Dimensionamento reator

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UNIVERSIDADE REGIONAL DE BLUMENAU
CENTRO DE CIÊNCIAS TECNOLÓGICAS
PROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM ENGENHARIA QUÍMICA
tuany gabriela hoffmann
DIMENSIONAMENTO DE REATOR: 
PRODUÇÃO DE LEITE SEM LACTOSE
BLUMENAU
2018
tUANY GABRIELA HOFFMANN
DIMENSIONAMENTO DE REATOR: 
PRODUÇÃO DE LEITE SEM LACTOSE
Trabalho apresentado ao curso de Pós-Graduação em Engenharia Química da Universidade Regional de Blumenau como requisito parcial para aprovação na disciplina de Cinética e Reatores Químicos. 
Orientador: Prof. Dr. Waldir Martignoni
BLUMENAU
2018
LISTA DE FIGURAS
Figura 1 Métodos de imobilização enzimática	7
Figura 2 Formas de imobilização de enzimas	8
Figura 3 Esquema para um reator de leito fixo	15
Figura 4 Perfil da concentração molar da lactose e galactose com a massa de catalisador	25
Figura 5 Decaimento da atividade da enzima variando com a massa de catalisador	25
Figura 6 Queda de pressão no reator com o aumento de massa de catalisador	26
Figura 7 Esboço do reator de leito fixo	27
LISTA DE TABELAS
Tabela 1 Determinação de carboidratos no leite integral in natura	19
Tabela 2 Dados das variáveis para o programa	24
Tabela 3 Resultados da solução numérica aplicada em Runge-Kutta Felhberg	33
sumário
1	INTRODUÇÃO	4
1.1	OBJETIVOS	5
1.1.1	Objetivo geral	5
1.1.2	Objetivos específicos	5
2	BIORREATOR DE LEITO FIXO	6
2.1	IMOBILIZAÇÃO ENZIMÁTICA	6
2.2	MÉTODOS DE IMOBILIZAÇÃO ENZIMÁTICA	7
2.3	SUPORTES PARA IMOBILIZAÇÃO	8
2.3.1	Quitosana	9
3	PROJETO DO BIORREATOR DE LEITO FIXO	10
3.1	CINÉTICA DE HIDRÓLISE DA LACTOSE	10
3.2	DESATIVAÇÃO DA ENZIMA	14
3.3	MODELAGEM DO REATOR	15
3.4	QUEDA DE PRESSÃO NO REATOR	16
3.5	DADOS DE OPERAÇÃO	18
3.5.1	Vazão mássica 	18
3.5.2	Concentração de lactose [S]	19
3.5.3	Propriedades físicas do leite	20
3.5.4	Propriedades físicas do leito	20
3.5.5	Constantes da taxa de reação	21
3.5.6	Temperatura e pH de operação	21
3.6	SOLUÇÃO POR TÉCNICA NUMÉRICA	22
3.7	RESULTADOS DA SOLUÇÃO NUMÉRICA	24
3.8	DESIGN DO REATOR	26
3.9	TEMPO DE RESIDÊNCIA	28
3.10	VELOCIDADE MÍNIMA DE FLUIDIZAÇÃO	28
4	CONCLUSÃO	30
5	REFERÊNCIAS	31
 APÊNDICE A - RESULTADOS DA SOLUÇÃO NUMÉRICA............................. 34
INTRODUÇÃO 
	As enzimas estão presentes nos alimentos antes mesmo de o homem aprender a processá-los. Elas fazem parte do amadurecimento de frutas, amaciamento de carnes de animais após o abate, bem como, atuam na germinação de sementes. No entanto, as indústrias alimentícia, farmacêutica, têxtil, entre outras, introduziram o potencial das enzimas na cadeia produtiva apenas recentemente. As fontes mais comuns para obtenção de enzimas são a partir de plantas e animais.
	As enzimas integram o grupo de biocatalisadores específicos, tendo como função acelerar processos bioquímicos de modo seletivo. Para sua atuação, as enzimas requerem condições específicas para que tenham ótimo desempenho. Deste modo, o controle na operação com enzimas é essencial. 
	A imobilização para aplicação de enzimas no processamento de alimentos tem surgido com o intuito de intensificar as características destes biocatalisadores. O processo de imobilização é vantajoso perante o uso de enzimas solúveis em situações que o produto desejado somente é formado por uma enzima imobilizada, ou ainda quando o processo com a enzima imobilizada seja mais viável economicamente (RASTALL, 2007). 
	Além disso, a imobilização permite o uso de processos contínuos, como os reatores de leito fixo, onde a enzima imobilizada é submetida a um fluxo constante de substrato e portanto, gerando maior produtividade (ILLANES; ALTAMIRANO, 2008). Processos como a produção de leite sem lactose podem ter em seu processamento a aplicação de reatores de leito fixo, onde o recheio é constituído de enzimas imobilizadas. 
	
