aminoacidos e proteinas

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PROTEÍNAS E AMINOÁCIDOS 
 Proteínas são polimetos de moleculas menores 
denominados aminoácidos. 
 Todo aminoácido possui um grupo carboxilico (-
COOH), um grupo amino (-NH2) e um hidrogênio 
ligado ao mesmo carbono. A quarta ligação do 
carbono é um grupo de radical (R) 
 O nitrogênio (N) do grupo amino faz das 
proteínas nossa principal fonte dietética de 
nitrogênio. 
 Aminoácidos essenciais: triptofano, valina, 
fenilalanina, treonina, lisina, isoleucina, leucina e 
metionina, arginina e a histidina. – Adquiridos pela 
alimentação. 
 Aminoácidos não essenciais: alanina, asparagina, 
ácido aspártico, ácido glutâmico, cisteína, 
glutamina, glicina, prolina, serina, tirosina e 
histidina (considerada um aminoácido 
semiessencial, pois crianças podem não 
conseguir suprir todas suas necessidades de 
histidina somente através da produção interna). 
 Principais funções das proteínas: 
 Construção de tecidos; 
 Atuação no transporte de substâncias; 
 Composição de anticorpos e participação 
na defesa do organismo; 
 Ação catalisadora de reações químicas; 
 Composição de fluidos produzidos pelo 
corpo; 
 Promoção de elasticidade dos tecidos; 
 Regulação e composição de hormônios 
LIGAÇÕES PEPTIDICAS E CADEIAS PEPTIDICAS 
1. O nitrogênio do radical amino de um aminoácido 
se liga ao carbono da radical carboxila de outro 
aminoácido. 
2. Um íon hidrogênio é liberado do radical amino e 
um íon hidroxila é liberado da radical carboxila; 
3. Esses dois íons se combinam para formar uma 
molécula de água. 
4. Depois que a ligação peptídica se formou, um 
radical amino e um radical carboxila ainda se 
encontram nas extremidades opostas dessa 
nova e mais longa molécula. 
5. Cada um desses radicais é capaz de se combinar 
aos aminoácidos adicionais, a fim de formar 
cadeia peptídica. 
 
 A média é cerca de 400 aminoácidos. 
 Diferentes ligações na molécula proteica: 
 Algumas moléculas proteicas são compostas por 
muitas cadeias peptídicas, em vez de uma cadeia 
simples, e essas cadeias estão unidas umas às 
outras por outras ligações, frequentemente, por 
pontes de hidrogênio, entre os radicais CO e NH 
dos peptídeos. 
 Muitas cadeias peptídicas estão enroladas ou 
dobradas, e sucessivos enrolamentos ou 
dobraduras são mantidos em tensa espiral ou em 
outros formatos, por meio de pontes de 
hidrogênio semelhantes. 
 
