qual a explicação para o efeito das mudanças de ph sobre as comformações do poliglutamato e da polilisina

Vou deixar as imagens com as curvas de titulação do glutamato e da lisina, respectivamente, pra vc ter uma referência

Perceba que cada um desses aminoácidos possui um grupo funcional ionizável em sua cadeia lateral (fora os grupos amino e carboxila ligados ao carbono α). Esses grupos possuem diferentes cargas conforme o pH da solução. Um meio com baixo pH (rico em próton) desloca a ionização dos grupos nesses aminoácidos no sentido de formação de protonação, de forma a neutralizar a carga positiva. Por outro lado, em faixas maiores de pH, o sistema é deslocado no sentido de desprotonação do aminoácido.

Se você observa o gráfico de titulação do glutamato, vai ver que o pKr (relativo à constante de ionização a cadeia lateral) é 4,25. Assim, em pH=4,25, a quantidade de grupos carboxila na cadeia lateral de glutamato protonados é igual à de desprotonados (com carga negativa). Conforme o pH cai, maior o sistema é deslocado no sentido de protonar o glutamato da solução, até que todas as carboxilas laterais estejam protonadas, que é em um pH entre o pK1 (da carboxila ligada ao carbono alfa) e o pKr. Dessa forma, em pH=6,44 (=pK1+pKr/2), todas as carboxilas do carbono alfa estão protonadas e todas as carboxilas laterais estão desprotonadas. Esse é o pH a partir do que a cadeia lateral passa a ter carga negativa.

Agora pense em uma cadeia peptídica com vários glutamatos. Se esse polipeptídeo encontra-se em uma solução com pH>6,44, seus aminoácidos apresentam carga, o que gera repulsão dentro da cadeia, isto é, interfere na sua conformação. Por outro lado, em pH≤6,44, não há carga que interfira na estrutura da cadeia.

A mesma lógica pode ser aplicada a uma cadeia de polilisina, cujos aminoácidos passam a ter carga cada vez mais positiva quanto menor for o pH, o que gera repulsão e, portanto, alteração conformacional.

O dobramento de proteínas e as mudanças conformacionais são influenciados pelas interações proteína-água e, como tal, as energias da função proteica estão necessariamente ligadas à atividade da água. O estresse osmótico é aplicado usando poli (etileno glicol), peso molecular de 400, como o osmólito.

A energia da transição helicoidal sob tensão osmótica aplicada permite calcular a mudança no número de moléculas de água incluídas preferencialmente por resíduo que acompanha a mudança conformacional induzida termicamente.

Em pH baixo, o pol y (glu) possui alfa-helice e n ão possui carga e o pol y (lys) não possui alfa-helice, mas possui carga. O fato de possuí rem c argas i guais faz com que a alfa hélic e se repele, separando-se e rompendo a li gação. Portanto, quanto maior a carga (Negativa ou positivo), meno s alfa-helice.