OBJETIVOS
Objetivo geral
Aplicar enzimas β-galactosidase suportadas em quitina na produção de leite sem lactose. 
Objetivos específicos
Para alcançar o objetivo geral, elencam-se os seguintes objetivos específicos: 
a) Construir uma revisão bibliográfica sobre o conceito de reatores contínuos de leito fixo;
b) Determinar os parâmetros e fatores que influenciam na operação de um reator;
c) Dimensionar um reator de leito fixo com aplicação de enzimas β-galactosidases suportadas em quitina na produção de leite sem lactose, avaliando as concentrações de substrato e produto, a pressão do reator e a atividade da enzima. 
BIORREATOR DE LEITO FIXO
Entende-se como biorreator ou reatores biológicos os sistemas que suportam reações químicas catalisadas por enzimas ou células viáveis. Estas transformações ocorrem em alta especificidade e eficiência por serem catalisadas por enzimas. Quando deseja-se utilizar enzimas imobilizadas é recomendado o uso de biorreatores de leito fixo ou ainda leito fluidizado. 
IMOBILIZAÇÃO ENZIMÁTICA
A imobilização de biocatalisadores consiste no seu confinamento em uma região restrita no espaço, garantindo a retenção da atividade catalítica e assegurando a possibilidade de sua utilização de forma repetida ou contínua. Onde o confinamento das proteínas deve ser realizado em um suporte sólido que seja insolúvel em meio aquoso e em solventes orgânicos (RESENDE, 2017).
 Este processo foi implantado na indústria com o objetivo de suprir dificuldades tecnológicas na utilização dos biocalisadores sendo estes extratos enzimáticos purificados ou células inteiras de origem microbiana, tecidos vegetais ou animais (CABRAL, 2003). As enzimas são biomoléculas utilizadas para acelerar processos, por isso seu emprego na indústria é tão relevante.
Em relação às enzimas solúveis, as enzimas imobilizadas são mais resistentes a mudanças quando comparadas sob um mesmo sistema de operação. Além disso, as enzimas imobilizadas são passíveis para reutilização, onde seu isolamento do meio reacional ao qual interage é facilitado pelo suporte que a imobiliza (RESENDE, 2017). As principais vantagens associadas ao uso de biocatalisadores suportados ou imobilizados são a possibilidade de operar com concentrações elevadas do biocatalisador em pequeno volume, possibilitando a operação da fermentação em modo contínuo em biorreatores de leito empacotado por longos períodos sem a troca do biocatalisador. 
MÉTODOS DE IMOBILIZAÇÃO ENZIMÁTICA
O desenvolvimento de muitos métodos tem sido relatado, atendendo aos mais diversos tipos de processos biocatalíticos. Os métodos mais comuns de imobilização de células podem ser divididos em três grandes grupos, são eles: suporte sólido, reticulação (ligação cruzada) e aprisionamento, conforme esquematizado na Figura 1 e demonstrado na Figura 2.
Figura 1 Métodos de imobilização enzimática
 
Fonte: WENDHAUSEN JUNIOR, 1998. 
Devido as diferentes características físico-químicas de cada enzima, propriedades do substrato utilizado e diversidade de aplicação em processos, os métodos de imobilização para cada situação também diverge. A seleção do método de imobilização deve ser baseada em parâmetros como: atividade global do biocatalisador, características de regeneração e inativação, custo do procedimento de imobilização, toxicidade dos reagentes de imobilização, estabilidade operacional, propriedades hidrodinâmicas e características finais desejadas para a enzima imobilizada (RESENDE, 2017).
Figura 2 Formas de imobilização de enzimas
Fonte: RESENDE, 2017. 
SUPORTES PARA IMOBILIZAÇÃO
De acordo com Resende (2017), as propriedades desejáveis em um suporte para imobilização de enzimas incluem alta afinidade por proteínas, disponibilidade de grupos funcionais para reagir diretamente com enzimas ou para modificações químicas, hidrofilicidade, alta resistência mecânica e rigidez, regenerabilidade, e facilidade de preparo em diferentes configurações geométricas (HANEFELD; GARDOSSI; MAGNER, 2009). Visto que, para aplicação em alimentos, bem como em produtos destinados a saúde, os biocatalisadores devem ser materiais não tóxicos. 
Os suportes mais conhecidos e utilizados em pesquisas e pela industria são o alginato, colágeno, carragena,quitina e ágar. Na produção de leite sem lactose dá-se preferência para a utilização da quitina como suporte para imobilização da enzima lactase ou β-galactosidase, pois é uma enzima com a cinética já bem definida e de bastante interesse industrial (ILLANES et al., 1998). 
Quitosana
A quitina é o componente estrutural mais abundante do exoesqueleto de invertebrados e tem como seu principal derivado a quitosana. A quitosana possui características químicas e biológicas únicas, tais como: biocompatibilidade, biodegradabilidade, não toxicidade e afinidade com proteínas. Alterações químicas em sua morfologia tornam viável sua aplicação na imobilização de enzimas (CAMPANA-FILHO et al., 2007).
PROJETO DO BIORREATOR DE LEITO FIXO
Algumas hipóteses foram adotadas para estudo do reator de produção de leite sem lactose, são elas:
1. A atividade da enzima é uniforme e homogênea ao longo do reator; 
2. A desnaturação térmica da enzima é insignificante, devido a temperatura de operação do reator;
3. O reator de leito fixo pode ser considerado operando continuamente; 
4. A temperatura é constante durante processo de operação; 
5. O sistema é heterogêneo (líquido e sólido);
6. A dispersão na direção radial foi considerada desprezível em comparação com a dispersão axial, de modo que a as variáveis alteram-se apenas na direção do comprimento do reator.
CINÉTICA DE HIDRÓLISE DA LACTOSE
A lactose é um glicídio livre encontrado no leite em grandes quantidades. É um composto formado pela união glicosídica entre a glicose e a galactose. A enzima lactase ou β-galactosidase tem a função de realizar a quebra da molécula lactose em monossacarídeos. Estes são mais solúveis, doces e digeríveis do que a lactose, de modo que a indústria de laticínios faz intenso uso desta enzima na produção de alimentos livres de lactose (ILLANES, 2008). A reação assistida pela enzima β-galactosidase para a quebra da molécula de lactose ocorre através de uma reação hidrolítica (presença de água), conforme abaixo: 
Conforme relata Illanes (2008), a enzima β-galactosidase é inibida competitivamente pela galactose. O que resulta em um mecanismo de reação do seguinte modo:
		 
