Marcar para revisão (IF/SC/2014 - adaptada) "Há mais de 50 anos, Linus Pauling previu que os aminoácidos ligados poderiam formar uma a-hélice [...]...

Marcar para revisão (IF/SC/2014 - adaptada) "Há mais de 50 anos, Linus Pauling previu que os aminoácidos ligados poderiam formar uma a-hélice [...]. Esse tipo de dobramento local da cadeia proteica é chamado de estrutura secundária, com a sequência linear sendo a estrutura A conformação de uma cadeia proteica completa é a sua estrutura terciária." Fonte: Campbell, Mary Farrel, Shawn O. Bioquímica: 5a Ed. Cengage Learning. São Paulo, 2011. Marque a alternativa que contém a explicação correta sobre a conformação tridimensional das proteínas.
A estrutura terciária de uma proteína inclui o arranjo tridimensional dos átomos, com a exceção daqueles localizados nas cadeias laterais dos aminoácidos ligados formando uma cadeia proteica.
Da interação entre ligações de hidrogênio ou via pontes dissulfeto (S-S) entre os segmentos, possibilita arranjo enovelado da proteína. São chamados de domínios ou estruturas supersecundárias, os arranjos entre múltiplas cadeias polipeptídicas formadoras de uma proteína.
As conformações das cadeias laterais dos aminoácidos fazem parte da estrutura secundária da proteína, sendo fundamentais na estabilidade dessas.
As a-hélices e as folhas são resultados das interações intermoleculares do esqueleto.
a) A estrutura terciária de uma proteína inclui o arranjo tridimensional dos átomos, com a exceção daqueles localizados nas cadeias laterais dos aminoácidos ligados formando uma cadeia proteica.
b) Da interação entre ligações de hidrogênio ou via pontes dissulfeto (S-S) entre os segmentos, possibilita arranjo enovelado da proteína. São chamados de domínios ou estruturas supersecundárias, os arranjos entre múltiplas cadeias polipeptídicas formadoras de uma proteína.
c) As conformações das cadeias laterais dos aminoácidos fazem parte da estrutura secundária da proteína, sendo fundamentais na estabilidade dessas.
d) As a-hélices e as folhas são resultados das interações intermoleculares do esqueleto.