1- que é um catalisador? Listar as vantagens das enzimas com relação a catalisadores não enzimáticos. 2- Definir holoenzima, cofator, coenzima e gr...

1) Um catalisador é uma substância que acelera a taxa de uma reação química sem ser consumida durante o processo. As enzimas são catalisadores biológicos, geralmente proteínas, que possuem várias vantagens em relação aos catalisadores não enzimáticos. Algumas dessas vantagens incluem:

• Eficiência: As enzimas são altamente eficientes, acelerando reações químicas em milhões ou até bilhões de vezes em comparação com as reações não catalisadas.
• Especificidade: As enzimas são altamente específicas em relação aos substratos que podem catalisar. Cada enzima possui um sítio ativo com uma forma tridimensional única que se encaixa perfeitamente ao substrato, permitindo uma interação específica e seletiva.
• Regulação: As enzimas são reguladas de forma precisa nos organismos vivos. Sua atividade pode ser ajustada de acordo com as necessidades metabólicas da célula, permitindo um controle fino das vias metabólicas.
• Reações suaves: As enzimas catalisam reações em condições mais suaves, como temperaturas e pHs moderados, o que é benéfico para a preservação das estruturas biológicas.
• Especificidade estereoquímica: As enzimas podem catalisar reações com especificidade estereoquímica, ou seja, podem distinguir entre diferentes enantiômeros e direções de reações.
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2) Holoenzima: É a forma ativa de uma enzima que está completamente montada, incluindo tanto a parte proteica (apoenzima) quanto o cofator ou coenzima.

• Cofator: É uma molécula não proteica que se liga à apoenzima para formar uma holoenzima funcional. Os cofatores podem ser íons metálicos, como ferro ou zinco, que são chamados de cofatores inorgânicos.
• Coenzima: É um tipo de cofator orgânico, geralmente uma molécula pequena e não proteica. As coenzimas estão envolvidas nas reações enzimáticas, transportando grupos químicos entre diferentes enzimas.
• Grupo prostético: É uma forma especializada de cofator que está firmemente ligada à apoenzima. Geralmente é um componente não proteico e é essencial para a atividade enzimática.

3) Um exemplo de reação catalisada por uma enzima que usa NAD+ como coenzima é a reação de oxidação de álcool etílico (etanol) para acetaldeído, catalisada pela enzima álcool desidrogenase. Nesse processo, o NAD+ é reduzido a NADH, transportando os elétrons da reação.

Um exemplo de reação que usa FADH como coenzima é a reação de oxidação do succinato para fumarato no ciclo de Krebs, catalisada pela enzima succinato desidrogenase. O FADH é reduzido a FADH2, capturando elétrons da reação.

O papel dessas coenzimas é agir como transportadoras de elétrons. Elas recebem elétrons dos substratos oxidados durante a reação enzimática e, posteriormente, transferem esses elétrons para outras moléculas, participando de processos de oxirredução.

4) Temperaturas e/ou pHs extremos podem ser danosos ao funcionamento da maioria das enzimas porque essas condições podem alterar a estrutura tridimensional das enzimas. As enzimas possuem uma estrutura nativa precisa que é essencial para sua atividade catalítica. Temperaturas extremamente altas podem causar a desnaturação das enzimas, levando à perda de sua estrutura tridimensional e, consequentemente, à perda de atividade. pHs extremos também podem afetar a carga elétrica das enzimas e dos substratos, interferindo nas interações eletrostáticas necessárias para a catálise enzimática.

5) A especificidade pelos substratos das diferentes enzimas refere-se à capacidade de cada enzima se ligar e catalisar reações com substratos específicos. Existem diferentes tipos de especificidade nas enzimas, incluindo a especificidade pelo substrato, especificidade pela estereoquímica e especificidade pelo grupo funcional.

Um exemplo de especificidade pelo substrato é a enzima lactase, que é específica para a quebra do dissacarídeo lactose em glicose e galactose.

Um exemplo de especificidade pela estereoquímica é a enzima D-aminoácido oxidase, que catalisa a oxidação de aminoácidos específicos com configuração D, mas não os que possuem configuração L.

6) Uma hipótese para essa observação é que as pontes dissulfeto podem conferir maior estabilidade estrutural às enzimas da família GH12 em organismos extremófilos que vivem em altas temperaturas. As pontes dissulfeto são ligações covalentes entre dois resíduos de cisteína, e podem ajudar a manter a estrutura tridimensional da enzima mesmo em temperaturas elevadas. Organismos extremófilos, adaptados a ambientes de alta temperatura, podem ter evoluído para produzir enzimas com um maior número de pontes dissulfeto para garantir sua estabilidade e atividade catalítica nessas condições extremas.

7) A insuficiência de vitamina C causa escorbuto devido à incapacidade do organismo em produzir colágeno adequado. A vitamina C desempenha um papel essencial na síntese de colágeno, uma proteína importante para a formação e manutenção dos tecidos conjuntivos, como pele, vasos sanguíneos e gengivas. A falta de vitamina C resulta em uma deficiência na produção de colágeno funcional, levando a sintomas como sangramento das gengivas, fraqueza muscular, fadiga, cicatrização lenta de feridas e problemas dentários. O escorbuto é uma doença que pode ser prevenida e tratada com a suplementação adequada de vitamina C na dieta.