Onde e representam os compostos galactose e glicose formados na quebra da lactose, respectivamente. S é a lactose empregada como substrato na hidrólise catalítica e E é a enzima β-galactosidase.
No mecanismo é possível perceber que a enzima atua com o substrato formando produtos, entretanto, um destes produtos tem a ação de inibir a enzima de modo reversível, o que afeta diretamente a taxa de desativação das enzimas empregadas para a função de quebra da lactose, conforme será visto no item 3.2 deste trabalho.
Para encontrar o mecanismo da reação que rege sobre a quebra da lactose por meio da β-galactosidase é necessário assumir algumas aproximações biologicamente razoáveis. Sabendo que, inicialmente a enzima tem contato somente com o substrato e apenas após sua quebra em galactose e glicose a enzima entrará em contato com seu inibidor, galactose, pode-se prever o seguinte comportamento através das expressões de balanço macroscópico para as espécies: 
	
	
	(3.1)
	
	
	
	
	
	(3.2)
	
	
	(3.3)
	
	
	(3.4)
	
	
	(3.5)
		
	
	(3.6)
			
Onde: 
k1 é a velocidade da reação de formação do complexo enzima-substrato;
k-1 é a velocidade da reação reversa à formação do complexo;
[i] é a concentração da espécie i envolvida na reação;
k2 é a velocidade da reação de formação dos produtos;
kI é a velocidade da reação de inibição da enzima;
k-I é a velocidade da reação reversa à inibição da enzima.
Considerando um estado pseudo-estacionário para os complexos enzima-substrato e enzima-inibidor, de modo que 0, tem-se a seguinte expressão para o complexo enzima-substrato:
	
	
	(3.7)
Bem como, para o complexo enzima-inibidor:
	
	
	(3.8)
Onde, tem-se para a equação (3.2) sob condição de estado estacionário: 
 
	
	
	(3.9)
Considerando que, o total do conteúdo de enzima envolvido na reação seja igual a soma dos complexos enzima-substrato e enzima-inibidor com as enzimas livres: 
	
	
	(3.10)
Substituindo as equações (3.8) e (3.9) na equação encontrada para o conteúdo total de enzimas disposto na equação (3.10), tem-se a seguinte relação:
	
	
	(3.11)
Agrupando as velocidades das taxas, tem-se que: 
	
	
	(3.12)
	
	
	
	
	
	(3.13)
Inserindo os agrupamentos propostos para as velocidades da reação, pode-se obter a seguinte equação a partir da equação (3.11):
	
	
	(3.14)
Rearranjando algebricamente, 
	
	
	(3.15)
Isolando o termo da equação anterior e substituindo na equação (3.6), é possível encontrar a taxa de geração de glicose: 
	
	
	(3.16)
Sabendo-se que a reação de hidrólise da lactose ocorre em meio aquoso com auxílio da enzima β-galactosidase, é possível considerar a seguinte equação para taxa de consumo da lactose:
	
	
	(3.17)
Onde, . Sendo a taxa de reação máxima.
DESATIVAÇÃO DA ENZIMA
A redução da atividade de uma enzima imobilizada pode ocorrer por uma série de fatores (pH, temperatura, rupturas na cadeia polipeptídica, bloqueio pela ação de inibidores, entre outros). Para descrever como se comporta o decaimento da atividade enzimática durante a operação no reator de leito fixo empregado para a quebra da lactose, será considerada, como assumido na pesquisa de Mammarella e Rubiolo (2006), uma cinética de primeira ordem conforme abaixo: 
	
	
	(3.18)
Esta cinética propõe a transição entre uma enzima ativa para uma espécie totalmente inativada em apenas uma etapa de reação. Onde o termo A da equação representa a atividade da enzima em função do tempo decorrido. [E0] e [E] são as concentrações da enzima ativa no tempo inicial e ao longo do tempo, respectivamente. kD é a velocidade da reação de inativação da enzima, a qual segue a lei de Arrhenius conforme equação abaixo.
	
	
	(3.19)
Onde,
Ea é a energia de ativação;
R é a constante dos gases;
 é o fator pré-exponencial da desativação da enzima;
 é a velocidade de taxa da reação de desativação da enzima;
A representa a atividade da enzima em função do tempo t;
[E] é a concentração de enzimas ativas no tempo t;
[E0] é a concentração de enzimas ativas no início do processo. 
MODELAGEM DO REATOR
Em reatores de leito fixo, a reação ocorre na superfície do catalisador. Portanto, no caso de biorreatores, ocorrerá na superfície do biocatalisador. A velocidade da reação é baseada na massa de biocatalisador (W), pois este é um fator importante para a transformação do substrato em produtos. Devido a presença do leito com recheio (biocatalisador) o sistema é considerado heterogêneo (sólido-fluido). A Figura 1 mostra o esquema de um reator biocatalítico em função da coordenada de massa de biocatalisador. 
Figura 3. Esquema para um reator de leito fixo
A equação de projeto para o reator de leito fixo é semelhante aquela destinada ao dimensionamento do reator tubular, onde é desconsiderado os gradientes radiais de concentração, de temperatura e de velocidade de reação. Desse modo, tem-se para o balanço molar a seguinte expressão: 
	
	
	(3.20)
	
	
	(3.21)
O termo acúmulo é desprezado, pois considera-se que o escoamento no interior do reator possui regime permanente. Todos os termos possuem unidades de moles da espécie química A por unidade de tempo. 
Dividindo-se todos os termos pela variação de massa de biocatalisador ao longo do leito fixo, e aplicando-se o limite com , tem-se a equação na forma diferencial para um reator de leito fixo, conforme a seguir:
	
	
	(3.22)
Sabendo-se que as vazões molares são dependentes da conversão do substrato em produto, ou seja: 
	 
	
	(3.23)
É obtida a seguinte equação para a quantidade de massa de biocatalisador: 
	
	
	(3.24)
Substituindo a equação da taxa de reação encontrada na equação (3.17) na equação (3.24), tem-se o seguinte modelo para a equação de projeto do reator:
	
	
	(3.25)
QUEDA DE PRESSÃO NO REATOR
Reatores de leito fixo são mais suscetíveis a terem queda de pressão proporcionalao comprimento do seu leito. Isto se deve aos obstáculos encontrados pelo fluido ao escoar pelo leito do reator. A equação de Ergun é empregada nestas situações para verificar a diferença de pressão em reatores de leito fixo poroso.
	