TRANSPORTE E ARMAZENAMENTO DOS AMINOÁCIDOS 
 Aminoácidos no sangue: a concentração normal 
está em 35 e 65 mg/dL, que é a média de 
2mg/dL para cada 20 aminoácidos. 
 Uma vez que os aminoácidos são ácidos 
relativamente fortes, estão no sangue 
de forma ionizada, resultando na 
remoção de um H+ no radical NH2., sendo 
equivalente a 2 ou 3 miliequivalentes de 
íons negativos no sangue. 
 Destino dos aminoácidos absorvidos no trato 
gastrointestinal: A digestão e absorção é quase 
inteiramente aminoácidos. Esse processo dura 
em média 2 a 3 horas, sendo pequenas partes 
de aminoácidos absorvidos por vezes. 
 Depois da entrada no sangue, o excesso 
de aminoácidos é absorvido dentro de 5 
a 10 minutos pelas células do fígado 
principalmente – Grandes quantidades 
nunca se acumulam no sangue e nos 
líquidos teciduais. 
 Transporte ativo de aminoácidos para o interior 
das células: As moléculas de todos os aminoácidos 
são grandes demais para se difundirem com 
facilidade através dos poros das membranas 
celulares, portanto, e utilizado o transporte 
facilitado ou ativo, com mecanismos 
transportadores. 
 Limiar renal para os aminoácidos: Nos rins, os 
diferentes aminoácidos podem ser reabsorvidos 
através do epitélio tubular proximal, por 
transporte ativo secundário, que os remove do 
filtrado glomerular devolvendo-os ao sangue, se 
eles forem filtrados para os túbulos renais 
através das membranas glomerulares. 
Existe um limite superior para a intensidade com 
que cada tipo de aminoácido pode ser 
transportado. Por essa razão, quando a 
concentração de tipo particular de aminoácido 
fica muito elevada no plasma e no filtrado 
glomerular, o excesso que não pode ser 
ativamente reabsorvido é perdido pela urina. 
 Armazenamento de aminoácidos como proteínas 
na célula: os aminoácidos se combinam um com 
os outros por ligações peptídicas sob direção do 
RNA mensageiro celular e do sistema 
ribossômico, para formar as proteínas celulares. 
 As concentrações de aminoácidos livres 
no interior da maioria das células 
permanecem baixas. 
 O armazenamento em grande 
quantidade não ocorre nas células. 
 A forma de armazenamento é a 
formação de proteínas verdadeiras que 
podem ser rapidamente decompostas 
por enzimas digestivas lisossômicas 
intracelulares, sendo então, esses 
aminoácidos transportados as células 
para o sangue. 
 O fígado, que é um órgão volumoso e que 
tem sistemas especiais de 
processamento dos aminoácidos, pode 
estocar grande quantidade de proteínas, 
rapidamente intercambiáveis. Outro 
importante armazenamento, em menor 
quantidade, é nos rins e na mucosa 
intestinal. 
 Liberação dos aminoácidos das células como meio 
de regulação da concentração plasmática de 
aminoácidos: Quando as concentrações 
plasmáticas de aminoácidos caem abaixo dos 
níveis normais, há uma reposição dos 
aminoácidos necessários para recompor o 
suplemento plasmático. 
 A concentração de cada aminoácido é 
mantida razoavelmente constante. 
 Hormônios glicocorticoides 
adrenocorticais elevam as 
concentrações dos aminoácidos 
plasmáticos. 
 Equilíbrio reversível entre as proteínas das 
diferentes partes do corpo: Há um constante 
intercambio e equilíbrio entre os aminoácidos 
plasmáticos e as proteínas lábeis em todas as 
células do corpo. 
 Os aminoácidos sanguíneos são utilizados 
para suprir as necessidades proteicas 
dos tecidos e são repostos pela 
degradação de proteínas, 
principalmente aquelas armazenadas no 
fígado. 
 Limite superior para o armazenamento de 
proteínas: O excesso de aminoácidos em 
circulação é degradado em energia, gordura ou 
glicogênio sendo estocados sob essas formas. 
PAPÉIS FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS 
PLASMÁTICAS 
 Albumina: produz pressão coloidosmótica no 
plasma, impedindo que o plasma vaze. 
 Globulinas: Realizam várias funções enzimáticas o 
plasma e são as principais responsáveis pela 
imunidade natural e adquirida contra os invasores. 
 Fibrinogênio: se polimeriza em longos filamentos 
de fibrina durante a coagulação sanguínea. 
 Formação das proteínas plasmáticas: São 
formadas, principalmente, a partir do fígado. 20 
a 50% das globulinas são formadas nos tecidos 
linfoides. 
 As proteínas plasmáticas como uma fonte de 
aminoácidos para os tecidos: Quando os tecidos 
ficam esgotados, as proteínas do plasma atuam 
na rápida reposição. As proteínas plasmáticas 
podem ser assimiladas em totalidade pelos 
macrófagos teciduais – pinocitose – o qual são 
clivadas em aminoácidos e transportadas para 
qualquer tecido. As proteínas plasmáticas 
funcionam como um constante deposito proteico. 
 
 Aminoácidos não essenciais: Os precursores de 
formação dos aminoácidos não essenciais são os 
a-cetoácidos adequados. Por processo de 
transaminação, um radical amino é transferido 
para o a-cetoácido, e o oxigênio ceto é 
transferido para o doador do radical amino. 
 A transaminação é promovida por 
diversas enzimas derivadas da piridoxina 
– vitamina B6 
 A glutamina: responsável pelo deposito 
de radicais amino. 
 Uso de proteínas como energia: Uma vez que as 
células tenham estocados proteínas até seu 
limite, qualquer aminoácido adicional nos líquidos 
corporais será degradado e utilizado como 
energia ou armazenamento – gordura ou 
glicogênio. Essa degradação ocorre inteiramente 
no fígado. 
 Desaminação: remoção dos grupos amino dos 
aminoácidos. 
 Ocorre por meio da transaminação 
 É a transferência do grupo amino para 
alguma substancia receptora 
 É o oposto da transaminação que 
relaciona-se com a síntese de 
aminoácidos. 
 
 Formação de Ureia pelo fígado: a amônia liberadadurante a Desaminação dos aminoácidos é 
removida do sangue devido a conversão em ureia. 
Duas moléculas de amônia e uma molécula de 
dióxido de carbono se combinam. 
 
 Toda ureia no corpo é sintetizada no fígado 
e quando há a deficiência do órgão, há um 
acumulo no sangue de ureia. 
 Após a formação da ureia, se difunde dos 
hepatócitos para os fluidos corporais e é 
excretada pelos rins. 
 
