a ligação de uma enzima ao seu substrato é uma reação irreversivel

 As enzimas são substâncias do grupo das proteínas e atuam como catalisadores de reações químicas.Muitas enzimas possuem, além da porção protéica propriamente dita, constituída por uma sequência de aminoácidos, uma porção não-protéica.

O mecanismo de atuação da enzima se inicia quando ela se liga ao reagente, mais propriamente conhecido como substrato. é formado um complexo enzima-substrato, instável, que logo se desfaz, liberando os produtos da reação a enzima, que permanece intacta embora tenha participado da reação.

Portanto, a ligação de uma enzima ao seu substrato é uma reação reversível.

fonte:https://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica_vida/quimica11.php

Não é irreversível embora em alguns casos poderá ser uma ligacão covalente transitória! Vejamos...

Poucos princípios são suficientes para explicar o poder catalítico e a especificidade das enzimas

As enzimas são catalisadores extraordinários. O aumento de velocidade conferido pelas enzimas situa-se na faixa de 5 a 17 ordens de magnitude. As enzimas também são muito específicas, distinguindo facilmente substratos com estruturas muito semelhantes. Como é que esse enorme e altamente seletivo aumento de velocidade pode ser explicado? Qual é a fonte de energia para essa grande diminuição nas energias de ativação de reações específicas?

A resposta para essas questões tem duas partes distintas, embora interligadas. A primeira parte baseia-se no rearranjo de ligações covalentes durante a reação catalisada pela enzima. Muitos tipos de reações químicas ocorrem entre substratos e grupos funcionais da enzima (cadeias específicas de aminoácidos, íons metálicos e coenzimas). Grupos funcionais catalíticos na enzima podem formar ligações covalentes TRANSITÓRIAS com um substrato e ativá-lo para a reação, ou um grupo pode ser transitoriamente transferido do substrato para a enzima. Geralmente, essas reações ocorrem apenas no sítio ativo da enzima. INTERAÇÕES COVALENTES ENTRE ENZIMAS E SUBSTRATOS DIMINUEM A ENERGIA DE ATIVAÇÃO, ACELERANDO A REAÇÃO, POR FORNECEREM CONDIÇÕES PARA QUE A REAÇÃO OCORRA POR UMA VIA ALTERNATIVA DE BAIXA ENERGIA.

A segunda parte da explicação fundamenta-se em INTERAÇÕES NÃO COVALENTES ENTRE ENZIMA E SUBSTRATO. É importante lembrar que interações fracas não covalentes ajudam a estabilizar a estrutura das proteínas e as interações proteína-proteína. Essas mesmas interações são cruciais para a formação de complexos entre proteínas e moléculas pequenas, incluindo os substratos de enzimas. Muito da energia necessária para diminuir a energia de ativação provém de interações fracas não covalentes entre substrato e enzima. O que realmente distingue as enzimas de outros catalisadores é a formação de um complexo ES específico. A interação entre substrato e enzima nesse complexo é mediada pelas mesmas forças que estabilizam a estrutura das proteínas, incluindo ligações de hidrogênio e interações hidrofóbicas e iônicas. A formação de cada interação fraca no complexo ES é acompanhada pela liberação de uma pequena quantidade de energia livre que estabiliza a interação. A energia proveniente da interação enzima-substrato é denominada energia de ligação, DGB. O seu significado abrange mais que uma simples interação enzima-substrato. A energia de ligação é a principal fonte de energia livre utilizada pelas enzimas para a diminuição da energia de ativação das reações.

Fonte: David L. Nelson - Princípios de Bioquímica de Lehninger, 6ª Edição - Editora Artmed