	
	(3.26)
 
Onde,
 é o fluxo mássico (kg.m-2.s-1);
 é o diâmetro das partículas (m);
 é a porosidade do leito;
 é a viscosidade do leito (kg.m-1.s-1); 
z é a posição axial (m); 
 é a massa específica do leito (kg.m-3). 
Sabendo-se que a seguinte relação é válida: 
	
	
	(3.27)
Onde,
 é a área da seção transversal (m2);
 é a massa específica do catalisador (kg.m-3);
W é a massa de catalisador (kg).
Diferenciando a equação (3.27), tem-se:
	
	
	(3.28)
Substituindo no termo encontrado acima na equação de Ergun, tem-se:
	
	
	(3.29)
Onde,
 é a massa específica do fluido (kg.m-3).
DADOS DE OPERAÇÃO 
Vazão mássica 
De acordo com a EPAGRI (2018), o Brasil produziu 35 bilhões de litros de leite, sendo que o estado de Santa Catarina (SC) teve 8,7% de participação, gerando uma produção de 3,05 bilhões de litros de leite em SC. A parcela de produção de leite sem lactose ainda é pequena, pois é um produto considerado novo no mercado brasileiro. Considerando 1% da produção total do estado destinada para a produção de leite sem lactose, tem-se um total de 30,5 milhões de leite sem lactose produzido em 1 ano. Desse modo, para uma capacidade de uma unidade fabril produtora de leite sem lactose que atenda os 10% de toda a produção de leite do estado, tem-se: 
a) HORAS DISPONÍVEIS E TRABALHADAS:
Assumindo um regime de trabalho de 24 horas por dia e 7 dias da semana, tem-se que: 
	
	
	(3.30)
O processo opera continuamente, 365 dias por ano, sete dias por semana em três turnos por dia. Considerando que possam haver eventuais paradas para a manutenção dos equipamentos ou ainda problemas durante a operação, descontam-se 10% das horas disponíveis, desse modo, as horas trabalhadas são:
	
	
	(3.31)
b) CAPACIDADE FABRIL: 
	
	
	(3.32)
	
	
	(3.33)
	
	
	
Concentração de lactose [S]
 
Resende e Matos (2009) desenvolveram uma pesquisa referente à quantificação de glicose, galactose e lactose em amostras de leite obtidas comercialmente, onde constataram as seguites quantificações dos carboidratos: 
Tabela 1 Determinação de carboidratos no leite integral in natura
	Leite 
	Concentração (g/200mL)
	
	Glicose
	Galactose
	Lactose
	Integral in natura
	0,02
	0,04
	11,32
 Fonte: RESENDE; MATOS (2009).
Considerando os valores da Tabela 1, é possível determinar a concentração de lactose no início do processo. Os valores de glicose e galactose são muito inferiores comparados ao da lactose, sendo assim, serão negligenciados para que possa considerar o primeiro contato da enzima apenas com a lactose, que atua como o substrato na reação. 
 
	
	
	(3.34)
Sabendo-se que a massa molecular da lactose é de aproximadamente 342 gramas por mol, tem-se a seguinte concentração de substrato: 
	
	
	(3.35)
Conforme divulgado pela ANVISA (2017), para que o leite seja considerado zero lactose ou isento de lactose é preciso que a concentração de lactose do leite esteja abaixo do limite permido que é de 100 mg de lactose por 100 mL de leite. Desse modo a concentração final a ser atingida de substrato é de 1 g.L-1, ou seja: 
	
	
	(3.36)
Propriedades físicas do leite
Conforme descreve Silva (2018), o leite possui pH próximo de 6,7 e as propriedades físicas referentes a densidade e viscosidade do leite de vaca são as seguintes: 
	
	
	(3.37)
	
	
	(3.38)
Propriedades físicas do leito
A atividade específica da enzima [E] inicial estimada será considerado, conforme disposto por Illanes, Wilson e Tomasello (2001), de 350 UI por grama de catalisador. Já a massa específica da enzima, será considerada uma relação média entre as massas específicas da quitina e da β-galactosidase. De acordo com Santos e Dantas (2009), a massa específica da quitina é 1490 kg.m-3, enquanto a β-galactosidase possui uma massa específica de 1200 kg.m-3 (MAMMARELA; RUBIOLO, 2006), totalizando assim um valor médio de 1345 kg.m-3 para o catalisador. 
A massa específica do leito pode ser encontrada a partir da relação entre a porosidade e a massa específica do leito, sendo assim, tem-se:
	
	
	(3.39)
	
	
	(3.40)
Constantes da taxa de reação 
Illanes, Wilson e Tomasello (2000) desenvolveram um estudo em um reator de leito fixo, no qual o recheio eram enzimas de β-galactosidase imobilizadas em quitina. Os pesquisadores, com este estudo, conseguiram determinar a relação entre as contantes da taxa e a temperatura em unidade mM, conforme observa-se abaixo: 
	
	
	(3.41)
	
	
	(3.42)
	
	
	(3.43)
	
