1. Qual é o tipo de ligação entre os aminoácidos? Como esta ligação é chamada? 2. Quais são as características deste tipo de ligação? 3. Quais pa...

1. O tipo de ligação entre os aminoácidos é a ligação peptídica, que é formada por uma reação de condensação entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro aminoácido. 2. As características da ligação peptídica são: é uma ligação covalente, plana e rígida, que não permite rotação livre em torno do eixo da ligação. 3. As partes dos aminoácidos envolvidas na ligação são o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro aminoácido. 4. - Dipeptídeos: 2 aminoácidos - Tripeptídeos: 3 aminoácidos - Oligopeptídeos: de 4 a 10 aminoácidos - Polipeptídeos: mais de 10 aminoácidos - Proteínas: mais de 50 aminoácidos 5. A direção utilizada para a nomenclatura do peptídeo é da extremidade N-terminal para a extremidade C-terminal. 6. O dipeptídeo abaixo é formado pelos aminoácidos alanina e serina: Ala-Ser. 7. O dipeptídeo abaixo é formado pelos aminoácidos glicina e fenilalanina: Gly-Phe. 8. O peptídeo abaixo é formado pelos aminoácidos alanina, serina e lisina: Ala-Ser-Lys. 9. O peptídeo abaixo é formado pelos aminoácidos glicina, fenilalanina e alanina: Gly-Phe-Ala. 10. A assertiva é verdadeira. Os grupos α-amino e α-carboxila envolvidos na ligação peptídica não são ionizáveis, mas os grupos laterais dos aminoácidos podem ser ionizáveis e influenciar o comportamento ácido-base dos peptídeos. 11. - Dimérica: proteína formada por duas subunidades idênticas ou diferentes. - Trimérica: proteína formada por três subunidades idênticas ou diferentes. - Tetramérica: proteína formada por quatro subunidades idênticas ou diferentes. - Oligomérica: proteína formada por várias subunidades idênticas ou diferentes. - Multimérica: proteína formada por várias subunidades idênticas e diferentes. 12. A assertiva é verdadeira. A insulina é uma proteína dimérica formada por duas cadeias polipeptídicas ligadas por ligações dissulfeto. 13. As proteínas simples são formadas apenas por aminoácidos, enquanto as proteínas conjugadas possuem um grupo prostético não aminoácido. Um exemplo de proteína conjugada é a hemoglobina, que possui um grupo heme como grupo prostético. 14. Grupo prostético é um grupo não aminoácido que faz parte da estrutura de uma proteína conjugada. 15. Exemplos de proteínas conjugadas e seus grupos prostéticos: - Hemoglobina: grupo heme - Mioglobina: grupo heme - Citocromos: grupo heme - Colágeno: hidroxiprolina 16. Os 4 níveis de complexidade da estrutura das proteínas são: - Estrutura primária: sequência linear de aminoácidos - Estrutura secundária: arranjo espacial regular de segmentos da cadeia polipeptídica - Estrutura terciária: arranjo espacial tridimensional da cadeia polipeptídica completa - Estrutura quaternária: arranjo espacial de várias cadeias polipeptídicas em uma proteína multissubunitária 17. A estrutura das proteínas está diretamente relacionada com sua função biológica. A estrutura tridimensional da proteína determina sua atividade biológica, interações com outras moléculas e sua estabilidade. 18. A assertiva é falsa. As proteínas podem assumir diferentes conformações tridimensionais, dependendo das condições ambientais e interações com outras moléculas. 19. A assertiva é verdadeira. A conformação mais estável de uma proteína é aquela em que o maior número de interações não covalentes é formado entre as cadeias laterais dos aminoácidos. 20. Os fatores relacionados com a estabilização das conformações de uma proteína são: interações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio, interações eletrostáticas e ligações dissulfeto. 21. A conformação nativa de uma proteína é a sua estrutura tridimensional mais estável e funcional. 22. Os ângulos ψ e φ são os ângulos de torção em torno das ligações peptídicas adjacentes. 23. As principais estruturas secundárias formadas nas proteínas são: hélice α e folha β. 24. - Estrutura secundária em hélice α - Estrutura secundária em folha β 25. Os fatores envolvidos na formação das estruturas secundárias são: interações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio e interações eletrostáticas. 26. O principal tipo de interação não covalente presente nas estruturas secundárias é a ponte de hidrogênio.