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Bioquímica

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Tomando como referência as enzimas, julgue as afirmativas a seguir em (V) Verdadeiras ou (F) Falsas.
Assinale a alternativa que apresenta a sequência CORRETA.
( ) As enzimas fazem parte de uma classe de proteínas que está envolvida na redução da energia de ativação das reações químicas que ocorrem no organismo.
( ) As enzimas oferecem as duas condições necessárias para uma reação química, colisão dos substratos em um orientação ideal e redução da energia de ativação.
( ) As enzimas agem como catalisadores biológicos, interagindo de forma inespecífica com os substratos, o que resulta em redução da energia de ativação da reação química.
( ) As enzimas possuem estrutura tridimensional, o que determina um formato específico para o sítio catalítico e, portanto, determina a especificidade enzimática.
a. V – F – F – V
b. F – F – F – V
c. V – V – V – V
d. F – V – V – F
e. V – V – F – V
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Discussões sobre Bioquímica I

há 8 meses

Respostas

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há 8 meses

Vamos analisar cada uma das afirmações sobre as enzimas: ( ) As enzimas fazem parte de uma classe de proteínas que está envolvida na redução da energia de ativação das reações químicas que ocorrem no organismo. É verdadeira (V). As enzimas são, de fato, proteínas que atuam como catalisadores, diminuindo a energia de ativação necessária para que as reações químicas ocorram. ( ) As enzimas oferecem as duas condições necessárias para uma reação química, colisão dos substratos em uma orientação ideal e redução da energia de ativação. É verdadeira (V). As enzimas facilitam a colisão dos substratos na orientação correta e também reduzem a energia de ativação, permitindo que a reação ocorra mais rapidamente. ( ) As enzimas agem como catalisadores biológicos, interagindo de forma inespecífica com os substratos, o que resulta em redução da energia de ativação da reação química. É falsa (F). As enzimas são altamente específicas para seus substratos, ou seja, elas não interagem de forma inespecífica; cada enzima catalisa uma reação específica ou um grupo de reações relacionadas. ( ) As enzimas possuem estrutura tridimensional, o que determina um formato específico para o sítio catalítico e, portanto, determina a especificidade enzimática. É verdadeira (V). A estrutura tridimensional das enzimas é crucial para a formação do sítio ativo, que é específico para determinados substratos. Agora, organizando as respostas: 1. V 2. V 3. F 4. V A sequência correta é: e) V – V – F – V.

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O paciente J.S.C., 56 anos, está internado na UTI após complicações com o infarto agudo do miocárdio. Como se encontra intubado e sob ventilação mecânica, é necessário acompanhar os parâmetros ventilatórios e químicos do paciente. Para isso, amostras de sangue arterial são coletadas e analisadas no exame de gasometria. No último exame, os resultados foram pH = 7,27; pCO2 = 18 mmHg; pO2 = 81 mmHg; sO2 = 95%; [HCO3-] = 8 mM.
Baseado nos resultados do último exame de gasometria do paciente J.S.C., assinale a alternativa correta.
a. Devido à acidemia e à hipocapnia, a equipe interpretou o quadro do paciente como acidose respiratória. Para corrigir esse desequilíbrio ácido-base, a frequência respiratória do paciente foi reduzida para aumentar a pCO2.
b. Com o infarto agudo do miocárdio, houve um consumo do CO2 para neutralizar o excesso de ácido láctico produzido pelo miocárdio em anóxia. Por isso, a redução de pCO2 presente na gasometria.
c. Baseando-se nos resultados da gasometria, a equipe interpretou que o paciente apresentava um quadro de acidose metabólica, como pode ser visto pelas reduções da pCO2 e da [HCO3-].
d. O paciente J.S.C. apresenta um quadro de alcalemia, em um processo de alcalose metabólica, pois a produção de ácido láctico durante o infarto agudo do miocárdio induziu uma produção excessiva de íon bicarbonato.
e. A equipe interpretou os resultados da gasometria como um processo de alcalose respiratória, pois o paciente apresenta reduções da pCO2 e da concentração plasmática de íons bicarbonato.

Proteínas controlam praticamente todos os processos que ocorrem em uma célula, exibindo uma quase infinita diversidade de funções. Subunidades monoméricas relativamente simples fornecem a chave da estrutura de milhares de proteínas diferentes. As proteínas de cada organismo, da mais simples das bactérias aos seres humanos, são construídas a partir do mesmo conjunto onipresente de 20 aminoácidos. Como cada um desses aminoácidos tem uma cadeia lateral com propriedades químicas características, esse grupo de 20 moléculas precursoras pode ser considerado o alfabeto no qual a linguagem da estrutura proteica é lida. Para gerar uma determinada proteína, os aminoácidos se ligam de modo covalente em uma sequência linear característica. De maneira notável, as proteínas se dobram espontaneamente em estruturas tridimensionais, determinadas pela sequência de aminoácidos no polímero proteico. Portanto, as proteínas são a personificação da transição de um mundo unidimensional de sequências para um mundo tridimensional de moléculas capazes de realizar diversas funções.
Considerando o contexto apresentado pelo texto, analise as seguintes afirmativas:
I. A estrutura tridimensional não é importante para as proteínas exercerem as suas diversas funções no organismo.
II. As proteínas são cadeias formadas por 20 tipos de aminoácidos que estão ligados entre si por ligações covalentes chamadas de ligações peptídicas.
III. As sequências lineares de aminoácidos não interferem no padrão de dobramento das proteínas.
a. II e III, apenas.
b. II, apenas.
c. I, apenas.
d. I e III, apenas.
e. III, apenas.

também na prática clínica, pois muitos fármacos e substâncias tóxicas atuam na inibição de enzimas. A inibição da enzima pode ser reversível ou irreversível. Os tipos mais comuns de inibição reversível são a competitiva e a não competitiva.
Tomando como referência os inibidores enzimáticos, julgue as afirmativas a seguir em (V) Verdadeiras ou (F) Falsas.
( ) Na inibição competitiva, o valor da constante de Michaelis é aumentado, pois para alcançar a metade da velocidade máxima da reação química, é necessária uma quantidade maior de substrato para competir com os inibidores competitivos pelos sítios catalíticos.
( ) Os inibidores não competitivos, por não competirem pelos mesmos sítios de ligação dos substratos, reduzem o valor da constante de Michaelis. Portanto, esses inibidores sempre aumentam a afinidade da enzima pelo substrato.
( ) Com o aumento da concentração de substratos, é possível anular a inibição competitiva. Na inibição não competitiva, esse efeito não ocorre. Por isso, na inibição não competitiva, não há alteração do valor da constante de Michaelis.
( ) O ácido acetilsalicílico é um inibidor irreversível da enzima ciclo-oxigenase (COX), cujo substrato é o ácido araquidônico. Se aumentarmos a concentração de ácido araquidônico, é possível deslocar o ácido acetilsalicílico do sítio catalítico da COX.
a. F – F – V – V.
b. F – V – V – F.
c. V – F – V – F.
d. V – V – F – V.
e. V – F – F – V.

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