	
	(3.44)
Temperatura e pH de operação 
As enzimas, no geral, são altamente específicas e possuem melhor desempenho em temperaturas e pH ótimos. Rosseto, Moraes e Zanin (2012) demostraram que a enzima β-galactosidase tem sua atividade máxima quando em condições de pH e temperatura de 6,5 e 40 ºC, respectivamente. 
Como o leite já possui o pH bem próximo deste valor, a temperatura é a única váriavel a ser controlada deste item. Para isto, será aplicada uma jaqueta no reator, responsável por manter a temperatura constante em 40 ºC. 
SOLUÇÃO POR TÉCNICA NUMÉRICA 
Existem várias formas de solucionar equações diferenciais. O método analítico é bastante utilizado, entretanto nem sempre é possível obter uma solução analítica devido a complexidade da equação. Neste contexto, os métodos numéricos surgem com o intuito de obter uma solução aproximada do problema composto por equações diferenciais. 
Para os modelos dinâmicos já apresentados para a desativação da enzima, perda de carga do reator e equação de projeto será aplicada a técnica de solução numérica. Os modelos encontrados para o dimensionamento do reator de leito fixo, utilizado para reduzir o percentual de lactose no leite, corresponde a um problema de valor inicial composto de equações diferenciais ordinárias (EDOs) onde algumas são acopladas entre si. 
Os modelos fechados empregados para solução numérica estão em função da massa de catalisador, fator intrínseco no cálculo do dimensionamento de um reator de leito fixo. O método numérico aplicado para a resolução das seguintes EDOs foi o Runge-Kutta Fehlberg, conhecido por ser um método de passo auto-ajustável. 
 
Para W=0 ==0,17mol/L; W>0 =(W)
Para W=0 ==0; W>0 =(W)	
								Modelos Fechados
Para W=0 ==101325Pa; W>0 =(W) 
Para W=0 ==350.000IU/kgcat; W>0 =(W) 
As variáveis de valor fixo no problema, ou sejá, cujo valor não era dependente da pressão do sistema, da concentração molar de substrato e produtos, nem da desativação da enzima, encontram-se listados na Tabela 2. A seleção e cálculo de alguns dos valores foi discutido no item 3.5 deste trabalho, enquanto outros, como a porosidade, área da seção transversal e diâmetro da partícula foram estimados para melhor desempenho do reator, visando maior conversão com menor perda de pressão. 
Tabela 2 Dados das variáveis para o programa
	Variável 
	Valor
	Unidade
	[S0]
	0,17
	mol.L-1
	 
	1,042.10-3
	m3.s-1
	Q
	1,042
	L.s-1
	 
	350000
	IU.kgcat-1
	FA0
	31,43
	mol.s-1
	ρ0
	1032
	kg.m-3
	 
	1,631.10-3
	kg.m-1.s-1
	ρB
	672,5
	kg.m-3
	T
	313,15
	K
	KM
	41,59.10-3
	mol.L-1
	KI
	229,51.10-3
	mol.L-1
	k2
	1,68.10-8
	mol.s-1IU-1
	kD
	9,61.10-6
	s-1
	AST
	0,385
	m2
	
	1,075
	kg.s-1
	ρc
	1345
	kg.m-3
	 
	0,5
	-
	DP
	0,001
	m
		 Fonte: a autora (2018).
RESULTADOS DA SOLUÇÃO NUMÉRICA
A resolução dos modelos foi feita em programa escrito em FORTRAN que utiliza o método numérico de aproximação denominado de Runge-Kutta Fehlberg. A porosidade, a área da seção transversal e o diâmetro da partícula foram variados para melhor performance do reator, bem como para atender dimensões aplicáveis para a indústria. 
A lactose apresentou valores abaixo do limite permitido pela ANVISA (2017) após a utilização de 76,9 kg de biocatalisador (β-galactosidase imobilizada em suporte de quitina). Osperfis de redução da lactose, assim como a geração de galactose, podem ser observadas na Figura 2, verificando a relação entre o desaparecimento e surgimento dos compostos, devido a reação hidrolítica de quebra da lactose promovida pela enzima β-galactosidase.
Figura 4 Perfil da concentração molar da lactose e galactose com a massa de catalisador
Fonte: a autora (2018).
A galactose atua como inibidor competitivo para a enzima, sendo assim, o monitoramento deste produto é essencial. A enzima β-galactosidase tem sua atividade reduzida ao longo da operação pela presença da galactose. A Figura 3 mostra o decaimento da atividade da enzima adimensionalizado em relação à atividade inicial, de modo que pode-se notar que esta redução é ínfima (0,11%) 
Figura 5 Decaimento da atividade da enzima variando com a massa de catalisador
Fonte: a autora (2018).
A queda de pressão do sistema também foi adimensionalizada para melhor visualização, onde registrou-se uma diminuição de 0,42 % da pressão inicial (pressão atmosférica). Apesar de a redução ter um valor pouco representativo, pode-se dizer que o motivo desta redução mais plausível é a inserção do leito no reator, o qual dificulta a passagem do fluido (leite). Variando-se o diâmetro do reator, pode-se perceber que, conforme a amplitude do diâmetro era acrescida a queda de pressão era amenizada, e o contrário também é válido. 
Figura 6 Queda de pressão no reator com o aumento de massa de catalisador
Fonte: a autora (2018).
Sendo assim, fazendo-se uso de 76,9 kg de massa de biocatalisador é possível reduzir a lactose até 0,0028 mol.L-1, o que enquadra o produto gerado em leite zero lactose. A pressão final encontrada para mesma massa de biocatalisador foi de 0,99 atm. 
DESIGN DO REATOR
O diâmetro do reator estimado para melhor desempenho, bem como para evitar a fluidização dos biocatalisadores do reator foi de 0,7 m, sendo assim, a área de seção transversal calculada é: 
	
	
	(3.45)
Para saber o comprimento do reator, faz-se a seguinte relação: 
	
	
	(3.46)
O volume do reator pode ser calculado através da multiplicação do comprimento do reator pela área de seção transversal, onde obtém-se:
	
	
	(3.47)
O reator de leito fixo pode ser observado na Figura 5, onde as dimensões do reator estão em escala, porém os biocatalisadores são meramente ilustrativos, pois sua dimensão seria muito ínfima e de difícil observação. 
Figura 7 Esboço do reator de leito fixo
 Fonte: a autora (2018). 
Tendo conhecido o diâmetro do reator, pode-se determinar a velocidade que o fluido possui. 
	
