citrulina, é transportado para o 
citosol. A ornitina é regenerada a cada volta do ciclo da ureia, de modo bastante semelhante à 
regeneração do oxalacetato pelas reações do ciclo do ácido cítrico. 
3. Sintese do argininossuccinato. A citrulina condensa-se com o aspartato, numa reação catalisada 
pela argininossuccinato sintetase, para formar argininossuccinato. O grupo a-amino do aspartato 
fornece o segundo nitrogênio que, no final, será incorporado na ureia. A formação do 
argininossuccinato é possibilitada pela divagem do ATP em monofosfato de adenosina (AMP) e 
pirofosfato (PP). 
 
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4. Clivagem do argininossuccinato. O argininossuccinato é clivado pela argininossuccinato liase, 
produzindo arginina e fumarato. A arginina formada nessa reação serve como precursor imediato da 
ureia. O fumarato produzido no ciclo da ureia é hidratado, gerando malato, fornecendo um elo de 
ligação com diversas vias metabólicas. 
5. Clivagem da arginina. A arginase cliva a arginina em ornitina e ureia. Essa enzima ocorre quase 
exclusivamente no fígado. Dessa forma, enquanto outros tecidos (como o rim) podem sintetizar 
arginina por meio dessas reações, apenas o fígado pode clivar a arginina e, na sequência, sintetizar 
a ureia. 
6. Destino da ureia. Depois de sair do fígado por difusão, a ureia é transportada no sangue até os rins, 
onde é filtrada e excretada na urina. Parte da ureia difunde do sangue para o intestino, onde é clivada 
em C02 e NH3 pela urease bacteriana. Essa amônia é parcialmente perdida nas fezes e parcialmente 
reabsorvida para o sangue. Em pacientes com insuficiência renal, os níveis de ureia no plasma 
aumentam, promovendo maior transferência de ureia do sangue para o intestino. A ação da urease 
intestinal sobre essa ureia torna-se uma fonte clinicamente importante de amônia, contribuindo para 
a hiperamonemia frequentemente observada nesses pacientes. A administração oral de neomicina 
reduz o número de bactérias intestinais responsáveis pela produção de NH3. 
 
A. Estequiometria geral do ciclo da ureia 
𝐴𝑠𝑝𝑎𝑟𝑡𝑎𝑡𝑜 + 𝑁𝐻3 + 𝐶𝑂2 + 3𝐴𝑇𝑃 + 𝐻2𝑂 → 𝑢𝑟𝑒𝑖𝑎 + 𝑓𝑢𝑚𝑎𝑟𝑎𝑡𝑜 + 2 𝐴𝐷𝑃 + 𝐴𝑀𝑃 + 2𝑃𝑖 + 𝑃𝑃𝑖 
 
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Quatro fosfatos de alta energia são consumidos na síntese de cada molécula de ureia. Portanto, a síntese de ureia é irreversível, com um AG 
bastante negativo. Assim, ambos os átomos de nitrogênio da ureia originam-se efetivamente do glutamato, que, por sua vez, recolhe o nitrogênio 
de outros aminoácidos. 
B. Regulação do ciclo 
O N-acetil-glutamato é um ativador essencial da carbamoil-fosfato-sintetase I - o passo limitante da 
velocidade para o ciclo da ureia (veja a Figura 19.14). O N-acetil-glutamato é sintetizado a partir da 
acetil-coenzima A e do glutamato pela N-acetil-glutamato-sintase (Figura 19.16), em uma reação 
ativada pela arginina. Assim, a concentração intra-hepática de N-acetil-glutamato aumenta após a 
ingestão de uma refeição rica em proteína, que fornece tanto o substrato (glutamato) quanto o regulador 
da síntese de N-acetil-glutamato. Isso leva ao aumento na velocidade de síntese de ureia. 
 
 
 
METABOLISMO DA AMÔNIA 
A amônia é produzida por todos os tecidos durante o metabolismo de uma variedade de compostos e é eliminada principalmente pela formação 
de ureia no fígado. O nível de amônia no sangue, no entanto, deve ser mantido muito baixo, pois mesmo concentrações ligeiramente 
aumentadas (hiperamonemia) são tóxicas para o sistema nervoso central (SNC). Deve haver, portanto, um mecanismo metabólico para 
remover o nitrogênio dos tecidos periféricos e levá-lo até o fígado para a transformação em ureia, ao mesmo tempo em que são mantidos 
baixos os níveis de amônia circulantes. 
A. Fontes de amônia 
Os aminoácidos são, quantitativamente, a mais importante fonte de amônia, pois a maior parte das dietas ocidentais apresenta conteúdo alto de 
proteínas, fornecendo excesso de aminoácidos, que viajam ao fígado e sofrem transdesaminação - o processo que engloba as reações das 
aminotransferases e da glutamato-desidrogenase - produzindo amônia. Quantidades significativas de amônia podem, no entanto, ser obtidas a 
partir de outras fontes. 
1. A partir da glutamina. Os rins produzem amônia a partirda glutamina, pela ação da glutaminase renal (Figura 
19.17) e da glutamato-desidrogenase. A maior parte dessa amônia é excretada na urina como NH4+, o que fornece 
um mecanismo importante para a manutenção do balanço acidobásico do organismo, pela excreção de prótons. A 
amônia é também obtida pela hidrólise da glutamina pela glutaminase intestinal. As células da mucosa intestinal 
obtêm glutamina a partir do sangue ou da digestão de proteína da dieta. 
2. Pela açao bacteriana no intestino. A amônia é produzida a partir da ureia por ação da urease bacteriana no lúmen 
intestinal. Essa amônia é absorvida pelo intestino, atinge a veia porta e é quase quantitativamente removida pelo 
fígado, pela conversão em ureia. 
3. A partir de aminas. As aminas obtidas da dieta e as monoamidas utilizadas como hormônios ou 
neurotransmissores podem produzir amônia por ação da aminoxidase. 
 
