Bioquímica - Aminoácidos

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Aminoacidos
Definição 
· São polímeros que formam as proteínas.
· Um aminoácido se liga ao outro pela ligação peptídica (reação de desidratação).
· 20 AA diferentes são comumente encontrados nas proteínas.
· Há outros AA, mas são menos comuns.
· Todos os aminoácidos são formados por um grupo amina, um grupo ácido carboxílico, um hidrogênio e um grupo Radical.
· O grupo radical é o que difere os aminoácidos.
 
· Em todos os AA comuns o carbono alfa (esse carbono central do aminoácido) está ligado à 4 ligantes diferentes, sendo QUIRAL, tendo estereoisômeros possíveis.
· Exceto a glicina, em que o radical R é o H.
 
Convenção em que os carbonos adicionais em um grupo R são denominados com as letras gregas 
· Uma nomenclatura especial foi desenvolvida para especificar a configuração absoluta dos quatro substituintes dos átomos de carbono assimétricos AA – L e AA – D.
Dica: colocar todos os C que o AA tiver, no centro, o que o grupo amino tiver do lado esquerdo, é L, e o que o grupo amino tiver do lado direito é D
 
· Os resíduos de AA presentes nas proteínas são exclusivamente isômeros L.
· Os isômeros D foram encontrados apenas em pequenos peptídeos na parede celular de bactérias e em certos antibióticos peptídicos.
· Para os seres vivos os isômeros L e D são tão diferentes quanto a mão esquerda é da direta.
Classificação
AA são divididos em 5 classes de acordo com as propriedades do grupo R (polaridade e solubilidade em água).
Grupos R apolares, alifáticos:
· AA apolares e hidrofóbicos.
· Cadeias laterais de alanina, valina, leucina e isoleucina tendem a se agrupar no interior das proteínas, estabilizando a estrutura proteica por interações hidrofóbicas.
· A cadeia muito pequena da glicina não favorece para interações hidrofóbicas.
· Metionina contém um grupo tio éster ligeiramente apolar.
· Prolina tem cadeia lateral cíclica, o grupo amino secundário dela reduz a flexibilidade estrutural das regiões polipeptídicas que a contêm. 
Grupos R polares, não carregados:
· São mais hidrofílicos se comparados aos outros grupo R, porque eles têm grupos funcionais que formam ligação de hidrogênio.
· Os grupo hidroxila da treonina e serina e o grupo amina da asparagina e da glutamina contribuem para a polaridade.
· A cisteína tem polaridade relativamente pequena por seu grupo sulfidrila, ela é um ácido fraco que pode fazer ligações de hidrogênio fracas com O e H.
· Asparagina é encontrada no aspartato e glutamina no glutamato.
· Cisteína é facilmente oxidada para formar AA dimérico (cistina) que se liga covalentemente e é formado por dois resíduos de cisteína ligados por ligação dissulfeto.
· Resíduos ligados por dissulfeto são muito apolares.
· Ligações dissulfeto são importantes nas proteínas por ligar partes de uma molécula polipeptídica ou duas cadeias polipeptídicas diferentes.
Grupos R aromáticos:
· Fenilalanina, tirosina e triptofano com cadeias laterais aromáticas, relativam. apolares hidrofóbicos.
· O grupo OH da tirosina pode formar ligação de hidrogênio e é um grupo funcional importante.
· A tirosina e o triptofano são mais polares que a fenilalanina, devido ao grupo OH da tirosina ao N do ciclo no triptofano.
· Tirosina, triptofano e fenilalanina absorvem luz UV. 
Grupos R carregados positivamente (básicos):
· Hidrofílicos.
· Grupos R com carga positiva significativa em pH 7 são a lisina, arginina e histidina.
· O resíduo de histidina pode estar protonado ou desprotonado em pH 7.
· Resíduos de histidina facilitam reações catalisadas por enzimas, sendo doadores e aceptores de prótons.
Grupos R carregador negativamente (ácidos):
· Os dois AA que carregam grupos com carga negativa em pH 7 são aspartato e glutamato.
· Absorção de luz por AA
 
· Os grupos amino e carboxila dos AA, junto com grupos ionizáveis R de alguns AA funcionam como ácidos e bases fracas.
· A carga elétrica dos aminoácidos muda com o pH.
· A desprotonação dos grupos ácido e amino produzem uma curva de titulação típica.
· A partir da curva de titulação podemos identificar o Ponto Isoelétrico (pI) de um aminoácido.
· O ponto Isoelétrico: valor de pH onde a carga líquida do aminoácido é igual a zero.
· Neste pH, se um determinado aminoácido for submetido a um campo elétrico, ele não apresentará movimento.
· Quando o aminoácido não tiver um grupo R ionizável, o seu pI pode ser calculado pela média dos pKa dos grupos amina e carboxila.