	
	(3.48)
 
Onde,
 é a velocidade do fluido (m.s-1).
O número de Reynolds para qualificar o regime de escoamento pode ser encontrado como a seguir: 
	
	
	(3.49)
O que caracteriza o escoamento do fluido em laminar. Avaliando que o reator possui um escoamento ascendente de baixa velocidade e um diâmetro relativamente grande, é recomendável aplicação de distribuidores de fluxo na entrada do reator para prevenir escoamentos preferenciais que culminem na formação de "zonas mortas" ou região de baixa conversão no reator. 
TEMPO DE RESIDÊNCIA
O tempo espacial corresponde ao tempo necessário para que uma molécula percorra o reator, esse tempo pode ser calculado por meio de uma razão entre o volume do reator e a vazão, sendo assim, para este caso tem-se: 
	
	
	(3.50)
VELOCIDADE MÍNIMA DE FLUIDIZAÇÃO 
Por se tratar de um reator de leito fixo, a velocidade que o fluido percorre pelo reator deve ser inferior a velocidade mínima de fluidização para que os biocatalisadores não sejam arrastados com o movimento do fluido. Sabe-se que:
	
	
	(3.51)
	 
	
	(3.52)
Onde, 
L é a altura do leito (m);
g é a gravidade (m.s-2).
O leito somente fluidizará a partir de um valor de velocidade ascendente positivo. Ou seja, a fluidização ocorre quando a força de pressão do fluido e a força do peso do leito se igualam, desse modo, tem-se:
	
	
	(3.53)
Para escoamento de perfil laminar a seguinte relação a partir do primeiro termo da equação de Ergun é válida, onde o segundo termo é negligenciável, visto que o perfil de escoamento é laminar.
	
	
	(3.54)
Onde, 
 é a velocidade mínima de fluidização (m.s-1).
Comparando a velocidade calculada para o processo com o valor da velocidade mínima para fluidização, tem-se que a >, ou seja, o leito não fluidiza, caracterizando assim um reator de leito fixo.
CONCLUSÃO
A aplicação de reatores em industrias contribui para a transformação de matérias-primas brutas em produtos altamente desejados. O propósito da utilização de catalisadores ou biocatalisadores é acelerar processos reativos que demandariam muito tempo para reação. 
O biorreator de leito fixo dimensionado neste trabalho para operação em uma unidade de lacticínio na produção de leite sem lactose, resultou em um reator de diâmetro 4,67 vezes maior que o comprimento, isto se deve principalmente pela necessidade de um fluxo lento de fluido, bem como para evitar grande perda de carga e arraste do biocatalisador. 
Em virtude de longas paradas para regeneração dos biocatalisadores ou ainda para demais inspeções no reator, recomenda-se seu uso em paralelo com outro biorreator de mesmo porte ou inferior, para dar continuidade na etapa do processo. Caso estas paradas requeiram um pequeno espaço no tempo, deve-se verificar a relação custo-benefício na inserção de um novo reator. Não havendo necessidade, a instalação de um tanque pulmão é uma forma de aliviar o fluxo de material destinado ao reator. 
O reator possui um escoamento ascendente de baixa velocidade com um diâmetro relativamente grande, sendo assim, é recomendável a aplicação distribuidores de fluxo na entrada do reator para evitar caminhos preferenciais do fluido. 
O dimensionamento de um reator com observação na escala industrial promove o domínio de conhecimentos e possíveis problemas recorrentes neste segmento. Trata-se de um desafio que contribui na conexão entre o teórico lecionado em sala de aula com possíveis aplicações na indústria, tornando o conhecimento mais próximo da realidade e promovendo ao mesmo tempo a aprendizagem. 
 
