Na reação do Biureto há o reconhecimento das ligações peptídicas presentes nos compostos como forma de detectar proteínas. Essa reação adquiri uma coloração roxeada, podendo se mais intensa ou mais clara, dependendo dá quantidade de ligações peptídicas detectadas. Dessa forma, notamos uma coloração mais forte no tubo um, onde estava a albumina, em comparação a coloração do tubo dois, onde estava a caseína.
Na precipitação salina, o sulfato de sódio causa uma desnaturação fraca, dessa forma a albumina, por ser mais solúvel em água, irá ficar mais diluída enquanto a caseína terá mais afinidade com os compostos apolares.
Na precipitação por solventes orgânicas é utilizado um reagente solúvel em água. Para a albumina, que é uma proteína solúvel em água, a adição da acetona pode diminuir a capacidade da água de manter a proteína em solução, mas foi observado que a solução se manteve em apenas uma fase, mesmo com uma coloração esbranquiçada. Por outro lado, a caseína é uma proteína insolúvel em água e com a adição do solvente orgânico precipitou por completo.
Na precipitação por metais pesados, a solubilidade da albumina em água diminui com a adição do metal, levando a uma pequena precipitação. Já a caseína não possui resíduos em sua estrutura que interagem com metais pesados, não reagindo significativamente.
Na influência da temperatura, ambas se mostram resistentes, entretanto as duas acabam sofrendo desnaturação e mantendo apenas as suas estruturas primárias.
Na precipitação por ácido forte, as duas amostras de proteínas utilizadas são desnaturadas, pois um ácido forte como o ácido nítrico é capaz de romper qualquer proteína.
O que se pode concluir dos resultados encontrados?
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