Aminoácidos e Proteínas

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Aminoácidos e Proteínas 
· Proteínas são polímeros de aminoácidos, com cada resíduo de aminoácido unido ao seu vizinho por ligação peptídica (tipos de ligação covalente); Moléculas grandes. 
· Contém carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Algumas proteínas também contêm enxofre.
· Podem ser hidrolisadas (degradadas) em seus aminoácidos constituintes por vários métodos. 
· As proteínas desempenham muitos papéis no corpo e são amplamente responsáveis pela estrutura dos tecidos corporais (Ex.: Colágeno nos ossos e outros tec.; queratina na pele, cabelo e unhas).
-As enzimas são proteínas que aceleram a maior parte das reações bioquímicas.
 Ex.: Amilase salivar. 
-Outras proteínas agem como ´´motores`` para a realização da contração muscular.
 Ex.: Miosina e Actina. 
-Os anticorpos são proteínas que defendem o corpo contra microrganismos invasores.
 Ex.: Interleucinas
-Alguns hormônios que regulam a homeostasia também são proteínas.
 Ex.: Insulina. 
-Algumas proteínas agem como transportadoras, e transportam substâncias vitais através do corpo. 
 Ex.: Hemoglobina.
· Os aminoácidos são monômeros de proteínas. 
-São construídas a partir de um mesmo conjunto de 20 aminoácidos, cada um possuindo uma cadeia lateral com propriedades químicas específicas. 
-Proteínas com atividades e propriedades muito diferentes usando os mesmos 20 aminoácidos em combinações e sequências diferentes, gerando assim produtos diversos. 
· Estrutura dos aminoácidos
- α-aminoácidos 
- Grupo carboxila, um grupo amino, um átomo de hidrogênio e um grupo R ligados a um carbono central (carbono α). 
- Diferem uns dos outros quanto ao grupo R (cadeia lateral), que varia em tamanho, estrutura e carga elétrica e afeta a solubilidade dos aminoácidos em água. 
- O carbono α é assimétrico em todas as moléculas, exceto na glicina no qual o grupo R é um átomo de H, podendo existir em duas formas estereoisoméricas.
· Na formação das proteínas, os aminoácidos vão sendo adicionados em etapas, formando as ligações peptídicas. 
-O carbono do ác. carboxílico (−COOH) de um aminoácido se liga ao nitrogênio do radical amino (–NH2) de outro, fazendo com que a água seja removida. Ocorre uma reação de síntese por desidratação. 
-Oligopeptídeo: 2 a 9 aminoácidos. 
-Polipeptídeo: 10 a 100 aminoácidos.
-Proteína: > 100 aminoácidos.
· Níveis de organização estrutural das proteínas 
-Exibem quatro níveis de organização.
 
I. Estrutura primária: sequência única de aminoácidos ligados por ligações peptídicas covalentes para formar uma cadeia polipeptídica; é determinada geneticamente e qualquer mudança na sequência de aminoácidos de uma proteína pode ter consequências sérias para as células do corpo.
· Ex.: Anemia falciforme- um aminoácido apolar (valina) substitui um aminoácido polar (glutamato) por causa de duas mutações na proteína carreadora de oxigênio hemoglobina, o que diminui a sua solubilidade em água. 
II. Estrutura secundária: é a torção ou dobramento repetido de aminoácidos vizinhos em uma cadeia polipeptídica; Os ângulos das ligações covalentes entre aminoácidos determinam a estrutura secundária; alfa-hélices (espirais em sentido horário) e as lâminas beta pregueadas; é estabilizada por ligações de hidrogênio, que se formam em intervalos regulares no arcabouço polipeptídico.
 
III. Estrutura terciária: se refere ao formato tridimensional de uma cadeia polipeptídica; Cada proteína tem uma estrutura terciária única que determina como a proteína funcionará; permite que aminoácidos em locais opostos da cadeia sejam vizinhos próximos; Partes hidrofílicas e hidrofóbicas; 
· Ex.: Proteínas fibrosas (Colágeno) e proteínas globulares.
IV. Estrutura quaternária: proteínas que contêm mais de uma cadeia polipeptídica (nem todas elas têm), a organização das cadeias polipeptídicas individuais entre si; Múltiplas subunidades se combinam por ligações não covalentes.
· Ex.: Moléculas de hemoglobina formadas a partir de quatro subunidades proteicas globulares. 
· Proteínas diferentes têm arquiteturas diversas e formatos tridimensionais diferentes. 
- Essa variação de estrutura e formato está diretamente relacionada com suas funções diversas, as quais dependem de sua habilidade de reconhecer e se ligar a alguma outra molécula, permitindo que ela interaja com outras moléculas para a realização de uma função específica. 
· Podem ser classificadas em fibrosas ou glandulares. 
-Fibrosas: são insolúveis em água e suas cadeias polipeptídicas formam fitas longas paralelas umas às outras; têm muitas funções estruturais. 
 Ex.: Colágeno, elastina, queratina, distrofina, fibrina, actina e a miosina. 
-Globulares: são mais ou menos solúveis em água e suas cadeias polipeptídicas têm formato esférico (globular); têm função metabólica.
 Ex.: Enzimas, anticorpos, proteínas complemento, hemoglobina, lipoproteína, albuminas, proteínas de membranas e alguns hormônios. 
· Mecanismos homeostáticos mantêm a temperatura e a composição química dos líquidos corporais, permitindo que as proteínas mantenham seus formatos tridimensionais adequados. 
-Se uma proteína encontra um ambiente alterado, ela pode desdobrar-se e perder seu formato característico (estruturas secundária, terciária e quaternária), processo denominado desnaturação (proteínas ficam não funcionais). 
· O organismos humana não consegue sintetizar nove aminoácidos (histidina, lisina, leucina, metionina, isoleucina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina), e por essa razão eles são classificados em aminoácidos essenciais e devem ser obtidos por meio da alimentação.
· Nos alimentos (carnes, ovos, arroz, trigo, milho...) os aminoácidos estão presentes na forma de proteínas. Quando consumidas, nosso organismo quebra as moléculas das proteínas na digestão, favorecendo, assim, a utilização dos aminoácidos de forma específica.
· Fenilcetonúria
-Doença relacionada a uma alteração genética (recessiva) rara, que afeta aproximadamente 1 a cada 10.000 pessoas e envolve o metabolismo de proteínas.
-Para nascer com fenilcetonúria, um bebê tem que ter herdado o gene da fenilcetonúria de ambos os pais. 
-Quando comemos alimentos que contêm proteínas, as enzimas digestivas quebram essas substâncias em aminoácidos, que são necessários para formarmos novas proteínas para o nosso corpo através de outras enzimas. Entretanto, uma pessoa com fenilcetonúria tem alteração na função de uma enzima específica para processar o aminoácido fenilalanina. Assim, qualquer alimento que contenha fenilalanina não pode ser metabolizado corretamente e ela se acumula no organismo. 
-Causa problemas no cérebro e em outros órgãos, não consegue desenvolver o sistema neurológico, causando retardo mental grave, convulsões e hiperatividade. Essa alteração também afeta a fabricação de melanina (pigmento da pele). 
-Seu diagnóstico é feito através do teste do pezinho. Ele deve ser coletado após o 3º dia, para que o recém-nascido já tenha se exposto à fenilalanina do leite materno, até o 7º dia, para que se descubra a doença a tempo de tratá-la.
· Metabolismo dos aminoácidos 
-Degradados para produzir energia.
-O processo envolve a eliminação do grupo amina (desaminação), incorporação do amónio assim produzido em ureia para posterior excreção e conversão do esqueleto carbonado em intermediários metabólicos.