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4. A partir de purinas e pirimidinas. No catabolismo das purinas e das pirimidinas, os grupos amino ligados aos anéis 
são liberados como amônia. 
 
B. Transporte da amônia na circulação 
Apesar de ser produzida constantemente nos tecidos, a amônia está presente em níveis muito baixos no 
sangue. Isso acontece devido à rápida remoção da amônia do sangue pelo fígado e ao fato de que muitos 
tecidos (em especial o músculo) liberam o nitrogênio dos aminoácidos na forma de glutamina ou alanina, 
em vez de liberá-lo como amônia livre. 
1. Ureia. A formação de ureia no fígado é, quantitativamente, a via mais importante de eliminação da amônia. 
A ureia circula no sangue, do fígado para os rins, onde passa pela filtração glomerular 
2. Glutamina. Essa amida do ácido glutâmico fornece uma forma de armazenamento e de transporte não 
tóxicos para a amônia. A formação de glutamina a partir de glutamato e de amônia, pela glutamina-sintetase, 
requer ATP. Essa formação ocorre principalmente no músculo e no fígado, mas também é importante no sistema 
nervoso central, sendo o principal mecanismo de remoção da amônia no encéfalo. A glutamina é encontrada no 
plasma em concentrações mais altas que outros aminoácidos - achado consistente com sua função de transporte. 
A glutamina circulante é removida pelo fígado e pelos rins e desaminada pela glutaminase. No fígado, a NH3 
produzida é detoxificada por sua conversão em ureia, e no rim ela pode ser usada para a excreção de prótons. 
C. Hiperamonemia 
A capacidade do ciclo hepático da ureia excede as velocidades normais de produção de amônia, e os 
níveis de amônia sérica são normalmente baixos (5 a 35 pmol/L). No entanto, quando a função hepática 
está comprometida, devido a defeitos genéticos no ciclo da ureia ou doença hepática, os níveis 
sanguíneos de amônia podem elevar-se acima de 1.000 pmol/L. Essa hiperamonemia é uma emergência 
médica, pois a amônia apresenta efeito neurotóxico direto no SNC. 
1. Hiperamonemia adquirida. A doença hepática é uma causa comum de hiperamonemia em 
adultos. Pode ser causada, por exemplo, por uma hepatite viral ou hepatotoxinas, como o 
álcool. Cirrose hepática pode resultar na formação de circulação colateral ao redor do fígado. 
Em consequência, o sangue da circulação porta é lançado diretamente na circulação sistêmica 
e não tem acesso ao fígado. A conversão de amônia em ureia é, portanto, gravemente 
prejudicada, levando a níveis elevados de amônia circulante. 
2. Hiperamonemia hereditária. A deficiência da ornitina-transcarbamoilase, que é ligada ao X, é 
a mais comum dessas doenças. Afeta predominantemente indivíduos do sexo masculino, 
embora portadores do sexo feminino possam vir a apresentar os sintomas clinicamente. Todas 
as demais doenças do ciclo da ureia seguem um padrão de herança autossômica recessiva. 
Em todos os casos, a falha em sintetizar ureia leva à hiperamonemia durante as primeiras 
semanas após o nascimento. 
DEGRADAÇÃO E S ÍNTESE DOS AMINOÁCIDOS 
O catabolismo dos aminoácidos envolve a remoção dos grupos α -amino e a posterior quebra dos esqueletos carbonados resultantes. Essas vias 
convergem para formar sete produtos intermediários: oxalacetato, α-cetoglutarato, piruvato, fumarato, succinil-coenzima A (CoA), acetil-CoA e 
acetoacetato. Esses produtos entram diretamente nas vias do metabolismo intermediário, resultando na síntese de glicose ou de lipídios, ou 
ainda na produção de energia por sua oxidação a CO2 no ciclo do ácido cítrico. 
Os aminoácidos podem ser classificados como glicogênicos, cetogênicos ou glicocetogênicos, conforme os sete possíveis intermediários 
produzidos durante seu catabolismo. 
Os aminoácidos podem ser classificados como glicogênicos, cetogênicos ou glicocetogênicos, conforme os sete possíveis intermediários 
produzidos durante seu catabolismo. 
 
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A. Aminoácidos glicogênicos 
Os aminoácidos cujo catabolismo produz piruvato ou algum intermediário do ciclo do ácido cítrico são denominados glicogênicos. Esses 
intermediários são substratos para a gliconeogênese e, portanto, podem originar a formação efetiva de glicose no fígado e no rim. 
 