REFERÊNCIAS
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APÊNDICE A - RESULTADOS DA SOLUÇÃO NUMÉRICA
Tabela 3 Resultados da solução numérica aplicada em Runge-Kutta Felhberg
	W(kgcat)
	S(mol/L)
	P1(mol/L)
	P(Pa)
	E(IU/kgcat)
	0,0
	0,170000
	0,000000
	101325,00
	350000,00
	0,4
	0,168190
	0,001810
	101322,87
	349998,08
	1,3
	0,164141
	0,005859
	101318,07
	349993,76
	2,2
	0,160128
	0,009872
	101313,28
	349989,44
	3,1
	0,156150
	0,013850
	101308,49
	349985,12
	4,9
	0,148303
	0,021697
	101298,90
	349976,48
	5,8
	0,144437
	0,025563
	101294,10
	349972,16
	6,7
	0,140609
	0,029391
	101289,31
	349967,84
	7,6
	0,136822
	0,033178
	101284,51
	349963,52
	8,5
	0,133075
	0,036925
	101279,72
	349959,20
	9,4
	0,129370
	0,040630
	101274,92
	349954,88
	10,3
	0,125707
	0,044293
	101270,13
	349950,56
	11,2
	0,122088
	0,047912
	101265,33
	349946,25
	12,1
	0,118514
	0,051486
	101260,54
	349941,93
	13,9
	0,111503
	0,058497
	101250,95
	349933,29
	14,8
	0,108068
	0,061932
	101246,16
	349928,97
	15,7
	0,104681
	0,065319
	101241,36
	349924,65
	16,6
	0,101344
	0,068656
	101236,57
	349920,33
	17,5
	0,098058
	0,071942
	101231,77
	349916,01
	18,4
	0,094823
	0,075177
	101226,98
	349911,69
	19,3
	0,091640
	0,078360
	101222,18
	349907,37
	20,2
	0,088511
	0,081489
	101217,39
	349903,06
	22,0
	0,082417
	0,087583
	101207,80
	349894,42
	22,9
	0,079454
	0,090546
	101203,01
	349890,10
	23,8
	0,076548
	0,093452
	101198,21
	349885,78
	24,7
	0,073700
	0,096300
	101193,42
	349881,46
	25,6
	0,070910
	0,099090
	101188,62
	349877,14
	26,5
	0,068181
	0,101819
	101183,83
	349872,83
	27,4
	0,065511
	0,104489
	101179,03
	349868,51
	28,3
	0,062903
	0,107097
	101174,24
	349864,19
	29,2
	0,060357
	0,109643
	101169,44
	349859,87
	31,0
	0,055451
	0,114549
	101159,85
	349851,23
	31,9
	0,053093
	0,116907
	101155,06
	349846,92
	32,8
	0,050799
	0,119201
	101150,26
	349842,60
	33,7
	0,048569
	0,121431
	101145,47
	349838,28
	34,6
	0,046403
	0,123597
	101140,68
	349833,96
	35,5
	0,044301
	0,125699
	101135,88
	349829,65
	36,4
	0,042264
	0,127736
	101131,09
	349825,33
	37,3
	0,040291
	0,129709
	101126,29
	349821,01
	38,2
	0,038383
	0,131617
	101121,50
	349816,69
	40,0
	0,034757
	0,135243
	101111,91
	349808,06
	40,9
	0,033039
	0,136961
	101107,11
	349803,74
	41,8
	0,031384
	0,138616
	101102,32
	349799,42
	42,7
	0,029791
	0,140209
	101097,52
	349795,10
	43,6
	0,028259
	0,141741
	101092,73
	349790,79
	44,5
	0,026788
	0,143212
	101087,94
	349786,47
	45,4
	0,025376
	0,144624
	101083,14
	349782,15
	46,3
	0,024023
	0,145977
	101078,35
	349777,84
	47,2
	0,022727
	0,147273
	101073,55
	349773,52
	49,0
	0,020303
	0,149697
	101063,96
	349764,88
	49,9
	0,019172
	0,150828
	101059,17
	349760,57
	50,8
	0,018093
	0,151907
	101054,37
	349756,25
	51,7
	0,017066
	0,152934
	101049,58
	349751,93
	52,6
	0,016087
	0,153913
	101044,78
	349747,62
	53,5
	0,015157
	0,154843
	101039,99
	349743,30
	54,4
	0,014273
	0,155727
	101035,20
	349738,98
	55,3
	0,013433
	0,156567
	101030,40
	349734,67
	56,2
	0,012637
	0,157363
	101025,61
	349730,35
	58,0
	0,011168
	0,158832
	101016,02
	349721,72
	58,9
	0,010492
	0,159508
	101011,22
	349717,40
	59,8
	0,009853
	0,160147
	101006,43
	349713,08
	60,7
	0,009249
	0,160751
	101001,63
	349708,77
	61,6
	0,008678
	0,161322
	100996,84
	349704,45
	62,5
	0,008140
	0,161860
	100992,04
	349700,14
	63,4
	0,007633
	0,162367
	100987,25
	349695,82
	64,3
	0,007155
	0,162845
	100982,46
	349691,50
	65,2
	0,006705
	0,163295
	100977,66
	349687,19
	67,0
	0,005882
	0,164118
	100968,07
	349678,55
	67,9
	0,005507
	0,164493
	100963,28
	349674,24
	68,8
	0,005155
	0,164845
	100958,48
	349669,92
	69,7
	0,004824
	0,165176
	100953,69
	349665,61
	70,6
	0,004513
	0,165487
	100948,89
	349661,29
	71,5
	0,004222
	0,165778
	100944,10
	349656,98
	72,4
	0,003948
	0,166052
	100939,30
	349652,66
	73,3
	0,003692
	0,166308
	100934,51
	349648,34
	74,2
	0,003451
	0,166549
	100929,72
	349644,03
	75,1
	0,003226
	0,166774
	100924,92
	349639,71
	76,9
	0,002817
	0,167183
	100915,33
	349631,08
	77,8
	0,002632
	0,167368
	100910,54
	349626,77
	78,7
	0,002459
	0,167541
	100905,74
	349622,45
	79,6
	0,002296
	0,167704
	100900,95
	349618,14
	80,5
	0,002145
	0,167855
	100896,15
	349613,82
