Aminoácidos e Proteínas

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Aminoácidos e Proteínas
(O que significa para uma proteína ser desnaturada?)
Informação:
As unidades básicas das proteínas são os aminoácidos, que são pequenas moléculas que contêm um ácido carboxílico e um grupo amino. O grupo amino e o grupo carboxila estão ligados ao mesmo carbono, chamado carbono α. Existem 20 aminoácidos diferentes encontrados em proteínas, diferindo apenas na cadeia lateral.
As proteínas são formadas por longas cadeias de aminoácidos ligados entre si, que assumem formas específicas. As proteínas podem ser fibrosas ou globulares, e a forma específica de cada proteína serve ajudá-la a desempenhar uma função específica.
Tabela 1: As proteínas desempenham muitas funções importantes
	Função
	Tipo
	Exemplos
	Estrutural
	Fibrosa
	Os microfilamentos que fazem parte do citoesqueleto.
	Catalítica
	Globular e fibrosa
	A sacarase é a enzima que auxilia na hidrólise de sacarose em frutose e glicose.
	Contração
	Globular
	Actina e miosina nas fibras musculares.
	Transporte
	Globular
	Hemoglobina no sangue.
Modelo 1: Estrutura geral de um aminoácido em solução ácida, neutra ou básica.neutro
básico
ácido
Os aminoácidos contêm um ácido carboxílico (doador de prótons) e um grupo amino básico (receptor de prótons). A forma central “zwitteriônica” é comumente encontrada em soluções aquosas com um pH próximo da neutralidade. A cadeia lateral “R” pode ser uma das 20 opções abaixo.
Questões de pensamento crítico (QPC):
1. Usando a Tabela 2 na página seguinte para ajudá-lo, desenhe a estrutura do amino dado ácido como normalmente existiria em cada uma das seguintes condições.
a) Valina; no estômago em pH 1,5
b) Serina; no intestino delgado em pH 8
c) Glutamato; no plasma sanguíneo em pH 7,4
Tabela 2: Estruturas e abreviaturas dos 20 aminoácidos em forma zwitteriônica, classificada de acordo com sua cadeia lateral (grupo R).
Questões de pensamento crítico (QPC):
2. Quais das cinco classes de aminoácidos possuem grupos R que interagem com a água?
3. Quais classes são hidrofóbicas?
4. Considere sua resposta para CTQ 3. Para qual das três classes de aminoácidos você poderia aplicar este termo?
Informação:
O grupo amino de um aminoácido e o grupo ácido de outro, podem sofrer uma reação de condensação para formar uma nova ligação, chamada ligação peptídica ou ligação amídica. A nova molécula é chamada de dipeptídeo. Mais condensações podem levar a tripeptídeos, tetrapeptídeos, etc., e finalmente polipeptídeos.
Modelo 3: A reação de condensação de glicina e alanina para fazer o dipeptídeo glicilalanina.
Questões de pensamento crítico (QPC):
5. Circule a parte da alanina da estrutura da glicilalanina no Modelo 3.
6. Desenhe um quadrado na parte da glicina na estrutura da glicilalanina no Modelo 3.
7. Desenhe uma seta, apontando para a ligação que foi formada na reação de condensação entre a glicina em alanina. Essa ligação é chamada de ligação peptídica. Rotule-a no modelo.
8. O dipeptídeo Ala-Gly (alanilglicina) seria a mesma molécula de Gly-Ala (glicilalanina)? Explique.
Modelo 4: Um tripeptídeo
Questões de pensamento crítico (QPC):
9. Circule as três cadeias laterais (grupos R) no Modelo 4. Quais são os três aminoácidos presentes no tripeptídeo? Escreva no Modelo.
10. Explique por que o aminoácido central no Modelo 4 é chamado de um resíduo de amino ácido.
Informação:
Um polipeptídeo com uma função biológica específica é chamado de proteína. A sequência de aminoácidos de uma proteína é chamada de estrutura primária. A estrutura da proteína é geralmente classificada em quatro níveis.