B. Aminoácidos cetogênicos 
Os aminoácidos cujo catabolismo produz acetoacetato ou um de seus precursores (acetil-CoA ou 
acetoacetil-CoA) são denominados cetogênicos (Figura 20.2). O acetoacetato é um dos “corpos cetônicos”, 
que incluem também o 3-hidroxibutirato e a acetona (veja a p. 195). Leucina e lisina são os únicos 
aminoácidos exclusivamente cetogênicos encontrados nas proteínas. Seus esqueletos carbonados não 
servem de substrato para a gliconeogênese e, portanto, não podem 
originar a produção efetiva de glicose. 
As vias pelas quais os aminoácidos são catabolizados dividem-se, por 
conveniência, de acordo com qual (ou quais) dos sete intermediários é produzido (ou são produzidos) a partir de 
um determinado aminoácido. 
A. Aminoácidos que produzem oxalacetato 
A asparagina é hidrolisada pela asparaginase, produzindo amônia e aspartato (Figura 20.3). O aspartato perde 
seu grupo amino por transaminação, formando oxalacetato (veja a Figura 20.3) 
B. Aminoácidos que produzem α-cetoglutarato, via glutamato 
1. Glutamina. A glutamina é convertida em glutamato e amônia pela enzima glutaminase. O glutamato é convertido em a-
cetoglutarato, o que pode ocorrer por transaminação ou por desaminação oxidativa (pela glutamato-desidrogenase) 
2. Prolina. Este aminoácido é oxidado, produzindo glutamato. O glutamato é transaminado ou desaminado oxidativamente, 
formando a-cetoglutarato. 
3. Arginina. A arginina é clivada pela arginase, produzindo ornitina. A ornitina é posteriormente convertida em a-
cetoglutarato, sendo o semialdeído do glutamato um intermediário nessa reação. 
4. Histidina. Este aminoácido é desaminado oxidativamente pela histidase, produzindo ácido urocânico, o qual 
subsequentemente forma N-formiminoglutamato. 
C. Aminoácidos que produzem piruvato 
1. Alanina. Este aminoácido perde seu grupo amino por transaminação reversível mente, formando piruvato 
(Figura 20.5). 
2. Serina. A serina pode ser convertida em glicina e N5,N10-metílenotetra-hidrofolato (Figura 20.6A). A 
serina pode também ser convertida em piruvato pela serina-desidratase 
3. Glicina. Este aminoácido pode tanto ser convertido em serina, pela adição reversível de um grupo 
metileno doado pelo N5,N10-metileno-tetra-hidrofolato (Figura 20.6A), quanto ser oxidado a C02 e NH3. 
4. Cistina. A cistina é reduzida, produzindo cisteína, utilizando NADH + H+ como agente redutor. A cisteína 
sofre dessulfuração, produzindo piruvato. 
5. Treonina. Este aminoácido é convertido em piruvato ou em a-cetobutirato, que forma succinil-CoA. 
 
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D. Aminoácidos que produzem fumarato 
1. Fenilalanina e tirosina. A hidroxilação da fenilalanina leva à formação de tirosina (Figura 
20.7). Essa reação, catalisada pela fenilalanina-hidroxilase,uma enzima que requer tetra-
hidrobiopterina, é a primeira reação no catabolismo da fenilalanina. Assim, o metabolismo da 
fenilalanina e o da tirosina confluem, levando por fim à formação de fumarato e acetoacetato. 
Portanto, a fenilalanina e a tirosina são aminoácidos tanto glicogênicos quanto cetogênicos. 
E. Aminoácidos que produzem succinil-CoA 
A metionina é um dos quatro aminoácidos que produzem succinil-CoA. Esse aminoácido sulfurado 
merece atenção especial, pois é convertido em S-adenosilmetionina (SAM), o principal doador de 
grupos metila no metabolismo dos compostos de um carbono. A metionina é também fonte de 
homocisteína - metabólito associado à doença vascular aterosclerótica 
Níveis elevados de homocisteína no plasma promovem dano oxidativo, inflamação e disfunção endotelial, além de representar um fator de risco 
independente para doença vascular oclusiva. Aumentos moderados são observados em cerca de 7% da população. Estudos epidemiológicos têm 
mostrado que os níveis plasmáticos de homocisteína estão inversamente relacionados aos níveis plasmáticos de folato, B12 e B6, as três 
vitaminas envolvidas na conversão de homocisteína em metionina ou cisteína. 
F. Aminoácidos que produzem acetil-CoA ou acetoacetil-CoA 
1. Leucina. Este aminoácido é exclusivamente cetogênico em seu catabolismo, formando acetil-CoA e acetoacetato (veja 
a Figura 20.10). Os passos iniciais no catabolismo da leucina são semelhantes àqueles dos outros aminoácidos de 
cadeia ramificada, a isoleucina e a valina. 
2. Isoleucina. A isoleucina é tanto cetogênica quanto glicogênica, pois seu metabolismo produz acetil-CoA e propionil-
CoA. Os três primeiros passos no metabolismo da isoleucina são praticamente idênticos aos passos iniciais da 
degradação dos demais aminoácidos de cadeia ramificada, valina e leucina 
3. Lisina. A lisina, aminoácido exclusivamente cetogênico, é incomum porque nenhum de seus grupos amino sofre 
transaminação como primeiro passo de seu catabolismo. Por fim, a lisina é convertida em acetoacetil-CoA. 
4. Triptofano. Este aminoácido é tanto glicogênico quanto cetogênico, pois seu metabolismo produz alanina e acetoacetil-
CoA. 
 
