Estrutura das Proteínas

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Moléculas de aminoácidos podem ser ligadas 
de modo covalente por meio de ligação 
peptídica, a fim de produzir uma cadeia 
peptídica. Tal ligação é formada pela 
desidratação (perda da molécula de água) do 
grupo α-carboxila (COO-) de um aminoácido a 
α-amino (NH3+) do outro. 
Quando muitos aminoácidos se ligam, é 
chamado então de estrutura polipeptídica. As 
proteínas podem ter milhares de resíduos de 
aminoácidos. 
Dois aminoácidos unidos por uma ligação 
peptídica é um dipeptidio. Três aminoácidos, 
2 ligações, tripeptideo. E assim vai. 
ESTRUTURA 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
A estrutura primária de uma proteína é 
simplesmente a sua sequência linear de 
aminoácidos (que sempre começa com uma 
metionina). Essa estrutura apresenta apenas 
uma dimensão já que consiste basicamente 
na ordem na qual aparecem os aminoácidos 
em uma dada proteína 
Além das ligações peptídicas que formam a 
sequência primária de uma proteína, podem 
ocorrer outras como as pontes de enxofre (ou 
pontes dissulfeto). 
A cisteína é um aminoácido que possui um 
átomo de enxofre na extremidade do seu 
grupamento R. Estes enxofres das cisteínas, 
quando se aproximam, podem formar uma 
ponte dissulfeto, formando uma cistina (e 
perdendo seus átomos de hidrogênio). 
O início convencional de uma estrutura 
primária é ter uma extremidade aminoterminal 
(n-terminal) e o final convencional é 
carboxilterminal (c-terminal). 
A função de uma proteína depende de sua 
sequência primária. 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
Estrutura secundária de uma proteína diz 
respeito ao arranjo local dos aminoácidos no 
espaço, ou seja, como uma determinada 
sequência se organiza no espaço. 
Os elementos mais importantes de estrutura 
secundária são: as α-hélices, as folhas β e as 
dobras (ou voltas). 
AS ALFA-HÉLICES 
Na alfa hélice as interações entre os 
aminoácidos acabam formando uma estrutura 
espiral. Cada volta da espiral possui em média 
3,6 resíduos de aminoácido (isto é, três 
aminoácidos e 60% de um outro). 
Na espiral, os grupamentos R (cadeia lateral) 
ficam voltados para o exterior, já que por conta 
de muitos deles serem volumosos, dificilmente 
se ajustariam no interior da hélice. 
As α-hélices são altamente estáveis devido à 
presença de muitas pontes de hidrogênio 
formadas entre o grupamento amino e o 
oxigênio do grupamento carboxila de outro 
resíduo, situado quatro posições a frente. As 
pontes de hidrogênio se formam naturalmente 
pois há interações entre as nuvens 
eletrônicas. Alguns fatores facilitam ou 
dificultam a formação de uma α-hélice: 
1. A repulsão ou atração eletrônica entre 
resíduos. 
2. O tamanho das cadeias laterais de resíduos 
vizinhos 
3. A presença de prolinas (o nitrogênio dela 
não dispõe de hidrogênio para que ocorra uma 
ligação de hidrogênio que formaria uma 
hélice) e glicinas (muito flexíveis por serem 
pequenas). 
 
AS FOLHAS BETA 
As folhas β são uma segunda maneira dos 
aminoácidos de uma proteína se organizarem 
no espaço. As folhas β formam estruturas 
semelhantes a um ziguezague (o conjunto 
desses ziguezagues formando com dois ou 
mais cortes forma uma folha β). 
As características dos aminoácidos em uma 
cadeia polipeptídica fazem com que a 
sequência da proteína não seja linear (lembre-
se sempre do exemplo do colar de pérolas, 
que, quando solto em cima da mesa tende a 
assumir uma conformação não-linear). 
As folhas β são estabilizadas por pontes de 
hidrogênio que proporcionam a esta estrutura 
um certo grau de rigidez. 
Os grupamentos R nas folhas ficam voltados 
para cima ou para baixo do plano que corre a 
folha beta. 
Existem dois tipos de fitas β: as paralelas e as 
antiparalelas. 
Toda vez que uma proteína se dobrar de 
forma que a extremidade carboxila esteja no 
mesmo sentido da exterminada amino, 
teremos uma fita paralela. Caso contrário, 
teremos uma fita β antiparalela 
AS VOLTAS 
As voltas conectam diferentes segmento das 
proteínas, podendo mudar a direção da 
cadeia. Podem estar presentes entre duas alfa 
hélices, conectando uma alfa hélice a uma fita 
beta ou conectando duas fitas betas para a 
formação de uma folha beta antiparalela. 
As voltas beta são formadas por quatro 
aminoácidos que se mantêm formando uma 
espécie de estrutura em semicírculo. 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
O arranjo tridimensional das estruturas 
mencionadas anteriormente é conhecido 
como estrutura terciária. 
 