S (Lactose)	0	0.4	1.3	2.2000000000000002	3.1	4.9000000000000004	5.8	6.7	7.6	8.5	9.4	10.3	11.2	12.1	13.9	14.8	15.7	16.600000000000001	17.5	18.399999999999999	19.3	20.2	22	22.9	23.8	24.7	25.6	26.5	27.4	28.3	29.2	31	31.9	32.800000000000004	33.700000000000003	34.6	35.5	36.4	37.300000000000004	38.200000000000003	40	40.9	41.8	42.7	43.6	44.5	45.4	46.3	47.2	49	49.9	50.8	51.7	52.6	53.5	54.4	55.3	56.2	58	58.9	59.8	60.7	61.6	62.5	63.4	64.3	65.2	67	67.900000000000006	68.8	69.7	70.599999999999994	71.5	72.400000000000006	73.3	74.2	75.099999999999994	76.900000000000006	77.8	78.7	79.599999999999994	80.5	0.17	0.16818980000000025	0.16414145000000055	0.16012780999999987	0.1561497000000005	0.1483034000000005	0.14443692999999999	0.14060942000000001	0.13682175999999988	0.13307486999999987	0.12936967999999988	0.12570713000000044	0.12208817000000002	0.11851377000000041	0.11150251000000011	0.1080676400000003	0.10468123999999999	0.10134433	9.8057880000000541E-2	9.482289000000052E-2	9.1640340000000362E-2	8.8511190000000267E-2	8.2416960000000025E-2	7.9453730000000347E-2	7.65476300000002E-2	7.3699529999999999E-2	7.0910260000000211E-2	6.8180620000000192E-2	6.5511360000000032E-2	6.2903180000000114E-2	6.0356740000000179E-2	5.5451359999999957E-2	5.3093410000000278E-2	5.0799160000000024E-2	4.8568910000000132E-2	4.6402900000000129E-2	4.4301260000000189E-2	4.2264040000000003E-2	4.0291189999999977E-2	3.8382569999999998E-2	3.475696000000001E-2	3.3039190000000114E-2	3.138409000000001E-2	2.9791020000000001E-2	2.8259250000000052E-2	2.6787930000000106E-2	2.5376150000000011E-2	2.4022879999999993E-2	2.2727040000000052E-2	2.0302839999999999E-2	1.9171919999999999E-2	1.8093300000000003E-2	1.7065560000000056E-2	1.6087219999999999E-2	1.5156770000000029E-2	1.4272659999999998E-2	1.3433330000000005E-2	1.263719E-2	1.1168130000000043E-2	1.0492019999999999E-2	9.8527400000000768E-3	9.2487300000000001E-3	8.6784500000000216E-3	8.1403700000000009E-3	7.6330100000000138E-3	7.1549000000000005E-3	6.7046400000000273E-3	5.8821600000000139E-3	5.5073100000000014E-3	5.1550300000000005E-3	4.8241299999999985E-3	4.5134400000000135E-3	4.2218500000000114E-3	3.9482900000000166E-3	3.6917600000000118E-3	3.451270000000005E-3	3.225	8900000000134E-3	2.8170100000000052E-3	2.6318600000000002E-3	2.4585599999999998E-3	2.2963700000000081E-3	2.1446400000000002E-3	P1 (Galactose)	0	0.4	1.3	2.2000000000000002	3.1	4.9000000000000004	5.8	6.7	7.6	8.5	9.4	10.3	11.2	12.1	13.9	14.8	15.7	16.600000000000001	17.5	18.399999999999999	19.3	20.2	22	22.9	23.8	24.7	25.6	26.5	27.4	28.3	29.2	31	31.9	32.800000000000004	33.700000000000003	34.6	35.5	36.4	37.30000000000000438.200000000000003	40	40.9	41.8	42.7	43.6	44.5	45.4	46.3	47.2	49	49.9	50.8	51.7	52.6	53.5	54.4	55.3	56.2	58	58.9	59.8	60.7	61.6	62.5	63.4	64.3	65.2	67	67.900000000000006	68.8	69.7	70.599999999999994	71.5	72.400000000000006	73.3	74.2	75.099999999999994	76.900000000000006	77.8	78.7	79.599999999999994	80.5	0	1.810200000000007E-3	5.8585500000000014E-3	9.8721900000000619E-3	1.3850300000000027E-2	2.1696600000000052E-2	2.5563070000000049E-2	2.9390579999999993E-2	3.3178239999999998E-2	3.6925130000000091E-2	4.0630319999999977E-2	4.4292870000000151E-2	4.7911830000000134E-2	5.1486230000000251E-2	5.8497490000000	325E-2	6.1932359999999999E-2	6.5318760000000239E-2	6.8655670000000002E-2	7.1942119999999998E-2	7.5177110000000019E-2	7.8359660000000164E-2	8.1488810000000009E-2	8.7583040000000001E-2	9.0546270000000068E-2	9.3452370000000382E-2	9.6300470000000096E-2	9.9089740000000023E-2	0.10181937999999995	0.10448863999999998	0.10709682000000036	0.1096432600000003	0.11454863999999998	0.11690659000000013	0.11920084000000034	0.12143109000000002	0.12359710000000022	0.12569874	0.12773596000000001	0.12970881000000001	0.13161743000000056	0.13524304000000056	0.13696080999999999	0.13861591000000001	0.14020898000000068	0.14174075000000044	0.14321207000000041	0.14462385	0.14597711999999999	0.14727296000000001	0.14969716000000041	0.1508280800000005	0.15190670000000056	0.15293444000000106	0.15391278000000094	0.15484323000000091	0.1557273400000007	7	0.15656666999999999	0.15736280999999999	0.15883186999999999	0.15950797999999999	0.1601472600000004	0.16075127000000025	0.16132154999999987	0.16185963000000028	0.16236699000000043	0.16284510000000046	0.16329536000000067	0.16411784000000035	0.16449269000000058	0.16484497000000028	0.16517586999999975	0.16548656000000028	0.1657781500000004	0.16605170999999988	0.16630824000000058	0.16654873000000078	0.16677411000000025	0.16718299000000025	0.16736814000000066	0.1675414400000009	0.16770362999999988	0.16785536000000029	Massa de catalisador (kg)
Concentração molar (mol.L-1)
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E/E0 (adimensional)
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P/P0 (adimensional)