 
 
 
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BIOSSÍNTESE DE AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS 
Os aminoácidos não essenciais são sintetizados a partir de intermediários do metabolismo ou, como no 
caso da tirosina e da cisteína, a partir dos aminoácidos essenciais fenilalanina e metionina, 
respectivamente. 
A. Síntese a partir de α-cetoácidos 
Alanina, aspartato e glutamato são sintetizados por transferência de um grupo amino para os a-cetoácidos 
piruvato, oxalacetato e a-cetoglutarato, respectivamente. Essas reações de transaminação são as vias 
biossintéticas mais diretas. O glutamato é incomum, pois pode ser sintetizado por reversão da desaminação 
oxídativa, catalisada pela glutamato-desidrogenase. 
B. Síntese por amidação 
1. Glutamina. Este aminoácido tem uma ligação amida com a amônia na "y-
carboxila. É formado a partir do glutamato pela glutamina-sintetase. A reação 
é impulsionada pela hidrólise de ATP. Além de produzir a glutamina para a 
síntese proteica, essa reação também serve de importante mecanismo para o 
transporte da amônia em uma forma não tóxica. 
2. Asparagina. Apresentando uma ligação amida com a amônia na p-carboxila, a 
asparagina é formada a partir do aspartato pela asparagina-sintetase, 
utilizando a glutamina como doadora da amida. A reação requer ATP e, assim 
como a síntese da glutamina, possui equilíbrio bem-deslocado no sentido da 
síntese de asparagina. 
C. Prolina 
O glutamato é convertido em prolina por reações de ciclização e redução; 
D. Serina, glicina e cisteína 
1. Serina. Este aminoácido provém do 3-fosfoglicerato, intermediário da 
glicólise, oxidado primeiramente a 3-fosfopiruvato e então 
transaminado a 3-fosfosserina. A serina é formada por hidrólise do 
éster de fosfato 
2. Glicina. Este aminoácido é sintetizado a partir da serina por meio da 
remoção do grupo hidroximetila, também catalisado pela serina- -
hidroximetil-transferase 
3. Cisteína. A cisteína é sintetizada por duas reações consecutivas, em 
que a homocisteína se combina com a serina, formando cistationina, 
que, por sua vez, é hidrolisada a a-cetobutirato e cisteína. 
E. Tirosina 
A tirosina é formada a partir da fenilalanina pela fenilalanina-hidroxilase. A reação requer oxigênio molecular e a coenzima tetra-
hidrobiopterina (BH4), que pode ser sintetizada pelo organismo a partir de trifosfato de guanosina (GTP). Um átomo de oxigênio molecular torna-
se o grupo hidroxila da tirosina; o outro átomo é reduzido a água. Durante a reação, a tetra-hidrobiopterina é oxidada a di-hidrobiopterina (BH2). 
A tetra-hidrobiopterina é regenerada a partir da di-hidrobiopterina, em uma reação de pendente de NADH, catalisada pela di-hidropteridina-
redutase. 
A baixa ingesta energética gera uma série de respostas clínicas adaptativas. A diminuição da atividade física é a primeira adaptação que ocorre 
na desnutrição enquanto a segunda é a parada do crescimento (falta de ganho de peso e altura). No início do quadro, os mecanismos adaptativos 
são eficientes, porém, com a persistência das condições adversas, eles se tornam inadequados levando a manifestações clínicas decorrentes. 
Concomitantemente, vários mecanismos fisiopatológicos são instalados. 
 
