Os inibidores competitivos são moléculas que se ligam ao sítio ativo da enzima, competindo com o substrato pela ligação. Isso resulta em uma diminuição da atividade enzimática, pois a enzima não consegue mais se ligar ao substrato. Já os inibidores não competitivos se ligam a um local diferente do sítio ativo da enzima, alterando a conformação da enzima e diminuindo sua atividade. A principal diferença entre eles é que os inibidores competitivos competem diretamente com o substrato, enquanto os inibidores não competitivos não competem com o substrato.
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