A estrutura terciária é mantida por pontes de 
hidrogênio, interações apolares, interações 
iônicas, pontes de enxofre e as forças de van 
der Walls. 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
Uma proteína apresenta nível de organização 
quaternário quando possui mais de uma 
subunidade. Nem todas proteínas apresentam 
esse nível de organização. 
CLASSIFICAÇÃO 
Dímero: 2 subunidades 
Trímeros: 3 subunidades 
Tetrâmeros: 4 subunidades 
Oligômeros: + de 4 unidades 
ENOVELAMENTO PROTEÍCO 
É o processo de formação da estrutura 
terciária de uma proteína. Dependendo da 
proteína, o enovelamento pode ser 
espontâneo ou assistido por outras proteínas. 
No enovelamento espontâneo, uma proteína 
submetida a agentes desnaturantes e, em 
seguida, retirada da presença destes perdia e 
recuperava sua estrutura terciária, sendo 
capaz de executar perfeitamente sua função. 
Algumas proteínas necessitam do auxílio de 
outras para adquirirem suas estruturas 
corretas. São duas classes de proteínas que 
participam como auxiliares: chaperonas e 
chaperoninas. 
No grupo das chaperoninas há outras duas 
proteínas: a dissulfeto isomerase (que corrige 
pontes dissulfeto formadas incorretamente) e 
a peptil prolil isomerase (que converte prolil 
cis, que não são favoráveis a formação da 
estrutura nativa, em prlil trans, que são 
favoráveis). 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
FIBROSAS 
As proteínas 
fibrosas são 
proteínas em 
forma de 
filamentos (mais 
comprida do que 
larga). No geral 
se associam a 
unidades idênticas formando um feixe. 
A queratina, por exemplo, é uma proteína 
fibrosa que apresenta grande resistência. É 
formada por α-hélices que se enrolam umas 
sobre as outras formando uma super hélice 
(que é o que faz essa proteína ser tão forte e 
resistente). 
GLOBULARES 
Apresentam forma mais arredondada e são 
ricas em elementos de estrutura secundária, 
podendo ser encontradas na mesma 
proteínas as alfa hélices, as voltas e as folhas 
beta, todas em grande quantidade. Algumas 
proteínas globulares estão envolvidas no 
transporte de oxigênio. 
TRANSPORTE DE OXIGÊNIO 
O oxigênio não se dissolve facilmente em 
solução aquosa. Durante o processo de 
evolução, surgiram moléculas capazes de 
transportar o oxigênio em meio aquoso. 
Uma particularidade associada a essas 
proteínas é que elas se ligassem ao oxigênio 
com facilidade, mas que, no local de destino, 
se desligasse facilmente (ligação reversível). 
Dos 20 aminoácidos, nenhum deles é capaz 
de ter essa ligação reversível com o oxigênio. 
Isto é, proteínas compostas apenas por 
aminoácidos não podem exercer essa função. 
O ferro é um ótimo transportador de oxigênio, 
porém em sua forma livre, gera radicais que 
são altamente danosos ao DNA e as 
proteínas. Sendo assim, o ferro associou-se a 
um outro grupo (protoportfirina) formando uma 
molécula chamada heme. No heme, o ferro 
fica no interior da molécula (escondido), sendo 
assim menos reativo. 
Porém o heme só é capaz de transportar uma 
molécula se estiver associado a uma proteína. 
Isso ocorre pois o heme é uma proteína 
hidrofóbica, sendo incapaz de circular 
livremente pela corrente sanguínea.