11 RAYSSA OLIMVEIRA SANTOS – MEDICNA - METABOLISMO 
Quando a restrição energética se prolonga, começa a ocorrer a glicogenólise, a gliconeogênese e a lipólise com importante consumo da 
musculatura esquelética e gordura corporal. Neste processo, os hormônios são importantes. Como a glicose e os aminoácidos estão diminuídos 
no sangue, a insulina cai e devido ao “stress” infeccioso e a restrição energético-proteica, aumenta a secreção de cortisol pela adrenal, liberando 
aminoácidos dos músculos para órgãos nobres como fígado, pâncreas e intestino. Ocorre também aumento da secreção do hormônio de 
crescimento e da epinefrina, que condicionam a lipólise, fornecendo ácidos graxos e corpos cetônicos para o metabolismo cerebral. 
Outros mecanismos adaptativos ocorrem proporcionalmente aos déficits nutritivos como, por exemplo, a relação existente entre a massa 
eritrocitária total circulante e as reduzidas necessidades de oxigênio tissular. O desnutrido tem anemia hipocrômica. Contribuem para esta 
anemia a deficiência de proteína, ferro e em raros casos de vitamina C. O volume sanguíneo é normal para o seu peso e a massa globular 
diminuída em proporção ao consumo basal de oxigênio. Os níveis de ferritina sérica são compatíveis com reservas aumentadas de ferro, em 
geral, discordantes com o real. As funções cardiovasculares embora pouco deficientes estão adequadas para a massa corporal diminuída. O 
débito cardíaco diminuído condiciona baixas taxas de filtração glomerular e do fluxo plasmático renal. Quanto ao trato digestivo, a contaminação 
ambiental e a deficiência proteica levam a alteração da mucosa intestinal (redução do índice mitótico e redução da borda em escova). A presença 
de ácidos biliares desconjugados na luz intestinal por ação bacteriana determina uma redução na formação de micelas que quando associada a 
diarreias persistentes podem levar à má absorção de gorduras, xilose, vitamina B12 e glicose. 
A desnutrição grave quando instalada pode ser classificada em 3 tipos clínicos: marasmo, kwashiokor-marasmático e kwashiokor. Estas duas 
últimas também são chamadas de formas edematosas As principais características clínicas e laboratoriais que diferenciam o marasmo do 
Kwashiorkor são resumidas na tabela 3. O marasmo-kwashiokor representa uma forma intermediária entre as manifestações do marasmo e do 
Kwashiorkor. 
CLASSIFICAÇÃO 
Classifica-se a desnutrição proteico-energética em leve, moderada ou grave. A classificação é determinada calculando-se a porcentagem 
do peso esperado em relação à estatura ou à alturaesperada utilizando-se padrões internacionais (normal, 90 a 110%; leve, 85 a 90%; 
moderada, 75 a 85%; grave, < 75%). 
A desnutrição proteico-energética pode ser: 
1. Primária: causada pela ingestão inadequada de nutrientes 
2. Secundária: resulta de distúrbios ou fármacos que interferem na utilização dos nutrientes 
Sabe-se que a DPE primária ocorre principalmente em crianças e idosos que não têm acesso aos nutrientes, embora nos idosos uma causa 
comum seja a depressão. Pode resultar de jejuns ou anorexia nervosa . Em crianças ou idosos, maus-tratos podem ser as causas. Em 
crianças, a DEP primaria crônica tem 2 formas comuns: marasmo e kwashiorkor. 
A. MARASMO 
É uma condição conhecida há milhares de anos e predomina em áreas mais secas onde existe escassez de alimentos. Este tipo de desnutrição 
está associado à fome aguda e ao jejum, embora seja observado comumente em todos os países pobres onde o consumo energético é inadequado. 
No Brasil, o marasmo é o tipo de desnutrição predominante. No Nordeste onde a desnutrição é mais grave, a seca provoca fome e perda de 
crescimento tão marcantes, que foi descrito naquela região um tipo especial de desnutrição chamado nanismo nutricional. 
. No marasmo, por exemplo, é amplamente aceito que o quadro clínico de perda muscular marcante e depleção de gordura subcutânea representa 
o produto final de uma proteção parcial dos órgãos vitais, como cérebro, coração e vísceras, à custa de tecidos menos importantes para a 
homeostase como o músculo esquelético. Os processos catabólicos podem ser detectados nas crianças muito antes de atingir os 60% de peso 
esperado para a idade, e o sucesso da adaptação metabólica é evidenciado pelo metabolismo normal e ausência de hipoalbuminemia severa. 
https://www.msdmanuals.com/pt-br/profissional/transtornos-psiqui%C3%A1tricos/transtornos-alimentares/anorexia-nervosa
 
12 RAYSSA OLIMVEIRA SANTOS – MEDICNA - METABOLISMO 
Os tecidos corporais necessitam de energia para a sobrevivência e 
se a energia provinda do alimento não é suficiente, o corpo precisa 
provê-la de alguma forma. São os hormônios glicocorticoides então 
que entram em ação promovendo o catabolismo proteico muscular. 
A quebra das proteínas musculares garante o fornecimento de 
aminoácidos para o processo de transaminação até alanina, o mais 
importante dos substratos da neoglicogênese hepática, via que tem 
como produto final a glicose. 
Este mecanismo é essencial como fonte de energia para o cérebro, 
pelo menos nos primeiros estágios da privação calórica total. Os 
aminoácidos essenciais e os outros metabólitos fornecidos pelo 
catabolismo servem também para a síntese de diferentes 
componentes vitais para a manutenção da homeostase do 
organismo. 
Além disso, a concentração de beta-lipoproteína, a proteína 
essencial para o transporte de triglicerídeos do fígado para os 
depósitos de gordura no corpo, também está mantida no marasmo 
e pode contribuir muito para o não-aparecimento de esteatose 
hepática (gordura no fígado) nessas crianças, fato frequentemente 
observado no kwashiorkor. 
B. KWASHIORKOR 
 
