Qual a diferença entre enzimas Alostericas e Michaeliana

enzimas alostéricas são enzimas que possuem 2 subunidades, uma regulatória e uma catalitica

Enzimas são catalisadores biológicos. Eles aceleram as taxas de reações nas células sem serem modificadas durante o processo de reação. Enzimas alostéricas são um subconjunto de enzimas que estão envolvidas no controle e regulação de processos biológicos. O controle dos processos é essencial para os sistemas biológicos: uma célula que se divide fora de controle sofreu uma espécie de transformação (cancerosa ou pré-cancerosa) que pode ameaçar um organismo inteiro. Existem muitos processos ocorrendo dentro da célula a qualquer momento, e eles devem coexistir em equilíbrio adequado. Este equilíbrio é o lugar onde as enzimas alostéricas entram em jogo.

Enzimas alostéricas têm a capacidade de responder a várias condições diferentes em seus ambientes. Cada enzima contém um sítio ativo, a localização na enzima onde catalisa sua reação específica. Enzimas alostéricas contêm um segundo tipo de sítio, chamado de sítio alostérico. O sítio alostérico, através da sua ligação de uma molécula não substratora , influencia (aumenta ou prejudica) a atividade da enzima. Outra característica importante das enzimas alostéricas é que elas consistem em múltiplos cadeias polipeptídicas , com múltiplos sítios ativos e alostéricos.

Com relação à Michaeliana, enquanto os substratos se ligam aos sítios ativos das enzimas, outras moléculas não-substratos (moduladores alostéricos) ligam-se aos sítios alostéricos. A significância e o papel do sítio alostérico são bem ilustrados pelo exemplo da enzima aspartato transcarbamilase , que catalisa a reação. Este é o primeiro passo do caminho que leva à formação da citosina , um bloco de construção para a síntese de DNA .

A forma da citosina que é usada para sintetizar DNA (e RNA ) é a molécula trifosfato de citidina (CTP). Quando as concentrações de CTP intracelular são altas, as moléculas de CTP se ligam mais frequentemente aos sítios alostéricos nas moléculas de aspartato transcarbamilase, causando uma mudança na forma da enzima que retarda a reação1 acentuadamente. Assim, o CTP é um inibidor alostérico desta enzima.