Figura 1: Níveis de estrutura proteica na hemoglobina.
Os Quatro níveis de estrutura proteica são comumente definidos:
 Estrutura primária: sequência de resíduos de aminoácidos.
 Estrutura secundária: arranjo particular dos resíduos de aminoácidos.
 Estrutura terciária: todos os aspectos do enovelamento do tridimensional da proteína.
 Estrutura quaternária: o arranjo tridimensional da proteína quando ela é formada por duas ou mais subunidades.
Informação:
As estruturas secundárias são normalmente mantidas por pontes de hidrogênio. Dois exemplos de estrutura secundária são mostrados na Figura 2.
Figura 2: A α-hélice (a) e a folha β (b) são estruturas secundárias de uma proteína
 
(a) Na α-hélice, a estrutura primária do polipeptídio sofre uma torsão para que as ligações de hidrogênio (linhas tracejadas) se formam entre um C=O e um grupo N–H, quatro resíduos mais adiante na sequência. 
Na folha β, a estrutura primária do polipeptídio fica estendida, formando ligações de hidrogênio entre os grupos C=O e N–H de folhas adjacentes.
(b) Em folha β paralelas, as extremidades aminoterminal e carboxiterminal de ambas folhas apontam na mesma direção. 
(c) Em folha β antiparalelas, as extremidades aminoterminal e carboxiterminal de ambas folhas apontam em direções opostas. 
Questões de pensamento crítico (QPC):
11. Descreva como a conformação da estrutura primária de uma proteína é afetada quando ela adota uma estrutura secundária particular.
Informação: Proteínas globulares possuem núcleos hidrofóbicos
Uma proteína ativa deve estar em sua conformação nativa. A estrutura primária é composta por aminoácidos conectados por ligações peptídicas covalentes que não são facilmente quebradas. No entanto, as estruturas secundárias, terciárias e quaternárias são mantidas por interações, não covalentes, mais fracas.
Estas estruturas podem ser afetadas pelo calor, agitação, mudanças drásticas de pH, detergentes, sais, solventes orgânicos, etc., em um processo chamado desnaturação. 
As proteínas desnaturadas são frequentemente ditas desdobrados e não são mais capazes de desempenhar sua função pretendida. Algumas proteínas podem redobrar-se espontaneamente, mas a maioria as desnaturações são essencialmente irreversíveis, inativando a proteína.
Questões de pensamento crítico (QPC):
12. Cerca de metade dos 223 resíduos de aminoácidos da enzima digestiva tripsina são hidrofóbicas. Descreva onde na estrutura terciária você esperaria encontrar esses resíduos.
13. Descreva onde, na estrutura terciária, você esperaria encontrar resíduos polares na tripsina.
14. Outra enzima digestiva, a quimotripsina, possui duas cadeias polipeptídicas, cada uma com 245 resíduos de aminoácidos. Novamente, cerca de metade dos resíduos possuem cadeias laterais apolares. A estrutura quaternária é mostrada abaixo (observe as duas cadeias polipeptídicas separadas). Descreva três localizações distintas na estrutura geral que você esperaria que os resíduos de aminoácidos apolares estejam localizados.
EXERCÍCIOS:
1. Explique por que uma ligação peptídica também pode ser chamada de ligação amida.
2. Classifique a solubilidade dos seguintes aminoácidos em água em pH 7, em ordem decrescente: Val, Ser, Phe, Lys. Explique sua resposta.
3. Suponha que um polipeptídio contendo 150 resíduos de aminoácidos (escolhidos aleatoriamente dos 20 comuns) é sintetizado em laboratório. Por que não é correto chamar isso polipeptídio uma proteína?
4. Um detergente, dodecil sulfato de sódio, é mostrado abaixo. Descreva as partes hidrofílicas e hidrofóbicas do detergente. Qual classe de cadeias laterais de aminoácidos seria atraída pela cadeia hidrofóbica? Considerando suas respostas aos QPCs 12 e 14, explique como adicionar um detergente a uma solução de proteína pode causar a desnaturação da proteína.
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