13 RAYSSA OLIMVEIRA SANTOS – MEDICNA - METABOLISMO 
A presença de edema no kwashiorkor é considerado como diagnóstico 
crucial para diferenciar as duas síndromes, apesar de na sua forma típica 
outras diferenças aparecerem. Os pacientes com kwashiorkor edematoso 
têm frequentemente cabelos finos e dermatose típica, enquanto no 
marasmo existe uma perda severa de gordura subcutânea e músculo, com 
marcante perda de crescimento mas sem edema. 
O kwashiorkor ou desnutrição edematosa, por sua vez, pode ainda ser 
descrito como uma doença de patogênese duvidosa. A perda de peso é 
geralmente menos severa do que no marasmo, embora seja muito 
variável, sendo que muitas crianças têm baixo peso enquanto outras têm 
peso normal para a idade, mesmo após a perda do edema. O kwashiorkor 
está associado a uma série de anormalidades bioquímicas que podem ser 
observadas muito antes do aparecimento da doença. 
O fígado é particularmente afetado e, em conseqüência, ocorre uma perda 
dos mecanismos homeostáticos. Estas crianças não mobilizam os 
estoques de proteína da sua musculatura para manter a função dos órgãos 
essenciais. Nelas, níveis baixos de cortisol são observados e, numa fase 
pré-kwashiorkor, níveis mais elevados de insulina foram detectados. As 
mudanças metabólicas mais importantes são uma redução marcante na 
concentração de proteínas plasmáticas, produzidas pelo fígado, entre elas 
a albumina, levando a um padrão alterado de aminoácidos plasmáticos, 
com redução do nível de aminoácidos essenciais, mas com valores 
normais ou até elevados de aminoácidos não-essenciais. 
Uma maneira simples de distinguir esses dois tipos de desnutrição e sua forma intermediária, o kwashiorkor marasmático, foi proposto em 1970. 
Essa classificação chamada Wellcome é baseada na presença ou ausência de edema e déficit de peso corporal, sendo útil para distinguir as 
formas graves de desnutrição. Crianças com edema que pesam entre 60-80% de peso esperado para a idade são classificadas como tendo 
kwashiorkor. Aquelas sem edema pesando menos que 60% de peso esperado para a idade são consideradas marasmáticas. O diagnóstico de 
kwashiorkor marasmático foi estabelecido para crianças com edema e menos de 60% do peso esperado. 
Este tipo costuma decorrer de: 
Distúrbios que afetam a função gastrintestinal: esses distúrbios podem interferir na digestão (p. ex., insuficiência pancreática), absorção (p. ex., 
enterite, enteropatia) ou do transporte linfático dos nutrientes (p. ex., fibrose retroperitoneal, doença de Milroy). 
Distúrbios de emaciação: em distúrbios de emaciação (p. ex., aids , câncer , DPOC ) e falência renal , o catabolismo causa liberação excessiva de 
citocinas, resultando em desnutrição por anorexia e caquexia (atrofia muscular e de gordura). Insuficiência cardíaca terminal pode causar 
caquexia cardíaca, uma forma grave de desnutrição, com taxa de mortalidade extremamente alta. Fatores que contribuem para a caquexia 
cardíaca podem ser congestão hepática passiva (causando anorexia), edema do trato intestinal (absorção comprometida) e, na doença avançada, 
aumento das necessidades de oxigênio em decorrência do metabolismo anaeróbico. Distúrbios críticos podem diminuir o apetite ou prejudicar o 
metabolismo dos nutrientes. 
Condições que aumentam as demandas metabólicas: essas condições envolvem infecções , hipertireoidismo , feocromocitoma , outros distúrbios 
endócrinos, queimaduras , traumas, cirurgia e outras doenças críticas. 
https://www.msdmanuals.com/pt-br/profissional/doen%C3%A7as-infecciosas/v%C3%ADrus-da-imunodefici%C3%AAncia-humana-hiv/infec%C3%A7%C3%A3o-pelo-v%C3%ADrus-da-imunodefici%C3%AAncia-humana-hiv#v26305927_pt
https://www.msdmanuals.com/pt-br/profissional/hematologia-e-oncologia/princ%C3%ADpios-da-terapia-para-c%C3%A2ncer/caquexia-no-c%C3%A2ncer
https://www.msdmanuals.com/pt-br/profissional/dist%C3%BArbios-pulmonares/doen%C3%A7a-pulmonar-obstrutiva-cr%C3%B4nica-e-doen%C3%A7as-relacionadas/doen%C3%A7a-pulmonar-obstrutiva-cr%C3%B4nica-dpoc
https://www.msdmanuals.com/pt-br/profissional/dist%C3%BArbios-geniturin%C3%A1rios/doen%C3%A7a-renal-cr%C3%B4nica/doen%C3%A7a-renal-cr%C3%B4nica
https://www.msdmanuals.com/pt-br/profissional/doen%C3%A7as-cardiovasculares/insufici%C3%AAncia-card%C3%ADaca/insufici%C3%AAncia-card%C3%ADaca-ic
https://www.msdmanuals.com/pt-br/profissional/doen%C3%A7as-infecciosas/biologia-das-doen%C3%A7as-infecciosas/manifesta%C3%A7%C3%B5es-da-infec%C3%A7%C3%A3o
https://www.msdmanuals.com/pt-br/profissional/dist%C3%BArbios-end%C3%B3crinos-e-metab%C3%B3licos/dist%C3%BArbios-da-tireoide/hipertireoidismo
https://www.msdmanuals.com/pt-br/profissional/dist%C3%BArbios-end%C3%B3crinos-e-metab%C3%B3licos/dist%C3%BArbios-adrenais/feocromocitoma
https://www.msdmanuals.com/pt-br/profissional/les%C3%B5es-intoxica%C3%A7%C3%A3o/queimaduras/queimaduras
https://www.msdmanuals.com/pt-br/profissional/t%C3%B3picos-especiais/cuidados-dos-pacientes-cir%C3%BArgicos/avalia%C3%A7%C3%A3o-pr%C3%A9-operat%C3%B3ria#v15767957_pt14 RAYSSA OLIMVEIRA SANTOS – MEDICNA - METABOLISMO 
Muitos exames adotados nas rotinas dos serviços de saúde são úteis para o diagnóstico de problemas associados à desnutrição (por exemplo, 
infecções diversas muitas vezes são assintomáticas). Contudo, é importante destacar que a interpretação dos exames complementares é difícil 
porque seus resultados podem ser alterados pela desnutrição. Muito freqüentemente, os exames de laboratório podem confundir trabalhadores 
de saúde. Por esta razão, para a criança com desnutrição, não se preconiza a realização de um conjunto de exames de rotina. 
Os exames devem ser solicitados em condições 
específicas com vistas a esclarecer situações 
que são suspeitadas no exame clínico. O mais 
importante para o tratamento da criança com 
desnutrição é o diagnóstico preciso e a avaliação 
cuidadosa do seu estado clínico e 
acompanhamento da evolução. Os exames 
complementares, solicitados nos serviços de 
saúde para crianças com desnutrição grave, 
podem ser reunidos em três grupos, que estão 
descritos a seguir: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
15 RAYSSA OLIMVEIRA SANTOS – MEDICNA - METABOLISMO 
 