 Oxidação dos aminoácidos desaminados: os 
cetoácidos resultantes podem ser oxidados e 
liberar energia para propósitos metabólicos. 
 Cetoácido é transformado em 
substância química apropriada para 
poder entrar no ciclo do ácido cítrico 
 Essa substância é degradada pelo ciclo e 
utilizada para produção de energia, do 
mesmo modo como a acetilcoenzima A 
(acetil-CoA), derivada dos carboidratos e 
do metabolismo lipídico. 
 Gliconeogênese e Cetogênese: Alguns 
aminoácidos desaminados são semelhantes a 
alguns substratos utilizados pelas células, em 
especial os hepatócitos, o qual formam glicose ou 
ácido graxo. 
 Gliconeogênese: conversão de 
aminoácidos em glicose ou glicogênio. 
 Cetogênese: conversão de aminoácidos 
em ácidos graxos ou cetoácidos. 
 Degradação obrigatória das proteínas: quando 
não a alimentação com a quantidade de proteínas 
adequada, há uma degradação de aminoácidos e 
então uma desaminada e oxidada. Em média 
diária, 20 a 30 gramas de proteínas devem ser 
ingeridas para evitar perda afetivas de 
proteínas corporais. 
 Se algum tipo de aminoácido essencial 
estiver em baixa concentração, os 
outros se tornam inúteis, uma vez que 
as células sintetizam proteínas 
completas. 
 Os aminoácidos inutilizados são 
desaminados e oxidados. 
 A proteína que tenha uma proporção de 
aminoácidos diferente da média é 
denominada proteína parcial ou 
incompleta e possui uma desvalorização 
nutricional 
 
 
 
REGULAÇÃO HORMONAL DO METABOLISMO PROTEÍCO 
 Hormônio de crescimento – aumenta a síntese 
de proteínas celulares (teciduais). Há aumentado 
o transporte de aminoácidos, através das 
membranas celulares, da aceleração da 
transcrição do DNA e RNA e dos processos de 
tradução para a síntese proteica, ou da 
diminuição da oxidação de proteínas teciduais. 
 A insulina é necessária para a síntese proteica 
– a insulina acelera o transporte de alguns 
aminoácidos para as células, contribuindo para o 
estimulo da síntese. Além disso, reduz a 
degradação de proteínas e aumenta a 
disponibilidade de glicose para as células, 
poupando a necessidade de fonte energética 
com os aminoácidos. 
 Os glicocorticoides aumentam a degradação da 
maior parte das proteínas teciduais – os 
glicocorticoides secretados pelo córtex adrenal 
reduzem a quantidade de proteínas nos tecidos 
enquanto aumentam a quantidade de 
concentração dos aminoácidos no plasma, assim 
Os carboidratos e as gorduras corporais são consideradas 
poupadores de proteínas, pois são preferíveis na formação de 
energia. 
como aumentam as proteínas hepáticas e as 
plasmáticas. 
 A testosterona aumenta a deposição proteica 
nos tecidos – provoca deposição proteica nos 
tecidos de todo organismo em especial nas 
proteínas contábeis dos músculos. 
 Estrogênio – de forma reduzida, provoca 
algumas deposições proteicas. 
 Tiroxina aumenta o metabolismo das células – 
provoca rápidas degradações proteicas e utiliza 
como energia. Se quantidades adequadas de 
carboidratos e gorduras estiverem disponíveis e 
aminoácidos em excesso pode provocar síntese 
proteica no fígado. 
 
 
 
 
Referência: GUYTON, A. C. Tratado de fisiologia médica. 13. 
ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2017. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Muitos aminoácidos são neurotransmissores ou 
precursores de neurotransmissores, ou 
antagonista deles. 
 Alguns defeitos genéticos no metabolismo dos 
aminoácidos podem causar prejuízo no 
desenvolvimento neural e deficiência intelectual 
 A fenilalanina-hidroxilase é uma enzima da via 
catabólica da fenilalanina, responsável pela 
doença da Fenilcetonúria – PKU quando está em 
déficit. 
 Fenilalanina é um aminoácido essencial 
 A causa da Fenilcetonúria é os níveis elevados de 
fenilalanina no sangue devido à ausência ou falta 
da fenilalanina-hidroxilase. 
1. A felilalanina-hidroxilase é uma enzima 
da classe de oxidases de função mista 
que catalisam simultaneamente a 
hidroxilação de um substrato por um 
átomo de O2 d a redução de outro em 
átomo de oxigênio em água. 
 
2. A fenilalanina requer um cofator tetra-
hidrobiopterina, que transfere os 
elétrons da NADPH ao oxigênio, 
oxidando-se a hidrobiopterina no 
processo. 
3. Esse cofator é reduzido pela enzima di-
hidrobioterina-redutase, em uma reação 
que requer NADPH 
4. Nas pessoas com Fenilcetonúria, há uma 
rota secundaria do metabolismo da 
fenilalanina, o qual a fenilalanina sofre 
transaminação com o piruvato, 
produzindo fenilpiruvato. 
5. A fenilalanina e o fenilpiruvato 
acumulam-se no sangue nos tecidos e 
são excretados na urina, o qual possui 
um odor característico 
 O acúmulo de fenilalanina e de seus metabolitos 
prejudica o desenvolvimento cerebral devido a 
competição com outros aminoácidos pelo 
transporte através da barreira 
hematoencefálica, o qual reduz os metabolitos 
necessários. 
 A Fenilcetonúria também pode ser causada pelo 
defeito na enzima tetra-biopterina, o qual é os 
precursores da dopamina, serotonina 
noradrenalina. 
 
 
Referência: LEHNINGER, A. L.; NELSON, D. L.; COX, M. M. 
Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. São Paulo: 
Artmed, 2018.