A Política Nacional de Alimentação e Nutrição (PNAN), aprovada no ano de 1999, integra os esforços do Estado Brasileiro que, por meio de um 
conjunto de políticas públicas, propõe respeitar, proteger, promover e prover os direitos humanos à saúde e à alimentação. 
Está organizada, também, em diretrizes que abrangem o escopo da atenção nutricional no Sistema Único de Saúde com foco na vigilância, 
promoção, prevenção e cuidado integral de agravos relacionados à alimentação e nutrição; atividades, essas, integradas às demais ações de 
saúde nas redes de atenção, tendo a Atenção Básica como ordenadora das ações. 
A. Organização da atenção nutricional 
Dessa forma, a atenção nutricional compreende os cuidados relativos à alimentação e nutrição voltados à promoção e proteção da saúde, 
prevenção, diagnóstico e tratamento de agravos, devendo estar associados às demais ações de atenção à saúde do SUS, para indivíduos, famílias 
e comunidades, contribuindo para a conformação de uma rede integrada, resolutiva e humanizada de cuidados. 
A atenção nutricional tem como sujeitos os indivíduos, a família e a comunidade. Os indivíduos apresentam características específicas e entre 
os elementos de sua diversidade está a fase do curso da vida em que se encontram, além da influência da família e da comunidade em que 
vivem. Todas as fases do curso da vida devem ser foco da atenção nutricional, no entanto cabe a identificação e priorização de fases mais 
vulneráveis aos agravos relacionados à alimentação e nutrição. 
A atenção nutricional deve fazer parte do cuidado integral na Rede de Atenção à Saúde (RAS), tendo a Atenção Básica como coordenadora do 
cuidado e ordenadora da rede. A Atenção Básica, pela sua capilaridade e capacidade de identificação das necessidades de saúde da população, 
sob sua responsabilidade, contribui para que a organização da atenção nutricional parta das necessidades dos usuários. 
Nesse intuito, o processo de organização e gestão dos cuidados relativos à alimentação e nutrição na RAS deverá ser iniciado pelo diagnóstico 
da situação alimentar e nutricional da população adscrita aos serviços e equipes de Atenção Básica. A vigilância alimentar e nutricional 
possibilitará a constante avaliação e organização da atenção nutricional no SUS, identificando prioridades de acordo com o perfil alimentar e 
nutricional da população assistida. 
No contexto da garantia da oferta de alimentação adequada e saudável, ressalta-se a importância de que a Rede de Atenção à Saúde constitua-
se em uma rede de apoio ao aleitamento materno e da alimentação complementar saudável. Para tanto, deve-se incentivar e favorecer a prática 
do aleitamento materno (exclusivo até o 6º mês e complementar até os 2 anos) e a doação de leite humano em diversos serviços de saúde, de 
forma articulada aos Bancos de Leite Humano, para ampliar a oferta de leite materno nas situações de agravos maternos e infantis que 
impossibilitem a prática do aleitamento materno. 
B. Promoção da Alimentação Adequada e Saudável 
A Promoção da Alimentação Adequada e Saudável (PAAS) é uma das vertentes da Promoção à Saúde. No SUS, a estratégia de promoção da saúde 
é retomada como uma possibilidade de enfocar os aspectos que determinam o processo saúde-doença em nosso país. Assim, as ações de 
promoção da saúde constituem-se formas mais amplas de intervenção sobre os condicionantes e determinantes sociais de saúde, de forma 
intersetorial e com participação popular, favorecendo escolhas saudáveis por parte dos indivíduos e coletividades no território onde vivem e 
trabalham. 
A PAAS é aqui compreendida como um conjunto de estratégias que proporcionem aos indivíduos e coletividades a realização de práticas 
alimentares apropriadas aos seus aspectos biológicos e socioculturais, bem como ao uso sustentável do meio ambiente. Considerando-se que o 
alimento tem funções transcendentes ao suprimento das necessidades biológicas, pois agrega significados culturais, comportamentais e afetivos 
singulares que não podem ser desprezados. 
O elenco de estratégias na saúde direcionadas à PAAS envolve a educação alimentar e nutricional que se soma às estratégias de regulação de 
alimentos - envolvendo rotulagem e informação, publicidade e melhoria do perfil nutricional dos alimentos - e ao incentivo à criação de 
ambientes institucionais promotores de alimentação adequada e saudável, incidindo sobre a oferta de alimentos saudáveis nas escolas e nos 
ambientes de trabalho. A oferta de alimentos saudáveis também deve ser estimulada entre pequenos comércios de alimentos e refeições da 
chamada “comida de rua”. 
 
16 RAYSSA OLIMVEIRA SANTOS – MEDICNA - METABOLISMO 
C. Vigilância Alimentar e Nutricional 
A vigilância alimentar e nutricional subsidiará o planejamento da atenção nutricional e das ações relacionadas à promoção da saúde e da 
alimentação adequada e saudável e à qualidade e regulação dos alimentos, nas esferas de gestão do SUS. Contribuirá, também, com o controle 
e a participação social e o diagnóstico da segurança alimentar e nutricional no âmbito dos territórios. 
Destaque deve ser dado à vigilância alimentar e nutricional de povos e comunidades tradicionais e de grupos populacionais em condições de 
vulnerabilidade e iniquidade. Ao Sisvan deverão ser incorporados o acompanhamento nutricional e o de saúde das populações assistidas pelos 
programas de transferência de renda no sentido de potencializar os esforços desenvolvidos pelas equipes de saúde, qualificando a informação 
e a atenção nutricional dispensada a essas famílias. 
Com vistas a subsidiar a gestão, os indicadores de alimentação e nutrição deverão ser reforçados nos sistemas de acompanhamento da situação 
de saúde da população, com a inclusão nas salas de situação em saúde e a constituição de centros de informação em alimentação e nutrição, 
destacando sua utilização nos instrumentos de planejamento e pactuação do SUS. 
D. Gestão das Ações de Alimentação e Nutrição; 
A PNAN, além de se constituir como uma referência política e normativa para a realização dos direitos à alimentação e à saúde, representa uma 
estratégia que articula dois sistemas: o Sistema Único de Saúde, seu lócus institucional, e o Sistema de Segurança Alimentar e Nutricional 
(SISAN), espaço de articulação e coordenação intersetorial. 
Cabe aos gestores do SUS, nas esferas federal, estadual, distrital e municipal, promover a implementação da PNAN por meio da viabilização de 
parcerias e da articulação interinstitucional necessária para fortalecer a convergência dela com os Planos de Saúde e de Segurança Alimentar 
e Nutricional. 
O processo de acompanhamento e avaliação desta Política envolverá, também, a avaliação do cumprimento dos compromissos internacionais 
assumidos pelo País nesse contexto. No conjunto dessescompromissos, cabe destacar aqueles de iniciativa das Nações Unidas, representadas 
por diversas agências internacionais – tais como a FAO, a OMS, o Unicef, o Alto Comissariado de Direitos Humanos – que destinam-se a incorporar, 
na agenda dos governos, concepções, objetivos, metas e estratégias de alimentação e nutrição. 
E. Participação e Controle Social 
A formulação dos planos de saúde deve emergir dos espaços onde acontecem a aproximação entre a construção da gestão descentralizada, o 
desenvolvimento da atenção integral à saúde e o fortalecimento da participação popular, com poder deliberativo e/ ou caráter consultivo. 
Dessa forma, o debate sobre a PNAN e suas ações nos diversos fóruns deliberativos e consultivos, congressos, seminários e outros, criam 
condições para a reafirmação de seu projeto social e político e devem ser estimulados, sendo os Conselhos e as Conferências de Saúde espaços 
privilegiados para discussão das ações de alimentação e nutrição no SUS. 
A participação social deve estar presente nos processos cotidianos do SUS, sendo transversal ao conjunto de seus princípios e diretrizes. Assim, 
deve ser reconhecido e apoiado o protagonismo da população na luta pelos seus direitos à saúde e à alimentação por meio da criação e 
fortalecimento de espaços de escuta da sociedade, de participação popular na solução de demandas e de promoção da inclusão social de 
populações específicas. 
F. Controle e Regulação dos Alimentos 
O planejamento das ações que garantam a inocuidade e a qualidade nutricional dos alimentos, controlando e prevenindo riscos à saúde, se faz 
presente na agenda da promoção da alimentação adequada e saudável e da proteção à saúde. A preocupação em ofertar o alimento saudável e 
com garantia de qualidade biológica, sanitária, nutricional e tecnológica à população é o produto final de uma cadeia de processos, desde a 
produção (incluindo a agricultura tradicional e familiar), processamento, industrialização, comercialização, abastecimento até a distribuição, 
cuja responsabilidade é partilhada com diferentes setores de governo e da sociedade. 
A PNAN e o Sistema Nacional de Vigilância Sanitária – SNVS se convergem na finalidade de promover e proteger a saúde da população na 
perspectiva do direito humano à alimentação, por meio da normatização e do controle sanitário da produção, comercialização e distribuição de 
alimentos. 
 
17 RAYSSA OLIMVEIRA SANTOS – MEDICNA - METABOLISMO 
As ações relacionadas à regulação de alimentos devem estar coordenadas e integradas à garantia da inocuidade e qualidade nutricional de 
alimentos, com o fortalecimento institucional dos setores comprometidos com a saúde pública e a transparência do processo regulatório - em 
especial dos agrotóxicos em alimentos, aditivos e alimentos destinados a grupos populacionais com necessidades alimentares específicas.